Задания для самопроверки и самокоррекции исходного уровня знаний-умений

ФЕРМЕНТЫ. ПРИРОДА И СВОЙСТВА

Актуальность темы.

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, которые контролируют практически все химические процессы, протекающие в живых организмах. Являясь функциональными единицами клеточного метаболизма, ферменты, или энзимы, катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых образуется и превращается энергия, расщепляются молекулы питательных веществ, строятся различные макромолекулы.

Знание энзимологии имеет большое практическое значение для подготовки и практический деятельности врача. Изучение структуры и физико-химических свойств ферментов позволяет будущему врачу понять молекулярные основы патологии. Наследственные патологии в основном связаны с нарушением структуры и фукционирования ферментов. В медицине энзимы имеют также диагностическое значение - определение ферментов в клинике позволяет распознать заболевание, особенно,на ранних стадиях. Их широко применяют для замещения недостающего фермента в организме больного, например, пищеварительные ферменты; протеолитические ферменты находят применение в хирургической практике.

Таким образом, умение интерпретировать химическую структуру и свойства ферментов необходимо студентам-медикам для изучения таких разделов медицины, как энзимопатология, энзимодиагностика и энзимотерапия. Знание основ ферментологии необходимо студентам для изучения таких предметов, как патологическая физиология, патанатомия, фармакология, а также для освоения ряда клинических дисциплин.

Теперь ознакомьтесь с целями занятия, продумайте их, осознайте необходимость их изучения.

Общая цель.

Уметь интерпретировать свойства и функции ферментов для решения вопросов диагностики и лечения болезней, связанных с нарушением функционирования ферментов.

Достижение этой цели обеспечивается конкретными целями, которые являются умениями.

Конкретные цели: Исходный уровень знаний – умений:

Уметь:

1. Анализировать структуру ферментов как простых и сложных белков.	1. Интерпретировать структуру аминокислот как компонентов простых и сложных белков (каф. биоорганической химии).
2. Интерпретировать качественные реакции на субстраты или продукты ферментативных процессов для оценки свойств ферментов.	2.Интерпретировать качественные реакции на крахмал и глюкозу для оценки степени гидролиза крахмала (каф. биоорганической химии).
3. Интерпретировать свойства ферментов: а)термолабильность, б)зависимость от pH в)специфичность на основе анализа их структуры.	3. Анализировать структуры и конформации белков и интерпретировать их свойcтва (каф. биоорганической химии).
4. Интерпретировать свойства изоферментов, как “индикаторных” ферментов для диагностики заболеваний.

Для проверки исходного уровня знаний-умений предлагается выполнить ряд заданий.

Задания для самопроверки и самокоррекции исходного уровня знаний-умений.

Задание 1. При исследовании аминокислотного состава гидролизата белка, применяемого в клинике для парэнтерального белкового питания, был использован хроматографический метод. При этом аминокислоты, хроматографируемые по методу анализа физиологических жидкостей, были разделены на кислые и основные.

1.1. Назовите аминокислоты, попавшие во фракцию кислых аминокислот.

А. Аспартат

В. Лизин

С. Глутаминовая кислота

Д. Аргинин

Е. Триптофан

1.2. Назовите аминокислоты, попавшие во фракцию основны аминокислот.

А. Аспартат

В. Лизин

С. Глутаминовая кислота

Д. Аргинин

Е. Триптофан

Задание 2. Вам даны 4 пробирки с неизвестными растворами. Проделав реакцию с реактивом Люголя, получили следующие окраски: 1) синяя; 2) бурая; 3) желтая; 4) фиолетовая.

2.1. В какой пробирке произошел полный гидролиз крахмала?

А. В первой пробирке

В. Во второй пробирке

С. В третьей пробирке

Д. В четвертой пробирке

2.2. Какое вещество образовалось при неполном гидролизе крахмала?

А. Глюкоза

В. Декстрины

С. Олигосахариды

Задание 3. Для определения аминокислотной последовательности в белках применяют частичный гидролиз, используя ферменты (например, пепсин или трипсин) или химические реагенты, специфично действующие на пептидные связи между определенными аминокислотами.

3.1. Какую структуру белка можно установить такими методами?

А. Первичную

В. Вторичную

С. Третичную

Д. Четвертичную

3.2. Дайте определение этой структуре.

А. Способ укладки полипептидной цкпи в виде альфа-спирали или бета-структуры

В. Пространственная укладка полипептидной цепи, содержащей альфа-спираль и

бета-структуру.

С. Определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи

Д. Полипептидная цепь, фиксированная пептидными связями

Е. Объединение двух и более протомеров в молекуле олигомерного белка.

Задание 4. Изучение третичной структуры белка. необходимое для выяснения строения активного центра “сериновых протеиназ” (трипсин, химотрипсины) было проведено с помощью метода специфической модификации функциональных групп.

4.1. Укажите связи, которыми стабилизируется эта структура белка?

А. Дисульфидные

В. Пептидные

С. Связи между амино- и карбоксильными группами аминокислот.

Д. Ионные

Е. Эфирные

Задание 5. Для изучения конформации белка был применен метод рентгеноструктурного анализа. Дайте определение понятию “конформация белковой молекулы”.

А. Пространственная укладка полипептидной цепи, обеспечивающая его функции.

В. Пространственная укладка полипептидной цепи, содержащей альфа-спираль и

бета-структуру.

С. Определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи

Д. Полипептидная цепь, фиксированная пептидными связями

Е. Объединение двух и более протомеров в молекуле олигомерного белка.

Задание 6. Белок, состоящий из шести субъединиц, обработали раствором восстановителя, в результате чего произошло изменение его физико-химических свойств.

6.1. Какие связи между субъединицами могли разрушиться в результате восстановления?

А. Водородные

В. Гидрофобные

С. Дисульфидные

Д. Ионные

Е. Пептидные

6.2. Назовите аминокислоту, участвующую в образовании этих связей.

А. Метионин

В. Цистеин

С. Глутаминовая кислота

Д. Аргинин

Е. Гистидин