Вирусные нуклеиновые кислоты

Клетки всех живых организ­мов содержат два вида нуклеиновой кислоты — ДНК и РНК. В отличие от клеток вирусы содержат лишь один вид нуклеино­вой кислоты — либо РНК, либо ДНК. И та и другая может быть хранителем наследственной информации, выполняя таким обра­зом функции генома.

Вирусный геном может быть пред­ставлен как односпиральными, так и двуспиральными молеку­лами РНК и ДНК. ДНК может быть как линейной, так и кольцевой молекулой

Тип ДНК

Линейная односпиральная

Кольцевая односпиральная

Линейная двуспиральная

Двуспиральная кольцевая со сверх­витками или без них

Двуспиральная кольцевая с односпиральным участком

Тип РНК

Линейная односпиральная

Фрагментированная односпиральная

Фрагментированная односпиральная кольцевая

Фрагментированная двуспиральная

Линейная односпиральная, диплоид­ный геном

Вирусные ДНК

Мол. масса вирусных ДНК варьирует в широких пределах от 1-106МД до 250-106МД. Самые большие вирусные геномы содержат несколько сотен генов, а самые ма­ленькие содержат информацию, достаточную для синтеза лишь нескольких белков.

В вирусных геномах, представленных двуспиральными ДНК, информация может быть закодирована на обеих нитях ДНК. Кроме того, известно, Что в вирусных геномах встречается перекрытие генов (использование части информации об одном белке для кодирования другого белка). Это свидетельствует о макси­мальной экономии генетического материала у вирусов, что является неотъемлемым свойством их как генетических парази­тов. В связи с этим оценка объема генетической информации может быть проведена по мол. массе молекул.

Способность к приобретению кольцевой формы, которая по­тенциально заложена в концевых прямых и инвертированных повторах (Инвертированные повторы — участки нуклеиновых кислот с обратным построением нуклеотидных последовательностей, могущие образовывать шпи­лечные структуры. Имеют важное значение в регуляции многих процессов. Пример: либо линейный ATGC, GCAT, либо шпилька), имеет большое значение для вирусов. Кольцевая фор­ма обеспечивает устойчивость ДНК к экзонуклеазам (Экзонуклеазы — ферменты, последовательно отщепляющие нуклеотиды с концов полинуклеотидной цепи). Стадия образования кольцевой формы обязательна для процесса инте­грации ДНК с клеточным геномом. Наконец, кольцевые формы представляют собой удобный и эффективный способ регуляции транскрипции и репликации ДНК.

В составе вирионов, содержащих односпиральную ДНК, обычно содержатся молекулы ДНК одной полярности. Исклю­чение составляют аденоассоциированные вирусы, вирионы кото­рых содержат ДНК либо одной полярности (условно называе­мой «плюс»), либо ДНК с противоположным знаком (условно — «минус»). Поэтому тотальный препарат вируса состоит из двух типов частиц, содержащих по одной молекуле плюс- или минус-ДНК. Инфекционный процесс при заражении этими вирусами возникает лишь при проникновении в клетку частиц обоих типов.

Вирусные РНК

Из нескольких сотен известных в на­стоящее время вирусов человека и животных РНК-геном содер­жит около 80% вирусов. Способность вирусов хранить наслед­ственную информацию — уникальная особенность их, У некото­рых РНК-геномных вирусов нуклеиновая кислота в отсутствие белка может вызывать инфекционный процесс.

Структура вирусных РНК чрезвычайно разнообразна. У ви­русов обнаружены односпиральные и двуспиральные, линейные, фрагментированные и кольцевые РНК. РНК-геном обычно является гаплоидным, но геном ретровирусов — диплоид­ный, т, е. состоит из двух идентичных молекул РНК.

Односпиральные РНК. Молекулы односпиральных вирусных РНК существуют в форме одиночной полинуклеотидной цепи со спирализованными ДНК-подобными участками. При этом не­комплементарные нуклеотиды, разделяющие комплементарные участки, могут выводиться из состава спирализованных участков в форме различных «петель» и «выступов». Суммарный процент спирализации вирусных РНК варьирует в широких пределах. Вирусы, содержащие односпиральную РНК, делятся на две группы. У вирусов первой группы вирусный геном обладает функциями информационной РНК, т. е. может непосредственно служить матрицей для синтеза белка на рибосомах. По предло­жению Д. Балтимора (1971), РНК со свойствами информацион­ной условно обозначена знаком «плюс», и в связи с этим вирусы, содержащие такие РНК (пикорнавирусы, тогавирусы, коронавирусы, ретровирусы), обозначены как плюс-нитевые вирусы, или вирусы с позитивным геномом.

