Коллоквиум «Обмен аминокислот»

1. Биологическая роль белков. Нормы белка в питании. Белковый минимум питания. Азотистый баланс.

2. Переваривание белков. Ферменты переваривания. Продукты переваривания, структура и дальнейшая судьба последних.

3. Представление о механизме активации протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта.

4. Назовите протеолитические ферменты поджелудочной железы и кишечного сока, напишите химизм ферментативного расщепления карбокси- и аминопептидазой выбранного вами пентапептида.

5. Особенности всасывания и транспорта аминокислот.

6. Понятие о гниении белков в кишечнике. Напишите химизм образования ядовитых продуктов и обезвреживания их в печени с помощью ФАФС и УДФГ.

7. Роль моноамино- и диаминооксидаз, а также процессов ацетилирования в механизме обезвреживания токсинов. Продукты обезвреживания, их структура.

8. Клеточный метаболический пул аминокислот. Пути образования и использования аминокислот в тканях. Интенсивность процессов обновления белков в тканях.

9. Тканевой распад белков, их маркеры: гликозилирование белков, десиалирование, роль убиквитина). Роль протеиназ и пептидаз в распаде белков.

1. 10. Трансаминирование: аминотрансферазы, коферментная функция витамина В6. Специфичность аминотрансфераз. Аминокислоты, участвующие в трансаминировании, особая роль глутаминовой кислоты. Биологическое значение реакций трансаминирования. Роль трансаминаз при диагностике инфаркта миокарда, заболевании печени.

11.Переаминирование аминокислот. Ферменты переаминирования. Механизм реакции. Биологическое значение переаминирования и определения трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда, ревматизме, болезнях печени.

11. Тканевые превращения аминокислот. Дезаминирование аминокислот (прямое и непрямое). Роль a-кетоглутаровой и глутаминовой кислот в дезаминировании и переаминировании аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.

12.Декарбоксилирование аминокислот. Ферменты декарбоксилирования, характер простетической группы. Образование биогенных аминов. Влияние на метаболизм и физиологические функции. Роль аминооксидаз.

13. Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биологическая роль. Врожденные нарушения обмена, ферментные блоки. Фенилкетонурия,фенилпировинограднаяолигофрения, альбинизм, алкаптонурия.

14. Особенности обмена серосодержащих аминокислот. S-аденозилметионин и его роль в процессах метилирования. Глутатион: структура, биологическая роль.

15. Особенности обмена глицина и аргинина. Их роль в образовании креатина и креатинфосфата.

16. Обмен дикарбоновых аминокислот. Участие в обезвреживании аммиака.

17. Пути обезвреживания аммиака в тканях: синтез глутамина,восстановительное аминирование аминокислот. Глутаминаза почек. Образование и выведение солей аммония в почках, физиологическая роль этих процессов.

18. Биосинтез мочевины как основной путь обезвреживания аммиака. Объясните механизм включения двух атомов азота в молекулу мочевины. Энергетическая обеспеченность процесса. Нарушение синтеза и выделения мочевины. Гипераммониемия.

Раздел 7. Обмен нуклеотидов. Матричные синтезы ДНК, РНК, белка

Цель изучения раздела: уметь применять знания о строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.

Студент должен:

Усвоить:

– пути обмена нуклеиновых кислот

– механизм биосинтеза и регуляцию обмена информационных молекул;

– молекулярные механизмы генетической изменчивости.

Рекомендуемые темы реферативных сообщений

1. Биосинтез рибонуклеиновых кислот и его регуляция.

2. Биосинтез белка и его регуляция.

3. Особенности синтеза белка в митохондриях.

4. Молекулярные механизмы действия антибиотиков-ингибиторов матричных синтезов.

5. Процессинг матричной РНК.

6. Генная инженерия. Примеры применения в медицине.