Б)реакция декарбоксилирования

Фермент

СH3-CH-COOH → СH2=CH2-NH2(биогенный амин)+СО2

׀

NH2 (Ala)

Фермент

Lys CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH → CH2-CH2-CH2-CH2-CH2NH2 (биогенный амин)+СО2

׀ ׀ ׀

NH2 NH2 NH2

5. внутримолекулярное дезаминирование:

Lys CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH → CH2-CH2-CH2-CH=CH-COOH → CH2=CH-CH2-CH=CH-COOH

׀ ׀ –NH3 ׀ –NH

NH2 NH2 NH2

7. Понятие об изоэлектрической точке а-аминокислот и белков.

Изоэлектрическая точка-это состояние,когда рН среды,при которой суммарный заряд аминокислоты или белка = 0 (молекула электронейтральна).При значении рН, равном изоэлектрической точке, белок максимально инертен, неперемещается в электрическом поле и имеет наиболее тонкую гидратную оболочку.

8. Первичная структура белков: определение, пептидная группа, тип химической связи.

Последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи (порядок чередования) определяет первичную структуру белковой молекулы. С электрической точки зрения пептидная группа представляет собой трехцентровую р., π- сопряженную систему со смещением электрической плотности в сторону атома кислорода.

Неприсоединенный протон при рН=1-14 имеет жесткую структуру, не допуская вращения связей С-N и все 3 атома лежат в одной плоскости

Стабильность первичной структуры поодерживается прочными ковалентными связями и бисульфидными мостиками.

9. Вторичная структура белков: определение, основные виды

Конфигурации (α-спираль, (β-изгиб),.

Вторичнвя структура способ укладки полипептидной цепи в трехмерном пространстве с учетом дисульфидной связи, но без учета взаимодействия боковых радикалов

а-Спираль (a-helix). Эта конформация представляет собой спираль, образованную единственной цепью и имеющую направление вращения по ходу часовой стрелки.

а-Спираль имеет шаг 0,54 нм и диаметр 1,05 нм. На каждый виток а-спирали приходится в среднем 36 аминокислотных остатков. Один аминокислотный остаток занимает 0,15 нм длины спирали.

Между атомами водорода в пептидной группировке и карбонильным кислородом третьей по счету от нее аминокислоты возникают внутримолекулярные водородные связи. Эти связи появляются после формирования спирали и закрепляют ее.

Складчатая ß--структураформируется плоскостями, закрепленными водородными связями между параллельными цепями аминокислот.

Образование спирали возможно за счет водородной связи между кислородом оксогруппы и водородом амоногруппы.Стабильность вторичной структуры поддерживается за счет водородных связей.

Пептидная группа лежит в одной плоскости, R уходит за плоскость.Все атомы пептидной группы лежат в одной плоскости. Боковые радикалы R1,R2 располагаются на внешней поверхности белковой молекулы.

Стабильность вторичной структуры поддерживается водородными связями

10.Третичная и четвертичная структуры белков: определение, типы связей участвующие в их образовании.

Третичная структура белка–способ укладки полипептидной цепи в пространстве с учетом взаимодействия боковых радикалов.

Стабильность третичной структуры поддерживается за счет сил слабого взаимодействия (водородные, ионное взаимодействие или электростатическое; гидрофобные и частично ковалентные дисульфидные связи,

Именно такую формуимеют белки, выполняющие роль биологических катализаторов и регуляторов, а также белки, имеющие транспортные функции.

Полярные гидрофильные группы в глобуле расположены на ее внешней поверхности, а неполярные гидрофобные группы обращены внутрь глобу­лы. Благодаря этому наружная поверхность белка гидратируется, что по­вышает растворимость белка и обусловливает возможность его участия в биохимических реакциях, которые в физиологических условиях протекают в водной среде.

Располагаясь рядом, спирали образуют нитевидные структуры, называе­мые фибриллами. Фибриллярные белки являются основным строительным материалом волос, кожи и мышечных тканей.

Третичная структура белка стабилизируется главным образом связями между боковыми группами аминокислотных остатков: дисульфидпые и во­дородные связи, диполярные взаимодействия, силы ван-дер-ваальсова при­тяжения, электростатические эффекты.

Четвертичная структура белка (характерна для сложных белков)формируется из двух или более полипептидиых цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вто­ричную и третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких субъединиц могут объединяться с образованием в резуль­тате совместной упаковки четвертичной структуры.

Четвертичная структура белка не менее важна, поскольку некоторые бел­ки выполняют свои биологические функции, находясь не в виде одинарной полипептидной цепи, а в виде конгломерата двух или более цепей. Полипептидные цепи связаны силами слабых взаимодействий. Пример белка-гемоглобин.

11.Строение полипептидной цепи пептидов белков. Привести примеры.

Специфичность пептидов и белков определяется двум факторами: аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью.

А.к. состав- природа и количественное соотношение а-аминокислот входящих в состав белка.

А.К. последовательность- это порядок чередования а-аминокислот в полипептидной цепи.

О О O

׀ ׀ ׀׀ ׀ ׀

NH2-CH-C-O-NH-CH-C-H –NH-CH-C-OH Asp-Asp-Ala

׀ ׀ ׀

CH2 CH2 CH3

׀ ׀

C=O C=O

׀ ׀

ОН ОН

Белки – это природные высокомолекулярные соединения, соединения, построенные из остатков α-аминокислот,соединенных пептидными связями.

Общий вид:

NH2-CH-C-NH-CH-C-NH-CH…NH-CH-COOH

׀ ׀׀ ׀ ׀׀ ׀ ׀

N-конец R1 O R2 O R3 Rn С-конец

-C-NH- -пептидная группа; R1,R2,R3,Rn-боковые радикалы α- аминокислот

׀׀

O