Строение исвойства ферментов
Тесты
1. Для характеристики изоферментов применимо понятие:
Это ферменты, катализирующие различные реакции. Это варианты одного и того же фермента, отличающиеся по составу и свойствам,но катализирующие одну и туже реакцию. Это фракции одного фермента, выделенные из различных организмов. Это разные названия одного фермента. Это ферменты, действующие на различные субстраты.
2. При увеличении температуры скорость ферментативной реакции:
Постоянно возрастает. Постоянно снижается. До 37- 40 градусов возрастает, в дальнейшем - снижается. Повышается после достижения 60 градусов. Не имеет закономерности.
3. Кофермент от апофермента отличает:
Термостабильность. Термолабильность. Более низкая молекулярная масса. Более высокая молекулярная масса.
4. Абсолютной субстратной специфичностью обладает фермент:
Аминокислотоксидаза. Карбоксипептидаза. Уреаза. Химотрипсин. Ацил-КоА-дегидрогеназа.
5. Витамин В 2 (рибофлавин) входит в состав какого кофермента:
Пиридоксальфосфат. НАД. ФАД. Тиаминпирофосфат Ко-А.
6. По своей химической природе ферменты являются:
Углеводами. Нуклеиновыми кислотами. Белками. Липидами. Нуклеотидами.
7. Специфичность действия ферментов отражает определение:
Влияние на строго определенные субстраты. Образование строго определенных продуктов реакции. Расщепление строго определенных химических связей. Воздействие на определенные стереоизомеры. Влияние на многие, отличающиеся по структуре субстраты.
8. Для максимальной активности фермента требуется значение рН:
Требуется максимальное значение рН. Требуется оптимальное для данного фермента значение рН. Требуется минимальное значение рН. Активность ферментов стабильна в большом диапазоне рН.
9. Фотолябильность ферментов может быть использовано в медицинской практике с целью:
С целью активации тканевых ферментов. С целью инактивации ферментов крови. С целью инактивации ферментов микроорганизмов.Для обеззараживания операционного инструментария.Для обеззараживания помещений медицинских учреждений.
10. Протеолитическим действием обладают ферменты:
Трипсин. Липаза. Пепсин.Плазмин. Гиалуронидаза
11. Ферменты изменяют кинетические параметры химического процесса:
Ферменты изменяют температуру реакционной среды. Ферменты снижают энергию активации.Ферменты увеличивают стерический коэффициент. Ферменты изменяют концентрацию субстрата.
12. Присутствие фермента в биологических жидкостях можно обнаружит:
Биуретовой реакцией. Их осаждением трихлоруксусной кислотой. По факту протекания ферментативной реакции в оптимальных условиях. По катализируемой реакции в присутствии малого количества субстрата. По катализируемой реакции в отсутствие кофермента.
13. Инактивация ферментов необратима при температуре (по Цельсию):
При 100 градусах. При 40 градусах. При 0 градусов. При 20 градусах. При 37 градусах.
14. Понятие кофактор фермента обозначает:
Олигомерный белок. Белковая часть сложного белка-фермента. Легко отщепляющаяся небелковая часть сложного белка-фермента. Витамины. Микроэлементы.
15. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, относятся к классу:
Оксидоредуктазы. Трансферазы Гидролазы. Синтетазы. Лиазы.
16. Название фермента в рабочей номенклатуре ферментов может строиться по принципу:
По названию субстрата.По названию химического процесса. По структуре молекулы фермента. По виду разрываемой или образуемой связи. По структуре кофермента.
17. В составе активного центра фермента выделяют функциональные участки:
Зона связывания.Каталитическая зона. Аллостерический участок. Структурный домен.
18. На скорость ферментативных реакций влияют факторы: Температура.рН среды.Концентрация субстратов.Концентрация фермента.
19. В активном центре ферментов наиболее часто присутствуют радикалы аминокислот:
Цистеина.Серина. Валина. Гистидина. Изолейцина. Глютаминовой кислоты.
20. При образовании FS комплекса происходят:
Изменяется конформация субстрата. Образуются нековалентные связи между F и S. Сближаются функциональные группы, участвующие в ферментативном катализе .Усиливается комплементарность между F и S
21. Активным центром фермента является: