Правила варки мяса для бульонов и вторых блюд

Процессы, формирующие качество продукции общественного питания

Кулинарная обработка вызывает в продуктах глубокиефизико-химические изменения.

Эти изменения отражаются на качестве готовой продукции.

Диффузия – извлечение водо- и солерастворимых веществ из продукта при контакте с водой или соляными растворами. В соответствии с законом Фика скорость диффузии зависит от площади поверхности продукта: чем она больше, тем быстрее происходит диффузия. Скорость диффузии зависит от концентрации растворимых веществ в продукте (К1) и окружающей среде (К2) и прекращается, когда наступает равновесие – К1 =К2.

Тема 1.3. Процессы, формирующие качество выпускаемой продукции.

Изменения, происходящие в продуктах

При тепловой обработке.

Изменения белков.

Значение белков в питании

Белки яв­ляются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвоя­емость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80—100 г белка в сутки, причем заменить его другими веще­ствами невозможно.

Биологическая ценность белков определяется содержани­ем незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: трип­тофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в бел­ки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных бел­ках, как правило, недостаточно лизина, метионина, трипто­фана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недо­стает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая амино­кислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продук­ты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2—3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изде­лий, сбалансированных по содержанию НАК.

Белками, или белковыми веществами (протеинами от гр. protos — первый, важнейший), называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

1.2..Строение белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие группы:

* растворимые в воде — альбумины;

* растворимые в солевых растворах — глобулины;

* растворимые в спирте — проламины;

* растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

* первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи;

* вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

* третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­булу;

* четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

К глобулярным относятся все растворимые белки, к фибриллярным - белки соединительной ткани: коллаген и эластин, которые не растворяются в нейтральных растворителях.

Все белки, употребляемые в пищу, строятся из приблизительно 22-30 аминокислот, но среди них есть 8 незаменимых аминокислот, которые обязательно должны входить в рацион человека, так как они не могут синтезироваться в организме. Наличие этих незаменимых аминокислот и обуславливает полноценность белка. Белки, в свою очередь, делятся на полноценные и неполноценные. Полноценность белка зависит от степени его усвояемости и степени его утилизации. К ним относятся белки мяса, яиц, молока, рыбы.

Аминокислоты – это гетерофункциональные соединения. Строение аминокислот:

Радикал R – CH -- COOH карбоксильная группа

NH2 аминогруппа

В молекуле аминокислоты содержится несколько функциональных групп: аминогруппа, карбоксильная группа и радикалы (остатки). Число их может быть разным

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первчной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Пептидные цепи за счет водородных связей между пептидными группами аминокислотных остатков приобретают спиралевидную форму. Существует огромное количество белков более сложной структурной организации, имеющих вторичную, третичную и четвертичную структуру.

По характеру “упаковки” белковой молекулы различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки. Для глобулярных белков более характерна первичная структура, спирали изогнуты, “свернуты”. Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Для фибриллярных белков более характерна вторичная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Выполняют структурообразующие функции.

В зависимости от своего строения белки по-разному меняют свои свойства при тепловой обработке.

Свойства белков.

Нативный белок (не подвергнутый тепловой обработке) имеет следующие свойства:

· Белки способны растворятся, т.е. они могут быть водо- и солерастворимыми.

· Белки способны гидратироваться, т.е связывать воду (пример - фарш мясной, тесто).

· Белки устойчивы к воздействию ферментов (трипсин - фермент желудочного сока, легче расщепляет белок уже прошедший денатурацию).

Гидратация и дегидратация белков. Гидратацией называется способность белков прочно связывать значитель­ное количество влаги.

Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофиль­ные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают мо­лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изо-электрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным ча­стицам слипаться и выпадать в осадок.

В растворах с малой концентрацией белка (например, мо­локо) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать вла­гу, реологические свойства теста и т. д.

Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов живот­ного происхождения, различных видов теста, набухание бел­ков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.

Дегидратацией называется потеря белками связан­ной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

При тепловой обработке белки меняют свои свойства - денатурируют и коагулируют.

Денатурация- это изменение строения белковой молекулы под влиянием различных воздействий. Этот процесс необратим. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механическо­го воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естествен­ной) пространственной структуры. Первичная структура, а сле­довательно, и химический состав белка не меняются.

Виды денатурации

Тепловая Механическая Химическая

В результате денатурации белки меняют свои нативные (первоначальные) свойства:

· Перестают растворяться в воде и соляных растворах.

