Модуль I. Строение, функции белков и ферментов. Витамины.
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
ПО ПРОВЕДЕНИЮ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ
Модуль I. Строение, функции белков и ферментов. Витамины.
учебной дисциплины (модуля)«Биохимия»
для специальности 060101 Лечебное дело
курс II семестр 3
| Составитель: Артюкова О.А., к.б.н., доцент Рецензент: Лемешко Т.Н., к.б.н., доцент |
Владивосток – 2013 г.
Мотивация: Основные вопросы темы необходимы для понимания проблем практической и теоретической медицины: протеинопатии как следствие врожденных нарушений структуры и функций белков; влияние негативных факторов загрязнения окружающей среды на структуру и функции белков; значение методов выделения и очистки белков, получения белковых препаратов, применение их в профилактике и лечении заболеваний; определение концентрации белков в тканях и биологических жидкостях с целью диагностики и контроля лечения заболеваний. Знание химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и дальнейшего изучения свойств ферментов. Знание химической структуры и функций витаминов необходимо для понимания их участия в метаболических процессах и для понимания механизмов нарушения обмена веществ при их недостатке.
Общая цель: применять знания о структурном и функциональном многообразии белков для объяснения основных закономерностей биологического функционирования белков; причин и следствий изменения белкового состава организма в онтогенезе и при болезнях, природы молекулярных болезней. Научиться применять знания о строении, свойствах, функциях ферментов и ферментном составе органов и плазмы крови при последующем изучении особенностей метаболизма органов и систем, а также для решения вопросов диагностики, профилактики и лечения болезней, связанных с нарушением функционирования ферментов. Закрепить знания о строении и биологической роли витаминов как компонентов коферментов. Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.
Конкретные цели и задачи.
В результате изучения темы студенты должны:
- знатьуровни структурной организации белков; значение первичной структуры белков; механизм формирования в белках активного центра и его специфическое взаимодействие с лигандом; причины и следствия денатурации белков (факторы, вызывающие денатурацию); использование денатурирующих факторов в медицине (антисептики и др.)
Знать особенности строения ферментов и особенности ферментативного катализа; виды специфичности ферментов; основы классификации ферментов; классы ферментов (примеры катализируемых реакций); строение кофакторов и коферментов, их роль в катализе, роль витаминов в этом процессе; основы ферментативной кинетики; единицы активности ферментов; механизмы действия ингибиторов ферментов;примеры действия лекарственных препаратов-ингибиторов ферментов; основные механизмы регуляции активности ферментов и значение этих процессов в регуляции скорости метаболизма в норме и при патологии (регуляторные энзимопатии); основы использования ферментов для диагностики и лечения заболеваний.
- уметь использовать знания о структуре и функциях белков для понимания механизмов развития первичных и вторичных протеинопатий. Уметь использовать знания о конформационной лабильности белков для понимания их структурно-функциональной неустойчивости и склонности к денатурации, объяснять применение денатурирующих агентов в качестве антисептиков и средств стерлизации. Уметь объяснять механизмы лечебного действия некоторых лекарств – лигандов белков. Уметь объяснять свойства ферментов и особенности ферментативного катализа; определять принадлежность ферментов к определенному классу (подклассу) в соответствии с номенклатурой; рассчитывать активность ферментов и оценивать сродство ферментов к субстрату; интерпретировать результаты влияния ингибиторов на ферментативные реакции; объяснять значение регуляции активности ферментов для влияния на скорость метаболизма; объяснять основы применения ферментов и ингибиторов как лекарственных препаратов; применять знания о ферментном составе органов (клеток) в норме и при патологиях (энзимопатиях); интерпретировать результаты определения активности ферментов в диагностике. Уметь оценивать роль витаминов в питании человека как субстратов для синтеза ферментов.
- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):протеины, протеиды, лиганды, простетическая группа, протеинопатия, гемоглобинопатия, серповидно-клеточная анемия, нативность белка, протеомика, ферменты (энзимы), кофактор, кофермент, ингибитор, органоспецифические ферменты, изоферменты, энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, органоспецифические ферменты, аллостерические ферменты, иммобилизованные ферменты, гипервитаминоз, гиповитаминоз, авитаминоз, провитамины, антивитамины.
