Асн С. Полярная незаряженная
Методические рекомендации для практических
И лабораторных занятий
Дисциплина: биологическая химия
Специальность: «Фармация»
Курс: 3
Шымкент – 2015 г.
Рассмотрены и утверждены на заседании кафедры
протокол № . . . 2015 г.
Зав. кафедрой, асс.проф.: Есиркепов М.М.
Кредит№1
Занятие1
1. Тема: Строение и функции белков. Физико-химические свойства.
2. Цель:
1. Обрести знания о роли биохимии для диагностики и лечения заболеваний;
2. Ознакомиться с различными методами биохимических исследований;
3. Обрести знания о строении и свойствах аминокислот, и ихклассификации;
4. Иметь представления о структурной организации белков и их физико-химических свойствах.
3. Задачи обучения:
1. Сформировать знания у студентов о строении, классификации и физико-химических свойствах протеиногенных аминокислот;
2. Ознакомить с уровнями структурной организации белков.
3. Объяснить принципы методов очистки и выделения белков, основываясь на их физико-химических свойствах;
4. Объяснить действие кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, температуры на физико-химические свойства белков.
4. Основные вопросы темы:
1. Введение в биохимию. Предмет и задачи биохимии.
2. Методы биохимических исследований.
3. Аминокислоты: строение, классификация, кислотно-основные свойства, изоэлектрическая точка аминокислот.
4. Структурная организация белков. Первичная структура.
5. Вторичная структура белков: a-спираль и b-слоисто-складчатая структура.
6. Третичная структура белков: глобулярные и фибриллярные белки.
7. Четвертичная структура белков. Доменные белки.
8. Денатурация и ренатурация белков. Свойства денатурированных белков.
9. Белки как амфотерные макромолекулы. Изоэлектрическая точка белка.
10. Буферные, коллоидные и осмотические свойства белков. Гидратация белков. Высаливание.
Методы обучения и преподавания
Семинар, оценка остаточного знания.
6. Литература:
На русском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М., 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М., 2011
4. Строев Е.А. Биологическая химия. 1986, Москва,
5. Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, М., 2007
Дополнительная:
1. Комов В.П. Биохимия: учеб. Для вузов-М., 2008
2. Кухта В.К. Основы биохимии – М., 2007
3. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов ,
под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
4. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. Чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М.Адекенова.-Алматы, 2011
На казахском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия –Алматы, 2011
2. Сейтембетов Т.С. Биологиялық химия-Алматы 2011
3. Сеитов З.С., Биохимия, - Алматы, 2012
4. Кенжебеков П.К. Биологиялық химия – Шымкент, 2005
Дополнительная:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М.
Адекеновтің ред. Басшылығымен.-Астана,2003.
На английском языке
1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L.Nelson, Michael M. Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.
Контроль.
Тестовые задания:
1. При высаливании и при необратимой денатурации белков происходит…
1) Уменьшение растворимости белка;
2) Изменение степени гидратации;
3) Обратимое осаждение белка;
4) Необратимое осаждение белка;
5) Сохранение нативной структуры;
6) Изменение молекулярной массы;
Необратимое изменение биологических свойств
А) храктерно только для высаливания;
Б) характерно только для денатурации;
С) характерно для обоих процессов
Д) не характерно ни для одного процесса.
2. Найти соответствие:
Вид белка: Изоэлектрическая точка:
Нейтральный белок а) в щелочной среде
Кислый белок б) в нейтральной среде
Основной белок в) в кислой среде
3. Методы разделения и очистки индивидуальных белков основаны на различиях следующих физико-химических свойст…
Ионизация а) метод центрифугирования
Гидратация б) метод электрофореза
Молекулярная масса в) метод гель-фильтрации
Г) метод ионообменной хроматографии
Д) метод высаливания
Е) метод диализа
(Одной цифре может соответствовать несколько букв)
4. В изоэлектрической точке белок:
а) имеет наименьшую растворимость;
б) обладает зарядом;
В) является катионом
г) является анионом;
Д) имеет максимальную подвижность в электрическом поле.
