КФ 3.1. Действующие на эфирные связи

Эстеразы катализируют разрыв различных сложноэфирных связей. Среди них можно выделить гидролазы карбоновых кислот, гидролазы фосфомоноэфиров, эндонуклеазы, продуцирующие монофосфаты и многие другие. Деление на подклассы в зависимости от строения эфирной связи. Всего выделен 31 подподкласс, среди них:

КФ 3.1.1. гидролазы, действующие на карбоновые эфиры

КФ 3.1.2. гидролазы тиоэфиров

КФ 3.1.3. гидролазы фосфомоноэфиров

КФ 3.1.4. гидролазы фосфодиэфиров

КФ 3.1.5. гидролазы фосфотриэфиров

КФ 3.1.6. гидролазы, действующие на эфирные связи, образованные серной кислотой

КФ 3.1.11. экзодеокирибонуклеазы, продуцирующие 5'-фосфомоноэфиры

В качестве примера карбоксиэстеразы (гидролазы, действующие на карбоновые эфиры), относящейся к 3.1.1 подподклассу, можно привести пищеварительный панкреатический фермент триглицерол липазу (КФ 3.1.1.3), катализирующий распад эфирных связей в триглицеридах:

Фермент предпочтительно гидролизует внешние эфирные связи и действует только на поверхности раздела фаз вода-липиды.

К этому же подклассу относят ферменты: 11-цис-ретинилпальмитат гидролазу (КФ 3.1.1.21), катализирующую гидролиз эфиров витамина А в кишечнике до 11-цис-ретинола и остатка пальмитиновой кислоты (фермент активируется желчными кислотами), холинэстеразу (КФ 3.1.1.8), фосфолипазу А₂ (КФ 3.1.14), липопротеинлипазу (КФ 3.1.1.34), гормонзависимую липазу жировой ткани (КФ 3.1.1.79), широкоспецифичную микросомальную эстеразу (КФ 3.1.1.1), катализирующую реакции гидролиза различных эфиров, образованных карбоновыми кислотами и спиртами.

К 3.1.2 подподклассу гидролаз (гидролаз тиоэфиров) относят фермент, участвующий в синтезе кетоновых тел ацетоацетил-КoA гидролазу (КФ 3.1.2.11):

Щелочная фосфатаза (КФ 3.1.3.1) и кислая фосфатаза (КФ 3.1.3.2) являются представителями гидролаз фосфомоноэфиров (3.1.3 подподкласса), расщепляют эфирные связи, образованные фосфорной кислотой и спиртом:

R-O-PO₃ ^2-+ Н₂О ® ROH + HPO₃ ^2-

К гидролазам монофосфоэфиров (3.1.3 подподкласс) также относят многочисленную группу широкоспецифичных протеинфосфатаз (КФ 3.1.3.16), дефосфорилирующих белковые молекулы:

фосфопротеин + Н₂О ® протеин + HPO₃ ^2-

Дефосфорилирование глюкозы катализирует глюкозо-6-фосфатаза (КФ 3.1.3.9):

глюкозо-6-Ф + Н₂О ® глюкоза + HPO₃ ^2-

Глюкозо-6-фосфатаза – фермент печени, необходимый для высвобождения глюкозы при распаде гликогена или глюконеогенезе.

КФ 3.2. Гликозидазы

Гликозидазы – ферменты гидролизующие гликозидные связи. Эти ферменты играют очень важную роль в обмене углеводов. Примером гликозидазы служит пищеварительный фермент a-амилаза (КФ 3.2.1.1), катализирующая гидролиз внутренних 1,4-a-D-глюкозидных связей в молекуле крахмала и других полимерных углеводов.

(глюкоза)n + mH₂O ® (глюкоза )n-m + m(глюкоза)

Другими примерами гликозидаз, работающих в пищеварительном тракте являются сахаразо-изомальтазный комплекс, гликоамилазный комплекс, трегалаза.

сахаразо-изомальтазный комплекс

Сахароза + H₂O ----------------® глюкоза + фруктоза

Лизоцим (КФ 3.2.1.17) – фермент антибактериальной защиты катализирует гидролиз 1,4-β-связей между N-ацетилмураминовой кислотой N-ацетил-D-глюкозамином в пептидогликанах клеточной стенки бактерий.