Локализация ферментов в клетке

Кафедра садоводства, тепличных технологий и биотехнологии.

Реферат

по дисциплине «Физиология растений»

Ферменты, их биологическая роль, природа и принципы действия. Локализация ферментов в клетке.

Выполнил: студент

Группы АОБ 26С

Скобликова Н.Г.

Проверил: Кузин А.И.

Мичуринск 2014

Содержание

Введение. 3

Природа ферментов. 4

Принципы действия. 6

Локализация ферментов в клетке. 7

Биологическая роль. 8

Список литературы. 10

Введение.

«Ферменты (от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме - дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу.» Вот, всё что я знала о ферментах. Я решила пополнить свои знания и поэтому взяла реферат по ферментам.

Природа ферментов.

В основе всех функций организма лежат химические реакции. В живой клетке их скорость регулируется ферментами – биологическими катализаторами. Катализаторы в химических реакциях и биокатализаторы в живых организмах значительно ускоряют реакции и облегчают их течение. В живых организмах роль таких катализаторов выполняют сложные белковые молекулы, которые называются биокатализаторами или ферментами (энзимами).

Таким образом, ферменты - это вещества белковой природы, которые образуются в процессе жизнедеятельности организма и своим участием в обмене веществ обеспечивают единство между средой и организмом.

Ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые состоят только из молекул белка, вторые – из белковой части, получившей название апофермент, и соединения небелковой природы, называемой простетической группой. В двухкомпонентных ферментах белок-носитель называют также фероном, а небелковую активную группу – агоном. У двухкомпонентных ферментов, небелковая часть которых легко отделяется от апофермента, простетические группы называют коферментами. Размеры кофермента во много раз меньше размеров белковой молекулы (апофермента).

Свойства ферментов:

· Необычно высокая каталитическая активность

· Очень высокая специфичность действия в отношении структуры субстрата, типа реакций и условий её проведения

· Каталитическая активность проявляется в очень малых количествах

· Молекулы ферментов, как правило, значительно больше молекул веществ, подвергшихся превращениям

· Фермент ускоряет взаимодействие реагирующих веществ, но не смещает равновесие химической реакции и не входит в состав конечных продуктов

· Большой стабильностью, т.е. зависимостью от ряда воздействий: температуры, pH среды и т.д.

· Если химические превращения обратимы то ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции

· Стабильны, т.е. способность сохранять каталитическую активность

Специфичность:

· Абсолютная специфичность, когда фермент способен катализировать всего одну реакцию, а иногда лишь реакцию только с одним изомером

· Относительная специфичность выражает способности ферментов катализировать однотипные реакции с несколькими

Источники ферментов растительное сырье:

· Солод – проращенное в определенных условиях зерно различных злаков

· Папаин – получают из плодов папайи. Он представляет собой гетерогенную систему протеинов. Используется для обработки мяса.

· Бромепаин – содержится в стеблях и плодах ананаса. Бромепаин – сложный белок, содержащий в качестве небелковой части прочно связанный углеводный компонент

· Фицин – получают из латекса деревьев рода Ficus, способен гидролизовать пассивный коллаген

Принципы действия.

Наука о ферментах – энзимология – превратилась в большую отрасль знаний и тесно связанна со многими науками. Кроме того, данные ее широко применяются на практике в различных отраслях, например в пивоварении и других бродильных производствах, в борьбе с вредителями сельскохозяйственных культур и т.д.

Специфическая деятельность ферментов является одним из важнейших факторов осуществления процессов обмена веществ в организме, их согласованности и направленности.

Известно более 2000 ферментов, все они являются белковыми веществами. Однако химическое строение их изучено ещё недостаточно. Классифицируют ферменты по характеру действия.

В органической химии различают три основных типа химических реакций: замещение, отщепление и присоединение. Из них наиболее распространена реакция замещения, которая происходит по уравнению:

АВ+С→АС+В

В ферментативных процессах преобладают реакции переноса различных групп атомов. В реакциях такого типа одновременно с переносом группы В на D и С на А происходит обмен группами в исходных веществах (в субстрате) – реакции двойного замещения. К ним относятся многочисленные реакции гидролиза или фосфоролиза, в которых осуществляется перенос группы В молекулы субстрата на остаток воды D (D=ОН) или фосфорной кислоты. Различные реакции переноса или двойного обмена, преобладающие в биохимических процессах, идут с меньшей суммарной затратой энергии, чем простые реакции замещения.

