Итак, выход молекул АТФ при кислородном окислении в 18 раз больше, чем при бескислородном.

Итак, выход молекул АТФ при кислородном окислении в 18 раз больше, чем при бескислородном.

Суммарное уравнение окисления глюкозы на двух этапах:

С6Н1206 + 602 —> 6С02 + 6Н20 + Е —> Q (тепло).

\

V

38АДФ —> 38АТФ

Таким образом, при расщеплении глюкозы на двух этапах образуется суммарно 38 молекул АТФ, причем основная часть — 36 молекул — при кислородном окислении. Такой выигрыш энергии обеспечил преимущественное развитие аэробных организмов по сравнению с анаэробными.

В процессе дыхания часть энергии сберегается в молекулах АТФ, которые впоследствии используются в реакциях пластического обмена при синтезе органических веществ.

Вопрос 2. Аденозинтрифосфа́т (сокр. АТФ, англ. АТР) — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном[1], а в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.

Систематическое наименование АТФ:

9-β-D-рибофуранозиладенин-5'-трифосфат, или

9-β-D-рибофуранозил-6-амино-пурин-5'-трифосфат.

Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы.

Пуриновое азотистое основание — аденин — соединяется β-N-гликозидной связью с 1'-углеродом рибозы. К 5'-углероду рибозы последовательно присоединяются три молекулы фосфорной кислоты, обозначаемые соответственно буквами: α, β и γ.

АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, то есть к химическим соединениям, содержащим связи, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии. Гидролиз макроэргических связей молекулы АТФ, сопровождаемый отщеплением 1 или 2 остатков фосфорной кислоты, приводит к выделению, по различным данным, от 40 до 60 кДж/моль.

АТФ + H2O → АДФ + H3PO4 + энергия

АТФ + H2O → АМФ + H4P2O7 + энергия

Высвобожденная энергия используется в разнообразных процессах, протекающих с затратой энергии.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.

АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.

Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

Вопрос 3. Метаболи́зм (от греч. μεταβολή — «превращение, изменение»), или обмен веществ —набор химических реакций, которые возникают в живом организме для поддержания жизни. Эти процессы позволяют организмам расти и размножаться, сохранять свои структуры и отвечать на воздействия окружающей среды. Метаболизм обычно делят на две стадии: в ходе катаболизма сложные органические вещества деградируют до более простых; в процессах анаболизма с затратами энергии синтезируются такие вещества, как белки, сахара, липиды и нуклеиновые кислоты.

Обмен веществ происходит между клетками организма и межклеточной жидкостью, постоянство состава которой поддерживается кровообращением: за время прохождении крови в капиллярах через проницаемые стенки капилляров плазма крови 40 раз полностью обновляется с интерстициальной жидкостью. Серии химических реакций обмена веществ называют метаболическими путями, в них при участии ферментов одни биологически значимые молекулы последовательно превращаются в другие. Ферменты играют важную роль в метаболических процессах потому, что:

действуют как биологические катализаторы и снижают энергию активации химической реакции;

позволяют регулировать метаболические пути в ответ на изменения среды клетки или сигналы от других клеток.

Особенности метаболизма влияют на то, будет ли пригодна определенная молекула для использования организмом в качестве источника энергии. Так, например, некоторые прокариоты используют сероводород в качестве источника энергии, однако этот газ ядовит для животных. Скорость обмена веществ также влияет на количество пищи, необходимой для организма.

Основные метаболические пути и их компоненты одинаковы для многих видов, что свидетельствует о единстве происхождения всех живых существ. Например, некоторые карбоновые кислоты, являющиеся интермедиатами цикла трикарбоновых кислот присутствуют во всех организмах, начиная от бактерий и заканчивая многоклеточными организмами эукариот. Сходства в обмене веществ, вероятно, связаны с высокой эффективностью метаболических путей, а также с их ранним появлением в истории эволюции.

Вопрос 4.