· Теряют способность связывать воду - гидратироваться.

· Теряют устойчивость к воздействию ферментов. Денатурация - процесс необратимый. В результате денатурации происходит коагуляция белков и свертывание.

Свертывание белков происходит в результате денатурации. Оно заключается в том, что водная защитная оболочка на поверхности белковых частиц при денатурации разрушается, частицы легко соединяются друг с другом

(слипаются) укрупняются и выпадают в осадок.

Типы свертывания белков.

Свертыванию подвергаются глобулярные белки:

1. Малоконцентрированные золи (бульоны, отвары, молоко) – образуют пену.

2. Концентрированные золи (яйцо) – уплотняются.

3. Гели – обводненные (мясо, птица, рыба, простокваша) – уплотняются, выпрес.влагу

- сухие (зернобобовые:крупы, мука, бобовые) – уплотняются, выпрессовывают влагу, но она связывается клейстеризующимся крахмалом.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные груп­пы с образованием таких летучих соединений, как аммиак.се-роводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накап­ливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аро­мата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептид­ная) связь разрывается с образованием растворимых азотис­тых веществ небелкового характера (например, переход кол­лагена в глютин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации тех­нологического процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, по­лучение белковых гидролизатов и др.).

1.5. Изменения белков мяса при тепловой обработке.

Строение мышечных волокон

Миофибриллы

Сарколемма

Саркоплазма

Мышечная ткань состоит из мышечных волокон, представляющих собой своеобразные неклеточные структуры цилиндрической формы. Длина мышечных волокон колеблется от 3 до 12 см., а толщина достигает 100 мкм. Мышечное волокно покрыто полупрозрачной оболочкой - сарколеммой. Если волокно растянуть настолько, чтобы содержимое его разорвалось, то сарколемму можно видеть в месте разрыва в виде контура. Большая часть (60%) содержимого мышечного волокна имеет вид студнеобразных нитей, называемых миофибриллами, которые в свою очередь состоят из еще более тонких нитей.

Миофибриллы связаны соединительнотканой стромой в пучки, между которыми располагается жидкая гомогенная саркоплазма. Мышечные волокна образуют первичные пучки, покрытые соединительной тканью - эндомизием. Первичные пучки в свою очередь соединяются во вторичные пучки, покрытые перемизием, вторичные соединяются в третичные, покрытые эпимизием - самой грубой соединительной тканью. Прослойки эндомизия, перемизия и эпимизия составляют соединительную основу мышечной ткани теплокровных животных. В зависимости от того, насколько груба соединительная ткань мяса и выбирают способ тепловой обработки - мясо жарят (менее грубая соед.ткань), тушат, варят или используют для приготовления котлетной массы ( измельчают на мясорубке).

Мышечные волокна - миофибриллы, находящиеся в виде геля, при тепловой обработке денатурируют по третьему типу, т.е. уплотняются и выпрессовывают влагу, с растворенными в ней водорастворимыми белками, которые в свою очередь при денатурации образуют хлопья. Саркоплазма при денатурации образует хлопья, так как в состав ее входят водорастворимые белки.

Иногда, если хотят получить очень прозрачный бульон, предварительно мясо замачивают. В результате этого при замачивании в воду переходяит водорастворимые белки. При варке такого мяса на поверхности бульона меньше образуется пены, бульон получается более прозрачным.

Соединительная ткань сарколемма (коллаген) сначала при температу ре 60 С сваривается, т.е. укороачивается в длину в 2 раза, в результате куски мяса при тепловой обработке деформирутся. Мясной сок, вместе с растворимыми в нем соле- и водорастворимыми белками, азотистыми и экстрактивными веществами выпрессовывается в окружающую среду. Чтобы куски мяса не деформировались их рыхлят, надрезают сухожилия, отбивают. Затем денатурирует при температуре 100 С и подвергшается дезагрегации, т.е. более глубокому распаду и коллаген в результате этого превращается в растворимое в горячей воде вещество - глютин - клееобразное вещество. Скорость перехода коллагена в глютин зависит от температуры: чем она выше, тем быстрее идет процесс. Значительно ускоряется переход коллагена в глютин в присутствии кислот (при тушении мяса добавляю томат, для жарки мясо маринуют (шашлык).

Растворы, содержащие более 1% желатина при охлаждении образуют студни.

Чем больше измельчено мясо, тем больше поверхность его соприкосновения с бульоном и тем больше экстрактивных, азотистых веществ, водо- и солерастворимых белков переходит в бульон. Тем больше будут потери веса мяса при варке.

Соединительная ткань мяса – эпимизий, перемизий и эндомизий состоят из коллагена. В состав эндомизия входит и эластин. Коллаген изменяет свои свойства при тепловой обработке, а эластин нет. Больше всего эластина в шейных мышцах и пашине, поэтому из этих частей туши готовят только котлетную и натуральную рубленную массу.Скорость перехода коллагена в глютин зависит от строения соединительной ткани: чем она грубее, тем дольше коллаген переходит в глютин.

В зависимости от качества соединительной ткани в той или иной части туши и выбирают способ доведения ее до готовности.

· Толстый, тонкий край, вырезка – используются для жарки.

· Боковая и наружная части задней ноги – для тушения и варки.

· Верхняя и внутренняя часть задней ноги – для жарки и тушения.

Итак, что влияет на скорость перехода коллагена в глютин?

1. нагрев до температуры 100 С.

2. РН среды (кислотность).

От чего зависят потери массы мяса при тепловой обработке?

1. При денатурации глобулярных белков мяса влага с растворенными в ней питательными веществами выпрессовывается в окружающую среду.

2. Жир при тепловой обработке выплавляется.

3. Коллаген переходит в глютин.

Правила варки мяса для бульонов и вторых блюд.

1. Для бульонов мясо погружают в холодную воду (диффузия) и быстро доводят до кипения, снижают нагрев, снимают с поверхности пену и жир и варят при слабом кипении. Мясо получается более плотным, а бульон насыщенным.

2. Для приготовления горячих мясных блюд из вареного мяса его погружают в горячую воду, доводят до кипения, снижают нагрев, удаляют пену и жир и варят при Т=95-98 почти без кипения. В результате такой варки мясо получается более сочным, сгустки белка более нежными.

Изменения жиров.

При любом способе тепловой обработки в жирах происхо­дят как гидролитические, так и окислительные изменения, обусловленные действием на жир высокой температуры, воз­духа и воды. Преобладание того или иного процесса зависит от температуры и продолжительности нагревания, степени воз­действия на жир воды и воздуха, а также от присутствия ве­ществ, способных вступать с жиром в химические взаимодей­ствия.

Жиры играют важную роль в питании человека: они явля­ются источником энергии (9 ккал/г), выполняют пластическую функцию, с ними организм получает комплекс незаменимых веществ (жирорастворимые витамины, полиненасыщенные жирные кислоты и др.) и т. д.

При приготовлении пищи жиры используются, как:

* антиадгезионное средство, уменьшающее прилипание
продуктов к греющей поверхности при жарке;

* теплопроводящая среда при жарке (особенно во фри­
тюре);

* растворители каротинов и ароматических веществ (пас­
серование моркови, томата, лука и т. д.);

* составная часть рецептур ряда соусов (майонез, гол­
ландский, польский и др.);

* структурообразователи песочного, слоеного теста и т. д.
Широкое использование жиров при жарке кулинарной продукции объясняется следующим:

* жарочная поверхность разогревается до температуры 280—300°С, и продукт на такой поверхности сразу начинает подгорать; жиры, обладая плохой теплопроводностью, пони­жают эту температуру до 150—180°С, обеспечивая образова­ние румяной корочки поджаривания;

* жарочная поверхность аппаратов характеризуется не­равномерностью температурного поля (от 200 до 300°С), а жиры выравнивают его и обеспечивают равномерное поджаривание
продуктов;

* часть жира поглощается поверхностным слоем продук­та, повышает его калорийность, участвует в формировании вкуса и аромата жареных изделий.

По химической природе жиры (глицериды, или ацилгли-церины) представляют собой сложные эфиры трехатомного спирта — глицерина и высокомолекулярных жирных (карбоно-вых) кислот. Жиры составляют основную массу липидов (до 95—96%). Свойства жиров определяются составом жирных кис­лот, которые могут быть насыщенными (пальмитиновая, стеа­риновая) и ненасыщенными, или непредельными (олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая).

2.1. Изменение жиров при варке и припуекании продук­тов.

Содержащийся в продуктах жир в процессе варки пла­вится и переходит в бульон. Количество выделившегося жира зависит от его содержания и характера отложения в продукте, продолжительности варки, массы кусков и других причин. Так, из мяса при варке извлекается до 40% жира, из костей — 25—40%. Тощая рыба при припусками теряет до 50% жира, средней жирности — до 14%.

