Физиологическая роль пептидов.

Пептиды имеют невысокую молекулярную массу, широкий набор аминокислотных остатков. В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнедеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его.

Виды пептидов: нейропептиды, вазоактивные, токсины, антибиотики, вкусовые, буферы, протекторы, гормоны. Пептиды-буферы. В мышцах различных животных и человека обнаружены дипептиды - карнозин и ансерин, выполняющие буферные функции за счет входящего в их состав имидазольного кольца гисти-дина. Пептиды-гормоны. Гормоны - вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез внутренней секреции и поступающие в кровь для регуляции деятельности отдельных органов и организма в целом.Нейропептиды. В последние годы в отдельную группу выделяют более 50 пептидов, содержащихся в мозге человека и животных. Эти вещества определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.Вазоактивные пептиды. К группе пептидов, оказывающих влияние на тонус сосудов (вазоактивные), относятся брадикинин, кал-лидин и ангиотензин. Пептидные токсины. Пептидную природу имеет ряд токсинов, вырабатываемых микроорганизмами, ядовитыми грибами, пчелами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Пептиды- антибиотики. Представителями данной группы пептидов являются грамицидин S - циклический антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus brevis, и сурфактин - поверхностно-активный (содержащий сложноэфирную связь) антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus subtilius. Оба антибиотика эффективны при борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками и пневмококками. Вкусовые пептиды. Наиболее важными соединениями этой группы являются сладкие и горькие пептиды.Протекторные пептиды. Одним из наиболее распространенных соединений с протекторными свойствами является трипептид глутатион.Глутатион принимает участие в транспорте аминокислот через мембраны клеток, обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения, предотвращает заболевание костного мозга и развитие катаракты глаз.

Белки пищевого сырья.

Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей (ФАО, 1973) следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2-3,8%), а за исключением риса и сорго - изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина (1,6-1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы к тому же содержат недостаточное количество треонина (2,6%), а белки кукурузы - триптофана (0,6%). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.Аминокислотный состав суммарных белков злаковых культур определяется аминокислотным составом отдельных фракций, в основу классификации которых положен принцип растворимости.Белковые фракций зерновых культур: альбумин, глобулин, пролами-н и глютелин. Белки неравномерно распределяются между морфологическими частями зерна. Основное их количество (65-75%) приходится на эндосперм, меньшее - на алейроновый слой (до 15,5%) и зародыш (до 22%).Белки зародыша и алейронового слоя представлены в основном альбуминами и глобулинами, выполняющими каталитическую функцию при прорастании зерна (ферменты), а белки эндосперма - альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами.Промежуточные белки располагаются между крахмальными зернами и соответствуют белковой матрице, а прикрепленные представляют собой остатки мембран крахмальных зерен. У ржи и пшеницы прикрепленные белки характеризуются лучшим аминокислотным составом. Глютенин пшеницы является более гетерогенной белковой фракцией по сравнению с глиадином.Предложены несколько гипотез строения глютенина и клейковины, однако ни одна из них не дает полного ответа на вопросы взаимосвязи его особенностей с природой вязко-эластичных свойств пшеничного теста. До конца не выяснен вопрос, чем отличаются глютелины зерновых культур, способных и не способных к формированию клейковинного комплекса. Аминокислотный состав клейковинного белка и соотношение глиа-диновой и глютениновой фракций не являются показателями его качества, тогда как растворимость, содержание водородных, дисульфидных связей и вискозиметрические характеристики соотносятся с различиями реологических характеристик клейковины. Среди злаковых культур особого внимания заслуживает белковый комплекс первой искусственно созданной зерновой культуры, полученной при скрещивании пшеницы (Triticum) и ржи (Secale) - тритикале. С точки зрения питательности тритикале - ценная культура, так как ее отличает относительно высокий уровень белка (11,7-22,5%) и улучшенный аминокислотный состав по сравнению с пшеницей.