Пищеварительные гликозидазы

Аминокислоты, Протеиногенные АК, классиф. Незаменимые и заменимые АК. Редкие АК.

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, содержа­щие —NH₂-rpynny. Это амфотерные электролиты. Обладают свой­ствами кислот и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов. Являются исходными соединениями при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пирими-диновых оснований, алкалоидов и др. Известно свыше 150 природных аминокислот, из них 20 важнейших (и два амида) служат мономер­ными звеньями, из которых построены все белки.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необ­ходимые им аминокислоты; организмы животных и человека не спо­собны к образованию так называемых незаменимых аминокислот и получают их с пищей.

В состав белковых молекул входят в основном а-аминокислоты — аминокислоты, содержащие NH₂-rpyппy в а-положении.

Общая формула а-аминокислот

R—СН—СООН

NH₂

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными аминокислотами называются а-аминокислоты, которые являются мономерами белковых молекул и подраз­деляются на ациклические и циклические.

Ациклические аминокислоты — а-аминокислоты, имеющие ли­нейное строение, подразделяются:

— на моноаминомонокарбоновые; глицин, аланин, серин, треонин, Валин, лейцин, изолейцин, метионин, цистеин

— моноаминодикарбоновые; аспаргиновая кислота, глутаминовая к-а,

— диаминомонокарбоновые; лизин, аргинин, оксилизин

— диаминодикарбоновые. цистин

Циклические аминокислоты, имеющие в основе строения цик­лы, подразделяются на ароматические и гетероциклические

ароматические: фенилаланин, тирозин.

гетероциклические: триптофан, гистидин.

Иминокислоты: пролин, оксипролин.

Амиды аспаргиновой и глутаминовой кислот: аспаргин, глутамин.

βВажной особенностью протеиногенных аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина, они построены асимметрично и способны вращать плоскость поляризации света. Величина удельного вращения составляет от 20 до 30°.

Редкие аминокислоты

Кроме 20 аминокислот и двух амидов, входящих в состав белков, известно более 150 аминокислот, которые называются редкими амино­кислотами.

По химической природе редкие аминокислоты — это в основном а-аминокислоты, а также β-, γ-, γ-аминокислоты. Примерами редких аминокислот являются орнитин, цитруллин, β-аланин, у-аминомасляная кислота, норлейцин и др.

Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты

Незаменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны поступать с пищей. К ним относятся треонин, фенилаланин, лейцин, триптофан, изолейцин, валин, лизин и метионин.

В ряде случаев две важные аминокислоты — гистидин и аргинин — также являются незаменимыми (например, для детского организма).

Исключение из пищи хотя бы одной незаменимой аминокислоты делает невозможным синтез белка.

Аминокислоты, которые синтезируются организмом, называ­ются заменимыми аминокислотами.

Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты (белки жи­вотного происхождения), называются биологически полноценными белками; белки, которые не содержат хотя бы одной незаменимой аминокислоты (белки растительного происхождения), — биологически неполноценными белками.

Биологическая роль аминокислот

1. Участие в биосинтезе белков. Белки пищи распадаются до аминокислот. Как мономеры аминокислоты участвуют в био­синтезе белков живого организма.

2. Каждая аминокислота участвует в биосинтезе других важ­ных соединений.

Пищеварительные гликозидазы

Гликозидазы (амилолитические ферменты, елюкозидазы, кар-богидразы) — гидролитические ферменты, катализирующие гидролиз поли- и олигосахаридов в желудочно-кишечном тракте. К ним отно­сятся а-амилаза, а-декстриназа и мальтаза слюны, а-амилаза, маль­таза, сахараза и лактаза кишечника.

а-Амилаза {птиалин) и β-амилаза (а-декстриназа) — гидролазы, которые вырабатываются слюнными железами. Оптимум рН 6,8—7,2. Активатором амилаз являются ионы С1; субстратом для а-амилазы — растительный и животный крахмал, продуктом гидролиза - декстри­ны. Для β-амилазы основным субстратом являются декстрины, про­дуктом гидролиза — мальтоза. Декстрины — это полисахариды с бо­лее низкой степенью полимеризации, чем крахмал.

Для определения активности амилазы слюны используется "по­роговый" метод определения амилазной активности по Вольгемуту. Он основан на определении минимального "порогового" количества фермента, способного расщеплять 1 см³ 0,1 %-го раствора крахмала за 30 мин при температуре 38 °С. Данное минимальное количество фермента принимают за единицу амилазной активности. Амилазная активность слюны, или амилокластическая сила слюны (А), выража­ется количеством 0,1 %-го раствора крахмала (в см³), которое рас­щепляется 1 см³ неразведенной слюны при температуре 38 °С в тече­ние 30 мин. В норме амилазная активность слюны (Азо) равна 160—320.

Мальтаза — гидролаза, которая вырабатывается слюнными же­лезами. Активатором являются ионы С1~, субстратом — мальтоза, продуктом гидролиза — глюкоза. Оптимум рН 6,8—7,2.

Крахмал-Декстрины-Мальтоза-Глюкоза

Кишечный сок — пищеварительный сок, выделяемый либеркю-новыми железами слизистой оболочки кишечника. В состав сока вхо­дят следующие гликозидазы: слабоактивная амилаза, мальтаза, саха­раза (инвертаза), лактаза.

