Раздел 4. Контроль усвоения знаний
Контрольные вопросы
1 . Что такое ферменты?
2. В чем сходство ферментов и неорганических катализаторов?
3. Чем различаются ферменты и неорганические катализаторы?
4. Чем сложный фермент отличается от простого фермента?
5. Что такое кофактор фермента? Химическое строение кофактора.
6. Чем коферменты отличаются от простетических групп? Приведите примеры.
7. Дайте понятие об активном центре фермента. Строение активного центра простых и сложных ферментов.
8. Что такое специфичность ферментов? Какие виды специфичности ферментов вы знаете? Чем обусловлена специфичность ферментов?
9. Сформулируйте теории Фишера и Кошланда. Что они объясняют?
10. Какова зависимость активности фермента от температуры?
11. Как активность фермента зависит от рН среды?
12. Дайте понятие об энергии активации. Как ферменты влияют на нее? Расскажите о механизме действия ферментов.
13. Назовите факторы, влияющие на снижение энергии активации ферментативной реакции.
14. Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата?
15. Что такое максимальная скорость ферментативной реакции?
16. Что такое константа Михаэлиса? Что она характеризует?
17. Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента?
18. Как измерить активность фермента? В каких единицах выражается активность фермента?
19. Дайте понятие об изоферментах.
20. Назовите основные отличия изоферментов друг от друга.
21. Какое значение имеют изоферменты в медицине?
22. Дайте понятие об активаторах и ингибиторах ферментов.
23. Дайте сравнительную характеристику обратимого и необратимого ингибирования.
24. Приведите примеры необратимых ингибиторов. Имеют ли они физиологическое значение?
25. Что такое конкурентное ингибирование?
26. Дайте понятие о неконкурентных ингибиторах и механизме их действия.
27. Приведите примеры конкурентных ингибиторов.
28. Что такое аллостерический центр фермента. Механизм аллостерического изменения активности фермента.
29. Какие вещества могут выступать в роли аллостерических регуляторов?
30. Дайте понятие о химической модификации. Приведите примеры.
31. Что такое ограниченный протеолиз? Чем он отличается от химической модификации?
32. Расскажите об изменении активности ферментов путем взаимодействия "белок-белок".
33. Что такое ферментативная цепь?
34. Дайте представление о содружественном и конкурентном сопряжении ферментов в ферментативных цепях.
35. Дайте понятие о ключевых ферментах. Как они регулируются?
36. Какова роль обратных связей в регуляции ферментативных цепей?
37. По какому принципу классифицируются ферменты? Дайте характеристику каждому классу.
38. Что такое энзимопатии? Какие виды энзимопатий вы знаете?
39. Назовите основные направления использования ферментов в медицине. Дайте им характеристику.
40. Как в медицине используются конкурентные ингибиторы?
Тесты
1. Ферменты – это:
а) катализаторы;
б) витамины;
в) регуляторы.
2. По химической природе ферменты – это:
а) белки;
б) углеводы;
в) липиды.
3. Ферменты и неорганические катализаторы:
а) не изменяются в процессе реакции;
б) не катализируют термодинамически невозможные реакции;
в) не сдвигают положение равновесия обратимых реакций;
г) снижают энергию активации;
д) обладают специфичностью.
4. Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что:
а) действуют в мягких условиях;
б) специфичны;
в) регулируются;
г) снижают энергию активации.
5. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по составу и физико-химическим свойствам, называются:
а) изоферментами;
б) сопряженными ферментами;
в) конкурирующими ферментами.
6. Простой фермент состоит из:
а) аминокислот;
б) аминокислот и ионов металлов;
в) аминокислот и витаминов.
7. Сложный фермент состоит из:
а) аминокислот;
б) аминокислот и кофактора;
в) глюкозы и ионов металлов.
8. У простых ферментов в состав активного центра входят:
а) нуклеиновые кислоты;
б) ионы металлов;
в) аминокислоты.
9. У сложных ферментов химический состав активного центра представлен:
а) только аминокислотами;
б) аминокислотами и кофактором.
10. Константа Михаэлиса (КМ) характеризует:
а) сродство фермента к субстрату;
б) эффективность активатора;
в) эффективность ингибитора.
11. Активность фермента определяется:
а) по скорости убывания субстрата;
б) по скорости образования продукта;
в) по изменению конформации субстрата.
12. Константа Михаэлиса – это:
а) концентрация субстрата, при которой скорость реакции является максимальной;
б) концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной;
в) насыщающая концентрация субстрата.
13. Активный центр фермента – это:
а) участок фермента, отвечающий за связывание субстрата и образование продукта;
б) участок фермента, отвечающий за регуляцию активности;
в) участок фермента, отвечающий за связывание с клеточными структурами.
14. Кофактор – это:
а) небелковая часть фермента;
б) белковая часть фермента.
15. Коферменты от простетических групп отличаются:
а) прочностью связи с апоферментом;
б) прочностью связи с аллостерическим центром.
16. Повышение температуры тела выше 40о С опасно для жизни из-за:
а) денатурации многих клеточных ферментов;
б) резкого повышения активности ферментов;
в) резкого снижения активности ферментов.
17. Сдвиг рН в любую сторону от оптимального значения:
а) изменяет конформацию фермента;
б) изменяет конформацию кофактора;
в) не влияет на фермент.
18. Ферменты ускоряют химические реакции путем:
а) снижения энергии активации;
б) повышения энергии активации;
в) повышения температуры реакции.
19. Изменение конформации фермента при алкалозе или ацидозе вызвано:
а) разрушением водородных и ионных связей;
б) разрушением дисульфидных связей;
в) разрушением пептидных связей.
20. Денатурация фермента приводит к инактивации фермента из-за:
а) разрушения активного центра;
б) разрушения кофактора;
в) разрушения аллостерического центра.
21. Денатурацию фермента вызывают:
а) соли тяжелых металлов (ртути, свинца, меди, кадмия и др.);
б) субстраты;
в) кислоты и щелочи;
г) высокие температуры.
22. Изоферменты различаются по:
а) электрофоретической подвижности;
б) максимальной скорости и Км ;
в) чувствительности к регуляторам;
г) тканевой локализации.
23. При относительной специфичности ферменты действуют на:
а) один субстрат;
б) группу родственных субстратов;
в) на определенный тип связи.
24. По теории Фишера:
а) субстрат должен абсолютно соответствовать конформации активного центра;
б) субстрат может не соответствовать конформации активного центра фермента.
25. По теории Кошланда:
а) активный центр фермента формируется окончательно при связывании с субстратом;
б) активный центр имеет необходимую конформацию до взаимодействия с субстратом.
26. Для очистки гнойных ран используют обработку пептидазами, так как они:
а) расщепляют белки разрушенных клеток и этим очищают рану;
б) расщепляют гликолипиды разрушенных клеток и этим очищают рану.
27. Трипсин является пептидазой. Добавление его к ферментам:
а) ничего не изменит;
б) приведет к потере активности;
в) приведет к повышению активности.
28. Прямым доказательством белковой природы фермента является:
а) снижение энергии активации;
б) ускорение прямой и обратной реакции;
в) ускорение достижения положения равновесия обратимой реакции;
г) прекращение каталитического действия при добавлении в раствор вещества, разрушающего пептидные связи.
29. Для сохранения сладкого вкуса свежесобранные початки кукурузы помещают на несколько минут в кипящую воду для того, чтобы:
а) они стали мягкими;
б) денатурировать ферменты, превращающие глюкозу в крахмал;
в) было легко освободить зерна.