Как изменяется объем воды, когда она превращается в лед? 3 страница

При термическом воздействии в жирах проходят четыре основных процесса: гидролиз, окисление, полимеризация и деструкция. В мас­лах, богатых полиненасыщенными жирными кислотами, процессам окисления и полимеризации предшествует (а затем и сопутствует) процесс конъюгирования двойных связей. В результате накопления в жире продуктов окисления изменяют­ся его органолептические (цвет, вкус, запах), физические (плотность, вязкость, коэффициент преломления) и химические (кислотное, пе- рекисное, йодное и другие числа) показатели, пищевая и биологиче­ская ценность.

По мере увеличения продолжительности фритюрной жарки цвет жира начинает темнеть и появляется ощущение горечи, вкус и запах горелого. Потемнение фритюра объясняется несколькими причина­ми. Основные из них следующие: накопление в жире продуктов пиро- генетического распада белков и углеводов из обжариваемых изделий (меланоидинов, продуктов карамелизации и декстринизации); обра­зование в жире темноокрашенных продуктов окисления самого жира (продукты конденсации карбонильных соединений). На скорость это­го процесса влияет степень очистки жира: чем она выше, тем медлен­нее темнеет жир.

Появление в жире горького вкуса и запаха горелого связано с нако­плением в нем летучих низкомолекулярных и нелетучих соединений, так как неокисленные, хорошо очищенные жиры не имеют вкуса и за­паха.

Изменения физических показателей жира в результате фритюрной жарки характеризуются следующим: вязкость и коэффициент прелом­ления растут с увеличением продолжительности нагревания. Увели-

чение вязкости свидетельствует о накоплении в жире продуктов по­лимеризации, количество которых особенно резко возрастает после 15-часовой жарки. Рост коэффициента преломления указывает на по­явление в результате окисления новых функциональных групп (карбо­нильных, оксигрупп и др.) и изомеров жирных кислот.

В результате длительного нагревания изменяются химические пока­затели жира: снижается йодное число, свидетельствующее о насыще­нии двойных связей в результате окислительных процессов; отмечает­ся рост кислотного числа, указывающий на происходящий гидролиз триглицеридов и образование новых низкомолекулярных жирных кислот в процессе окисления; перекисное число вначале растет, далее остается практически на этом уровне или скачкообразно меняется, что указывает на их участие в образовании вторичных продуктов окис­ления. Волнообразно изменяется также содержание карбонильных соединений и свободных кислот, а количество стабильных вторичных продуктов окисления увеличивается.

Скорость окислительных и гидролитических процессов в жире при фритюрной жарке зависит от ряда технологических факторов: темпе­ратуры и режима жарки, влажности обжариваемых продуктов, содер­жания в жире металлов с переменной валентностью, конструктивных особенностей фритюрниц, поверхности контакта жира с воздухом и др. При термическом окислении проявляется катализирующее дей­ствие металлов переменной валентности, содержание которых во фри­тюре может увеличиваться за счет перехода их из материала жарочной ванны. На скорость окисления жиров влияют также неравномерность тем­пературного поля жарочной поверхности, которая, в свою очередь, зависит от способа обогрева жира в жарочной ванне (через промежу­точную стенку, промежуточный теплоноситель, непосредственным погружением тэнов в жир), наличия холодной зоны или постоянной фильтрации жира, защитного кожуха, предотвращающего доступ воз­духа к разогретому жиру и других конструктивных особенностей ап­паратов.

Таким образом, на степень и глубину изменений, происходящих в жирах при фритюрной жарке, влияют многочисленные факторы. Наи­более существенными из них являются:

1) качество жира. Жир, который подвергся большему окислению еще до использования (при хранении семян, получении жира, его хранении), быстрее окисляется и при фритюрной жарке;

2) степень ненасыщенное™ жира. При прочих равных условиях более ненасыщенный жир окисляется быстрее. В большинстве случаев этот фактор оказывается определяющим и при нерав­ных условиях, но не всегда. Например, смесь растительного масла и животного жира является более стойкой к окислению, чем одно растительное масло; в то же время хлопковое салатное масло медленнее окисляется, чем хлопковое рафинированное, хотя первое содержит больше ненасыщенных жирных кислот;