Вторая группа РНК-содержащих вирусов содержит геном в виде односпиральной РНК, которая сама не обладает функция­ми иРНК. В этом случае функцию иРНК выполняет РНК, ком­плементарная геномной. Синтез этой РНК (транскрипция) осуществляется в зараженной клетке на матрице геномной РНК с помощью вирусспецифического фермента —транскриптазы. В составе минус-нитевых вирусов обязательно присутствие собственного фермента, осуществляющего транскрипцию геном­ной РНК и синтез иРНК, так как аналога такого фермента в клетках нет. Геном этих вирусов условно обозначают как ми­нус-РНК, а вирусы этой группы — как минус-нитевые вирусы, или вирусы с негативным геномом. К этим вирусам относятся ортомиксовирусы, парамиксовирусы, буньявирусы, рабдовирусы. РНК этих вирусов не способна вызывать инфекционный про­цесс.

В соответствии с разными свойствами вирусных РНК между двумя группами вирусов есть и структурные различия. Посколь­ку РНК плюс-нитевых вирусов выполняет функцию иРНК, она имеет специфические структурные особенности, характерные для 5'-3'-концов этих РНК; 5'-конец клеточных и вирусных РНК обычно имеет структуру так называемой шапочки (по английски «cap»). На 5'- и 3'-концах иРНК имеются поли (А), коли­чество которых достигает 200 и выше. Эти модификации концов иРНК, осуществляемые после синтеза полинуклеотидной цепи, имеют существенное значение для функции иРНК: «шапочка» нужна для специфического узнавания иРНК рибосомами, функ­ции поли (А) заключа­ются в придании стабильности молекулам иРНК.

Такими же модифицированными концами обладают геном­ные РНК плюс-нитевых вирусов. Геномные РНК минус-нитевых вирусов не имеют ни «шапочки», ни поли (А); модифицирован­ные концы характерны для иРНК этих вирусов, синтезирующих­ся в клетке на матрице вирионной РНК и комплементарных ей. Геномная РНК ретровирусов хотя и является плюс-нитевой, однако не содержит «шапочку»; эту структуру содержит гомо­логичная РНК, синтезируемая на матрице интегрированной провирусной ДНК.

Существуют вирусы, содержащие как плюс-нитевые, так и минус-нитевые РНК гены (амбисенс-вирусы). К ним относятся аренавирусы.

В основном односпиральные РНК являются линейными мо­лекулами, однако РНК-фрагменты буньявирусов обнаружены в виде кольцевой формы. Кольцевая форма возникает за счет образования водородных связей между концами молекул.

Двуспиральные РНК. Этот необычный для клетки тип ну­клеиновой кислоты, впервые обнаруженный у реовирусов, широ­ко распространен среди вирусов животных, растений и бактерий. Вирусы, содержащие подобный геном, называют диплорнавирусами. Особенностью их является фрагментированное состоя­ние генома. Так, геном реовирусов состоит из 10 фрагментов, ротавирусов — из 11 фрагментов.

Вирусные белки

Белки представляют собой чрезвычайно разнородный класс биологических макромолекул. Обязательными компонентами белков являются аминокислоты.

Мол. масса аминокислот лежит в пределах 90—250 Д. В со­став полипептида может входить от 15 до 2000 аминокислот, наиболее часто встречаются полипептиды с массой от 20 до 700 кД, состоящие из 100—400 аминокислот. В молекуле полипептида аминокислоты ковалентно соединены в линейный полимер пептидными связями, образующимися между NН₂- и СООН - группами соседних аминокислот.

Две аминокислоты, соединенные пептидной связью, называ­ются дипептидом, три — трипептидом и т. д несколько (5— 10)—олигопептидом, более длинные полимеры — пептидами, еще более длинные — полипептидами. Белки могут состоять из одного или нескольких (обычно не более 6) полипептидов. Белки, состоящие только из аминокислотных остатков, называются про­стыми белками — протеинами. Белки, состоящие из аминокислот и неаминокислотной части, называются сложными белками — протеидами.