Обмен веществ и энергии (метаболизм) осуществляется на всех уровнях организма: клеточном, тканевом и организменном. Он обеспечивает постоянство внутренней среды организма - гомеостаз - в непрерывно меняющихся условиях существования. В клетке протекают одновременно два процесса - это пластический обмен (анаболизм или ассимиляция) и энергетический обмен (фатаболизм или диссимиляция).

Пластический обмен - это совокупность реакций биосинтеза, или создание сложных молекул из простых. В клетке постоянно синтезируются белки из аминокислот, жиры из глицерина и жирных кислот, углеводы из моносахаридов, нуклеотиды из азотистых оснований и сахаров. Эти реакции идут с затратами энергии. Используемая энергия освобождается в ходе энергитического обмена. Энергетический обмен - это совокупность реакций расщепления сложных органических соединений до более простых молекул. Часть энергии, высвобождаемой при этом, идет на синтез богатых энергетическими связями молекул АТФ (аденозин-трифосфорной кислоты). Расщепление органических веществ осуществляется в цитоплазме и митохондриях с участием кислорода. Реакции ассимиляции и диссимиляции тесно связаны между собой и внешней средой. Из внешней среды организм получает питательные вещества. Во внешнюю среду выделяются отработанные вещества.

Ферменты (энзимы) - это специфические белки, биологические катализаторы, ускоряющие реакции обмена в клетке. Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи. Этим обеспечивается тонкая регуляция всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т.д.), протекающих в клетке или организме. В молекуле каждого фермента имеется участок, осуществляющий контакт между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Активным центром фермента выступает функциональная группа (например, ОН - группа серина) или отдельная аминокислота.

Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т.д.

Этапы энергетического обмена:

Подготовительный - происходит в цитоплазме клеток. Под действием ферментов полисахариды расщепляются на моносахариды (глюкоза, фруктоза и Др.), жиры расщепляются до глицерина и жирных кислот, белки - до аминокислот, нуклеиновые кислоты до нуклеотидов. При этом выделяется небольшое количество энергии, которое рассеивается в виде тепла.

Бескислородный (анаэробное дыхание или гликолиз) — многоступенчатое расщепление глюкозы без участия кислорода. Его называют брожением. В мышцах в результате анаэробного дыхания молекула глюкозы распадается на две молекулы лировиноградной кислоты (С3Н4О3), которые затем восстанавливаются в молочную кислоту (С3Н6О3). В реакциях расщепления глюкозы участвуют фосфорная кислота и АДФ.

Суммарное уравнение этого этапа:

С6Н12О6 + 2Н3РО4 + 2АDФ -> 2С3Н6О3 + 2АТФ + 2Н2О

У дрожжевых грибков молекула глюкозы без участия кислорода превращается в этиловый спирт и диоксид углерода (спиртовое брожение). У других микроорганизмов гликолиз может завершаться образованием ацетона, уксусной кислоты и др. При распаде одной молекулы глюкозы образуется две молекулы АТФ, в связях которой сохраняется 40% энергии, остальная энергия рассеивается в виде тепла.

Кислородное дыхание - этап аэробного дыхания или кислородного, расщепления, который проходит на складках внутренней мембраны митоходрий - кристах. На этом этапе вещества предыдущего этапа расщепляются до конечных продуктов распада - воды и углекислого газа. В результате расщепления двух молекул молочной кислоты образуются 36 молекул АТФ. Основное условие нормального течения кислородного расщепления - целостность митохондриальных мембран. Кислородное дыхание — основной этап в обеспечении клетки кислородом. Он в 20 раз эффективнее бескислородного этапа.

Суммарное уравнение кислородного расщепления:

2С3Н603 + 602 + 36H3PО4 + 36АДФ -> 6CO2 + 38Н2О + 36АТФ

По способу получения энергии все организмы делятся на две группу - автотрофные и гетеротрофные.

Энергетический обмен в аэробных клетках растений, грибов и животных протекает одинаково. Это свидетельствует об их родстве. Количество митохондрий в клетках тканей различно, оно зависит от функциональной активности кйеток. Например, много митохондрий в клетках мышц.