3) антиокислители и катализаторы окисления. Влияние антиокис­лителей при фритюрной жарке не настолько выражено, как при хранении жиров. Оно сказывается только при пониженных тем­пературах жарки 130...140 °С. При более высоких температурах естественные антиокислители быстро разрушаются и их защит­ное действие не проявляется. Содержание же таких активных ка­тализаторов окисления, как металлы переменной валентности, существенно влияет на стойкость жира к окислению. Покрытие внутренней поверхности жарочной ванны термоустойчивыми кремнийорганическими лаками и эмалями слоем 200 мкм ис­ключает переход металлов в жир и способствует сохранению его качества;

4) температура жарки. С увеличением температуры жарки ско­рость окислительных и гидролитических процессов значитель­но возрастает. Так, гидролиз жира при 200 °С протекает при про­чих равных условиях в 2,5 раза быстрее, чем при 185 °С. Если температура при жарке превышает 200 °С, то и скорость нако­пления продуктов окисления в жире резко возрастает. И если протекание процессов полимеризации при температурах ниже 200 °С рядом исследователей ставится под сомнение (при усло­вии своевременной замены используемого жира), то образова­ние полимеров при температурах выше 200 °С не вызывает со­мнений. При температурах же около 300 °С и выше создаются благоприятные условия для образования не только линейных, но и циклических полимеров, которые особенно вредны для ор­ганизма;

5) продолжительность жарки. С ее увеличением содержание про­дуктов окисления, величина кислотного числа, вязкости, ко­эффициента преломления растут, а величина йодного числа уменьшается. Однако в некоторых случаях (в производственных условиях) эти изменения оказываются не беспрерывными, а, до­стигнув какой-то величины, начинают колебаться около нее. Такой жир должен быть заменен свежим, как и достигший пре­дельно допустимых значений контрольных показателей;

6) конструктивные особенности жарочного аппарата. Материал, из которого изготовлена жарочная ванна, способ обогрева ее, наличие или отсутствие постоянной фильтрации масла, герме­тичность аппарата и ряд других факторов оказывают существен­ное влияние на скорость окисления жира.

Наряду с физико-химическими меняются и органолептические по­казатели жира. Он приобретает более темную окраску и через некоторое время становится горьким. Скорость изменения органолептических показателей зависит от вида жира. Например, у нерафинированного масла они изменяются значительно быстрее, чем у рафинированного. Объясняется это тем, что в составе нерафинированных масел имеются фосфатиды, которые дают реакцию меланоидинообразования, а так­же способствуют образованию пены при нагреве нерафинированных масел. По этим причинам последними инструкциями нерафиниро­ванное подсолнечное масло для фритюрной жарки продуктов не ре- комендуется. И когда органолептические показатели фритюра пере­стают отвечать оценке «удовлетворительно», он должен быть заменен свежим жиром.

Влияние тепловой обработки на пищевую ценность жиров

Пищевая ценность жиров определяется содержанием в них жизнен­но необходимых полиненасыщенных кислот, других физиологически активных веществ, влиянием на.жизнедеятельность организма, а так­же их усвояемостью и калорийностью.

Плавление тугоплавких жиров в процессе варки способствует луч­шему их усвоению. Кратковременное нагревание их при обжарке продуктов также улучшает усвояемость говяжьего и бараньего жиров, а у коровьего и свиного жиров она в этих условиях не изменяется. В от­ношении же растительных масел сведения противоречивые: по одним источникам — усвояемость их уменьшается, по другим — несколько возрастает. Длительное нагревание жиров приводит к снижению их усвояемости и калорийности.

Аналогично влияние нагрева и на изменение жирнокислотного со­става жиров: кратковременное нагревание и нагрев на поточных линиях в производственных условиях, когда обеспечивается постоянная филь­трация и высокий коэффициент сменяемости жира, вызывают незна­чительные изменения в содержании полиненасыщенных жирных кис­лот. Длительное же нагревание в лабораторных условиях в контрольных опытах вызывало значительное уменьшение полиненасыщенных кис­лот в жирах.

Химико-биологические исследования показали, что в натуральных растительных маслах быстро происходят неблагоприятные для орга­низма человека изменения.

Белки

Белки- характеристика

Белки являются важнейшим компонентом пищевых продуктов, определяя их биологическую ценность, а также структуру многих продуктов. Пищевые продукты различаются не только по количе­ственному содержанию белков, но и по их качественному составу и функционально-технологическим свойствам.

Функционально-технологические свойства белков обусловлены особенностями аминокислотного состава и конформацией белковой молекулы, которые и определяют взаимодействие белок — вода (ги­дратация), белок — белок (гелеобразование), белок — липиды (жиро­поглощение, жироудержание), а также поведение белка на границе раздела фаз — поверхностно-активные свойства: образование пен и эмульсий.

Функционально-технолоические свойства белков пищевых продук­тов проявляются в процессе производства продукции общественного питания при их механической (гидратация, геле- и пенообразующая способность, эмульгирующая способность), тепловой (денатурация, ■ иертывание, деструкция) и химической (маринование — гидратация, ирожение — пенообразующая способность и др.) кулинарной обработ­ке, которые в конечном счете формируют ее качество.

Ьелки пищевых продуктов по строению молекулы подразделяются па два класса — фибриллярные и глобулярные. Они различаются не только по строению молекулы, но также по аминокислотному составу, (шологической ценности, выполняемой функции и функционально- Iехнологическим свойствам. Глобулярные белки содержатся в том или ином количестве в подавляющем большинстве пищевых продуктов, тогда как фибриллярные белки — в мясе, субпродуктах, птице, рыбе, костях. По последним данным, небольшое количество фибриллярного (>елка экстенсина содержится в клеточной стенке растительных тканей.

Поскольку в процессе кулинарной обработки пищевых продуктов белки претерпевают значительные физико-химические изменения, считаем целесообразным остановится на особенностях строения и функционально-технологических свойствах тех белков, которые в наи­большей степени обусловливают качество продукции общественного питания.

Белки соединительной ткани

Основными белками волокнистых структур соединительной ткани являются коллаген и эластин.

Коллаген (дающий клей, от греч. collia — клей и gennao — рождаю, произвожу) принадлежит к склеропротеидам и в нормальном (натив­ном) состоянии обладает фибриллярным, или волокнистым, строением.

Коллаген содержится во всех видах соединительной ткани, а также в органах, в которых она имеется. Количество коллагена зависит от типа ткани или органа, а также от возраста, породы и пола животного, в ко­торых оно содержится, и взаимосвязано с функциями, выполняющи­ми органом в теле животного. Для коллагена присущи следующие характерные признаки:

химические — содержится специфически большое количество остатков глицина (35 %), пролина и оксипролина (около 21 %), аланина (примерно 11 %); а остальные аминокислоты — в не­больших количествах, включая гидроксилизин. Отсутствуют триптофан, цистин и цистеин, мало метионина и тирозина. Не­обычный аминокислотный состав со значительным преоблада­нием четырех аминокислот (около 2/3 всех остатков) над всеми другими определяет относительно низкую биологическую цен­ность коллагена как пищевого белка (неполноценный белок) (табл. 4.1). Нативный коллаген устойчив к действию протеоли- тических ферментов желудочно-кишечного тракта (пепсина и трипсина);

физико-химические — не растворяется в холодной воде, но спо­собен к набуханию. При нагревании в воде подвергается дена­турации и деструкции с образованием растворимого в горячей воде (40 °С и более) глютина. Изоэлектрическая точка колла­гена — pH 7,0...7,8. В силу структурных особенностей каркас молекул коллагена занимает большое пространство. В молекуле остается свободная часть аминогрупп (аминогруппы диамино­кислот, N-концевые группы главных полипептидных цепей) и часть карбоксильных групп (карбоксильные группы аспа­рагиновой и глутаминовой моноаминодикарбоновых кислот, С-концевые группы главных полипептидных цепей), которые наряду с другими группами исполняют роль гидрофильных цен­тров, способных удерживать диполи воды. Поэтому коллаген обладает выраженной способностью к набуханию, так как моле­кулы воды внедряются внутрь пространственной решетки;

физические — имеются специфическая поперечная исчерчен- ность волокон. Из-за наличия пролина и оксипролина, которые образуют изгибы в полипептидной цепи, реализация а-спирали невозможна.

Макромолекула коллагена называется тропоколлагеном.

В соединительной ткани коллаген находится в виде коллагеновых волокон, основной структурной единицей которых являются фибрил­лы. Фибриллы коллагена построены из повторяющихся макромолекул тропоколлагена, которые уложены вдоль фибриллы в виде параллель­ных пучков по типу «голова к хвосту». Головки параллельно располо­женных молекул тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (1/4 их длины) в про­дольном направлении.

Этим объясняется характерная для коллагеновых волокон попереч­ная исчерченность. Продольная и параллельная агрегация фибрилл образует коллагеновое волоконо Макромолекула, фибрилла и волокно — это реальные формы суще­ствования коллагена, а протофибрилла является гипотетической фор­мой, которая введена для наглядности представления.

Стабилизация структуры молекул коллагена и их агрегатов (фи­брилл, волокон) осуществляется за счет внутри- и межмолекулярных поперечных связей, являющихся своеобразными сшивающими мо­стиками.

Эти связи подразделяются на нековалентные и ковалентные.

К нековалентным относятся водородные (между пептидными груп­пами, между боковыми цепями и пептидными группами), ионные (между заряженными боковыми цепями) и гидрофобные (между бо­ковыми цепями). Водородные и ионные связи возникают между по­лярными группами, а гидрофобные — между неполярными группами.

Ковалентные представлены эфирными (между карбоксильными и гидроксильными группами боковых цепей), пептидными (между кис- ными и основными группами боковых цепей), а также альдегидными связями. В образовании ковалентных связей (глкжозидных, эфирных) л коллагене наряду с его функциональными группами принимают уча­стие другие вещества, особенно гексозы (глюкоза, галактоза, манно- за и др.), повышая его стабильность за счет образования поперечных сшивок. Коллаген содержит 0,5... 1 % гексоз, которые прочно связаны с ним, что дает основание считать коллаген гликопротеидом.

Эластин. В составе соединительной ткани в тех или иных количе­ствах, присутствуют эластиновые волокна, основу которых составляет белок эластин. Основная субъединица фибрилл эластина — тропоэла- стин, молекулярная масса которого приблизительно 72 000, содержит около 800 аминокислотных остатков. Эластин богат, как и коллаген, глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. В эластине отсутствует триптофан и цистеин, мало метионина.

Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от а-спирали, так и от спирали коллагена. Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разде­ленных более короткими участками, содержащими остатки лизина и аланина.

Спиральные участки растягиваются при напряжении, но возвраща­ются к исходной длине при снятии нагрузки.

Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в фор­мировании ковалентных поперечных связей. Четыре R-группы лизина сближаются друг с другим и ферментативным путем превращаются в десмозин или сходный по структуре изодесмозин. Таким путем поли- пептидные цепи тропоэластина могут объединяться в системы, спо­собные обратимо растягиваться во всех направлениях.

Эластин нерастворим в воде, устойчив к действию кислот и щело­чей, при тепловой кулинарной обработке практически не изменяется, лишь только слегка набухает.