Основная масса извлеченного жира собирается на поверх­ности бульона и лишь небольшая часть (до 10%) его эмульги­рует, т. е. распределяется в жидкости в виде мельчайших ша­риков. Присутствие эмульгированного жира в бульоне — яв­ление нежелательное, так как бульон становится мутноватым. Кроме того, в результате эмульгирования значительно увели­чивается поверхность соприкосновения жира с кипящей водой, что создает благоприятные условия для его гидролиза. Сте­пень эмульгирования жира при варке бульона находится в пря­мой зависимости от интенсивности кипения и количества жид­кости по отношению к продукту.

Гидролиз жира протекает в три стадии:

* первая — из триглицерида в присутствии воды образу­
ются диглицерид и жирная кислота;

* вторая — из диглицерида образуются моноглицерид и
жирная кислота;

» третья — из моноглицерида образуются глицерин и жирная кислота.

Присутствующие в варочной среде поваренная соль и орга­нические кислоты способствуют гидролизу жира. Накапливаю­щиеся в результате гидролиза жирные кислоты образуют с ионами калия и натрия, которые всегда присутствуют в буль­онах, мыла, придающие бульонам неприятный салистый вкус. Для снижения степени гидролиза жира и сохранения качества бульонов необходимо не допускать бурного кипения бульонов, снимать излишки жира с поверхности, солить бульон в конце варки.

При варке продуктов контакт жира с кислородом воздуха ограничен, поэтому окисляется лишь часть жирных кислот, окисление идет неглубоко (с образованием перекисных соеди­нений и монооксикислот).

2.2. Изменение жиров при жарке продуктов основным спо­собом.

При жарке продуктов основным способом (с небольшим количеством жира) часть жира теряется. Эти потери называ­ются угаром. Угар складывается из жира, который теряется в результате муравей разбрызгивания, и потерь вследствие дымообразо-вания. Разбрызгивание вызывает интенсивное кипение влаги, содержащейся в жире и выделяющейся из продуктов. Большой угар дают жиры, содержащие влагу,— маргарин и сливочное масло. Интенсивно выделяют влагу при обжаривании полуфаб­рикаты, богатые белками (мясо, птица, рыба). На степень разбрызгивания жира влияет связь влаги в продукте. Так, при обжаривании сырого картофеля угар жира значи­тельно больше, чем при обжаривании предварительно сварен­ных клубней.

Дымообразование связано с глубоким разложением жира при нагревании его до высокой температуры (170—200°С). Тем­пература дымообразования зависит от вида жира, скорости нагревания его, величины греющей поверхности и ряда других факторов. Для жарки лучше использовать жиры с высокой тем­пературой дымообразования — пищевой саломас (230°С), сви­ное сало (220°С) и др. Менее подходят для этой цели расти­тельные масла с низкой температурой дымообразования (170— 180°С).

Одновременно с угаром жира происходит частичное по­глощение его обжариваемыми продуктами. Количество погло­щенного жира зависит также от влажности его и продукта, характера выделяемой из него влаги. Так, продукты, содержа­щие много белка (мясо, птица, рыба), поглощают мало жира, так как этому препятствует влага, выделяющаяся при денату­рации белков. В предварительно сваренном картофеле влага связана крахмалом и жира впитывается больше, чем при об­жаривании сырого картофеля. Чем мельче нарезка картофе­ля, тем больше он поглощает жира.

Основная масса впитываемого жира накапливается в ко­рочке обрабатываемого продукта. При жарке мяса, рыбы и птицы поглощаемый ими жир эмульгируется в растворе глю-тина, образовавшегося при расщеплении коллагена. При этом продукт приобретает дополнительную сочность и нежность.

Поглощенный жир в самом продукте изменяется мало, но оставшийся в посуде может претерпеть некоторые изменения гидролитического и окислительного характера. Частичный гид­ролиз жира происходит за счет влаги, содержащейся в самих продуктах. Несмотря на значительный контакт с кислородом воздуха (аэрацию) и действие высоких температур (140—200°С), глубоких окислительных изменений в жире не наблюдается, поскольку невелика продолжительность нагревания и жир по­вторно не используется. Изменения жиров при жарке основ­ным способом заключаются, главным образом, в образовании пероксидов и гидропероксидов (ререкисей и гидроперекисей), в разложении глицерина до акролеина. Акролеин обладает рез­ким неприятным запахом, который вызывает раздражение сли­зистых оболочек носа, горла и слезотечение.