Ферменты крови как биохимические индикаторы повреждения внутренних органов (при инфаркте миокарда, заболеваниях мышц, опухолях костей, панкреатите).
Тропонины представляют собой белковые молекулы, формирующие состоящий из трех субъединиц (Тп С, Тп Т и Тп I) комплекс, расположенный на актиновых филаментах миокарда. Тропониновый комплекс участвует в процессах сокращения и расслабления миокарда. Тп С — Са2+-связанный протеин — участвует в регуляции деятельности актиновыхфиламентов. Тп I ингибирует процесс сокращения мышечных волокон при нарушении связи Тп Сс ионами кальция. Тп Т обеспечивает взаимодействие всего тропонинового комплекса с тропомиозином и филаментами актина. Продемонстрировано, что Тп Т и Тп I — более специфичные и чувствительные маркеры миокардиального повреждения, чем креатинфосфокиназа и ее МВ фракция. Концентрация сердечных тропонинов в крови повышается уже через 3-4 часа после случившегося приступа и остаётся в кровяном русле до двух недель.Креатинкиназа (фосфокиназа, КФК) — это фермент, катализирующий образование из АТФ и креатина высокоэнергетического соединения -креатинфосфата, который расходуется организмом при увеличенных физических нагрузках. КФК содержится в клетках сердечной мышцы, скелетной мускулатуры, головного мозга, щитовидной железы, легких. Наибольшее клиническое значение имеют следующие изоферменты (фракции) креатинкиназы: КФК-МВ (сердечный изофермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда), КФК-ВВ (мозговой изофермент, отражающий патологию клеток головного мозга), КФК-ММ (мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах).В норме в плазме крови они имеют соотношение: I(BB) — 0 —следы, II(MB) - 4-6%, III(MM) — 94-96%. Наиболее часто значительное увеличение активности данного фермента отмечается при остром инфаркте миокарда. Определение креатинфосфокиназы, и особенно МВ-фракции, широко используется для ранней диагностики инфаркта миокарда, так как ее повышение отмечается уже через 2-4 часа после острого болевого приступа; возврат показателя к норме происходит достаточно быстро (на 3-6 сутки), поэтому определение общей креатинфосфокиназы в крови в более поздние сроки для диагностики инфаркта миокарда малоинформативно.
Повышение активности креатинфосфокиназы нередко наблюдается и при острых миокардитах, однако является не столь выраженным и держится значительно дольше, чем при инфаркте. Высокая активность общей креатинфосфокиназы нередко встречается при травматических повреждениях и заболеваниях скелетных мышц (например, при прогрессирующей мышечной дистрофии, миопатии, дерматомиозите).
Миоглобин - железосодержащий белок мышечных клеток, содержащийся в клетках скелетных мышц и в миокарде, обеспечивающий в них депонирование кислорода. Молекула миоглобина образована единичной полипептидной цепью и железосодержащим гемом и сходна по строению и функциям с гемоглобином крови. Миоглобин связывает кислород (образуется оксимиоглобин) и является основным его поставщиком для скелетных мышц. Выводится миоглобин в неизмененном виде с мочой, поэтому его концентрация также зависит от функции почек. При любом повреждении, некрозе, лизисе ткани скелетной мускулатуры или миокарда миоглобин поступает в кровь. При инфаркте миокарда выраженность гипермиоглобинемии находится в прямой зависимости от размеров очага некроза. Это один из самых ранних маркеров инфаркта миокарда (обнаруживается уже через 2 часа после приступа, увеличение концентрации может быть 10-кратным).
Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.
Содержание аспартатаминотрансферазы (АсАТ) в сердце наибольшее из всех внутренних органов. Этот фермент содержится также в мозге, лёгких, скелетных мышцах, почках, печени и в других органах и тканях. Поэтому повышение активности АсАТ в крови — чувствительный, но недостаточно специфичный маркер поражения миокарда.