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

Конформация молекулы глобулярных белков более компактна по сравнению с фибриллярными белками из-за наличия сложным об­разом согнутых, свернутых и скрученных участков полипептидной цепи, существование которой зависит от различных типов стабили­зирующих сил. Для глобулярных белков нет единой формы. Одни из них имеют почти правильные сферы, другие — вытянутые эллипсои­ды, а большинство имеют промежуточную форму между этими край­ними случаями. Глобулярные белки пищевых продуктов построены из одной полипептидной цепи. В качестве исключения можно привести мясные продукты, в рецептуру которых входит кровь. Гемоглобин кро­ви является олигомером (молекула образована четырьмя полипептид- ными цепями). Как свидетельствуют накопленные в научной литературе данные, третичная структура свернутой полипептидной цепи (глобулы) ста­билизируется целым рядом нековалентных взаимодействий. Во всех глобулярных белках обнаружены следующие типы взаимодействий: 1) гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми цепя­ми валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина и других неполярных аминокислот; 2) электростатические силы притяжения между боковы­ми цепями, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия); 3) водородные связи между группами, не участвующими в образовании пептидной связи, — например, меж­ду остатками тирозина и глутаминовой кислоты; 4) водородные связи пептидных группировок, осуществляемые в спиральных структурах и структурах типа складчатого листа в цепи. В составе некоторых белков могут присутствовать или отсутствовать дисульфидные связи и коор­динированные ионы металлов Особое значение в стабилизации ядра белковой молекулы, в кото­ром вода отсутствует, отводится гидрофобным взаимодействиям.

Следует отметить, что нативная конформация глобулярного белка очень чувствительна к различного рода внешним воздействиям и ме­нее устойчива, чем у фибриллярного белка.

ГИДРАТАЦИЯ

Одним из важнейших функционально-технологических свойств белков в пищевых системах является их водосвязывающая и водоудер­живающая способность, которая определяется их возможностью к ги­дратации.

Взаимодействие белковых частиц и молекул воды называется гидра­тацией белка молекулами воды. Это взаимодействие возможно благо­даря тому, что и вода, и полипептидные цепи белков, построенные из остатков аминокислот, полярны. Полярными являются пептидные группы (—СО—NH—), заряженные аминокислотные остатки. Как пептидные группы главной цепи, так и полярные боковые груп­пы выступают донорами и акцепторами водородных связей. Они могут образовывать водородные связи друг с другом или с молекулами воды. Пептидная связь связывает одну молекулу воды, карбоксильная — 4 молекулы воды, аминогруппа (—NH₃⁺) — одну молекулу воды.

Поскольку гидрофильные группы (свободные и связанные) нахо­дятся на поверхности белковой частицы (глобулярные белки), их взаи­модействие с молекулами воды может идти в двух направлениях.

Первое — молекулы воды взаимодействуют со связанными поляр­ными группами белка (пептидные связи, гидроксильные группы) за счет образования с ними водородных связей. Каждая молекула воды может образовать четыре водородные связи. Такая адсорбция назы­вается молекулярной. Молекулярная адсорбция является величиной постоянной для каждого вида белка и характеризует его специфич­ность.

Второе — диполи воды притягиваются электростатическим полем свободных полярных групп (аминогруппы диаминомонокарбоновых кислот, карбоксильные группы моноаминодикарбоновых кислот) за счет их диссоциации в растворе, и это определяет суммарный заряд белковой молекулы. Такое взаимодействие диполей воды с заряжен­ными группами называется ионной адсорбцией.

На характер взаимодействия белок — вода (скорость и прочность связывания воды белком) оказывают влияние такие факторы, как: pH системы (характеризует уровень ионизации белка); концентрация, вид и состав белка (наличие гидрофильных и гидрофобных групп); кон­центрация солей в системе, влияние которых зависит от вида катионов и анионов; конформация белка (степень денатурации); степень пори­стости, которая определяет общую площадь поверхности сорбции.

В кулинарной практике часто используют пищевые кислоты (уксус­ную, лимонную) или сок лимона, содержащий смесь пищевых кислот, для маринования мяса. Это делается для снижения pH мяса ниже ИЭТ, что вызывает дополнительное набухание белка коллагена, приводящее к разрыхлению его структуры и повышению качества изделия после жарки. Добавление лимонной кислоты в процессе приготовления теста (снижение pH системы), используемого в дальнейшем для приготов­ления мучных кондитерских изделий из слоеного теста, способствует лучшей набухаемости белков клейковины, делая ее более эластичной (растяжимой), что улучшает структуру теста и готовых изделий.

Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Набухание — это самопроизвольный процесс присоединения воды молекулами белка, сопровождающийся увеличением его объема и мас­сы. Набухание предшествует растворению потому, что молекулы бел­ка имеют в тысячу раз большой размер, чем молекула воды. Поэтому скорость передвижения молекул белка во много раз меньше, чем воды.

Молекулы воды проникают в погруженный в нее белок вследствие того, что цепочные молекулы белка гибкие, их звенья, изгибаясь, соз­дают неплотную упаковку макромолекул. Молекулы воды занимают свободное пространство между частицами белка, отодвигая их друг от друга. Молекулы воды благодаря их высокой диэлектрической прони­цаемости взаимодействуют с полярными группами белка, что приво­дит к образованию на поверхности белковых частиц гидратного слоя. Белок начинает набухать, поглощая определенное количество воды, что приводит к увеличению объема и массы белка. При увеличении количества контактируемой с белком воды вблизи гидрофильных цен­тров образуется несколько слоев воды. Расстояние между молекулами белка увеличивается. Когда силы взаимодействия между диполями превышают такие же силы между белковыми молекулами, происхо­дит растворение белка. Молекулы начинают отрываться и переходить в раствор.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.

СТРУКТУРООБРАЗУЮЩИЕ СВОЙСТВА

Студне- (геле-) образующие свойства. Одним из важнейших свойств коллоидных растворов белков является их способность из свободноди­сперсного состояния переходить в связнодисперсное с образованием твердообразной системы, в которой дисперсная фаза и дисперсионная среда, как правило, остаются в прежних соотношениях. Образующаяся структурированная коллоидная система называется гелем (студнем), в котором частицы дисперсной фазы (белок) образуют пространствен­ную сетку (каркас). Ячейки пространственных сеток гелей заполнены растворителем (водой).

Механизм формирования структуры белковых гелей заключается в том, что в растворах белков при определенных условиях происходит конформационный переход макромолекул, в результате чего образу­ются агрегаты, являющиеся частицами дисперсной лиофильной фазы. С увеличением числа таких частиц возникают контакты между ними благодаря действию молекулярных сил сцепления, и образуется объ­емная структура геля, обеспечивающая системе соответствующие ме­ханические свойства (вязкость, упругость, эластичность, прочность).

При формировании структуры гелей образуются различные типы связей: водородные с участием пептидных цепей; электростатические между полярными группами, гидрофобные между углеводородными радикалами, а при наличии серосодержащих аминокислот могут об­разовываться дисульфидные связи. Процесс структурообразования и свойства структуры зависят от вида белка, условий, при которых он происходит (pH, температура, время), присутствия других белков, со­лей, полисахаридов.

Белок как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне pH, ионной силы, при минимальной концентрации, при которой наступает гелеобразование (гель-точка), и с необходимыми физико-химическими и структурно-механическими свойствами. К по­следним относятся прочность, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), темпера­тура размягчения и плавления, степень набухания, способность к сине- резису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т. д. К универсальным гелеобразователям относится желатин.

Эмульгирующие свойства. В каждой белковой цепи имеются в на­личии гидрофильные и гидрофобные группы, которые обусловливают ее поверхностную активность, способность формировать межфазный адсорбционный слой. Это свойство белков широко используется при получении пищевых эмульсий. Эмульсиями называют дисперсные си­стемы, состоящие из нерастворимой жидкой дисперсной фазы и жид­кой дисперсионной среды.

Как известно, в результате эмульгирования, осуществляемого мето­дом механического диспергирования, создается однородная система, в которой одна из несмешивающихся жидкостей (масло или вода) об­разует дисперсионную среду, а другая находится в диспергированном состоянии (дисперсная фаза). При диспергировании происходит раз­дробление жидкости на мелкие капельки (наподобие шариков). Это приводит к увеличению ее поверхности, и тем большему, чем мельче частицы дисперсной фазы. Благодаря огромному увеличению поверх­ности раздела между двумя жидкостями система приобретает большой запас свободной поверхностной энергии, что делает такую систему неустойчивой. Это приводит к самопроизвольному слиянию (коалес- ценции) капелек дисперсной фазы. Если систему не стабилизировать каким-либо образом, эмульсия начнет разрушаться с образованием двух слоев жидкости.

