Химическое строение белков

Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.

Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называютамидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.

Белки и пептиды

И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.

Условно считают, что:

· пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков
(что соответствует молекулярной массе до 10 000), а

· белки – свыше 100 аминокислотных остатков
(молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

В свою очередь в группе пептидов принято различать:

· олигопептиды (низкомолекулярные пептиды),
содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и

· полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.

Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.

Структура белков. Уровни организации.

Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.

Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.

Первичная структура

Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.

Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.

Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.

Вторичная структура.

Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.

Её основные виды:

· альфа-спираль,

· бетта-структура (имеет вид складчатого листа).

Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.

Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.

Третичная структура

Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.

Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.

Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.

Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.