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:строение, классификация и свойства аминокислот, строение и свойства белков, строение и физико-химические свойства витаминов (органическая химия)
Практическое занятие № 1
Тема:«Белки, аминокислотный состав, и строение белковой молекулы. Классификация белков» (семинар)
Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний:
1. Строение и функции белков. Классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот.
2. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные.
3. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, надвторичная, третичная и четвертичная структуры, домены, субдомены, надмолекулярные структуры. Связи, поддерживающие структуры белка: дисульфидные, ионные, водородные, гидрофобные. Взаимосвязь структуры и функции.
4. Денатурация и ренатурация.
5. Функции белков: структурная, каталитическая, транспортная, рецепторная, регуляторная, защитная, сократительная.
6. Свойства простых белков. Гистоны, альбумины. Структурные белки: тубулины, кератины, коллаген, эластин. Миоглобин и гемоглобин.
7. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата.
8. Роль протеомики в оценке патологических состояний
Задания для СРС во внеучебное время:
I. Заполнить таблицы(использовать материалы учебника, лекции)
«Методы фракционирования и очистки белков»
| Метод | Принцип действия | Применение в медицине |
| Диализ | ||
| Высаливание | ||
| Электрофорез | ||
| Хроматография |
«Классификация сложных белков»
| Класс сложных белков | Простетическая группа | Биологическая функция |
II. Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):
1. Установите соответствие
а. Первичная структура
б. Вторичная структура
в. Третичная структура
1) стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова
2) в ее формировании принимают участие гидрофобные взаимодействия радикалов
3) фиксируется ковалентными связями между аминокислотами
2. Выберите правильный ответ. В изоэлектрической точке белок:
а) имеет наименьшую растворимость б) обладает наибольшей степенью ионизации
в) является катионом г) является анионом
д) денатурирован
3. Выберите правильный ответ. Пептид, плохо растворимый в воде:
а) Глу-Цис-Лиз б) Гли-Асп-Фен
в) Арг-Сер-Про г) Мет-Ала-Лей
4. Выберите правильный ответ. Пептид, лучше других растворимый в воде (рН 7,0):
а) Асп-Тре-Лиз б) Асп-Мет-Фен
в) Про-Сер-Ала г) Цис-Гли-Три
5. Выберите правильный ответ. Незаменимыми аминокислотами являются:
а) лиз, три, фен б) сер, гли, гис
в) асп, ала, тре г) про, оксипро, арг
6. Выберите правильный ответ. Препятствует образованию α-спирали аминокислота
а) аланин б) серин
в) валин г) пролин
7. Выберите один неправильный ответ. Гидрофобные радикалы аминокислот чаще всего располагаются:
а) внутри глобулярных цитозольных белков
б) в местах контактов протомеров олигомерных белков
в) на поверхности цитозольных белков
г) на поверхности интегральных мембранных белков
8. Выберите правильный ответ. Вторичная структура природных белков представлена:
а) только α – спиралью б) только ß - структурой
в) аморфными участками, α-спиралями, ß-структурами г) α-спираль и ß-структура
9. Установите соответствие:
А. Первичная структура
Б. Вторичная структура
В. Третичная структура
Г. Супервторичная структур
Д. Четвертичная структура
1) порядок чередования аминокислот, соединенных пептидной связью
2) пространственная структура, образованная водородными связями, возникающими между атомами пептидного остова
3) специфический порядок чередования вторичных структур
10. Выберите одно наиболее полное утверждение. Простетическая группа - это:
а) неорганическая часть белка
б) органическая часть белка
в) присоединенное к белку лекарственное вещество
г) лиганд, присоединяемый к белку при функционировании
д) небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка
11. Выберите правильный ответ. В процессе функционирования белковые молекулы:
а) сохраняют жестко фиксированную пространственную конформацию
б) происходит существенное изменение пространственной структуры
