Незаменимые аминокислоты. пищевая и биологическая ценность белков
Все живые организмы различаются по способности синтезировать аминокислоты, необходимые для биосинтеза белков. В организме человека синтезируется только часть аминокислот, другие должны доставляться с пищей. Первые из них называются заменимыми, вторые - незаменимыми (см. рис. 2.4). Заменимые аминокислоты способны заменять одна другую в рационе, так как они превращаются друг в друга или синтезируются из промежуточных продуктов углеводного или липидного обмена. Для незаменимых аминокислот такие пути обмена существуют только у растений и некоторых микроорганизмов, например Е. coli.
Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потреблением с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незаменимых аминокислот и две частично заменимые. Незаменимые представлены аминокислотами с разветвленной цепью углерода - лейцином, изолейцином и валином, ароматическими - фенилаланином, триптофаном и алифатическими - треонином, лизином и метионином. Так как из ме-тионина и фенилаланина в организме синтезируется цистеин и тирозин, соответственно, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых предшественниках.
К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуждается молодой организм.
Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические последствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.
Зависимость функционирования организма от количества незаменимых аминокислот используется при определении биологической ценности белков химическими методами. Наиболее широко используется метод X. Митчела и Р. Блока (Mitchell, Block, 1946), в соответствии с которым рассчитывается показатель аминокислотного скора (а.с.). Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представляющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты (а.к.) в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке. При расчете скора (в %) формула выглядит следующим образом:
Аминокислотный скор = 
Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой кислоте, поэтому его еще называют "идеальным". В 1973 г. в докладе ФАО и ВОЗ опубликованы данные по содержанию каждой аминокислоты в эталонном белке. В 1985 г. они были уточнены в связи с накоплением новых знаний об оптимальном рационе человека (табл. 2.1).
Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения белков. Наглядно показатель биологической ценности можно изобразить в виде самой низкой доски бочки Либиха на примере белков пшеницы (рис. 2.7). Полная емкость бочки соответствует "идеальному" белку, а высота доски лизина - биологической ценности пшеничного белка.
Таблица 2.1.Рекомендуемые составы и суточная потребность человека в незаменимых аминокислотах (мг/г белка)
| Незаменимые аминокислоты | ФАО/ВОЗ (1985 г.) | ФАО/ВОЗ (1973 г.) Взрослые | Мг/кг массы тела | ||
| Дети 2.. .5 лет | Дети 10.. .12 лет | Подростки | |||
| Изолейцин | |||||
| Лейцин | |||||
| Лизин | |||||
| Метионин + цистин | |||||
| Фенилаланин + тирозин | |||||
| Треонин | |||||
| Триптофан | 3,5 | ||||
| Валин |
Другой метод определения биологической ценности белков заключается в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Метод представляет собой модификацию метода химического скора (Oser, 1951) и позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот. Индекс рассчитывают по формуле:
где п - число аминокислот; индексы б,э - содержание аминокислоты в изучаемом и эталонном белке, соответственно.
Помимо химических методов на практике широко применяют биологические методы с использованием микроорганизмов и животных. Основными показателями оценки при этом являются привес (рост животных) за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициенты переваривае-мости и отложения азота в теле, доступность аминокислот. Показатель, определяемый отношением привеса животных (в г) к количеству потребляемого белка (в г), разработан П. Осборном (Osborn, 1919) и носит название коэффициента эффективности белка (КЭБ).
Рис. 2.7.Бочка Либиха
Для сравнения при определении показателя используют контрольную группу животных со стандартным Рис. 2.7. Бочка Либиха белком - казеином, в количестве, обеспечивающем в рационе 10% белка. В опытах на крысах эффективность казеинового белка равна 2,5. Каждый из методов имеет как преимущества, так и недостатки.
Животные и растительные белки заметно отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека. Животные белки являются полноценными, тогда как растительные - из-за относительно низкого содержания в них лизина, триптофана, треонина и других по сравнению с мясом, молоком и яйцами - неполноценны. В табл. 2.2 приводится содержание незаменимых аминокислот, включая лимитирующие, в наиболее распространенных пищевых продуктах. С помощью этих данных можно ориентировочно составлять пищевой рацион, комбинируя белки различного происхождения в целях дополнения их по аминокислотному составу. Белки пшеницы, например, содержат недостаточное количество лизина (первая лимитирующая кислота) и треонина (вторая лимитирующая кислота), но эти аминокислоты в избытке присутствуют в казеине молока. С другой стороны, нехватка в казеине серосодержащих аминокислот компенсируется содержанием их в белках пшеницы. Важно помнить, что при избыточном потреблении животных белков в организм поступает повышенное количество насыщенных жирных кислот и холестерина. Поэтому целесообразнее составлять диету, содержащую достаточное количество растительного белка, но из разных его источников. Например, смесь кукурузы с фасолью обеспечит комплементарный состав белка и ликвидирует дефицит триптофана, лизина, метионина. Следует помнить, что сохранение нормального веса и работоспособности человека обеспечивается не только количеством и соотношением незаменимых аминокислот, но и содержанием общего азота. При его недостаточном количестве биологическая ценность белков понижается.
Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется и степенью их усвоения после переваривания. Степень переваривания, в свою очередь, зависит от структурных особенностей, активности ферментов, глубины гидролиза в желудочно-кишечном тракте и вида предварительной обработки белков в процессах приготовления пищи (тепловой, гидротермической, в поле СВЧ и т. д.). Так, белки кожи и кератин волос из-за фибриллярной структуры вообще не используются человеком, несмотря на их близкий аминокислотный состав к составу белков тела. Тепловая обработка, разваривание, протирание и измельчение ускоряют переваривание белка, особенно растительного, тогда как нагревание при очень высоких температурах (свыше 100°С) затрудняет его.
Таблица2.2. Биологическая ценность важнейших белоксодержащих продуктов питания и содержание в них незаменимых аминокислот (мг/100 г)
| Пищевые продукты | Белок, % | Лимитирующие аминокислоты | Иле | Лей | Лиз | Мет | Цис | Фен | Тир | Три | Тре | Вал | |
| первая | вторая | ||||||||||||
| Молоко | 3,2 | Мет 97 | - | ||||||||||
| Говядина | 21,6 | Вал 92 | - | ||||||||||
| Куры | 18,2 | Иле 95 | Вал 96 | ||||||||||
| Рыба (треска) | - | - | |||||||||||
| Яйцо (белок) | 11,1 | - | - | ||||||||||
| Картофель | Мет 68 | Лей 90 | |||||||||||
| Соя | 34,9 | Мет 87 | - | ||||||||||
| Мука пшеничная (высший сорт) | 10,3 | Лиз 43 | Тре 75 | ||||||||||
| Мука ржаная (обойная) | 10,7 | Лиз 61 | Тре 74 | ||||||||||
| Крупа рисовая | Лиз 67 | Тре 85 | |||||||||||
| Крупа гречневая | 12,6 | Лиз 76 | Тре 79 |
Животные белки имеют более высокую усвояемость, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, а из растительных - только 60-80%. В порядке убывания скорости усвоения белков в желудочно-кишечном тракте пищевые продукты располагаются следующим образом: рыба > молочные продукты > мясо > > хлеб > крупы. Одной из причин более низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами (целлюлозой, гемицеллюлозами), которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.
При недостатке в пище углеводов и жиров требования к белку (как носителю пищевой ценности) особенно возрастают, так как наряду с биологической ролью он начинает выполнять и энергетическую роль. С другой стороны, при избыточном содержании белков (на фоне необходимого количества основных энергетических компонентов) возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма.