Олигомерные и полимерные фенольные соединения
Олигомерные и полимерные фенольные соединения относятся к полифенолам или дубильным веществам. Они получаются путем конденсации, полимеризации и окисления мономерных фенолов. Эти соединения характеризуются дубильными свойствами, т. е. оказывают дегидратирующее (водоотнимающее) влияние на протеины, в результате чего образуются комплексы белок-полифенолы или, как принято их называть, белково-дубильные комплексы.
Дубильные вещества по классификации Фрейденберга (см. Калунянц К. А. и др.) делятся на гидролизуемые и негидролизуемые (конденсированные). Последние являются производными катехинов и лейкоантоцианидинов. Эти димеры носят название проантоцианидины. Они сконцентрированы в семенной оболочке (тесте) прямо на внешней стороне алейронового слоя.
В сусле около 80% проантоцианидинов экстрагируется из ячменя, а остальные 20% - из хмеля. Они обладают способностью осаждать белки, что приводит к образованию опала, и являются основными фенольными компонентами коллоидного осадка в пиве. В связи с этим ведутся интенсивные работы по селекции ячменей, свободных от проантоцианидинов (см. раздел 1.1.4).
Таннины - полимеры, образующиеся конденсацией от 2 до 10 мономеров (в основном катехинов и лейкоантоцианидинов). Эти вещества имеют ярко выраженный вяжущий вкус. При кипячении сусла с хмелем они участвуют в образовании бруха.
Высококонденсированные таннины - очень нестойкие соединения и постепенно выпадают в осадок при дображивании пива, увлекая за собой белки и полисахариды, которые входят в состав комплексов таннин-белок, таннин-полисахарид.
Лигнины представляют собой трехмерный полимер фенольной природы.
К фенольным соединениям относится тестин. Это горькое вещество, состоящее из белка и дубильных веществ. В том случае, когда концентрация тестина в пиве превышает 0,1%, происходит ухудшение вкуса и изменение цвета пива. Тестин, также как и другие фенольные соединения, растворяется в слабых растворах щелочей и может быть частично удален из оболочек во время замачивания ячменя.
Минеральные вещества ячменя
Количество минеральных веществ в ячмене колеблется от 2,0 до 3,0% (табл. 1.4). Основная часть приходится на фосфаты калия, кальция и магния (табл. 1.8).
Таблица 1.8 Минеральный состав ячменя в сравнении с рисовой крупой и кукурузой
| Компоненты, мг/100 г продукта, содержащего 86% СВ | Ячмень | Рисовая крупа | Кукуруза |
| Калий | |||
| Кальций | |||
| Кремний | |||
| Магний | |||
| Натрий | |||
| Сера | |||
| Фосфор |
Фосфаты необходимы как для размножения дрожжей, так и для процесса брожения. Их содержание в зерне определяется сортовыми особенностями ячменя и агротехнологией, в частности количеством вносимых фосфорных удобрений. Нормальным считается содержание 260-350 мг фосфора в 100 г СВ ячменя.
Первичные фосфаты (ортофосфорная кислота и ее соли) имеют большое значение при солодоращении, участвуя в энергетическом обмене.
В пивоварении имеют значение одно- и двухзамещенные фосфаты, способные образовывать буферные системы, в результате чего поддерживается определенная величина pH в сусле и пиве.
Ячмень содержит большое, по сравнению с рисом и кукурузой, количество силикатов (табл. 1.8), что отрицательно сказывается на коллоидной стойкости пива и его вкусе.
Ферменты ячменя
Биологические катализаторы, синтезируемые живыми клетками, называются ферментами. Главная их роль заключается в превращении сложных органических соединений в простые, которые участвуют в биосинтетических процессах. По химической природе ферменты представляют собой простые или сложные белки.
С точки зрения технологии солодоращения и пивоварения следует обратить внимание на ферменты, относящиеся к классам гидролаз (3 класс) и оксидоредуктаз (1 класс).
Гидролазы расщепляют гликозидные (карбоксигидролазы), эфирные (эстеразы) и пептидные связи (пептидазы) путем присоединения радикалов воды.
Оксидоредуктазы катализируют отделение или присоединение водорода. Это каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза, липоксигеназа. Все эти ферменты находятся либо в зародыше, либо в алейроновом слое, либо и в зародыше и алейроновом слое одновременно.
В табл. 1.9 приведены сведения об активности в зерне некоторых наиболее важных с точки зрения пивоварения ферментов и механизме их действия во время солодоращения и затирания.
Таблица 1.9 Локализация, активность и механизм дейстаия ферментов ячменя
| Фермент | Активность в зерне ячменя | Механизм действия |
| ß-глюкан-солюбилаза | В активной форме | Высвобождение ß-глюкана из клеточных стенок |
| Эндо-1,4ß-глюканаза | Низкая, либо отсутствует | Гидролиз ßl,4 связей в ß-глюканах и целлюлозе с образованием глюканодекстринов и олигосахаридов |
| Эндо-1,3ß-глюканаза | Низкая, либо отсутствует | Гидролиз ßl,3 связей с образованием глюканодекстринов и олигосахаридов |
| Экзо-1,3ß-глюканаза | В активной форме | Гидролиз ßl,3 связей с образованием глюканодекстринов и дисахаридов |
| Пептидазы | ||
| Эндопептидазы | Низкая, либо отсутствует | Высокомолекулярные протеины гидролизуют до полипептидов. При длительном воздействии - до пептидов и аминокислот |
| Экзопептидазы (аминопептидазы, корбоксипептидазы) | В активной форме | Высокомолекулярные протеины, полипептиды и пептиды гидролизуют до пептидов с меньшей молекулярной массой и аминокислот |
| Дипептидазы | В активной форме | Дипептиды гидролизует до аминокислот |
| Карбоксигидролазы | ||
| ß-амилаза | В активной форме | Гидролиз амилопектина до мальтозы, мальтотриозы и декстринов. Гидролиз амилозы до мальтозы и декстринов |
| α-амилаза | В неактивной форме | Гидролиз амилозы до олигосахаридов. Гидролиз амилопектина до декстринов |
| Предельная декстриназа | Низкая активность | Гидролиз α-1,6 связей в предельных декстринах, которые образуются при гидролизе амилопектина |
| Эстеразы | ||
| Липаза | В активной форме | Гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты |
| Кислая фосфатаза | В активной форме | Гидролизует фосфорнокислые эфиры с образованием неорганического фосфата |
| Пероксндаза | В активной форме | Расщепляет перекись водорода или органические перекиси в присутствии доноров водорода (фенолов, ароматических аминов и ароматических кислот) |
| Липоксигеназа | Высокая активность во время солодоращения | В результате действия фермента образуются гидроперекиси окисляемого субстрата, которые обладают высокой окислительной способностью. Окисляются жирные кислоты, фенолы |
| Полифеиолоксидаза | В активной форме | Окисление антоцианогенов с образованием продуктов конденсации димерных фенолов и фенол-белок |
В табл. 1.10 даны оптимальные физико-химические условия для проявления активности этих ферментов в процессе затирания солода.
Таблица 1.10 Оптимальные физико-химические условия для проявления активности ферментов и температура их инактивации
| Фермент | Оптимальная температура | Оптимальная величина pH | Температура инактивации | ||
| Нарцисс, 1980 | В. Кунце, 2001 | Нарцисс, 1980 | В. Кунце, 2001 | ||
| Цитолитические | |||||
| Эндо-1,4(3)ß- глюканаза | 40-45 | 45-50 | 4,5-4,8 | - | |
| Экзо-1,4ß- глюканаза | - | 4,5 | - | - | |
| Пептидазы | |||||
| Эндопептидазы | 50-60 | - | 5,0-5,2 | - | |
| Карбоксипептидаза | 50-60 (60) | - | 5,2 (4,8-5,6) | - | |
| Амииопептидаза | 40-45 | - | 7,0 7,2 | - | |
| Дипептидаза | 40-50 | - | 7,8-8,2 | - | |
| 3-глюкан-солюбилаза с карбоксипептидазной активностью | 60-65 | 4,6-4,9 | - | ||
| Карбоксигидролазы | |||||
| α-амилаза | 70-75 | 72-75 | 5,6-5,8 | 5,6-5,8 | |
| β-амилаза | 60-65 | 60-65 | 5,4-5,6 | 5,4-5,5 | |
| Предельная декстриназа | 55-60 | 50-60 | 5,1 | - | 70-65 |
| Эстеразы | |||||
| Липаза | 35-40 | - | 6,8 | - | |
| β-глюкаи-солюбилаза с карбоксипептидазной активностью эстеразы | 60-65 | 6,6-7,0 | - | ||
| Кислая фосфатаза | - | 4,5-5,0 | - | ||
| Оксидоредуктазы | |||||
| Липоксигеназа | - | Низкие температуры | - | 6,0 |