в) претерпевают небольшие конформационные изменения
12. Выберите правильный ответ. При денатурации белка не происходит:
а) нарушения четвертичной структуры
б) нарушения третичной структуры
в) нарушения вторичной структуры
г) гидролиза пептидных связей
д) диссоциации протомеров
13. Выберите правильный ответ. Коллаген – единственный белок, в состав которого входит
а) орнитин б) аргинин в) изолейцин г) 5-окситриптофан д) оксипролин
14. Установите соответствие:
1) мономерный белок А. Миоглобин
2) гемопротеин Б. Гемоглобин
3) олигомерный белок В. Оба
4) альбумин Г. Ни один
15. Выберите один неправильный ответ. В HbS (серповидно-клеточная анемия):
а) на поверхности находится гидрофобная аминокислота
б) нарушения затрагивают α-цепи гемоглобина
в) образуется участок, склонный к агрегации
г) содержится 4 гема
16. Выберите правильный ответ. Наибольшие изменения в структуре и свойствах гемоглобина произойдут при мутации, связанной со следующей заменой аминокислот:
а) глутаминовая кислота – аспарагин
б) глутаминовая кислота – лизин
в) глутаминовая кислота – аргинин
г) глутаминовая кислота – валин
17. Выберите правильный ответ. Следствием нарушения первичной структуры гемоглобина является:
а) железодефицитная анемия б) метгемоглобинемия
в) гипопротеинемия г) серповидно-клеточная анемия
18. Выберите правильный ответ. Первичные протеинопатии возникают в следствии
а) гемодиализа
б) дефицита незаменимых аминокислот
в) действия денатурирующих факторов
г) мутаций в ДНК
19. Выберите правильные ответы. Белки шапероны:
а) защищают синтезированные белки от агрегации
б) принимают участие в ренативации белка
в) катализируют процесс образования дисульфидных связей
г) участвуют в образовании пептидных связей
д) вызывают диссоциацию субъединиц
20. Выберите правильный ответ. Протеинурия – это
а) появление аномальных белков в организме
б) изменение конформации белковой молекулы
в) повышение белка в плазме крови
г) наличие белка в моче
Подготовка эксперимента
1.Положить печень цыпленка в ступку, пестиком измельчить ткань печени до однородного состояния, постепенно добавить воду (общий объем воды 10 мл). Полученный экстракт («печеночный сок») профильтровать через сито.
2. 1 мл полученного « печеночного сока» налить в пенициллиновый флакон и поместить в водяную баню на 5 минут.
3. 1 мл полученного « печеночного сока» налить в пенициллиновый флакон и поместить в поддон со льдом до проведения эксперимента.
Содержание витамина С в некоторых пищевых продуктах
| Продукт | Содержание витамина мг/100 г | Продукт | Содержание витамина мг/100 г |
| Плоды шиповника | Апельсины | ||
| Облепиха | Яблоки | 10-30 | |
| Смородина черная | Картофель свежий | 10-25 | |
| Рябина | Томаты | ||
| Перец красный | Молоко | ||
| Хвоя | Говядина | 0,9 | |
| Лимоны |
Задания для СРС во внеучебное время:
I. Заполнить таблицу(использовать материалы учебника, лекции)
«Витамины»
| Витамины | Кофермент | Участие в метаболизме | Суточная потребность | Источники | Проявление недостаточности |
| В1 (тиамин) | |||||
| В2 (рибофлавин) | |||||
| В6 (пиридоксин) | |||||
| РР ( никотинамид) | |||||
| В5 (пантотеновая к-та) | |||||
| В9 (фолиевая кислота) | |||||
| В12 (кобаламин) | |||||
| С (аскорбиновая к-та) | |||||
| А(ретинол) | |||||
| Д3 (холекальциферол) | |||||
| Е(токоферол) | |||||
| К(филлохинон) |
II. Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию(тесты):
1. Витамин В2 является составной частью кофермента:
а) ПФ б) ТДФ в) биотина г) Ко-А д) ФАД
2. Недостаток витамина В1 приводит к снижению интенсивности
а) окислительного декарбоксилирования пирувата
б) орнитинового цикла
в) анаэробного гликолиза
г) β - окисления жирных кислот
д) трансаминирования аминокислот
3. Структурным компонентом кофермента А (HS-КоА) является
а) фолиевая кислота б) пантотеновая кислота
в) аскорбиновая кислота г) никотиновая кислота
4. В структурировании флавиновых коферментов (ФАД, ФМН) принимает
участие витамин
а) В1 б) В2 в) В6 г) В12 д) РР
5. Какой витамин входит в состав коферментов НАД, НАДФ?
