Рецидивирующая врожденная косолапость
Нами подвергнуты анализу случаи рецидивирования врожденной косолапости. Рецидивы мы разделили на 3 группы: деформация переднего отдела стопы, наружная торсия костей голени и деформации, возникшие по нейрогенным причинам. В данном исследовании мы отмечали и сторону возникновения рецидива.
Всего с 2000 по 2011 гг. в травматолого-ортопедическом отделении проходили лечение 23 ребенка с рецидивами врожденной косолапости и не лечившихся по методу Понсети. Из них у 10 была рецидивирующая двухсторонняя косолапость, у 8 - левосторонняя и у 5- правосторонняя.
19 детей из 23 перенесли операцию Зацепина - Штурма. У 4 детей оперативное лечение заключалось в коррекции деформации посредством дистракционно - компрессионного аппарата Илизарова.
Помимо хирургического лечения все дети получали физиолечение, массаж и лечебную физкультуру.
Возраст пациентов с рецидивом косолапости был от 3 до 8 лет.
Как нам представляется, причинами рецидивирования могли стать: тяга послеоперационных рубцов, наружная торсия костей голени, дисбаланс в нейромышечной проводимости.
Таким образом, анализ клинических наблюдений за детьми с косолапостью показал, что большинство из них составили мальчики. Дети в травматолого-ортопедическое отделение ДОКБ поступали из Твери и 25 районов Тверской области. Наиболее часто заболевание фиксировано в Ржевском и Кимрском районах, что представляет интерес для дальнейших исследований.
Лечение детей включало консервативные и оперативные этапы, длительность и кратность которых зависела от избранного метода. Порок развития чаще наблюдался у детей, рожденных молодыми матерями в возрасте от 19 до 27 лет.
По нашим данным не прослеживается взаимосвязь отягощенного акушерского анамнеза и рождения ребенка с косолапостью.
Глава 3. Методы обследования и лечения больных с врожденной косолапостью
Биохимические методы обследования больных с врожденной косолапостью
В последние годы появляется все больше исследований, рассматривающих врожденную косолапость, как проявление системного поражения соединительной ткани [43, 52,62, 107. 114, 124, 144, 175, 177]. Соединительная ткань характеризуется избытком внеклеточного матрикса, основу его составляют протеогликаны, усиленные волокнами 3-х типов: 1. коллагеновыми (коллаген I типа); 2. гибкими (эластин, фибриллин); 3. сетчатыми (коллаген III типа).
В образовании компонентов соединительной ткани принимает участие магний зависимые ферменты. Дефицит магния усиливает диспластические процессы в соединительной ткани, нарушая ее прочность. Взаимосвязь между дефицитом магния и диспластическими процессами в соединительной ткани особенно проявляется у детей в период активного роста: 1 год жизни; период подготовки к школе (5-7 лет); период подросткового рывка (11-15 лет).
Не исключено, что высокий процент рецидивов косолапости связан с патологией образования коллагена, неправильным соотношением коллагена I, II типов и высокому уровню металлопротеиназ IX типа.
Как известно, клетки крови и кроветворная ткань эмбриологически имеют мезенхимное происхождение и являются разновидностью соединительной ткани. При дисплазии соединительной ткани страдает сосудисто-тромбоцитарное, коагуляционное звенья системы гемостаза. Выявляются тромбоцитопатии, снижаются факторы свертывания крови.
Подтверждением наличия выраженных изменений в организме при дисплазии соединительной ткани служат исследования биохимических показателей крови - уровня металлопротеиназ (I,IX) коллагена I типа, магния эритроцитов, фибриногена, щелочной фосфатазы и других.
Щелочная фосфатаза
Щелочная фосфатаза сыворотки состоит из 4 структурных генотипов: печеночно-костно-почечный тип, кишечный тип, плацентарный тип и зародышевый тип, локализующейся в эмбриональных клетках. Щелочная фосфатаза присутствует а остеобластах, гепатоцитах, в почках, селезенке, плаценте, предстательной железе, лейкоцитах и в тонкой кишке. Печеночно- костно-почечный тип имеет наибольшее значение.
Повышением активности щелочной фосфатазы сопровождаются заболевания костной ткани, такие как болезнь Педжета, гиперпаратироидизм, рахит и остеомаляция, а также переломы костей и злокачественные опухоли. Активность щелочной фосфатазы повышается при всех формах холестаза, особенно при обтурационной желтухе. Также существенное повышение активности щелочной фосфатазы иногда наблюдают у детей и подростков. Оно вызвано усилением активности остеобластов при ускоренном росте и формировании скелета. Поэтому для клинической оценки результатов определения активности щелочной фосфатазы необходимо учитывать возрастные особенности.
В 1946 году Беосей, Лоури и Брок опубликовали метод определения активности щелочной фосфатазы с использованием р-нитрофенил фосфата в качестве субстрата в глициновом/NaOH буфере. В 1967 году метод был усовершенствован Хаусаменом и др., предложившими использовать диэтаноламиновый буфер. Стандартный оптимизированный метод, описанный здесь, с 1972 года рекомендован Германским Обществом клинической химии (DGKC). [141]
Принцип теста:
Калориметрический анализ в соответствии со стандартной методикой.
щел.фосфатаза
р-нитрофенил фосфат +Н2О ------------------------► фосфат +р-нитрофенол.
Mg2+
В присутствии магния и ионов цинка р-нитрофенилфосфат гидролизуется фосфатазой до фосфата и р-нитрофенола. Количество освобожденного окрашенного р-нитрофенола пропорционально активности щелочной фосфатазы и может быть измерено фотометрически. [110, 129, 133, 137, 139, 141, 173]
Фибриноген
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ АНАЛИЗ ФИБРИНОГЕНА ПО МЕТОДУ КЛАУССА
Количественное определение фибриногена является базисным тестом исследования гемостаза. Тест проводится при гиперфибриногенемиях, связанных с тяжестью воспалительных, иммунных, деструктивных процессов, с риском развития гипервискозного синдрома, артериальных тромбозов и инфарктов органов. Снижение концентрации фибриногена наблюдается при остром ДВС-синдроме, при лечении фибринолитиками, при врожденных гипо- и дисфибриногенемиях.
Фактор I свертывания крови - фибриноген (Mw-340 ООО D) - является гликопротеином и находится в растворенном состоянии в плазме крови и в тканях всех позвоночных животных. Образование фибрина и его стабилизация представляют собой финальный этап формирования тромба, при котором растворимый фибриноген превращается в нерастворимый фибрин под действием тромбина и фактора XIII.
Фибриноген синтезируется в печени и имеет много функций: принимает участие как в свертывании крови, так и в агрегации тромбоцитов, определяет вязкость крови и влияет на взаимодействие форменных элементов крови с сосудистой стенкой.
Разработаны различные методы определения фибриногена: кинетический, весовой, коагулометрический и др.
Метод Клаусса был предложен автором в 1957 г. [118].
Принцип метода основан на особенностях кинетики реакции фибриноген- тромбин, когда исследуемую плазму крови разбавляют в 10 раз с целью снижения влияния ингибиторов тромбина (антитромбина III и др.). В этих условиях при высоких концентрациях тромбина и низких концентрациях фибриногена время реакции образования сгустка зависит только от количества фибриногена.
Метод Клаусса очень прост в исполнении, определяет только активный фибриноген, метод точен и стандартен, широко применяется за рубежом.
Нами использовались наборы РЕНАМ для анализа фибриногена [46, 47].