5. К глобулярным белкам относится:
А) миозин б) креатин в) фиброин г) гемоглобин д) актин
6. К фибриллярным белкам относится:
А) миозин б) альбумин в) пепсин г) глобулин д) миозин
7. Единица измерения изоэлектрической точки:
А) количество зарядов б) Джоуль в) сантиметр г) значение рН д) грамм
8. Содержание белка плазмы крови здорового человека:
А) 45-55 г/л б) 55-63 г/л в) 65-85 г/л г) 85-1005 г/л д) 105-115 г/л
9. К простым белкам не относятся:
А) альбумин
Б) глобулин
В) гистоны
Г) протамины
Д) гемоглобин
10. Осаждение белка путем высаливания основано на:
А) денатурации
Б) нейтрализации заряда
В) потере водной оболочки
Г) нейтрализации заряда и потере водной оболочки
Д) денатурации и нейтрализации заряда
11. Классифицировать аминокислоты по полярности радикалов:
Иле А. Полярная с катионной группировкой
Асп В. Полярная с анионной группировкой
Асн С. Полярная незаряженная
4. Глу Д. Неполярная
5. Гис
6. Сер
7. Про
8. Мет
9. Цис
10. Гли
12. Выберите правильное название для тетрапептида:
NH2-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
СН(СНз)2 СН2 СбН5 СН(ОН)СНз
а) Валинфенилаланинтреонинглицин
б) Глицинтреонинфенилаланинвалин
в) Валилфенилаланилтреонилглицин
г) Глицилфенилаланинтреонинвалин
д) Глицилфенилаланинтреонилвалин
Занятие №2
1. Тема: Классификация белков. Сложные белки
2. Цель:
1. Понимать роль сложных белков для нормальной жизнедеятельности организма;
2. Ознакомиться с основными представителями сложных белков;
3. Обрести знания о строении, свойствах и функциях сложных белков;
3. Задачи обучения:
1. Ознакомить студентов с классификацией белков по структурным признакам;
2. Дать представление о строении, составе и функциях простых белков;
3. Научить определять углеводный, нуклеиновый, порфириновый компонент в составе сложных белков;
4. Методы обучения и преподавания:
Семинар, тестирование.
5. Основные вопросы темы:
1. Классификация белков по строению, физиологическим значениям.
2. Характеристика протых белков (гистоны, протомины, проламины, глютелины, альбумины, глобулины, протеиноиды)
3. Хромопротеиды: характеристика представителей – неферментные иферментные гемпротеины (гемоглобин, миоглобин, каталаза идр.).
4. Гликопротеины: строение, функции в организме. Протеогликаны.
5. Липопротеиды: строение, функции. Липопротеины плазмы крови (ЛВП, ЛНП, ЛОНП, хиломикроны).
6. Металлопротеины: строение, функции, характеристика представителей (ферритин, трансферин, гемосидерин).
7. Фосфопротеины: характеристика представителей и их биологическа роль.
8. Нуклеопротеиды:характеристика ДНП и РНП, их биологическа роль.
6. Литература:
На русском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М., 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М., 2011
4. Строев Е.А. Биологическая химия. 1986, Москва,
5. Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, М., 2007
Дополнительная:
1. Комов В.П. Биохимия: учеб. Для вузов-М., 2008
2. Кухта В.К. Основы биохимии – М., 2007
3. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов ,
под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
4. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М.Адекенова.-Алматы, 2011
На казахском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия –Алматы, 2011
2. Сейтембетов Т.С. Биологиялық химия-Алматы 2011
3. Сеитов З.С., Биохимия, - Алматы, 2012
4. Кенжебеков П.К. Биологиялық химия – Шымкент, 2005
Дополнительная:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М.
Адекеновтің ред. басшылығымен.-Астана,2003.
На английском языке
1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L.Nelson, Michael M. Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.
7. Контроль.
Тестовые задания:
1. Небелковая часть сложного белка называется...
а) апофермент
б) кофермент
в) кофактор
г) простетическая группа
д) холофермент
2. Простетическая группа истинных гликопротеидов представлена:
а) нуклеиновыми кислотами
б) глюкозамингликанами
в) липидами
г) нерегулярным углеводным компонентом
д) белками
3. В молекулах фосфопротеидов фосфорная кислота присоединяется к остаткам:
а) серосодержащих аминокислот
б) циклических аминокислот
в) амидов аминокислот
г) ароматических аминокислот
д) оксиаминокислот
4. Гемоглобин – это белок, содержащий в своей молекуле, кроме остатков аминокислот:
а) ДНК
б) РНК
в) гемм
г) витамины
д) остатки фосфорной кислоты
5. Гемоглобин и миоглобин отличаются друг от друга тем, что:
а) содержат разное количество гемов и одинаковое число полипетидных цепей
б) содержат разное количество гемов и разное число полипетидных цепей
в) содержат одинаковое количество гемов и разное число полипетидных цепей
г) содержит одинаковое число полипетидных цепей и гемов, но еммы разного
строения
д) содержит одинаковое число полипетидных цепей и гемов
6. Молекула гемоглобина состоит из:
а) 4 гемов и 4 полипептидных цепей
б) 1 гема и 4 полипептидных цепей
в) 1 гема и 1 полипептидной цепи
г) 4 гемов и 1 полипептидной цепи
д) 1 гема и 2 полипептидных цепей
7. Молекула миоглобина состоит из:
а) витамина В2 и простого белка
б) 2 гемов и 2 полипетидных цепей
в) 1 гема и 1 полипептидной цепи
г) 4 гемов и 4 полипептидных цепей
д) 1 гема и витамина В12
8. Казеиноген относится к классу:
а) хромопротеидов
б) гликопротеидов
в) фосфопротеидов
г) липопротеидов
д) металлопротеидов
9. Протеогликаны состоят на:
а) 50% из белка и 50% небелкового компонента
б) 20% из белка и 80% небелкового компонента
в) 80% из белка и 20% небелкового компонента
г) 40% из белка и 20% небелкового компонента
д) 70% из белка и 30% небелкового компонента
10. Молекулы истинных гликопротеидов состоят на:
а) 50% из белка и 50% небелкового компонента
б) 20% из белка и 80% небелкового компонента
в) 80% из белка и 20% небелкового компонента
г) 30% из белка и 70% небелкового компонента
д) 70% из белка и 30% небелкового компонента
11. Хиломикроны относятся к классу:
а) хромопротеидов
б) гликопротеидов
в) фосфопротеидов
г) липопротеидов
д) металлопротеидов
12. Гиалуроновая кислота относится к классу:
а) глюкозоамингликанов
б) нуклеопротеидов
в) фосфопротеидов
г) липопротеидов
д) металлопротеидов
13. Гистоны входят в состав:
а) глюкозоамингликанов
б) нуклеопротеидов
в) фосфопротеидов
г) липопротеидов
д) металлопротеидов
Занятие №3
1. Тема: Лабораторный практикум: «Количественное определение белков в крови».
2. Цель:
Овладение навыками количественного определения белков плазмы крови и формирование знаний о диагностическом значении данной работы.
3. Задачи обучения:
1. Научить проводить количественное определение в биологических жидкостях.
2. Научить интерпретировать результаты лабораторной работы.
4. Основные вопросы темы:
1. Диагностическое значение определения белков в крови.
2. Количественное определение белков в крови.
5. Методы обучения и преподавания:
Лабораторная работа
6. Литература:
На русском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М., 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М., 2011
4. Строев Е.А. Биологическая химия. 1986, Москва,
5. Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, М., 2007
Дополнительная:
1. Комов В.П. Биохимия: учеб. Для вузов-М., 2008
2. Кухта В.К. Основы биохимии – М., 2007
3. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов ,
под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
4. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М.Адекенова.-Алматы, 2011
На казахском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия –Алматы, 2011
2. Сейтембетов Т.С. Биологиялық химия-Алматы 2011
3. Сеитов З.С., Биохимия, - Алматы, 2012
4. Кенжебеков П.К. Биологиялық химия – Шымкент, 2005
Дополнительная:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М.
Адекеновтің ред. басшылығымен.-Астана,2003.
На английском языке
1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L.Nelson, Michael M. Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.
Занятие №4
1. Тема: Строение и механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций.
2. Цель:
1. Овладеть знаниями об особенностях ферментативного катализа;
2. Изучить кинетику ферментативных реакций.
3. Задачи обучения:
1. Напомнить студентам законы термодинамики и основные положения теории катализа;
2. Научить студентов использовать знания о строении и свойствах белков для объяснения свойств ферментов;
3. Объяснить механизм действия ферментов.
4. Объяснить влияние температуры и рН на активность фермента на примере амилазы слюны;
4. Основные вопросы темы:
1. Ферменты. Сходство и отличия между ферментами и неферментными
катализаторами. Энергия активации.
2. Структурная и функциональная организация ферментов. Апофермент,
кофактор. Мультиферментные комплексы.
3. Методы определения и единицы активности ферментов.
4. Механизм действия ферментов.
5. Кинетика ферментативных реакций.
6. Специфичность ферментов. Гипотезы Фишера и Кошленда.
5. Методы обучения и преподавания:
Семинар, тестирование.
