Будова філаментів і міофібрил

Біохімія м'язів

На м'язи припадає 40-45 % маси тіла. Вони вивчаються науковцями протягом кількох століть. З початку ХХ століття м'язи почали досліджувати як біохімічний комплекс. Але і зараз, в кінці ХХ століття, інтерес до них не зменшився. Крім біохіміків, м'язи вивчають біофізики, фізіологи, а також спеціалісти із спорту.

Морфологічно м'язи у хребетних тварин поділяють на поперечно­смугасті, або скелетні, та гладенькі. Поперечносмугасті м'язи скорочуються лише на 1/3 від вихідної величини, тоді як гладенькі м'язи, скорочуючись, можуть зменшувати свій поздовжній розмір навіть у декілька разів, наприклад, м'яз матки під час пологів. Відповідно гладенькі м'язи скорочуються повільніше – через де­кілька секунд, поперечносмугасті – через кілька мілісекунд. Під час скорочення скелетні м'язи можуть виконувати роботу, вкорочуючись при цьому на певну відстань. Таке скорочення називають ізотонічним. М'язи, які не можуть укорочуватись під час скорочення (не можуть виконувати фізичної роботи), розвивають тільки напруженість. Про такі м'язи говорять, що вони скорочуються за ізометричним принципом. Прикладом такого скорочення може бути зміна напруженості коротких міжхребцевих м'язів при піднятті вантажів. Для всіх видів скорочення м'язів характерним є виділення певної кількості теплової енергії, спричиненої структурними перебудовами в міоцитах. Функції і властивості м'язів зумовлені їх хімічною структурою.

В м'язах розрізняють 3 види білків: білки саркоплазми, білки міофібрил і білки строми.

У саркоплазмі м'язів містяться білки, що розчиняються у воді або сольових розчинах. Донедавна в цих білках розрізняли міогенну, альбумі­нову, глобулінову та міоглобінову фракції. Але ці фракції не однорідні. Так, міогенна фракція включає в себе ряд ферментів гліколізу. Неодно­рідними є й інші білки саркоплазми. Зокрема тут виявлено білки-ферменти, що знаходяться в мітохондріях і відповідають за тканинне дихання. Міоальбумін саркоплазми за хімічними властивостями нагадує альбумін плазми крові. Міоглобін м'язів – типовий хромопротеїн, що, як і гемоглобін, з'єднується з киснем і забезпечує процес дихання м'язів. ­Червоний колір м'язів зумовлений великим вмістом у них міоглобіну. Міо­глобін має в 5 разів більшу спорідненість із киснем, ніж гемоглобін. Це сприяє забезпеченню значного резерву кисню в м'язовій тканині при його нестачі.

Скелетні м’язи під мікроскопом мають вигляд довгих волокон, в яких регулярно чергуються світлі й темні смуги; гладкі – складаються з коротких волокон, що не містять смуг. Структурною одиницею м’язової тканини є м’язове волокно (міоцит), яке утворилося в результаті злиття багатьох ембріональних м’язових клітин. Саме тому кожне м’язове волокно містить багато ядер, що розташовані по краях по всій довжині. Поперечносмугасті м’язи скорочуються лише на 1/3 від вихідної величини, тоді як гладенькі м’язи скорочуючись, можуть зменшувати свій поздовжній розмір навіть у декілька разів, наприклад, м’яз матки під час пологів. Відповідно гладенькі м’язи скорочуються повільніше – через декілька секунд, поперечносмугасті – через кілька мілісекунд. Під час скорочення скелетні м’язи можуть виконувати роботу, вкорочуючись при цьому на певну відстань. Таке скорочення називають ізотонічним. М’язи, які не можуть укорочуватись під час скорочення (не можуть виконувати фізичної роботи), розвивають тільки напруженість. Про такі м’язи говорять, що вони скорочуються за ізометричним принципом. Прикладом такого скорочення може бути зміна напруженості коротких міжхребцевих м’язів при піднятті вантажів. Для всіх видів скорочення м’язів характерним є виділення певної кількості теплової енергії, спричиненої структурними перебудовами в міоцитах. Функції і властивості м’язів зумовлені їх хімічною структурою.

М’язова тканина тварин і людини містить від 73 до 78% води. Приблизно 22-27% від маси м’яза припадає на частку сухого залишку, переважно білків. Окрім білків, у м’язах знаходяться глікоген та інші вуглеводи, різні ліпіди, екстрактивні речовини та мінеральні солі.

