Биосинтез нуклеиновых кислот и белка
ОБМЕН И ФУНКЦИЯ АМИНОКИСЛОТ .
ОСНОВЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ГЕНЕТИКИ»
1. Пищевые белки как источник аминокислот . Качественный состав и биологическая ценность пищевых белков .
2. Динамическое состояние белков в организме. Нормы белка в питании. Азотистый баланс.
3. Переваривание белков, протеиназы пищеварительного тракта, общая характеристика и классификация.
4. Желудочный сок, суточное количество, химический состав , биологическая роль.
5. Минеральный состав желудочного сока. Роль соляной кислоты в процессах пищеварения.
6. Механизм секреции соляной кислоты.
7. Виды кислотности желудочного сока, определение и расчет всех видов кислотности по Михаэлису.
8. Проферменты пищеварительных протеиназ, механизм превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ.
9. Желудочные протеиназы: пепсин, гастриксин, их роль в переваривании белков .
10. Методы количественного определения пепсина.
11. Патологические составные части желудочного сока. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного сока.
12. Химический состав панкреатического и кишечного соков.
13. Роль панкреатических и кишечных протеиназ в переваривании белков .
14. Биохимические механизмы регуляции пищеварения, гормоны желудочно-кишечного тракта.
15. Всасывание аминокислот .
16. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Экзогенный и эндогенный пул аминокислот
17. Общие пути катаболизма аминокислот в тканях.
18. Трансаминирование, химизм. Трансаминазы, их специфичность. Роль витамина В6 в трансаминировании. Биологическая роль реакций транс- аминирования.
19. Определение трансаминаз в сыворотке крови. Принцип метода, диагностическое значение.
20. Окислительное дезаминирование аминокислот . Химизм. Роль глутаматдегидрогеназы. Биологическая роль окислительного дезаминирования аминокислоты .
21. Непрямое дезаминирование аминокислот , понятие, стадии, биологическое значение.
22. Декарбоксилирование аминокислот , химизм, ферменты, субстратная специфичность декарбоксилаз.
23. Биогенные амины, механизм образования, влияние на процессы метаболизма и физиологические функции. Окисление биогенных аминов.
24. Понятие о свободном амином азоте. Принцип метода определения, диагностическое значение.
25. Программированный контроль–1: знать химизм процессов: окислительного дезаминирования D- и L-аминокислот, химизм транс-аминирования, роль пиридоксальфосфата в переносе аминогруппы, химизм декарбоксилирования циклических (ароматических и гетероциклических), серусодержащих и дикарбоновых аминокислот , окислительного дезаминирования биогенных аминов.
26. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Роль метионина в биосинтезе биологически важных соединений, в реакциях обезвреживания.
27. Тетрагидрофолиевая кислота и ее роль в синтезе и переносе одноуглеродных радикалов.
28. Обмен фенилаланина и тирозина. Пути превращения в норме. Врожденные нарушения обмена ароматических аминокислот .
29. Методы предупреждения, диагностики и лечения врожденных нарушений обмена фенилаланина и тирозина.
30. Наследственные нарушения обмена других аминокислот .
31. Понятие о скрининг-тестах. Качественное открытие фенилпировиноградной и гомогентезиновой кислот.
32. Программированный контроль–2: знать формулы: ТГФК и S-аденозил-метионина; химизм процессов синтеза креатина, адреналина, холина; пути превращения фенилаланина и тирозина в норме (синтез адреналина, норадреналина, тироксина, распад тирозина), превращения фенилаланина при фенилкетонурии, образования гиппуровой и фенацетуровой кислот.
33. Конечные продукты азотистого обмена. Основные источники аммиака в организме.
34. Обезвреживание аммиака в месте образования в организме. Транспортные формы обезвреженного аммиака.
35. Синтез мочевины как механизм предотвращения образования аммиака. Химизм, ферменты, энергетика. Биологический смысл цикла мочевинообразования, связь с ЦТК.
36. Нарушения синтеза и выведения аммиака. Причины уремии.
37. Определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.
38. Креатин и креатинин. Количественное определение креатинина, роль, диагностическое значение.
39. Программированный контроль–3: знать формулы: ФАФС, УДФГК (развернутые); химизм реакций обезвреживания аммиака в месте образования, синтеза мочевины и креатинина, химизм образования аммонийных солей, транспортных форм аммиака, обезвреживания биогенных аминов.
40. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.
41. Распад пуриновых нуклеотидов.
42. Биосинтез пуриновых нуклеотидов, происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце.
43. Распад пиримидиновых нуклеотидов.
44. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.
45. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра.
46. Программированный контроль–4: знать: схему гидролиза нуклеиновых кислот, химизм распада пуриновых нуклеотидов, распада пиримидиновых нуклеотидов, биосинтеза пуриновых нуклеотидов (начальные этапы, пути превращения инозиновой кислоты), происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце, биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов.
Контрольные вопросы к семинару по теме: