Простые липиды (многокомпонентные)
Простые липиды - сложные эфиры спиртов и высших жирных кислот. К ним относятся триацилглицериды (жиры), воски, стерины и стериды.
Жиры (ТАГ, триацилглицериды)
ТАГ - сложные эфиры глицерина и высших жирных кислот, являются омыляемой фракцией.
Общая формула ТАГ:
активные полиеновые жирные кислоты (докозагексаеновая, эйкозапентаеновая). Полиеновые кислоты уменьшают риск возникновения тромбоза, атеросклероза;
- витамин А;
- витамин Д;
- витамин Е;
- микроэлемент селен.
9. Оксидоредуктазы, биол.роль, п/Кл., представители.
Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции с участием двух субстратов:
S + S' = S + S' .
восст окисл окисл восст
Ферменты катализируют реакции, в которых участвуют такие группы, как СН-ОН, СН-СН, С=О, CH-NH2, -CH-NH-.
В клетке окислительные процессы происходят по нескольким механизмам:
1. По типу отнятия электронов:
2. По типу отнятия водорода:
А1 –Н2 -> А2.
3. Путем присоединения к субстрату кислорода:
А, + О2----->А2
Оксидоредуктазы подразделяют на дегидрогеназы, оксидазы, оксигеназы. Кроме того, в митохондриях клеток содержится группа ферментов — промежуточных переносчиков электронов дыхательной цепи.
Дегидрогеназы — это ферменты, отнимающие водород от одних органических веществ и передающие другим органическим соединениям (анаэробные дегидрогеназы) или кислороду воздуха (аэробные дегидрогеназы).
Анаэробные дегидрогеназы содержат коферменты НАД (козимаза), НАДФ, аэробные - ФАД.
Оксигеназы — это ферменты, осуществляющие включение одного (оксигеназы) или двух (диоксигеназы) атомов кислорода в молекулу субстрата. К ним относятся ферменты, осуществляющие окисление путем передачи восстановительного эквивалента от субстрата либо на молекулярный кислород, либо на кислород пероксида водорода или органических перекисей.
К оксидазам относятся пероксидазы и полифенолоксидазы.
Пероксидазы — ферменты, окисляющие субстрат при помощи пероксида водорода:
Н2 02, + АН, -----> А + 2Н2О2,
где АН2, А — восстановленный и окисленный субстраты соответственно.
Субстратами пероксидаз служат фенолы и ароматические соединения.
Пероксидазы — железосодержащие ферменты, гемом которых является феррипротопорфирин IX. Окисление субстратов осуществляется по одноэлектронному механизму. Первой стадией каталитического процесса является образование комплекса между железом фермента и пероксидом водорода. Следовательно, окисление субстрата осуществляется пероксидом водорода, который активирован ферментом.
Пероксидазы широко распространены в растительных тканях, они находятся в клеточной стенке и пероксисомах. Известно более 20 изоформ пероксидаз с различной активностью. Роль пероксидаз в биохимии и физиологии растений окончательно не выяснена. Пероксидазы наряду с каталазой препятствуют накоплению пероксида водорода в клетке, выполняют защитную функцию, играют важную роль в онтогенезе растений при патогенезе, противостоянии стрессу, различных механических повреждениях. Они участвуют в нейтрализации продуктов вторичного обмена (фенолов), в регуляции гормонального статуса растений через окисление индолилуксуснои кислоты, образование этилена из метионина, участвуют в процессах синтеза лигнина в клеточной стенке.
Образованные в пероксидазных реакциях активные формы кислорода могут использоваться растениями для защиты от патогенеза. Пероксидазы могут разрушать комплексы, содержащие радионуклеиды, препятствовать их накоплению.
Анализ ферментативной активности пероксидаз проводится фотоколориметрическим методом при длине волны 440 нм и рабочей длине кюветы 2 см.
При окислении фенола, бензидина, гваякола, катехола и других фенольных соединений определение активности пероксидазы основано на образовании красно-коричневых продуктов.
Общая схема реакции
пероксидаза
Фенол + Н2О2-> Хинон + Н2О
красно-коричневая окраска
Полифенолоксидаза — оксидоредуктаза, катализирующая окисление полифенолов. Определение ее активности проводится фотоколориметрическим методом при длине волны 590 нм, рабочей длине кюветы 2 см, при воздействии на систему пирокатехин-р-фенилендиамин.
