Назовите азотистые основания фосфатидов и основные представители фосфатидов тканей человека. Их значение.
Ответ:
1) Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы. Все ферменты при воздействии на них денатурирующими агентами теряют свои нативные свойства и функциональную активность.
Свойства ферментов:
1-ферменты увеличивают скорость реакции, но не расходуются в процессе реакции.
2-ферменты высокоспецифичные по отношению к субстрату. Некоторые катализируют превращение единственного субстрата, а некоторые вообще только одного из стереоизомеров субстрата.
3-активность ферментов, т.е. способность в разной степени изменять скорость реакции. Это зависит от ряда факторов: температуры (ведет к снижению активности), рН, ионной силы и от концентрации реагирующих субстратов. С ростом концентрации скорость увеличивается лишь до определенного уровня – до концентрации насыщения, дальнейшее увеличение которой не сопровождается ростом скорости реакции.
Номенклатура ферментов включает корень слова и окончание аза – тирозиназа.
Классификация:
Класс Оксидоредуктазы – катализируют ОВР
Трансферазы – реакции межклеточного переноса (А-В + С = А + В-С)
Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С-О- и др. связей
Лиазы – реакции негидролитического расщепления с образованием 2х связей
Изомеразы – реакции изменения геометрической или пространственной структуры молекулы
Лигазы (синтетазы) – реакции соединения 2х молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов.
Коферменты –это вещества, необходимые некоторым ферментам для проявления активности. Они непосредственно участвуют в катализируемой ферментом химической реакции.
Классификация:
а) неорганические (ионы металлов, некоторые анионы)
б) органические
Ионы металлов – ионы кальция, магния, калия, цинка, железа. Они участвуют в: стабилизации третичной или четвертичной структуры, в связывании или катализе субстрата.
Различают коферменты нуклеотидной природы, тетрапиррольные коферменты и коферменты – производные витаминов.
Коферменты – нуклеотиды – в составе трансфераз участвуют в переносе фосфата, пирофосфата, аденилата, в превращениях сахаров.
Тетрапиррольные коферменты идентичны гему в гемоглобине; участвуют в транспорте электронов в составе цитохромов, пероксидазы.
Коферменты – витамины участвуют в разнообразных химических реакциях обмена. Например, коферментная форма витамина В1 (тиамина) – тиаминдифосфат, катализирует реакцию декарбоксилирования.
2) Галактоземия.Распад глюкозы происходит в печени, ткани мозга и клетках крови и протекает через следующие реакции:
1) галактоза под воздействием галактокиназы превращается в галактозо-1-фосфат
2) галактозо-1-фосфат + АТФ под воздействием галактозо-1-фосфатуридинтрансферазы = УДФ-галактоза +АДФ
3) УДФ-галактоза под воздействием галактозо-УДФ-эпимеразы = УДФ-глюкоза
Соответственно из-за дефицита этих катализаторов и развивается это заболевание.
Дефицит галактокиназы проявляется ухудшением зрения, вызванным образованием катаракт. В моче обнаруживается галактоза и сахарный спирт.
Дефицит галактозо-1-фосфатуридинтрансферазы ведет к накоплению Г-1-Ф в кл. крови, печени, почках, мозге и хрусталике, к появлению в тканях сахарного спирта. Образуются катаракты. При кормлении галактозосдержащей пищей у ребенка развивается желтуха, диарея.
Эссенциальная фруктозурияобусловлена недостаточностью фосфофруктокиназы, которая катализирует превращение фруктозы в фруктозо-1-фосфат. Фруктоза накапливается в крови и выделяется с мочой. Клинические проявления отсутствуют.
Фруктозурию выявляют обычно при наличии гипергликемии и одновременном отсутствии в моче редуцирующих сахаров.
Наследственная непереносимость фруктозы проявляется вслед за введением в рацион ребенка фруктов или соков, содержащих фруктозу или ее источник сахарозу.
Заболевание связано с дефицитом фруктозо-1-фосфатальдолазы. Этот фермент катализирует расщепление фруктозо-1-фосфата до 3-ФГА, обеспечивая включение фруктозы в основной путь превращения глюкозы. В результате дефекта накапливается фруктозо-1-фосфат, развивается гипофосфатемия.
Важнейшие лабораторные признаки заболевания: фруктоземия, фруктозурия и фруктозо-1-фосфатурия, а также лактатемия, гиперурикемия и гипогликемия после нагрузки фруктозой.
3) Витамин К – антигеморрагический фактор. Поступает в организм с растительной (капуста, фрукты) и животной (печень) пищей, а также стимулируется микрофлорой кишечника.
Существует 2 ряда витамина К – филлохиноны К1-ряда и менахиноны – витамины К2-ряда. Первые содержатся в растениях, вторые синтезируются кишечными бактериями.
Функционирует в качестве кофактора карбоксилирования остатков глутаминовой кислоты в некоторых белках свертывания крови. Витамин К участвует в активации факторов свертывания крови.
Причина недостаточности вызвана нарушением образования его в кишечнике, или нарушением всасывания.
Признаки авитаминоза – нарушение свертывающей системы крови, а значит сильные кровотечения.
4)
Билет 9
1. Номенклатура и классификация ферментов. Принцип классификации, характеристика классов. Конкретные примеры реакций, катализируемых ферментами разных классов.
Названия ферментов включает корень слова, отражающий характер катализируемой реакции или атакуемого субстрата, и окончание «аза» (тирозиназа – тирозин). Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций.
1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции.
2)Трансферазы – реакции межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C).
3)Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей.
4) Лиазы - реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей.
5) Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации молекулы.
6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов.
Каждый из 6 классов делях на подклассы и подподклассы, уточняющие типы субстратов, переносимых группировок и другие детали.Каждый фермент обозначают шифром, включающим номер класса, подкласса, подподкласса, и номер фермента в подподклассе. Затем следует рациональное название (лактат: НАД-оксиредуктаза) и обычно употребляемое (лактатдегидрогеназа).