Термодина́мика(греч. θέρμη — «тепло», δύναμις — «сила») — раздел физики, изучающий соотношения и превращения теплоты и других форм энергии. В отдельные дисциплины выделились химическая термодинамика, изучающая физико-химические превращения, связанные с выделением или поглощением тепла, а также теплотехника.

Первый закон термодинамики не устанавливает направления тепловых процессов. Однако, как показывает опыт, многие тепловые процессы могут протекать только в одном направлении. Такие процессы называются необратимыми. Например, при тепловом контакте двух тел с разными температурами тепловой поток всегда направлен от более теплого тела к более холодному. Никогда не наблюдается самопроизвольный процесс передачи тепла от тела с низкой температурой к телу с более высокой температурой. Следовательно, процесс теплообмена при конечной разности температур является необратимым.

Первый закон термодинамики не может отличить обратимые процессы от необратимых. Он просто требует от термодинамического процесса определенного энергетического баланса и ничего не говорит о том, возможен такой процесс или нет. Направление самопроизвольно протекающих процессов устанавливает второй закон термодинамики. Он может быть сформулирован в виде запрета на определенные виды термодинамических процессов.

Формулировка второго закона термодинамики:

Невозможен процесс, единственным результатом которого была бы передача энергии путем теплообмена от тела с низкой температурой к телу с более высокой температурой.

Основной характеристикой второго закона термодинамики является ЭНТРОПИЯ, обозначающаяся буквой S.

Если термодинамическая система переходит из одного равновесного состояния в другое, то ее энтропия изменяется. Разность значений энтропии в двух состояниях равна приведенному теплу, полученному системой при обратимом переходе из одного состояния в другое.

Рост энтропии является общим свойством всех самопроизвольно протекающих необратимых процессов в изолированных термодинамических системах. При обратимых процессах в изолированных системах энтропия не изменяется

Вопрос 5. От греческогоentropia -- поворот, превращение. Понятие энтропии впервые было введено в термодинамике для определения меры необратимого рассеяния энергии. Энтропия широко применяется и в других областях науки: в статистической физике как мера вероятности осуществления какого -- либо макроскопического состояния; в теории информации -- мера неопределенности какого-либо опыта (испытания), который может иметь разные исходы. Все эти трактовки энтропии имеют глубокую внутреннюю связь.

Энтропия --это функция состояния, то есть любому состоянию можно сопоставить вполне определенное (с точность до константы -- эта неопределенность убирается по договоренности, что при абсолютном нуле энтропия тоже равна нулю) значение энтропии.

Поэтому энтропия адиабатически изолированной (нет подвода или отвода тепла) системы при необратимых процессах может только возрастать.

Используя понятие энтропии Клаузиус (1876) дал наиболее общую формулировку 2-го начала термодинамики: при реальных (необратимых) адиабатических процессах энтропия возрастает, достигая максимального значения в состоянии равновесия (2-ое начало термодинамики не является абсолютным, оно нарушается при флуктуациях).

Подводим итог: Что бы мы не делали -- энтропия увеличивается, следовательно любыми своими действиями мы увеличиваем хаос, и, следовательно, приближаем "конец света". Вероятно, можно точно подсчитать, когда он, то есть "конец света", наступит, но я думаю, что ближайшие несколько миллиардов лет можно об этом не беспокоиться.

Вопрос 6. Клеточным дыханием называют совокупность протекающих в каждой клетке ферментативных процессов, в результате которых молекулы углеводов, жирных кислот и аминокислот расщепляются в конечном счете до углекислоты и воды, а освобождающаяся биологически полезная энергия запасается клеткой и затем используется. Многие ферменты, катализирующие эти реакции, находятся в стенках и кристах митохондрий.

На все проявления жизни — рост, движение, раздражимость, самовоспроизведение и другие — клетка должна затрачивать энергию. Живые клетки — не тепловые машины: они не могут использовать для осуществления всех этих процессов тепловую энергию, а поэтому вынуждены использовать энергию химическую главным образом энергию макроэргических фосфатных связей (~ Ф). Эти связи обладают сравнительно высокой свободной энергией гидролиза ΔG; иными словами, разность между энергией исходных веществ и энергией продуктов, образующихся после расщепления такой связи, относительно велика. Однако свободная энергия гидролиза не локализована в ковалентной связи, соединяющей атом фосфора с атомом кислорода или азота. Поэтому выражение «богатая энергией (или макроэргическая) фосфатная связь», строго говоря, является неверным, но оно настолько укоренилось, что вряд ли будет заменено другим.