Полифенолоксидаза содержится в высших растениях и грибах. Массовая доля меди в данном ферменте составляет 0,2—0,3 %. Молекулярная масса полифенолоксидазы у грибов равна 34 500, у чайного листа — 144 000. Она участвует в окислении полифенолов и дубильных веществ, ее действием объясняется потемнение плодов и овощей при сушке,- а также поверхностей разрезанных яблок или картофельных клубней.
К оксидоредуктазам относятся также ферменты дыхательной цепи цитохромы.
Каталаза — фермент, катализирующий расщепление Н2О2, относится к классу оксидоредуктаз. Биологическая роль каталазы заключается в том, что она разрушает токсичную для животных и растительных клеток Н2О2, которая накапливается как рабочий продукт метаболизма:
Каталаза — двухкомпонентный фермент, состоящий из белка и простетической группы, которая содержит гематин и связывается с белком двумя карбоксилами.
Каталаза локализуется в пероксисомах. Это быстродействующий фермент, при О °С одна молекула каталазы разлагает до 40 000 молекул Н2О2 в секунду. Каталаза ингибируется синильной кислотой.
26. Олигосахариды, стр. св-ва, предст., биол.роль. распр. в природе.
Молекулы олигосахаридов содержат от 2 до 10 моносахаридных остатков. Формула дисахаридов C12H22O11. Для живого организма важны следующие дисахариды: сахароза, мальтоза, лактоза.
1. Сахароза (виноградный сахар, свекловичный тростниковый сахар) построена из глюкозы и фруктозы. В сахарной свекле содержание 15-22 %, сахарном тростнике – 12-15 %.
2. Лактоза (молочный сахар) построена из глюкозы и галактозы, синтезируется в молочных железах;
3. Мальтоза (солодовый сахар) состоит из двух молекул глюкозы.
Мальтоза - основной структурный компонент крахмала и гликогена.
4. Трегалоза (грибной сахар) состоит из двух остатков глюкозы. Содержится в дрожжах, грибах, водорослях.
Трисахариды включают три моносахаридных остатка. К трисахаридам относится рафиноза (мелитриоза) С18Н32О16. Рафиноза содержится в сахарной свекле, семенах хлопчатника, сое, гороха. При кислотном гидролизе из рафинозы образуются глюкоза, фруктоза и галактоза. Под действием фермента сахаразы от рафинозы отщепляется фруктоза и остается дисахарид мелибиоза (С12Н22О11).
Энзимопатии
(ферментопатии)— это заболевания, характеризующиеся нарушением содержания ферментов в организме. Они подразделяются на:
1. Наследственные. Связаны с нарушение биосинтеза ферментов.
2. Токсические. Обусловлены избирательным угнетением активности отдельных ферментов.
3. Алиментарные (пищевые, трофические). Связаны с дефицитом пищевых веществ.
4. Вызванные нарушением нейрогуморальной регуляции.
Наследственные заболевания обусловлены мутациями, преимущественно хромосомными или генными, в соответствии с этим условно выделяют хромосомные и собственно наследственные (генные) болезни. К последним относятся, например, гемофилия, дальтонизм, многие пороки развития, так называемые "молекулярные" болезни.
Одной из причин наследственных дефектов обмена углеводов, аминокислот, белков, липидов, нуклеиновых кислот в организме является ферментопатия.
Наследственные заболевания, связанные с нарушением углеводного обмена
Фруктоземия — ферментопатия, связанная с отсутствием или недостаточностью фермента фруктокиназы, катализирующей превращение фруктозы в фруктозо-1 -фосфат.
Следствие — накопление фруктозы из-за невозможности включения ее в метаболизм.
Симптомы — судороги, потеря сознания, поражения печени, почек.
Галактоземия — вызывается отсутствием или недостаточностью одного из трех ферментов:
— глюкозо-1-фосфата УДФ-галактозы;
— галактокиназы, превращающей галактозу за счет АТФ в га-лактозо-1 -фосфат;
— УДФ-галактозо-4-эпимеразы.
Гликогенозы— ферментопатии, связанные с недостаточностью или полным отсутствием ферментов распада гликогена.
Следствие — нарушение мобилизации гликогена, в результате чего он накапливается в клетках печени или мышц в больших количествах и не может быть использован для покрытия энергетических потребностей организма.
Наиболее общие симптомы — увеличение печени или мышц, мышечная слабость, гипоглюкоземия натощак.