D-аминокислотыl-аминокислоты
СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ:
1. Кислотно-основные:
2. Реакции на аминогруппу:
А) дезаминирование:
Б) образование оснований Шиффа:
3.Реакции на карбоксильную группу:
А) образование сложных эфиров:
Б) декарбоксилирование:
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА.
Качественные реакции на аминокислоты.
Цель работы:изучить основные свойства аминокислот, обусловленные их строением и наличием функциональных групп.
Сущность работы:провести опыты, указывающие на различное строение аминокислот.
Опыт 1. Цветная реакция на глицин с ионами меди.
Реактивы:1%-ный раствор глицина(аминоуксусной кислоты), 1%-ный раствор сульфата меди(II),1%-ный раствор щелочи.
Ход работы. В пробирку помещают 2 каплираствора соли меди , 10-15 капель глицина (аминоуксусной кислоты), добавляют 4-5 капель щелочи.
Отмечают цвет образовавшегося соединения.
| Уравнение реакции: |
| |
| Вывод: | ____________________________________________________________________________________________________________________________________________________ |
Опыт 2. Реакция глицина с формалином:
В пробирку помещают 5 капель раствора глицина (ω = 1%) и добавляют одну каплю индикатора метил-рот. Наблюдают появление желтого окрашивания. Судят о реакции среды в растворе. К содержимому пробирки добавляют 5 капель формалина. Наблюдают изменение окраски индикатора. Делают вывод (наличие какой функциональной группы подтверждает данная реакция). Приводят уравнение реакции.
| Уравнение реакции: |
| |
| Вывод: | ____________________________________________________________________________________________________________________________________________________ |
Опыт 3. Ксантопротеиновая реакция:
В чистые пробирки помещают по 0,5 мл растворов яичного белка, альбумина, желатины и казеина. В каждую пробирку добавляют по 0,5 мл раствора концентрированной азотной кислоты. Нагревают. После охлаждения пробирок добавляют по 0,5 мл раствора гидроксида натрия, проводят наблюдения.
| Уравнение реакции: |
| |
| Вывод: | _________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________ |
Опыт 4. Реакция Фоля на серосодержащие аминокислоты:
| ? |
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ___________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________ |
Домашнее задание.
1. Приведите формулы четырех протеиногенных аминокислот.
2.Приведите формулы двух непротеиногенных аминокислот.
3. Приведите формулы трех заменимых аминокислот:
4. Приведите формулы трех незаменимых аминокислот :
5. Приведите примеры уравнений реакций, подтверждающихсвойства аминокислот как амфолитов :
___________________________________________________________________________
6.Приведите формы существования аминокислот в зависимости от рН водного раствора.
| молекулярная | катионная |
| анионная | биполярная (цвиттер-ион) |
7.Приведите примеры аминокислот с гидрофобными боковыми цепями.
8.Напишите уравнения реакций:
| а) на тирозин (реакция Миллона), |
| б) на аргинин (реакция Сакагучи). |
Дата: _________
Тема: Строение и свойствабелков.
Занятие № 4.
Целевые задачи:в результате изучения данной темы иметь представление:
- о биологических функциях белков и их роли в жизнедеятельности;
- об особенностях строения и их физико-химических свойств;
Знать:
1. Особенности строения и общую характеристику белков.
2. Классификацию и общие свойства белков.
3.Аминокислотный состав пептидов и белков.Особенности строения белков.
Сущность работы:дать определение белкам,разобрать их классификацию,остановиться на синтезе пептидов,их номенклатуре и специфических особенностях структурно-пространственной организации, типы связей стабилизирующих структуры белка (электростатическое взаимодействие,водородная связь, гидрофобные взаимодействия неполярных групп, диполь-дипольные взаимодействия, дисульфидные связи).
Блок информации( по указанию преподавателя):
Белки –
Денатурация-
Ренатурация –
Лабораторная работа.
Качественная реакция на пептидную связь.
Количественное определение белка.
Цель работы:изучить свойства белков, обусловленные их строением.
Сущность работы:провести опыты, подтверждающие наличие пептидной связи, определить содержание белка в исследуемом растворе.
Реактивы:растворы яичного белка разной концентрации, 1%-ный раствор сульфата меди(II),10%-ный раствор щелочи.
1. Биуретовая реакция на пептидную связь:
| ? |
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________ |
2. Количественное определение белка в растворе:
В основе метода лежит биуретовая реакция ! Для построения калибровочного графика из раствора белка с точно известной массовой долей (ω = 1,00%) готовят четыре раствора методом последовательного разведения. В пять пробирок помещают по1,00 мл растворов белка: в четыре пробирки – растворы для построения калибровочного графика, в пятую пробирку – исследуемый раствор.Содержимое пробирок перемешивают стеклянными палочками и оставляют на 20 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Стандартный раствор готовят смешиванием 1,00 мл дистиллированной воды, 1,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,10 мл раствора сульфата меди(II). Длина волны 24
светофильтра – 540 нм. Записывают результаты измерений.
!!!( эту часть работы делать не надо, в таблице представлены данные для построения калибровочного графика).
В чистую пробирку помещают 2 мл исследуемого раствора, добавляют по 2,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,20 мл раствора сульфата меди(II). Содержимое пробирок перемешивают стеклянной палочкой и оставляют на 15 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре
ПЭ – 5300 В. Длина волны светофильтра – 540 нм. Строят калибровочный график D = f(ω, %) (на миллиметровой бумаге) по готовым данным из таблицы и определяют массовую долю белка в исследуемом растворе. Делают вывод о содержание белка в исследуемом растворе.
| Массовая доля белка ω, % | 1,000 | 0,75 | 0,5 | 0,25 | Испытуемый раствор |
| Оптическая плотность, D | 1.1 | 0,8 | 0.5 | 0,2 |
Калибровочный графикD = f(ω, %):
| ? |
Вывод:___________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
Домашнее задание.
1. Приведите фрагменты простых и сложных белков:
| простой | сложный |
2. Приведите примеры глобулярных и фибриллярных белков:
| глобулярные | |
| фибриллярные |
3. Какие факторы влияют на денатурацию белка? Какие явления называют необратимой денатурацией?
_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
4. Приведите две резонансные формы пептидной связи в белках:
| Кето-форма | Енольная форма |
5. За счет чего стабилизируются вторичная и третичная структуры белка?
_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
6. Напишите цепь гептапептида, состоящего из последовательности аминокислот: серин, валин, тирозин, глутаминовая кислота, валин, аланин, гистидин. Укажите N- и С- концевые остатки. Назовите данныйгептапептид.
_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________27____________________________________
Дата: _________