Все живые клетки получают биологически полезную энергию за счет ферментативных реакций, в ходе которых электроны переходят с одного энергетического уровня на другой. Для большинства организмов конечным акцептором электронов служит кислород, который, реагируя с электронами и ионами водорода, образует молекулу воды. Передача электронов кислороду происходит при участии заключенной в митохондриях ферментной системы — системы переноса электронов.

Электроны отнимаются от молекулы какого-либо питательного вещества и переносятся (под действием специфических ферментов) на какой-нибудь первичный акцептор. Другие ферменты отнимают электроны от первичного акцептора, последовательно передают их различным компонентам системы переноса электронов и в конце концов присоединяют их к кислороду.

Главным источником макроэргических фосфатных связей (~ Ф) в клетке служит поток электронов, передающихся по системе переноса электронов от одного акцептора к другому. Этот поток электронов получил название электронного каскада. Представим себе, что этот поток на своем пути проходит через ряд водопадов; каждый водопад вращает турбину ферментативной реакции, в ходе которой энергия электронов связывается в биологически полезной форме — в виде энергии макроэргических соединений, таких, как аденозинтрифосфат (АТФ).

АТФ служит «энергетической валютой» клетки и используется во всех реакциях обмена, требующих затраты энергии. Богатые энергией молекулы не перемещаются свободно из одной клетки в другую, а образуются в том месте, где они должны быть использованы. Например, макроэргические связи АТФ, служащие источником энергии для реакций, связанных с мышечным сокращением, образуются в самих мышечных клетках.

Процесс, в котором атомы или молекулы теряют электроны (е-), называют окислением, а обратный процесс — добавление электронов к атому или молекуле — восстановлением. Простым примером окисления и восстановления служит следующая обратимая реакция:

Fe2+ реакция идет в обе стороны Fe3+ + e-.

Реакция, идущая вправо, представляет собой окисление (отнятие электрона), а идущая влево — восстановление (присоединение электрона). Все окислительные реакции (при которых происходит отнятие электрона) должны сопровождаться восстановлением — реакцией, в которой электроны захватываются какой-нибудь другой молекулой, так как они не существуют в свободном состоянии.

Передача электронов через систему переноса электронов происходит путем ряда последовательных реакций окисления — восстановления, которые в совокупности носят название биологического окисления. Если при этом энергия потока электронов накапливается в форме макроэргических фосфатных связей (~Ф), то процесс называется окислительным фосфорилированием. В большинстве биологических систем одновременно отщепляются два электрона и два протона (т. е. два атома водорода). Этот процесс известен под названием дегидрирования.

Специфические соединения, которые образуют систему переноса электронов и которые попеременно окисляются и восстанавливаются, называются цитохромами. Известно несколько цитохромов — а, b и c; каждый из них представляет собой белковую молекулу, к которой присоединена химическая группировка, называемая гемом, подобная той, которая входит в состав гемоглобина. В центре гема находится атом железа, который попеременно окисляется и восстанавливается, превращаясь из Fe2+ в Fe3+ и обратно, отдавая или принимая один электрон.

Еще один компонент системы переноса электронов, называемый убихиноном (так как он встречается повсюду!) или коферментом Q, состоит из шестичленного углеродного кольца, способного присоединять и отдавать электроны, и очень длинного «хвоста». Последний состоит из 10 одинаковых групп, по 5 углеродных атомов в каждой. Эта повторяющаяся единица, называемая изопреноидной группой, служит также основной структурной единицей в молекулах каучука, стеринов и стероидов.

Все реакции биологического окисления происходят с участием ферментов, причем каждый фермент строго специфичен и катализирует либо окисление, либо восстановление вполне определенных химических соединений. При дегидрировании тот или иной фермент может отщеплять лишь определенные атомы водорода, занимающие определенное пространственное положение в молекуле.

Вопрос 7.

Анаэробное дыхание -энергетический процесс окисления микроорганизмами органических веществ в анаэробных условиях(бескислородной среде), при котором окислителем служит не свободный кислород, а нитраты, нитриты и сульфаты.

При аэробном дыхании образующаяся в процессе гликолиза пировиноградная кислота в конечном итоге полностью окисляется кислородом до СО2 и воды. В первой фазе пировиноградная кислота расщепляется с образованием СO2 и водорода. Этот процесс протекает в матриксе митохондрий и включает в себя последовательность реакций, называемую циклом Кребса. Во второй фазе отщепившийся водород через ряд окислительно-восстановительных реакций — в так называемой дыхательной цепи — окисляется в конечном счете молекулярным кислородом до воды. Это происходит на так называемых кристах (гребневидных складках внутренней мембраны митохондрий).

Цикл Кребса

Этот цикл назван так в честь открывшего его в 1930-х годах исследователя — сэра Ганса Кребса. Его называют также «циклом трикарбоновых кислот» и «циклом лимонной кислоты», поскольку именно эти кислоты в нем участвуют.

Цикл Кребса протекает в матриксе митохондрий. Ацетильные группы (2С) вовлекаются в цикл, присоединяясь к 4С-соединению — щавелевоуксусной кислоте, в результате чего образуется лимонная кислота (6С). Далее следует цикл реакций, в которых поступившие в цикл ацетильные группы декарбоксилируются с образованием двух молекул СO2 и дегидрируются с высвобождением четырех пар атомов водорода, присоединяющихся к переносчикам, в результате чего образуются три молекулы восстановленного НАД и одна молекула восстановленного ФАД. Каждый оборот цикла дает также одну молекулу АТФ. (Напомним, что из одной молекулы глюкозы образуются две ацетильные группы, и значит, для окисления каждой молекулы глюкозы требуются два оборота цикла.) В конце цикла щавеле-воуксусная кислота регенерирует и может теперь присоединить к себе новую ацетильную группу.

Суммарное уравнение может быть записано в следующем виде:

С6Н12О6 + 6Н2О = 6СО2 + 4АТФ + 6Н2

Весь водород из молекулы глюкозы оказывается в конечном счете у переносчиков (НАД и ФАД). Весь углерод теряется в виде С02. (Может вызвать удивление присутствие в этом уравнении шести молекул воды. Вода нужна в качестве источника кислорода в реакциях декарбоксили-рования — именно такое происхождение имеет часть кислорода в СO2. Это, впрочем, деталь, которую можно и не учитывать.)

Вопрос 8. Анаэробное дыхание —биохимический процесс окисления органических субстратов или молекулярного водорода с использованием в дыхательной ЭТЦ в качестве конечного акцептора электронов вместо O2 других окислителей неорганической или органической природы. Как и в случае аэробного дыхания, выделяющаяся в ходе реакции свободная энергия запасается в виде трансмембранного протонного потенциала, использующегося АТФ-синтазой для синтеза АТФ.

Осуществляется прокариотами (в редких случаях — и эукариотами) в анаэробных условиях. При этом факультативные анаэробы используют акцепторы электронов с высоким окислительно-восстановительным потенциалом (NO3−, NO2−, Fe3+, фумарат, диметилсульфоксид и т. д.), у них это дыхание конкурирует с энергетически более выгодным аэробным и подавляется кислородом. Акцепторы с низким окислительно-восстановительным потенциалом (сера, SO42−, CO2) применяются только строгими анаэробами, гибнущими при появлении в среде кислорода. В корневых системах многих растений при гипоксии и аноксии, вызванных затоплением посевов в результате длительных дождей или весенних паводков, развивается анаэробное дыхание с использованием в качестве акцепторов электронов альтернативных кислороду соединений, например нитратов. Установлено, что растения, произрастающие на полях, удобренных нитратными соединениями, переносят переувлажнение почвы и сопутствующую ему гипоксию лучше, нежели такие же растения без нитратной подкормки.