Лактатдегидрогена́за (ЛДГ, лактат, НАД+оксидоредуктаза, дегидрогеназа молочной кислоты)- фермент углеводного обмена, катализирует взаимопревращение пировиноградной и молочной кислот, т. е. реакцию, завершающую внутренний окислительно-восстановительный цикл гликолиза. В первые двое суток после возникновения инфаркта миокарда активность ЛДГ в сыворотке крови возрастает в 10—15 раз и возвращается к норме лишь на 10—12-й день. Суммарная ЛДГ (имеется 5 изоэнзимов) — поздний маркер инфаркта миокарда, она реагирует позже, чем остальные ферменты. Ее определение обычно производят у больных, поздно поступающих в стационар (через 48—72 ч от начала ИМ). Изофермент ЛДГ1 (его много в сердце) информативнее, ибо его уровень повышается раньше, чем суммарная ЛДГ, а кроме того, может увеличиваться на фоне ее нормальных значений. Ценность определения активности ЛДГ в сыворотке крови особенно велика в случаях инфаркта миокарда с нетипичной клинической и электрокардиографической картиной.
При не распадающихся злокачественных опухолях происходит снижение общего белка сыворотки крови за счет снижения альбуминов при некотором увеличении уровня глобулинов. При явлениях дегидратации и некроза опухолей может наблюдаться снижение общего белка крови со значительным снижением содержания глобулинов.
У взрослых больных определение количества сиаловых кислот в сыворотке крови при опухолях костей дает еще один тест для установления диагноза. Установлено, что при доброкачественных, медленно растущих опухолях уровень сиаловых кислот не изменяется и соответствует норме (155 ед.).
Немаловажную роль в дифференциальной диагностике опухолей и остеомиелита имеет определение протеолитических ферментов, уровень которых повышается при злокачественных опухолях и при появлении метастазов.
Повышение уровня кальция крови до 12-20 мг% наблюдается при интенсивном разрушении кости при метастатических опухолях.
Некоторую помощь в диагностике опухолей костей может оказать определение активности щелочной фосфатазы сыворотки крови. Этот фермент, необходимый для расщепления органических фосфатных соединений с образованием фосфорной кислоты, которая откладывается в костях в виде фосфата кальция. Уровень фосфатазы увеличивается при недостатке кальция и фосфора в организме (рахит, гиперпаратиреоз). Уровень фосфатазы повышается при образовании костной мозоли после переломов и после патологических переломов, патологическом костеобразовании, которым является остеогенная саркома. При этом, повышение уровня щелочной фосфатазы не абсолютный симптом, однако, в комплексе с другими изменениями может помочь в установлении диагноза.
Активность щелочной фосфатазы повышается при остеоид-остеоме, если гиперостоз, окружающий опухоль, был значительным, а при ОБК – если она привела к патологическому перелому. Т.е., определение активности щелочной фосфатазы является одним из вспомогательных тестов в комплексе диагностики опухолей костной ткани.
Наибольшее значение в диагностике панкреатита имеет биохимический анализ крови. Именно он позволяет определить функциональное состояние всего организма.
При панкреатите наблюдаются следующие изменения химического состава крови:
--повышение уровня амилазы – панкреатического фермента, которые расщепляет крахмал;
--повышение уровня эластазы, липазы, трипсина, фосфолипазы;
--увеличение уровня глюкозы в крови, что связано с недостаточной секрецией инсулина;
--повышение количества билирубина – лабораторный признак, наблюдающийся в случае перекрытия увеличившейся поджелудочной железой желчевыводящих путей;
--снижение уровня общего белка – следствие белкого-энергетического голодания;
--иногда – повышение уровня трансаминаз.
--уменьшение уровня гемоглобина и количества эритроцитов – следствие кровопотери, возможный признак геморрагических осложнений панкреатита;
--повышение количества лейкоцитов, иногда в десятки раз – следствие воспалительного процесса;