6. Литература:
На русском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М., 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М., 2011
4. Строев Е.А. Биологическая химия. 1986, Москва,
5. Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, М., 2007
Дополнительная:
1. Комов В.П. Биохимия: учеб. Для вузов-М., 2008
2. Кухта В.К. Основы биохимии – М., 2007
3. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов ,
под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
4. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М.Адекенова.-Алматы, 2011
На казахском языке
Основная:
1. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия –Алматы, 2011
2. Сейтембетов Т.С. Биологиялық химия-Алматы 2011
3. Сеитов З.С., Биохимия, - Алматы, 2012
4. Кенжебеков П.К. Биологиялық химия – Шымкент, 2005
Дополнительная:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М.
Адекеновтің ред. басшылығымен.-Астана,2003.
На английском языке
1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L.Nelson, Michael M. Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.
Контроль.
Тестовые задания:
1. В основе деления ферментов на классы лежит..
а) строение субстрата
б) строение продуктов реакции
в) строение апофермента
г) строение кофермента
д) тип катализируемой реакции
2. Катализаторы белковой природы (1) отличаются от катализаторов небелковой природы (2) ...
а) изменяет направление реакции
б) в процессе реакции расходуются
в) в процессе реакции не расходуются
г) обладают высокой специфичностью действия
д) не изменяет направление реакции
3. Активная форма двухкопонентных ферментов называется:
а) апофермент
б) кофермент
в) кофактор
г) холофермент
д) апофермент
4. Кофактором не является...
а) витамин
б) нуклеотиды
в) ионы металлов
г) гемм
д) аминокислоты
5. Цитохромная система митохондреий в качестве кофермента садержит..
а) НАДФ
б) НАД
в) гемм
г) ФАД
д) ФМН
6. Кофермент – НАДФ участвует в реакции...
а) карбоксилирование
б) трансаминирование
в) декарбоксилирование
г) ацилирование
д) перенос водорода
7. Фермент... содержит в своем составе металл.
а) кобаламид
б) НАД
в) ФАД
г) ФМН
д) НАДФ
8. Ферменты дыхания относятся классу...
а) гидролазы
б) трансферазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) изомеразы
9. Абсолютной специфичностью обладает фермент...
а) липаза
б) аргиназа
в) пепсин
г) трипсин
д) фосфолипаза
10. В основе сходства изоферментов лежит:
а) молекулярный вес
б) локализация
в) первичная структура
г) тип катализируемой рекции
д) механизм ингибирования
11. Ферменты ускоряют реакции...
а) путем понижения энергетического обмена
б) путем повышения энергии активации
в) путем повышения энергии активации, понижая барьер
г) повышая барьер и энергию активации
д) понижая барьер и энергию активации
12. Двухкомпонентные ферменты синтезируются...
а) в гладкой эндоплазматической цепи
б) в рибосоме
в) в шероховатой эндоплазматической цепи
г) в цитоплазме
д) в комплексе Гольджи
Занятие №5
1. Тема: Классификация и номенклатура ферментов. Коферменты. Регуляция активности ферментов. Применение ферментов в медицине.
2. Цель:
1. Обрести знания о типах катализируемых реакций;
2. Овладеть знаниями о строении и роли кофакторов в ферментативных реакциях и механизмах регуляции активности ферментов;
3. Ознакомиться с основами энзимопатии и энзимодиагностики.
3. Задачи обучения:
1. Сформировать знания у студентов о классах и номенклатуре ферментов;
2. Ознакомить студентов с функциями мультиферментных комплексов;
3. Ознакомить с принципами регуляции активности ферментативных реакций;
4. Ознакомить студентов с основами энзимопатии и энзимодиагностики.
4. Основные вопросы темы:
1. Номенклатура и классификация ферментов;
2. Класс оксидоредуктазы, биологическая роль, характеристика основных предста-вителей (аэробной дегидрогеназы, анэробной дегидрогиназы, монооксигеназы, цитохромы, каталаза и др.);
3. Класс трансферазы, биологическая роль, характеристика основных представителей;
4. Класс гидролазы, биологическая роль, характеристика основных представителей;
5. Класс лиазы, биологическая роль, характеристика основных представителей;
6. Класс изомеразы, биологическая роль, характеристика основных представителей;
7. Класс лигазы, биологическая роль, характеристика основных представителей;
8. Кофакторы ферментов. Коферменты, классификация, строение биологическая роль;
9. Регуляция активности ферментов. Ингибирование ферментов
10. Изоферменты. Энзимопатии.