Если неаминокислотная часть представлена ионами металла, белок называется металлопротеидом, углеводными остатками — гликопротеидом, липидными молекулами — липопротеидом, остатками фосфорной кислоты фосфопротеидом, нуклеиновой кислотой — нуклеопротеидом и т, д. Практически все белки со­стоят из 20 аминокислот. В состав одного конкретного белка может входить от 3 до 20 аминокислот. Порядок чередования их в полипептидной цепи и длина последней определяют первичную структуру белка. Этот первый простейший уровень организации молекул, определяющий структуру всех белков, полностью и однозначно кодируется участком нуклеиновой кислоты, содержа­щим информацию, необходимую для синтеза данного белка. Следующий уровень организации молекул белка — вторичная структура. Если первичная структура белка поддерживается одним видом связи — пептидной связью, то вторичная структу­ра— тремя видами связи: дисульфидной, водородной и гидро­фобной. Дисульфидная связь возникает между двумя остатками цистеина.

Дисульфидная связь может соединять различные части од­ной полипептидной цепи, образуя на них петли различной длины и конфигурации. Водородные связи возникают в молекуле белка между атомными группировками образующими пептидные связи. Наличие этих связей приводит к образованию в составе полипептида b-складчатых или a-спиральных структур.

Гидрофобные связи возникают между боковыми радикалами; гидрофобных аминокислот, вызывая изгибы полипептидной цепи.

Следующий уровень организации — сверхвторичная структу­ра белка — определяется водородными, гидрофобными и ионны­ми связями, но взаимодействуют между собой участки полипептидной цепи, уже обладающие вторичной структурой. При этом образуются суперспирали (спираль из спиралей), суперскладча­тые и глобулярные структуры, именуемые доменами.

Следующий уровень организации — третичная структура. Она поддерживается теми же видами связей, что и вторичная и сверхвторичная, но взаимодействуют между собой участки по­липептидной цепи, уже обладающие этими двумя типами струк­тур. Для многих белков третичная структура является высшим уровнем организации. У всех белков она окончательно форми­рует конфигурацию молекулы полипептида или белка. У ряда белков, входящих в состав сложных ферментов с регулируемым действием и самособирающихся структур, например вирусных капсидов имеется еще и четвертичная структура, обусловленная взаимодействием молекул, обладающих третичной структурой.

Вирусные (вирусспецифические) - белки, кодируемые геномом вируса, — синтезируются в зараженной клетке. Исходя из функции локализации, структуры и регуляции синтеза, вирусные белки делят на структурные и неструктурные; ферменты, предшественники, гистоноподобные капсидные белки; мембранные, трансмембранные и т. д.

Структурные белки. Структурными называют все белки, вхо­дящие в состав зрелых внеклеточных вирионов. Структурные белки в вирионе выполняют ряд функций:

1) защита нуклеиновой кислоты от внешних повреждающих воздействий;

2) взаимодействие с мембраной чувствительных клеток в ходе первого этапа их заражения;

3) взаимодействие с вирусной нуклеиновой кислотой в ходе и после ее упаковки в капсид;

4) взаимодействие между собой в ходе самосборки капсида;

5) организация проникновения вируса в чувствительную клетку.

Эти пять функций присущи структурным белкам всех без ис­ключения вирусов. Все функции могут реализоваться одним белком. Например, у вируса табачной мозаики есть лишь один структурный белок, состоящий из единственной полипептидной цепи с молекулярной массой 17—18 кД. У других вирусов эти функций разделены тем или иным способом между разными белками.

6) способность к разрушению в ходе освобождения нуклеи­новой кислоты. Эта функция присуща белкам всех вирусов, кроме некоторых сателлитных вирусов, не способных к само­стоятельной репродукции в отсутствие вируса-помощника;

7) организация выхода из зараженной клетки в ходе форми­рования вириона. Эту функцию выполняют структурные белки вирусов, вирионы которых выходят из зараженной клетки путем почкования;

8) организация «плавления» и слияния клеточных мембран. Эта функция часто именуется F-активностью (фьюжн-актив-ность, от англ, «слияние») и присуща белкам вирусов, прони­кающих в клетки путем слияния суперкапсидных оболочек вирионов с клеточными мембранами.