У м’язах розрізняють три види білків: білки саркоплазми, білки міофібрил і білки строми. У саркоплазмі м’язів містяться білки, що розчиняються у воді або сольових розчинах. Донедавна в цих білках розрізняли міогенну, альбумінову, глобулінову та міоглобінову фракції. Але ці фракції неоднорідні. Так, міогенна фракція включає в себе ряд ферментів гліколізу. Неоднорідними є й інші білки саркоплазми. Зокрема тут виявлено білки-ферменти, що знаходяться в мітохондріях і відповідають за тканинне дихання. Міоальбумін саркоплазми за хімічними властивостями нагадує альбумін плазми крові. Міоглобін м’язів – типовий хромопротеїн, що, як і гемоглобін, з’єднується з киснем і забезпечує процес дихання м’язів. Червоний колір м’язів зумовлений великим вмістом у них міоглобіну. Він має в 5 разів більшу спорідненість із киснем, ніж гемоглобін. Це сприяє забезпеченню резерву кисню в м’язовій тканині при його нестачі.

Таблиця. Хімічний склад поперечносмугастих м’язів

Речовина	Вміст (% на сиру масу)
Вода	73-78
Сухий залишок	22-27
Зокрема:
Білки	17-21
Глікоген	0.5-3.0
Фосфоліпіди	0.02-1.0
Холестерин	0,02-0.23
Креатинін	003-0,005
АТФ	0.25-0.40
Креатин і креатинфосфат	0.2-0.55
Карнозин	0,2-0.3
Молочна кислота	0,01-0.02
Неорганічні речовини	1.0-1.5

Білки міофібрил. До складу міофібрил входять такі білки: міозин (56-60%), актин (20-25%), тропоміозин (10-15%), тропоніновий комплекс (4-6%).

Білки строми в поперечносмугастих м’язах представлені переважно колагеном, нейрокератином, еластином тощо. Ці білки входять до складу сполучнотканинних елементів стінок судин, нервів та сарколеми.

Ліпіди. У м’язах знаходяться нейтральні жири, стериди, фосфоліпіди. Нейтральні жири входять у простір між структурами м’язових волокон і відіграють роль резервного жиру. Їх вміст дуже непостійний.

Холестерин і фосфоліпіди є обов’язковими складовими компонентами всіх м’язів і входять до складу клітинних мембран. Вміст фосфоліпідів і холестерину в м’язах збільшується під час тренування.

Екстрактивні речовини м’язів. Скелетні м’язи містять ряд важливих екстрактивних речовин: нуклеотиди (АТФ, АДФ, АМФ, ТТФ, УТФ, ЦТФ, інозинмонофосфат), креатинфосфат, креатинін, карнозин, ан-серин, карнітин. Серед них креатин та креатинфосфат мають пряме відношення до скорочення м’язів. В їх синтезі беруть участь 3 амінокислоти: аргінін, гліцин, метіонін. Утворення їх починається в нирках, а завершується в печінці і м’язах. Карнозин і ансерин – це імідазольні дипептиди, які підвищуть ефективність роботи іонних насосів м’язової тканини, сприяють збільшенню амплітуди м’язового скорочення, проявляють виражену антиоксидну дію.

Із амінокислот у м’язах найбільше глутамінової кислоти та глутаміну.

Безазотні екстрактивні речовини м’язів представлені переважно вуглеводами та продуктами їх обміну. Найбільше в м’язах глікогену. У людини вміст глікогену в м’язах знаходиться в межах 0,4-0,8%, але під впливом тренування він може збільшуватися до 1,5-3%. Втомлені м’язи містять незначну кількість глікогену. Під час роботи глікоген м’язів розпадається на глюкозу, тріозофосфатні ефіри й інші проміжні продукти гліколізу, зокрема молочну кислоту.

Мінеральні речовини. Загальний уміст мінеральних речовин в м’язах на сиру масу становить 1,0-1,5%. Із катіонів у м’язах переважають К⁺, Na⁺, Са²⁺, Мg²⁺, є також мідь, марганець, цинк; з аніонів – найбільше фосфатів та сульфатів. За рахунок іонів у м’язах підтримуються сталість рН і осмотична рівновага та здійснюється специфічний вплив на їх збудливість та скоротливість. Зниження концентрації солей у м’язах призводить до зменшення їх збудливості.

БУДОВА ФІЛАМЕНТІВ І МІОФІБРИЛ

Саркоплазма поперечносмугастих м’язових волокон містить поздовжньо орієнтовані міофібрили, побудовані з білкових філаментів (ниток) 2-х типів – товстих і тонких. Скорочення м’язових волокон здійснюється саме за рахунок ковзання товстих і тонких ниток назустріч одні одним, їх довжина при цьому залишається незмінною. Хімічну енергію для такого ковзання ниток постачає процес гідролізу АТФ до АДФ і фосфату. Скорочення і розслаблення м’язових волокон регулюються концентрацією іонів Са²⁺ у саркоплазмі. Таким чином, скоротлива система м’язів забезпечує перетворення хімічної енергії в механічну.

Товсті філаменти складаються з довгих паличкоподібних молекул білка міозину. Кожна молекула побудована з 2-х важких (молекулярна маса – 200 000 Да) і 4-х легких (молекулярна маса – 16000-25000 Да) поліпептидних ланцюгів. Важкі ланцюги на більшій частині довжини мають α-спіральну структуру і закручені один навколо одного, утворюючи довгий стержень (“хвіст” молекули).

Кінець важкого ланцюга утворює разом із 2-ма легкими ланцюгами глобулярну голівку молекули. Таким чином, кожна молекула міозину має довгий хвіст і подвійну голівку. Довжина молекули – 150 нм, товщина –приблизно 2 нм. Молекула міозину може згинатись на певній ділянці так, що голівка і частина хвоста повертаються, як на шарнірі. Міозин має властивість ферменту АТФази. Активний каталітичний центр локалізований у голівках молекули і містить у зв’язаному стані молекулу АТФ. Приблизно 400 палочкоподібних молекул міозину об’єднуються в товстий філамент.

Молекули розміщені паралельно, причому половина з них звернена голівками до одного кінця філамента, а друга половина – до іншого. По довжині філамента молекули дещо зсунуті одна відносно одної, їхні голівки розташовані по спіралі й утворюють виступи на поверхні ниток. Голівки відсутні в серединній частині філамента. Довжина товстих міозинових філаментів приблизно 1,5 мкм, діаметр – 10-14 нм. До складу тонких філаментів входять білки актин, тропоміозин і тропонін. Відомі дві форми актину: глобулярний С-актин і фібрилярний Р-актин. Молекули глобулярного актину (молекулярна маса – 42000 Да, діаметр – приблизно 5 нм) нековалентно з’єднуються, утворюючи Р-актин. Два ланцюги Р-актину закручені один навколо одного в спіраль. Кожна молекула С-актину має центр зв’язування, який у стані спокою заблокований. У поздовжньому жолобку спіралі Р-актину розміщена паличкоподібна молекула білка тропоміозину. З однією молекулою тропоміозину завдовжки приблизно 41 нм контактують 7 пар глобулярного актину. Крім того, така структура включає 1 молекулу глобулярного білка тропоніну, який складається із 3-х субодиниць (С, І, Т). Ці структури об’єднуються кінець до кінця в тонкі філаменти завдовжки 1 мкм. Тропонін і тропоміозин – регуляторні білки, за допомогою яких запускається і включається утворення поперечних містків між актином і міозином.

Міофібрили містять приблизно 2500 філаментів. Товсті й тонкі філаменти розміщені в міофібрилах упорядкованим чином. На 1 товсту міозинову нитку припадає 2 тонких (при поздовжньому розрізі). На поперечному розрізі тонкі філаменти утворюють шестикутник, у центрі якого розташований товстий філамент. У саркомері, структурній одиниці міофібрили, товсті міозинові нитки розміщені в смузі А їх обидва кінці вільні, а тонкі нитки — у І-смузі й одним кінцем прикріплені до 2-пластинок. Тонкі нитки заходять на деяку відстань у смугу А, перекриваючись із товстими нитками. При скороченні міофібрил ділянка перекриття ниток значно збільшується. У повністю скороченому стані весь саркомер перетворюється на зону перекриття.

Джерелом енергії для скорочення і розслаблення м”язів усіх типів є АТФ. У стані спокою м”язи містять близько 5 мкмоль АТФ на 1 г тканини й у 3-8 разів більше креатинфосфату (макроергічний субстрат). Але запасів АТФ і креатинфосфату вистачає тільки на 6-10с інтенсивної роботи скелетних м”язів. Ресинтез АТФ у м”язах, які працюють, забезпечується, залежно від умов, окисним або субстратним фосфорилюванням. При легкій і помірній фізичній роботі скелетні м”язи покривають потреби у АТФ за рахунок окиснювального фосфорилювання, тобто за рахунок таких субстратів як глюкоза, ВЖК, кетонові тіла. При тривалій інтенсивній фізичній роботі використання глюкози поступово зменшується, а мобілізація жирів із жирових депо і використання ВЖК як енергетичних субстратів збільшується. При максимальних фізичних навантаженнях розвивається гіпоксія і АТФ утворюється переважно шляхом субстратного фосфорилювання у анаеробному гліколізі. Анаеробний глікогеноліз (фосфороліз глікогену) досягає максимуму інтенсивності перебігу через 40-50с від початку безперервоної роботи м”яза. Посилення гліколізу ініціює збільшення вмісту АМФ, який активує фосфофруктокіназу – основний регуляторний фермент гліколізу. АМФ утворюється в аденілаткіназній реакції: 2 АДФ ↔ АТФ +АМФ.

Серцевий м”яз, на відміну, від скелетних може утилізувати лактат (ЛДГ-1 має високу спорідненість до лактату).

Інфаркт міокарда – це некроз окремих ділянок серцевого м”яза на грунті гострої ішемії, що розвинулася внаслідок невідповідності коронарного кровообігу потребам міокарда у кисні. Частота захворюваності: від 8,5 до 30 на 10 тис. Летальність: близько 30% випадків.