а) В1 б) РР в) В6 г) В12 д) В9
6. Укажите суточную потребность в витамине С
а) 10 – 20 мг/сут б) 1 – 2,5 мг/сут
в) 50 –100 мг/сут г) 18 – 25 мг/сут
7. Водорастворимые витамины являются предшественниками
а) сложных белков б) коферментов
в) макроэргических соединений г) фосфолипидов
8. Суточное выделение витамина С с мочой составляет
а) 2 - 5 мг /сут б) 10 – 20 мг/сут
в) 20 – 30 мг/сут г) 50 – 100 мг/сут
9. Антиоксидантными свойствами обладают витамины
а) В1,В2, РР б) В6, В9, В12 в) Д2 , Д3 г) Е, С, Р
10. При недостатке витамина РР снижается скорость процессов
а) декарбоксилирования аминокислот б) цикла мочевинообразования
в) синтеза гликогена г) β - окисления жирных кислот
д) трансаминирования аминокислот
11. Из перечисленных витаминов микрофлорой кишечника синтезируется
а) В2 б) Р в) К г) РР д) С
12. Витамин РР может синтезироваться из незаменимой аминокислоты
а) фенилаланина б) изолейцина в) метионина г) триптофана
13. Признаком авитаминоза В1 является
а) нарушение проницаемости капилляров б) дерматит
в) деменция г) нарушение сумеречного зрения д) полиневрит
14. В реакциях дегидрирования (отщепления протонов и электронов от субстрата)
принимает участие витамин
а) РР б) В6 в) В12 г) А д) В9
15. Биологическая роль аскорбиновой кислоты обусловлена ее участием в реакциях
а) декарбоксилирования б) карбоксилирования
в) гидролиза г) трансаминирования
д) окисления-восстановления
16. Основным признаком недостаточности витаминов С и Р является
а) поражение периферической нервной системы б) остеомаляция, задержка роста
в) появление точечных кровоизлияний г) дерматит, деменция, диарея
д) повышение свертываемости крови
17. Всасыванию β - каротина способствуют
а) углеводы б) жиры в) белки д) микроэлементы
18. Витамин К участвует в синтезе
а) гликозаминогликанов б) коллагена
в) гликогена г) кальцийсвязывающих белков крови
19. Выберите правильные ответы. При авитаминозе А нарушается
а) синтез белковых факторов свертывания крови
б) синтез компонентов соединительной ткани
в) процессы световосприятия
г) кальциево-фосфорный обмен
20. Выберите правильные ответы. Источники витамина Е для человека
а) крупы, злаки б) печень
в) животные жиры г) растительные масла д) цитрусовые
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
ПО ПРОВЕДЕНИЮ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ
Модуль I. Строение, функции белков и ферментов. Витамины.
учебной дисциплины (модуля)«Биохимия»
для специальности 060101 Лечебное дело
курс II семестр 3
| Составитель: Артюкова О.А., к.б.н., доцент Рецензент: Лемешко Т.Н., к.б.н., доцент |
Владивосток – 2013 г.
Мотивация: Основные вопросы темы необходимы для понимания проблем практической и теоретической медицины: протеинопатии как следствие врожденных нарушений структуры и функций белков; влияние негативных факторов загрязнения окружающей среды на структуру и функции белков; значение методов выделения и очистки белков, получения белковых препаратов, применение их в профилактике и лечении заболеваний; определение концентрации белков в тканях и биологических жидкостях с целью диагностики и контроля лечения заболеваний. Знание химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и дальнейшего изучения свойств ферментов. Знание химической структуры и функций витаминов необходимо для понимания их участия в метаболических процессах и для понимания механизмов нарушения обмена веществ при их недостатке.
Общая цель: применять знания о структурном и функциональном многообразии белков для объяснения основных закономерностей биологического функционирования белков; причин и следствий изменения белкового состава организма в онтогенезе и при болезнях, природы молекулярных болезней. Научиться применять знания о строении, свойствах, функциях ферментов и ферментном составе органов и плазмы крови при последующем изучении особенностей метаболизма органов и систем, а также для решения вопросов диагностики, профилактики и лечения болезней, связанных с нарушением функционирования ферментов. Закрепить знания о строении и биологической роли витаминов как компонентов коферментов. Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.
Конкретные цели и задачи.
В результате изучения темы студенты должны:
- знатьуровни структурной организации белков; значение первичной структуры белков; механизм формирования в белках активного центра и его специфическое взаимодействие с лигандом; причины и следствия денатурации белков (факторы, вызывающие денатурацию); использование денатурирующих факторов в медицине (антисептики и др.)
Знать особенности строения ферментов и особенности ферментативного катализа; виды специфичности ферментов; основы классификации ферментов; классы ферментов (примеры катализируемых реакций); строение кофакторов и коферментов, их роль в катализе, роль витаминов в этом процессе; основы ферментативной кинетики; единицы активности ферментов; механизмы действия ингибиторов ферментов;примеры действия лекарственных препаратов-ингибиторов ферментов; основные механизмы регуляции активности ферментов и значение этих процессов в регуляции скорости метаболизма в норме и при патологии (регуляторные энзимопатии); основы использования ферментов для диагностики и лечения заболеваний.
- уметь использовать знания о структуре и функциях белков для понимания механизмов развития первичных и вторичных протеинопатий. Уметь использовать знания о конформационной лабильности белков для понимания их структурно-функциональной неустойчивости и склонности к денатурации, объяснять применение денатурирующих агентов в качестве антисептиков и средств стерлизации. Уметь объяснять механизмы лечебного действия некоторых лекарств – лигандов белков. Уметь объяснять свойства ферментов и особенности ферментативного катализа; определять принадлежность ферментов к определенному классу (подклассу) в соответствии с номенклатурой; рассчитывать активность ферментов и оценивать сродство ферментов к субстрату; интерпретировать результаты влияния ингибиторов на ферментативные реакции; объяснять значение регуляции активности ферментов для влияния на скорость метаболизма; объяснять основы применения ферментов и ингибиторов как лекарственных препаратов; применять знания о ферментном составе органов (клеток) в норме и при патологиях (энзимопатиях); интерпретировать результаты определения активности ферментов в диагностике. Уметь оценивать роль витаминов в питании человека как субстратов для синтеза ферментов.
- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):протеины, протеиды, лиганды, простетическая группа, протеинопатия, гемоглобинопатия, серповидно-клеточная анемия, нативность белка, протеомика, ферменты (энзимы), кофактор, кофермент, ингибитор, органоспецифические ферменты, изоферменты, энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, органоспецифические ферменты, аллостерические ферменты, иммобилизованные ферменты, гипервитаминоз, гиповитаминоз, авитаминоз, провитамины, антивитамины.
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:строение, классификация и свойства аминокислот, строение и свойства белков, строение и физико-химические свойства витаминов (органическая химия)
Практическое занятие № 1
Тема:«Белки, аминокислотный состав, и строение белковой молекулы. Классификация белков» (семинар)
Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний:
1. Строение и функции белков. Классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот.
2. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные.
3. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, надвторичная, третичная и четвертичная структуры, домены, субдомены, надмолекулярные структуры. Связи, поддерживающие структуры белка: дисульфидные, ионные, водородные, гидрофобные. Взаимосвязь структуры и функции.
4. Денатурация и ренатурация.
5. Функции белков: структурная, каталитическая, транспортная, рецепторная, регуляторная, защитная, сократительная.
6. Свойства простых белков. Гистоны, альбумины. Структурные белки: тубулины, кератины, коллаген, эластин. Миоглобин и гемоглобин.
7. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата.
