Классификация белков. простые и сложные белки
Тесты
1. Присутствие глобулинов в растворе можно доказать:
Электрофорезом.Колоночной гель -фильтрацией.Высаливанием при 50% насыщении сульфатом аммония. Высаливанием при 100% насыщении сульфатом аммония. Денатурацией мочевиной.
2. Простые белки должны отвечать требованию:
Иметь маленькую молекулярную массу. Иметь однообразный аминокислотный состав. Состоять только из аминокислот. Не обладать четвертичной структурой. Иметь фибриллярное строение.
3. Сложные белки должны отвечать требованию:
Иметь большую молекулярную массу. Иметь олигомерное строение. Иметь разнообразный аминокислотный состав. Содержать в составе помимо аминокислот другие компоненты. Обладать способностью к кооперативным изменениям конформации.
4. Простыми белками являются:
Сывороточный альбумин. Миоглобин. Гемоглобин. Казеиноген. Эластин.Кератин.
5. Сложными белками являются:
Каталаза.Сукцинатдегидрогеназа. Эластин. Кератин. Сывороточный альбумин. Гемоглобин.Миоглобин.
6. С помощью высаливания из смеси белков можно выделить:
Оваальбумин. Гамма-глобулин. Сывороточный альбумин.
7. К гемопротеидам не относятся:
Миоглобин. Цитохром С. Трансферрин. Каталаза
8.Муцин слюны относится к классу белков:
Гликопротеиды. Хромопротеиды. Фосфопротеиды. Липопротеиды
9. Иммуноглобулины мигрируют в составе фракции белков плазмы крови:
Альфа 1. Альфа 2. Бета. Гамма – глобулины
10. Овоальбумин куриного яйца является составной частью:
Гликопротеидов. Фосфопротеидов. Липопротеидов. Нуклеопротеидов
11. Альбумин сыворотки крови человека характеризуется:
Высоким содержанием аргинина и лизина. Отрицательным зарядом при рН =7. Молекулярной массой 100 кДа
12. Гистоны характеризуются следующими свойствами:
Имеют отрицательный заряд. Стабилизируют молекулу ДНК. Являются низкомолекулярными белками. Несут положительный заряд
13. Альбумины характеризуются следующими свойствами:
Имеют отрицательный заряд в нейтральной среде. Гидрофильны. Легко высаливаются из растворов. Бедны по аминокислотному составу
Ситуационные задачи
1. Гистоны – небольшие по молекулярной массе основные белки, связывающиеся с ДНК в хроматине. Докажите, какие аминокислоты, определяющие суммарный положительный заряд, должны преобладать в гистонах.
2. При употреблении большого количества сырого яичного белка, богатого гликопротеидом авидином, образующим с биотином в желудочно-кишечном тракте нерастворимый комплекс, у детей может развиться гиповитаминоз биотина. Почему варёные яйца такого эффекта не вызывают?
Вопросы к итоговому занятию по теме «Введение в биохимию», «Химия белков»
1. Предмет и задачи биологической химии. Краткая история её развития. Роль отечественных и зарубежных учёных в развитии биологической химии. Значение биологической химии для биологии и медицины.
2. Белки как особый класс полимерных высокомолекулярных органических соединений. Содержание белков в органах и тканях человека. Общебиологические функции белков. Многообразие белков в структурно-функциональном отношении. Элементарный и аминокислотный состав белков. Изменение белкового состава тканей в онтогенезе.
3. Типы связей аминокислот в молекулах белков и их роль в стабилизации белковой структуры. Пептиды. Номенклатура пептидов, их свойства. Физиологически активные пептиды крови и других тканей человека.
4. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, формы белковых молекул, растворимость, способность к гидратации. Ионизация белков в водных растворах, их оптические свойства. Практическое применение указанных физико-химических свойств.
5. Общие принципы выделения белков из тканей. Очистка и фракционирование. Обнаружение белков в растворах. Цветные и осадочные реакции на белки. Определение содержания белков в тканях и биологических жидкостях.
6. Современные представления о структуре молекул белков. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность белков. Наследственные изменения первичной структуры. Наследственные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия и другие примеры.
7. Вторичная и третичная структуры белковых молекул. Конформация белков. Роль конформационных изменений в функционировании белков. Денатурация белков: физико-химическая сущность этого явления и его практическое значение.
8. Четвертичная структура белков. Олигомерные белки, их преимущества по сравнению с мономерными. Кооперативные изменения конформации протомеров в олигомерных белках. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином), аллостерические ферменты, полиферментные комплексы. Принцип самосборки в формировании сложной структуры белковых молекул.
9. Классификация белков. Основные группы простых и сложных белков и их характеристика.