Отличительные свойства биокатализатов

Однако ферменты по ряду признаков отличаются от катализа­торов неорганической природы. Главное отличие заключается в их химической природе, так как ферменты — белки.ри рН 6,5-7

1) термолабильность.В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты «работают» в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30—40°С (животный мир),60-70 °С – растительный мир.Н-р, папаин (ф-т, из дынного дерева) функционирует при 80°С.При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может вли­ять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вы­зывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента.

2) при значении рН-среды близком к нейт­ральному 6,0-7,5-8. Н-р,уреаза –гидролиз мочевины .Лишь отдельные ферменты «рабо­тают» в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина — фермента, гидролизующего белки в желуд­ке, — максимальна при рН 1,5—2,5. В щелочной среде «работают» ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптималь­ного для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-суб­стратного комплекса.

3). Высокая каталитическая активность.Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катали­зировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы. Ферменты являются катализаторами с регулируемой активно­стью, чего нельзя сказать о катализаторах иной природы. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения веществ в организме в зависимости от условий среды, т. е. приспосабливаться к действию различных факторов..

4)Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату; каждый фермент катализирует единственную реак­цию либо группу реакций одного типа. Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к ак­тивному центру как «ключ к замку».

А) абсолютная специфичность: уреаза (карбоамидгидролаза)только для мочевины

Б)относительная специфичность-фермент катализиру­ет превращение группы субстратов сходной химической структу­ры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

В)стереоспецифичност фермент
катализирует превращение только одного стереоизомера субстра­
та. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение мо­
лекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее
стереоизомеру — малеиновой кислоте.

Существенным отличием ферментативных процессов является тот факт, что ферментативный процесс можно представить в виде цепи простых химических превращений вещества, четко запро­граммированных во времени и в пространстве.

35.Факторы, влияющие на каталитическую активность ферментов:

А) рН-среды.

Зависимость активности фермента от рН-среды.Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты «рабо­тают» в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина — фермента, гидролизующего белки в желуд­ке, — максимальна при рН 1,5—2,5. В щелочной среде «работают» ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптималь­ного для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-суб­стратного комплекса. Влияние рН-среды на активность фермента показано на рисунке 9.

Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов.К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, K⁺ и Со²⁺, а из анионов — С1–. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее вы­годную для осуществления катализа конфигурацию.

Ингибиторы(парализаторы) тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингиби-рующего действия различных химических соединений разнообразны.

Ингибирование:

1)Обратимое-конкурентное (действие лекарств)и неконкурентное

2)необратимое –все отравляющие вещества,яды,токсины