Поджелудочной железой вырабатывается панкреатический сок, который содержит такие ферменты, как амилаза, мальтаза и сахароза. Панкреатический сок поступает в двенадцатиперстную кишку. Для гликозидаз тонкого кишечника физиологический диапазон рН 7,8—8,2.

Образующиеся моносахариды по воротной вене всасываются в печень.

10. Трансферазы, биол. роль, п/Кл, представители.

Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос группы от субстрата S к субстрату S':

S - G + S'----->S'-G + S.

Ацилтрансферазы — ферменты, переносящие ацильные группы R—СО—(например, ацетил СН₃СО—):

Ацетил-СоА + Холин—-» СоА + Ацетилхолин

Алкилтрансферазы — ферменты, переносящие алкильные груп­пы (например, метилтрансферазы переносят СН₃—).

Фосфотрансферазы — ферменты, переносящие группы, содер­жащие фосфор.

Гликозилтрансферазы — ферменты, катализирующие перенос остатков моносахаридов. К ним относятся фосфорилазы. Представи­телем фосфорилаз является крахмальная фосфорилаза (а-глюкан-фосфорилаза, КФ 2.4.1.1).

Лигазы

Лигазы (от лат. ligare — связывать), или синтетазы, — фермен­ты, катализирующие соединение двух молекул, сопряженное с разры­вом пирофосфатной связи АТФ. К данному классу относятся фер­менты, катализирующие реакции, в ходе которых образуются связи С-О, C-S, C-N, С-С.

3. Пищевая ценность белков. незаменимые факторы питания. метод химического скора. азотистое равновесие. + и – азотистый баланс.

Азотистый баланс и азотистое равновесие

В организме непрерывно протекают биосинтез белка и распад тканевых белков, продукты распада которых непрерывно выводятся. Азотистый баланс создается из азота белков, поступающих в орга­низм, и удаляемого азота.

Положительный азотистый баланс — это баланс, при котором количество азота, поступающего с пищей, превышает количество азота, выводимого из организма. Положительный азотистый ба­ланс имеет место в растущих организмах, а также после интенсив­ной мускульной работы.

Отрицательным азотистым балансом называется баланс, при котором количество удаляемого азота больше, чем количество вводимого, вследствие чего возникает эндогенное белковое питание за счет использования белков мышц, печени и крови. Отрицатель­ный азотистый баланс возникает при недостатке белковой пищи и заболеваниях. Белки не накапливаются организмом, поэтому необходимо ежедневно вводить их с пищей.

Нормальное существование организма обеспечивается азотис­тым равновесием — количество вводимого азота должно быть равно количеству выводимого

Метод химического скора

Биологическая ценность белков определяется степенью сбалан­сированности аминокислотного состава и перевариваемостью белка.

Для анализа аминокислотного состава используется метод химического скора (счета). На основе данного метода ФАО/ВОЗ' была разработана аминокислотная шкала, которая является стан­дартом и включает данные о содержании незаменимых аминокис­лот (мг) в 1 г идеального (стандартного)

Аминокислотнаяшкала для идеального белка,разработанная ФАО/ВОЗ

Незаменимые аминокислоты	Содержание АК (предлагаемый уровень), мг/г белка
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин + цистеин
Фенилаланин + тирозин
Треонин
Триптофан
Валин

Химический скор — отношение содержания незаменимой аминокислоты (мг) в 1 г исследуемого белка к содержанию данной аминокислоты (мг) в 1 г идеального (эталонного) белка:

Химический скор аминокислот = m(АК.) / m2(АК),

где m,(АК) — содержание незаменимой аминокислоты в исследуе­мом белке, мг/г белка; m₂(AK) ~ содержание незаменимой амино­кислоты, мг/г белка для идеального белка.

Аминокислоты со скором менее 100 % называются лимитиру­ющими. Главная лимитирующия аминокислота — аминокислота с наименьшим скором. Для анализа биологической ценности рас­считываются скоры двух-трех аминокислот, например лейцина и фенилаланина, а также суммы серосодержащих аминокислот.

Белки обладают различной перевариваемостью (усвояемостью): белки рыбы — 93—98 %, мяса — 87—90 %, картофеля — 80 %, пше­ницы — 50 %, овощей — 25 %.

Белки — пищевые вещества. Норма потребления белка — 1,0—1,5 г на килограмм веса человека в сутки, т. е. 80—100 г белка ежесуточно, для детского организма — 2—4 г на килограмм веса. Белки состав­ляют 12 % от общей калорийности. Незаменимые аминокислоты в сумме (с учетом цистеина и тирозина) должны составлять 40 % от суммы аминокислот в питании детей дошкольного возраста, 36 % — в питании взрослых, т. е. при суточной норме потребления белка 80-100 г должно потребляться в среднем 30—40 г незамени­мых аминокислот. Оптимальное соотношение животных и расти­тельных белков в рационе составляет от 60 : 40 до 50 : 50 (в зависи­мости от качества растительного белка), а в среднем составляет 55 : 45. Энергетическая ценность 1 г белка 4 ккал (16,7 кДж).