Сложные белки-ферменты называются холоферментами

ФЕРМЕНТЫ КАК БИОКАТАЛИЗАТОРЫ. МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ.

Биологическое значение ферментов.

Структура ферментов, кофакторы, понятие об активном центре фермента.

Изоферменты.

4. Свойства ферментов: обратимость действия, специфичность.

Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. Среди множества энергетически возможных реакций ферменты избирательно преобразуют реагенты, называемые субстратами, по физиологически полезному пути. Наука о ферментах называется энзимология. Слово "фермент" происходит от лат. fermentium - закваска, а "энзим" - от греч. еп - в, внутри и zуте - дрожжи. Данная терминология возникла исторически при изучении ферментативных процессов спиртового брожения. Становление энзимологии как науки произошло в начале XIX века и продолжается до настоящего времени. В 1922 г. было установлено, что ферменты являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К настоящему времени в кристаллическом виде получены около 2000 ферментов. В задачи этой науки входят определение роли отдельных ферментов в ускорении химических реакций, протекающих в организме, выделение и очистка ферментов, установление их структуры, исследование механизма действия, изучение кинетических характеристик и особенностей регуляции активности in vivo.

Для практической медицины – 1)инструмент направленного изменения метаболизма клетки путём воздействия определёнными химическими веществами на активность ферментов (существуют фармацевтические препараты - ингибиторы ферментов); 2)использование методов определения активности ферментов в биологических жидкостях для диагностики заболеваний; 3)выделенные и очищенные ферменты могут использоваться в качестве терапевтических средств.

В роли биокатализаторов могут выступать и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами.

Основные свойства ферментов как биологических катализаторов

Известно, что для осуществления химической реакции необходимо, чтобы реагирующие вещества имели суммарную энергию выше, чем величина, называемая энергетическим барьером реакции. Для характеристики величины энергетического барьера введено понятие энергии активации. Преодоление энергии активации в химической реакции достигается либо увеличением энергии взаимодействующих молекул, например нагреванием, облучением, повышением давления, либо снижением требуемых для реакции затрат энергии(т.е. энергии активации) при помощи катализаторов.

Суть работы ферментов в том, что они снижают энергетический барьер реакции, т.е. вовлекают в реакцию даже те молекулы, которые без ферментов не могут вступить в реакцию, а при снижении энергетического барьера реакция становится возможной. Вместо одной реакции с высоким энергетическим барьером, начинает протекать несколько новых реакций с низким барьером (по обходному пути).

Величина энергии активации с ферментом и без него

Фермент, выполняя функцию катализатора химической реакции, подчиняется общим законам катализа и обладает всеми свойствами, характерными для небиологических катализаторов, однако имеет и отличительные свойства, связанные с особенностями строения ферментов.

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами:

• ферменты катализируют энергетически возможные реакции;
• энергия химической системы остаётся постоянной;
• в ходе катализа направление реакции не изменяется;
• ферменты не расходуются в процессе реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов:

- скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами;

- ферменты обладают высокой специфичностью;

- ферментативная реакция проходит в клетке, т.е. при температуре 37°С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении рН;

- скорость ферментативной реакции может регулироваться;

- кооперативность действия, т.е. образуют ансамбли, катализирующие целые процессы (например, цикл Кребса);

- ферменты - белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков.

Простые белки – ферменты (например: пепсин, трипсин, лизоцим) имеют в активном центре только определенные группы аминокислот, которые и формируют этот самый активный центр.

· В активном центре фермента обычно следующие группы:

-СООН, -NH_2, -OH, -SH, -CH₃, -фенил - группы.

Сложные белки-ферменты называются холоферментами.