8. Роль протеомики в оценке патологических состояний
Задания для СРС во внеучебное время:
I. Заполнить таблицы(использовать материалы учебника, лекции)
«Методы фракционирования и очистки белков»
| Метод | Принцип действия | Применение в медицине |
| Диализ | ||
| Высаливание | ||
| Электрофорез | ||
| Хроматография |
«Классификация сложных белков»
| Класс сложных белков | Простетическая группа | Биологическая функция |
II. Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):
1. Установите соответствие
а. Первичная структура
б. Вторичная структура
в. Третичная структура
1) стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова
2) в ее формировании принимают участие гидрофобные взаимодействия радикалов
3) фиксируется ковалентными связями между аминокислотами
2. Выберите правильный ответ. В изоэлектрической точке белок:
а) имеет наименьшую растворимость б) обладает наибольшей степенью ионизации
в) является катионом г) является анионом
д) денатурирован
3. Выберите правильный ответ. Пептид, плохо растворимый в воде:
а) Глу-Цис-Лиз б) Гли-Асп-Фен
в) Арг-Сер-Про г) Мет-Ала-Лей
4. Выберите правильный ответ. Пептид, лучше других растворимый в воде (рН 7,0):
а) Асп-Тре-Лиз б) Асп-Мет-Фен
в) Про-Сер-Ала г) Цис-Гли-Три
5. Выберите правильный ответ. Незаменимыми аминокислотами являются:
а) лиз, три, фен б) сер, гли, гис
в) асп, ала, тре г) про, оксипро, арг
6. Выберите правильный ответ. Препятствует образованию α-спирали аминокислота
а) аланин б) серин
в) валин г) пролин
7. Выберите один неправильный ответ. Гидрофобные радикалы аминокислот чаще всего располагаются:
а) внутри глобулярных цитозольных белков
б) в местах контактов протомеров олигомерных белков
в) на поверхности цитозольных белков
г) на поверхности интегральных мембранных белков
8. Выберите правильный ответ. Вторичная структура природных белков представлена:
а) только α – спиралью б) только ß - структурой
в) аморфными участками, α-спиралями, ß-структурами г) α-спираль и ß-структура
9. Установите соответствие:
А. Первичная структура
Б. Вторичная структура
В. Третичная структура
Г. Супервторичная структур
Д. Четвертичная структура
1) порядок чередования аминокислот, соединенных пептидной связью
2) пространственная структура, образованная водородными связями, возникающими между атомами пептидного остова
3) специфический порядок чередования вторичных структур
10. Выберите одно наиболее полное утверждение. Простетическая группа - это:
а) неорганическая часть белка
б) органическая часть белка
в) присоединенное к белку лекарственное вещество
г) лиганд, присоединяемый к белку при функционировании
д) небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка
11. Выберите правильный ответ. В процессе функционирования белковые молекулы:
а) сохраняют жестко фиксированную пространственную конформацию
б) происходит существенное изменение пространственной структуры
в) претерпевают небольшие конформационные изменения
12. Выберите правильный ответ. При денатурации белка не происходит:
а) нарушения четвертичной структуры
б) нарушения третичной структуры
в) нарушения вторичной структуры
г) гидролиза пептидных связей
д) диссоциации протомеров
13. Выберите правильный ответ. Коллаген – единственный белок, в состав которого входит
а) орнитин б) аргинин в) изолейцин г) 5-окситриптофан д) оксипролин
14. Установите соответствие:
1) мономерный белок А. Миоглобин
2) гемопротеин Б. Гемоглобин
3) олигомерный белок В. Оба
4) альбумин Г. Ни один
15. Выберите один неправильный ответ. В HbS (серповидно-клеточная анемия):
а) на поверхности находится гидрофобная аминокислота
б) нарушения затрагивают α-цепи гемоглобина
в) образуется участок, склонный к агрегации
г) содержится 4 гема
16. Выберите правильный ответ. Наибольшие изменения в структуре и свойствах гемоглобина произойдут при мутации, связанной со следующей заменой аминокислот:
а) глутаминовая кислота – аспарагин
б) глутаминовая кислота – лизин
в) глутаминовая кислота – аргинин
г) глутаминовая кислота – валин
17. Выберите правильный ответ. Следствием нарушения первичной структуры гемоглобина является:
а) железодефицитная анемия б) метгемоглобинемия
в) гипопротеинемия г) серповидно-клеточная анемия
18. Выберите правильный ответ. Первичные протеинопатии возникают в следствии
а) гемодиализа
б) дефицита незаменимых аминокислот
в) действия денатурирующих факторов
г) мутаций в ДНК
19. Выберите правильные ответы. Белки шапероны:
а) защищают синтезированные белки от агрегации
б) принимают участие в ренативации белка
в) катализируют процесс образования дисульфидных связей
г) участвуют в образовании пептидных связей
д) вызывают диссоциацию субъединиц
20. Выберите правильный ответ. Протеинурия – это
а) появление аномальных белков в организме
б) изменение конформации белковой молекулы
в) повышение белка в плазме крови
г) наличие белка в моче