Кроме названных выше, структурные белки могут обладать свойствами катализировать те или иные биохимические реак­ции. Некоторые вирусологи выделяют их в особую группу, име­нуемую «ферменты вирионов». Обычно структурные белки вирионов обладают теми видами ферментативной активности, которые необходимы для репродукции вируса, но отсутствуют в клетке. Две из этих ферментативных активностей так важны, что их полезно выделить отдельно;

9) РНК-зависимая РНК-полимеразная активность. Эту функ­цию выполняют структурные белки всех вирусов, в вирионах которых содержится РНК, не играющая роль мРНК;

10) РНК-зависимая ДНК-полимеразная активность. Эту функцию выполняют специальные белки ретровирусов, именуе­мые ревертазами, или обратными транскриптазами. Кроме этих ферментов в сложно организованных вирионах, например, покс-, герпес- и иридовирусов содержатся киназы, нуклеазы, протеазы, фосфорилазы, трансферазы и др.;

11) защита и стабилизация вирусной нуклеиновой кислоты после ее выхода из капсида в зараженной клетке. Эта функция реализуется ковалентно и нековалентно связанными с нуклеи­новой кислотой белками, пикорна-, папова-, адено-, орби-, пок-. свирусов.

Таков неполный перечень функций структурных вирусных белков.

В зависимости от расположения того или иного белка в вирионе выделяют группы белков:

а) капсидные белки. В вирионах сложно организованных ви­русов эти белки могут выполнить только 2—3 функции — защи­та нуклеиновой кислоты, способность к самосборке и разрушению в ходе освобождения нуклеиновой кислоты. В вирионах простых вирусов их функции обычно более многообразны;

б) белки вирусной суперкапсидной оболочки. Имеются у ви­русов, выходящих из клеток путем почкования . Их роль сводится в основном к организации почкования вирионов, способности к самосборке, взаимодействию с мембраной чувст­вительных клеток, организации проникновения в чувствительную клетку, т. е. к F-активности, и защите нуклеиновой кислоты. Эти белки формируют пепломеры — белковые выросты на супер­капсидной оболочке — и являются, как правило, гликопротеидами;

в) матриксные белки. Это белки промежуточного слоя вирио­нов, расположенного сразу под суперкапсидной оболочкой не­которых вирусов. Их основные функции: организация почкова­ния, стабилизация структуры вириона за счет гидрофобных взаимодействий, посредничество в осуществлении связи супер­капсидных белков с капсидными;

г) белки вирусных сердцевин. Имеются у покс-, иридо-, ор­би-, рео-, герпесвирусов. Представлены в основном ферментами. Вирусы, имеющие многослойные капсиды, могут иметь и защит­ную роль;

д) белки, ассоциированные с нуклеиновой кислотой. Белки самого внутреннего слоя вирионов. Представлены у сложных ви­русов гистоноподобными белками, ферментами синтеза и моди­фикации нуклеиновых кислот (РНК-зависимые РНК- и ДНК-полимеразы, ДНК-зависимые ДНК- и РНК-полимеразы, метила-зы, трансферазы и т. д.) и, наконец, кэпирующими белками, которые имеются у вирусов с инфекционной РНК,, связаны с РНК ковалентно, необходимы для осуществления ее функции в качестве иРНК.

Неструктурные белки. Неструктурные вирусные белки — это все белки, кодируемые вирусным геномом, но не входящие в вирион. Они изучены гораздо хуже, чем структурные, что свя­зано с несравненно большими трудностями, которые возникают при их идентификации и выделении по сравнению со структур­ными белками. Неструктурные белки в зависимости от их функций делят на пять групп:

1) регуляторы экспрессии вирусного генома;

2) предшественники вирусных белков;

3) нефункциональные пептиды;

4) ингибиторы клеточного биосинтеза и индукторы разруше­ния клеток;

5) вирусные ферменты.

Белки, входящие в первую группу, непосредственно воздей­ствуют на вирусную нуклеиновую кислоту, препятствуя синтезу других вирусных белков или, наоборот, запуская их синтез. Кроме того, у ряда вирусов белки, входящие в эту группу, мо­дифицируют белоксинтезирующий аппарат клетки так, что он начинает избирательно синтезировать вирусные, а не клеточные белки,

Белки, входящие во вторую группу, являются предшествен­никами других вирусных белков, которые образуются из них в результате сложных биохимических процессов. Сумма этих процессов называется процессингом, или постсинтетической модификацией белков. Пример с нарезаем полимерной цепочки.