К группе ферментативных реакций переноса атомных группировок относится специфическая и довольно важная группа окислительно-восстановительных реакций.

Локализация ферментов в клетке.

Различные ферменты содержатся в клетке в неодинаковых количествах.

В клетках имеются две категории ферментов. Первая – конститутивные ферменты. Это обязательные компоненты растительной клетки. Вторая категория ферментов – адаптивные, которые или синтезируются заново, или образование их резко усиливается вследствие адаптации растительного организма к условиям окружающей среды. Адаптивные ферменты называют также индуцированными, потому что к ним принадлежати такие, образование которых у одного организма может быть вызвано или значительно ускорено тем или иным веществом.

Биологическая роль.

Принцип действия ферментов основан на их способности временно связываться с субстратами, участвующими в реакции. По окончании реакции фермент освобождается из комплекса с субстратом и может вновь взаимодействовать со следующей его молекулой.

Любая химическая реакция происходит потому, что некоторая часть молекул какого-нибудь вещества обладает большей энергией, чем другие, то есть находится в активированном состоянии. Только эти молекулы могут вступать в реакцию. Энергией активации называют такое количество энергии, которое необходимо затратить на то, чтобы привести молекулы 1 моль веществ в активированное состояние. Увеличить скорость реакции можно путем внесения извне какого-то количества энергии, например, путем нагревания. Это позволяет молекулам двигаться быстрее, чаще сталкиваться и легче преодолевать энергетический барьер. Ферменты действуют иначе. Они не привносят дополнительной энергии. В комплексе с субстратом фермент как бы изменяет путь химической реакции, направляя ее по энергетически более выгодному руслу, тем самым снижая уровень энергии активации. Это достигается за счет поляризации связей, смещения электронной плотности в молекулах субстрата. Кроме того, реагирующие молекулы ориентируются по отношению друг к другу так, что их взаимодействие становится более эффективным.

Главные качества белков обеспечивают следующие основные свойства ферментов:

· Чрезвычайно высокую активность по сравнению с катализаторами другой природы.

· Очень высокую специфичность в отношении субстратов реакций. (Абсолютная специфичность – фермент способен катализировать всего лишь одну единственную реакцию. Относительная специфичность – фермент катализирует однотипные реакции с несколькими структурно подобными субстратами)

Специфичность ферментов лежит в основе их международной классификации. Самыми крупными группами ферментов являются классы.

· Оксидоредуктазы – осуществляют окисление и восстановление субстратов; принимают активнейшее участие в фотосинтезе, дыхании, энергетическом обмене.

· Трансферазы – ферменты катализируют перенос отдельных групп между молекулами. Важную роль играют фосфокиназы, переносящие остатки фосфорной кислоты от энергетической «валюты» - молекул АТФ, что необходимо для активации жизненных процессов: синтезов, активного транспорта ионов, направленного потока ассимиляторов и др.

· Гидролазы – участвуют в расщеплении сложных веществ (углеводов, жиров, белков) до простых с участием воды. Важны при мобилизации запасных питательных веществ в процессе прорастания семян. Могут действовать и в обратном направлении, синтезируя сложные вещества из их компонентов.

· Лиазы – отщепляют от субстратов определенные группы без участия воды с образованием двойной связи. Могут действовать и в противоположном направлении – присоединять группу к двойной связи.

· Изомеразы – осуществляют изомеризацию – перенос отдельных групп внутри одной молекулы. Важную роль играют углеводном обмене, превращая кетосахара в альдегидные формы и обратно.

· Синтетазы – ферменты участвующие в синтезах, требующих затрат энергии. С их помощью образуются амиды – аспарагин и глутамин – из соответствующих аминокислот путем присоединения к ним аммиака; большую роль играют синтетазы в биосинтезе белка, других энергетически значимых веществ.

Список литературы.