Химическая природа ферментов
Трансферазы
Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.
Название этих ферментов составляют по формуле «донор: акцептор-транспортируемая груп-па-трансфераза». К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метил-транс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы). Примеры реакций (см. схему А на след. стр.).
Гидролазы
Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.
Наименование ферментов составляют по формуле «субстрат-гидролаза» или прямым присоединением к названию субстрата суффикса «аза», например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза. Пример реакции (см. схему Б на след. стр.).
Для отдельных классов гидролаз применимы специальные термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.
4. ЛиазыК лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2, SH2 и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи. Наименование ферментов составляют по формуле «субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка». Примеры реакций (см. схему В на след. стр.). 
5. ИзомеразыКатализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации.Как общее название ферментов этого класса применяют термин «изомеразы», например (см. схему А на след. стр.).Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы (см. схему Б на след. стр.).Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют«мутазой», например (см. схему В на след. стр.).6. Лигазы (синтетазы)Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалент-ной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют лигазами, или синтетазами (см. схему Г на след. стр.).В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не
АТФ), ферменты называют синтазами (см. схему А на след. стр.).в. систематическое названиеВ соответствии с классификацией каждый фермент получил систематическое название, однозначно характеризующее катализируемую им химическую реакцию. Например, D-гли-церальдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (рабочее название - глицеральдегидфосфат дегидрогеназа). Из названия фермента следует, что субстратом этого фермента служит D-глице-ральдегид-3-фосфат, тип катализируемой реак-
ции - окислительно-восстановительная в присутствии кофермента NAD+.В 1972 г. комиссией по номенклатуре биохимических соединений Международного союза теоретической и прикладной химии были предложены «Правила номенклатуры ферментов», имеющие кодовое четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра обозначает класс фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подпод-класс) - уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая - порядковый номер фермента в данной подгруппе. Так, фермент
малатдегидрогеназа имеет систематическое название L-малат: NAD-оксидоредуктаза и кодовый шифр 1.1.1.38. Шифр означает, что этот фермент относят к первому классу ферментов - оксидоредуктаз, окисляемая группа - гидро-ксильная группировка (1) в присутствии кофер-мента NAD+ (1) и порядковый номер фермента в этой подгруппе - 38. Кодовую номенклатуру ферментов в основном используют в научной литературе.
Химическая природа ферментов
Ферменты могут иметь все четыре уровня структурной организации: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. Большинство ферментов имеют четвертичную структуру.
По химической природе фермент могут быть белками простыми (ферменты протеины) и сложными (ферменты протеиды).
Каталитическая функция ферментов определяется наличием одного или нескольких активных центров.
Активный центр – это участок в пространственного структуре фермента, с которым связывается субстрат и подвергается химическому превращению. Число активных центров может быть равно числу субъединиц в четвертичной структуре фермента, т.е. сколько субъединиц (протомеров), столько активных центров.
В активном центре условно выделяют два участка:
- контактный (якорный или субстратный), отвечающий за специфичность связывания субстрата (узнавание);
- каталитический, где происходит химическое превращение субстрата после его связывание (сначала фермент узнает субстрат, притягивает его, затем субстрат располагается в этом активном центре.
Структурная организация фермента
1. Особенности образования активного центра у ферментов протеинов (простых белковых ферментов).
Обычно он образован 12-16 аминокислотными остатками полипептидной цепи. Иногда их число больше. Аминокислоты, формирующие активный центр, находятся в разных местах полипептидной цепи. При пространственной укладки белка-фермента (в третичную структуру), они сближаются и образуют активный центра.
Приблизительно 1/2 – 1/3 аминокислот фермента прямо или косвенно участвуют в работе активного центра.
2.Особенности образования активного центра у ферментов-протеидов (сложных белков-ферментов).
Протеиды состоят из:
Апофермент (белковая часть) + кофактор (небелковая часть) = холофермент (активный комплекс).
Кофактор (или простетическая группа) чаще всего предствавлен витаминами или ионами металлов.
Холофермент в диссоциированном состоянии неактивен.
У ферментов-протеидов главную роль в катализе играют кофакторы, а боковые радикалы аминокислот и их функциональные группы в апоферменте отвечают за специфичность связывания с субстратом и регуляторами (активаторами и ингибиторами) Таким образом, якорный участок активного центра и регуляторные центры находятся в апоферменте.
Кинетика ферментативных реакций – этот раздел энзимологии изучает зависимость скорости ферментативной реакции от условий взаимодействий субстрата с ферментом (в том числе от факторов среды). Основы были заложены в работах Михаэлиса и Ментен.
Скорость ферментативной реакции определяется количеством вещества (субстрата), которое превращается в единицу времени.
Скорость является мерой способности фермента катализировать реакцию и обозначается как активность фермента.
Измерить активность фермента можно только косвенно: по концентрации превращаемого субстрата или нарастанию концентрации продукта в единицу времени.
Скорость ферментативной реакции зависит от:
1. концентрации субстрата;
2. концентрации фермента;
3. реакции характера рН-среды;
4. температуры
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.
В определенном ограниченном интервале температур скорость ферментативной реакции увеличивается с ростом температуры. Повышение скорости реакции по мере приближения к оптимальной температуре (от 0 до 40°С) объясняется увеличением кинетической энергии реагирующих молекул. При дальнейшем увеличении температуры кинетическая энергия молекулы фермента становиться достаточной для разрыва связей, поддерживающих вторичную, третичную и четвертичную структуру фермента в нативном состоянии. Это приводит к тепловой денатурации фермента.
При низкой температуре происходит обратимая инактивация фермента, т.к. наблюдаются незначительные изменения конформации активного центра фермента.
Фермент имеет белковую природу, поэтому температура на него, влияет также как на белок (повышении температуры приводит к денатурации).