В ходе процессинга образуется ряд предшественников, при­чем этот процесс идет не всегда однозначно; нарезание может происходить не полностью, кроме того, существует ряд точек альтернативного нарезания, в ходе которого образуются нефунк­циональные полипептиды. Еще сложнее протекает процессинг протеидов, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Про­цессинг гемагглютинина (НА) вируса гриппа протекает сле­дующим образом. На рибосоме синтезируется полипептид НА (предшественник). Уже после образования короткого пептида Длиной 5—10 аминокислотных остатков рибосома с растущей Цепью полипептида и иРНК оказывается связанной с эндоплаз-Матической мембраной за счет того, что среди этих аминокис­лотных остатков большинство гидрофобных, и они внедряются в гидрофобный слой мембраны. Трансляция мРНК продолжа­ется с векторной разгрузкой синтезируемого полипептида во внутреннее пространство цистерн шероховатого эндоплазматического ретикулума, затем начинается свертывание полипептидной цепи, В результате обнажаются участки полипептида, с которых может начаться гликозилирования. К этим, участкам глнкозилтрансферазой ковалентно присоединяется олигосахарид, имеющий в своем составе три остатка глюкозы, девять остатков маннозы и два остатка М-ацетилглю-козамина. После этого гликопротеид транспортируется через гладкий эндоплазматический ретикулум, в котором гликопроте­ид попадает в микропузырьки, образованные из его мембран. Эти микропузырьки сливаются с мембранами аппарата Гольджи. В мембранах последнего локализованы экзогликозидазы, которые отщепляют концевые углеводные остатки, и эндогликозидазы, отщепляющие короткие олигосахаридные цепочки, а так­же гликозилтрансферазы, достраивающие олигосахаридные це­почки. Совокупность этих процессов называется триммингом (от англ, «отделка»).

По завершении тримминга гликопротеиды транспортируются в плазмалемму посредством микропузырьков, отшнуровывающихся от мембран аппарата Гольджи. В процессе транспорта может происходить нарезание, фосфорилирование и ацилирование молекул гликопротеида. Таким образом, здесь процессинг идет по пути нарезания, гликозилирования и тримминга одно­временно, причем он тесно сопряжен с транспортом молекулы с рибосомы на плазматическую мембрану.

Белки, входящие в третью группу (нефункциональные пеп­тиды), образуются в зараженной клетке двумя путями: первый упомянут при описании процессинга предшественников; второй заключается в том, что ряд белков синтезируется в неактивной форме, которую формально можно также назвать предшествен­никами. Вместе с тем в отличие от «обычных» предшественников из них в ходе процессинга образуется не несколько, а лишь один белок. Образуется он после отрезания обычно очень короткого, пептида, который блокировал активный центр белка. Эти корот­кие пептиды, как правило, не исполняют после отрезания какой-либо вирусспецифической функции.

К четвертой группе относятся белки, которые разрушают клеточные ДНК и мРНК, модифицируют клеточные ферменты, придавая им вирусспецифическую активность. Сюда же относятся белки непочкую­щихся вирусов, дестабилизирующие клеточные мембраны, вы­зывающие их лизис и выход сформированных вирионов во вне­клеточное пространство.

К последней группе неструктурных белков относятся фер­менты, кодируемые вирусным геномом, но не входящие в состав вирионов.

Вирусные липиды

Обнаружены у сложно организованных вирусов и в основном находятся в составе липопротеидной оболочки (суперкапсида), формируя ее липидой бислой, в которой вставлены суперкапсидные белки.

Все сложно организованные РНК-содержащие вирусы име­ют в составе значительное количество липидов (от 15 до 35% от сухой массы). Из ДНК-содержащих вирусов липиды содер­жат вирусы оспы, герпеса и гепатита В. Примерно 50—60% липидов в составе вирусов представлено фосфолипидами, 20—30% составляет холестерин.

Липидный компонент стабилизирует структуру вирусной частицы. В составе суперкапсидных оболочек вирусов липиды обеспечивают взаимодействие пепломеров, изолируют внутренние слои вирионов от гидрофильных веществ, содержащихся во внешней среде, участвуют в ходе процесса депротеинизации вирионов при заражении чувствительных клеток, стабилизируют структуру вирионов. Экстракция липидов органическими раст­ворителями, обработка вирусной частицы детергентами или липазами приводят к деградации вирусной частицы и потере инфекционной активности.

Вирусы, содержащие липопротеидную мембрану, формиру­ются путем почкования на клеточных мембранах (плазмолемме, мембранах эндоплазматической сети, комплекса Гольджи, ядер­ной мембране). Поэтому липопротеидная оболочка этих вирусов представляет собой мембрану клетки-хозяина, модифи­цированную за счет наличия на ее наружной поверхности вирус­ных суперкапсидных белков. Белки, входящие в состав липопро­теидной оболочки почкующихся вирусов, за счет структуры своей внутримембранной (гидрофобной) зоны имеют различное родство к различным липидам. Поэтому в зонах агрегации таких белков липидный состав мембраны отличается от состава в ннтактной клеточной мембране. Зоны агрегации мембранных вирусных белков формируют в составе мембраны области, через которые происходит почкование вирионов. Поэтому качествен­ный состав липидов вирусных оболочек сходен с таковым у тех мембран, через которые происходит почкование, но отличен от него по количественному соотношению различных классов липидов.

В связи с клеточным происхождением липидов общий состав липидной фракции и содержание ее отдельных компонентов у одного и того же вируса могут существенно различаться в зави­симости от клетки-хозяина, где происходила репродукция вируса.

Наоборот, если разные почкующиеся вирусы репродуцировались в одних и тех же клетках, их липиды оказываются более или менее сходными.

Вирусные углеводы

Углеводный компонент вирусов находится в сос­таве гликопротеидов и гликолипидов.

Количество сахаров в составе гликопротеидов может быть достаточно большим, достигая 10—13% от массы вириона. Хи­мическая специфичность их определяется клеточными фермента­ми, обеспечивающими перенос и присоединение соответствую­щих сахарных остатков, и структурой гликозилируемого белка. Обычными сахарными остатками, обнаруживаемыми в вирусных белках, являются фруктоза, сахароза, манноза, галактоза, ней-раминовая кислота, глюкозамин. Углеводный компонент глико­липидов по своей структуре полностью определен клеткой. В то же время углеводный компонент гликопротеидов определяется, с одной стороны, клеткой-хозяином, а именно специфичностью ее гликозилтрансфераз, с другой стороны, вирусом, а именно структурой его гликозилируемых белков.

Углеводный компонент гликопротеидов играет существенную роль в структуре и функции белка. Он является каркасом для локальных участков гликопротеида, обеспечивая сохранение конформации белковой молекулы, и обусловливает защиту моле­кулы от протеаз.

Структура вирусов

Отдельная вирусная частица получила название «вирион». Белковый чехол у изометрического вириона или бел­ковая трубка у вириона со спиральной симметрией называется капсидом. Он может быть «голым» или заключенным в липопротеидную оболочку (пеплос), образующуюся из модифициро­ванных клеточных мембран при созревании вируса путем почкования. Если капсид (чаще спиральный и реже изометри­ческий) содержит нуклеиновую кислоту, такой комплекс называется нуклеокапсидом. У большинства изометрических и у всех сложных вирионов капсид заключает в себе внутренний белок и нуклеиновую кислоту (вирусный геном), называемые сердцеви­ной.

Капсиды состоят из повторяющихся белковых субъединиц, каждая из которых образована одной или несколькими белко­выми молекулами. Различают три уровня сложности. Химичес­кие единицы — это отдельные полипептиды; они образуют структурные (морфологические) единицы — капсомеры, которые могут состоять из одной или нескольких белковых молекул. Те из них, которые образуют выступы на липопротеидной оболоч­ке вириона, называются пепломерами. Химические единицы, образуя структурные единицы, часто соединены дисульфидными связями. Структурные единицы удерживаются в составе капсида нековалентными связями. Капсиды некоторых вирусов легко разрушаются 1 М раствором хлорида кальция или натрия, что свидетельствует о наличии электростатического взаимодействия между структурными единицами. Однако другие единицы в солевых растворах не разрушаются и чувствительны только к детергентам, что указывает на гидрофобную природу связей.

Вирусы имеют два типа симметрии строения капсида: куби­ческий и спиральный (трубчатый капсид). Структурными еди­ницами капсида являются белковые субъединицы, состоящие из одной или нескольких молекул белка (рис. 12). Структурная единица вируса табачной мозаики состоит из молекул одного белка, вируса полиомиелита — из четырех молекул белка.