Для того чтобы облегчить эмульгирование и обеспечить стабиль­ность эмульсии в процессе хранения в систему «масло—вода» вводят эмульгатор (поверхностно-активное вещество), который образует на границе раздела фаз прочные адсорбционные слои (защитные оболоч­ки), препятствующие коалесценции капель дисперсной фазы (напри­мер, масла). В качестве эмульгаторов используют белки (яичные, мо­лочные), желатин, а также другие поверхностно-активные вещества. Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей спо­собности и стабильности эмульсий. Помимо поверхностной активно­сти эмульгаторы должны обладать структурной вязкостью, т. е. прида­вать им необходимую консистенцию — выступать в роли загустителей.

Эмульгаторы, растворимые в воде, способствуют образованию прямых эмульсий — масло в воде.

В кулинарной практике яичные белки выступают в роли эмульгато­ров при приготовлении соусов — майонеза и голландского.

Пенообразующие свойства. Пенообразующие свойства белков обу­словлены присутствием в полипептидной цепи гидрофильных и ги­дрофобных групп, обеспечивающих распределение молекул опреде­ленным образом на границе раздела фаз вода — газ (воздух, углекислый газ). Пена представляет собой дисперсную систему, состоящую из ячеек — пузырьков воздуха, разделенных пленками жидкости (белка), в которой воздух является дисперсной фазой, а жидкость (белок) — непрерывной дисперсионной средой. Жидкие пленки, образованные раствором белка, разделяют пузырьки воздуха и образуют в совокуп­ности пленочный каркас, являющийся основой пены.

Структура пен определяется в основном соотношением объемов га­зовой и жидкой фаз. Ячейки пен продукции общественного питания (муссы, кремы, взбитые сливки, бисквитное тесто и т. д.) принимают форму, близкую к сферической.

Хорошими пенообразователями, широко используемыми в кули­нарной практике, являются белки яйца (куриные яйца, меланж), бел­ки молока и желатин. Кроме того, в качестве пенообразователя при производстве молочных напитков, майонезов, сладких изделий и дру­гой продукции используются белки сои.

Пенообразующая способность белков и устойчивость пены зависят от вида, концентрации, рН-среды, присутствия различных пищевых добавок и т. д.

Увеличение концентрации белка приводит к повышению устойчи­вости пены за счет снижения поверхностного натяжения и одновре­менной ориентации полярных групп в адсорбционном слое, проч­ность которого при этом возрастает.

Оптимальное значение pH для образования устойчивой пены для яичного белка находится в пределах pH 5,0...5,5, которого можно до­биться введением в белки перед окончанием взбивания нескольких капель лимонной кислоты (10 %-ный раствор). Стабильность пен обычно повышается при увеличении концентрации белка и вязкости его раствора. Имеются сведения, что сахар снижает пенообразующую способ­ность, но вместе с тем стабилизирует пенную структуру, повышая ее устойчивость. Жиры обычно препятствую образованию пены. Устойчивость белков в значительной степени обусловливается дис­персностью пены. Свойства пены зависят от продолжительности взби­вания. Недостаточно взбитые белки плохо сохраняют форму, име­ют невысокую прочность межфазных адсорбционных слоев и при соединении с другими продуктами быстро уменьшаются в объеме. При длительном взбивании пена получается с низкими структурно­механическими характеристиками (теряет эластичность, становится хрупкой), что отрицательно сказывается на качестве готовых изделий (малый объем, плотная консистенция). Это происходит потому, что возрастают дисперсность пены, поверхность ее раздела, уменьшается толщина пленок, эластичность пленок снижается вследствие денату­рации и агрегации белков в поверхностном слое. Потеря пленками эластичности приводит к тому, что при выпечке (например, бисквита) они начинают лопаться под давлением расширяющегося воздуха и вы­печенный полуфабрикат (изделие) имеет меньший объем и излишне плотную структуру (консистенцию).