Декарбоксилирование аминокислот, ферменты, коферменты, продукты превращения и
их значение. Конкретные примеры.
Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию- реакция, катализируемая декарбоксилазами:
R-CH-COOH→R-CH2-NH2+CO2
| ↑
NH2 Декарбоксилаза
Аминокислота амин
Продукты декорбаксилирования- амины и СО2 – обладают высокой биологической активностью. С этим связано их название- биогенные амины. К этой группе соединений принадлежат многие медиаторы. Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании аминокислот, часто являются БАВ. Они выполняют функцию нейромедиаторов(серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов(норадреналин, адреналин), регуляторных факторов местного действия(гистамин, карнозин, спермин)
Билет 12.
Ферментативная кинетика. Определение понятия. Как установить скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество ферментов?
Кинетика ферментативных реакций- раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. Для измерения каталитической активности ферментов используют такие показатели, как скорость реакции или активность фермента. Скорость ферментативной реакции определяется изменением количества молекул субстрата или продукта за единицу времени. Скорость ферментативной реакции- мера каталитической активности фермента, её обозначают как активность фермента. Эффект фермента зависит при прочих равных условиях от его активности и именно активность и концентрация фермента определяют скорость катализируемой реакции, поэтому можно пользоваться условными единицами активности фермента.
Реакции дезаминирования, переаминирования, непрямого дезаминирования и восстановительного аминирования. Схемы процессов, ферменты. Значение.
Дезаминирование, или отщепление, аминогруппы катализируется в организме теплокровных оксидазами аминокислот. Эти ферменты катализируют дезаминирование, сопровождающееся окислением- окислительное дезаминирование.(реакция на стр 115).Количество образующегося в организме аммиака таково, что его нельзя объяснить действием только глутаматдегидрогеназы при крайне низкой активности оксидаз остальных аминокислот. Этот парадокс расшифрован после открытия процессов переаминирования аминокислот.
Переаминирование аминокислот- реакция, в которой происходит как бы обмен аминогруппы на кетогруппу между аминокислотой и кетокислотой(формула на стр 116)
Важную роль играют две реакции переаминирования:
1.Аминокислота+ а- кетоглутаровая кислота а- кетокислота + глутаминовая кислота
2.аминокислота+ щавелевоуксусная кислота а- кетокислота + аспарагиновая кислота
Первая из этих реакций приводит к образованию глутаминовой кислоты- единственной из аминокислот, активно вовлекающейся в дезаминирование с преобразованием в кетоглутаровую кислоту и высвобождением аммиака.
В результате второй реакции образуется аспарагиновая кислота, которая, как и аммиак, участвует в образовании мочевины. Взаимосвязь переаминирования и дезаминирования аминокислот и судьба продуктов схема на 117 стр.
Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносят на а- кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаменирования. Непрямое дезаминирования происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы. Непрямое дезаминирование- основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей а-кетокислоты.
Восстановительное аминирование происходит в малом объеме и несущественно в обезвреживании аммиака, хотя и обеспечивает образование некоторых аминокислот, в частности глутаминовой.