Механизмы окисления органических субстратов при анаэробном дыхании, как правило, аналогичны механизмам окисления при аэробном дыхании. Исключением является использование в качестве исходного субстрата ароматических соединений. Обычные пути их катаболизма требуют молекулярного кислорода уже на первых стадиях, в анаэробных условиях осуществляются иные процессы, например, восстановительная деароматизация бензоил-КоА у Thauera aromatica с затратой энергии АТФ. Некоторые субстраты (например, лигнин) при анаэробном дыхании не могут использоваться.

Глико́лиз(фосфотриозный путь, или шунт Эмбдена — Мейерхофа, или путь Эмбдена-Мейергофа-Парнаса ) — ферментативный процесс последовательного расщепления глюкозы в клетках, сопровождающийся синтезом АТФ. Гликолиз при аэробных условиях ведёт к образованию пировиноградной кислоты (пирувата), гликолиз в анаэробных условиях ведёт к образованию молочной кислоты (лактата). Гликолиз является основным путём катаболизма глюкозы в организме животных.

Сульфатное дыхание

Фумаратное дыхание

Железистое дыхание

Гликолиз — катаболический путь исключительной важности. Он обеспечивает энергией клеточные реакции, в том числе и синтез белка. Промежуточные продукты гликолиза используются при синтезе жиров. Пируват также может быть использован для синтеза аланина, аспартата и других соединений. Благодаря гликолизу производительность митохондрий и доступность кислорода не ограничивают мощность мышц при кратковременных предельных нагрузках.

Вопрос 9. Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1])— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы. Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом[4]. Мульдер также определил продукты разрушения белков — аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу — 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория — «теорией протеина»[5]. По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков[6]. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком.

Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.

Идея о том, что вторичная структура белков — результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина, продемонстрировав таким способом, что белки — это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Свойства гена

дискретность —несмешиваемость генов;

стабильность —способность сохранять структуру;

лабильность —способность многократно мутировать;

множественный аллелизм —многие гены существуют в популяции во множестве молекулярных форм;

аллельность —в генотипе диплоидных организмов только две формы гена;

специфичность —каждый ген кодирует свой признак;

плейотропия —множественный эффект гена;

экспрессивность —степень выраженности гена в признаке;

пенетрантность —частота проявления гена в фенотипе;

амплификация —увеличение количества копий гена.

Классификация

Структурные гены —уникальные компоненты генома, представляющие единственную последовательность, кодирующую определенный белок или некоторые виды РНК. (См. также статью гены домашнего хозяйства).

Функциональные гены —регулируют работу структурных генов.

Вопрос 15.

генетический полиморфизм — разнообразие популяций по признакам или маркерам генетической природы. Один из видов биоразнообразия. Генетическое разнообразие представляет собой важный компонент генетической характеристики популяции, группы популяций или вида. Генетическое разнообразие, в зависимости от выбора рассматриваемых генетических маркеров, характеризуется несколькими измеряемыми параметрами:

Средняя гетерозиготность.

Число аллелей на локус.

Вопрос 19.

Генети́ческий код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.

В ДНК используется четыре нуклеотида — аденин (А), гуанин (G), цитозин (С), тимин (T), которые в русскоязычной литературе обозначаются буквами А, Г, Ц и Т. Эти буквы составляют алфавит генетического кода. В РНК используются те же нуклеотиды, за исключением тимина, который заменён похожим нуклеотидом — урацилом, который обозначается буквой U (У в русскоязычной литературе). В молекулах ДНК и РНК нуклеотиды выстраиваются в цепочки и, таким образом, получаются последовательности генетических букв.

Для построения белков в природе используется 20 различных аминокислот. Каждый белок представляет собой цепочку или несколько цепочек аминокислот в строго определённой последовательности. Эта последовательность определяет строение белка, а следовательно все его биологические свойства. Набор аминокислот также универсален почти для всех живых организмов.

Реализация генетической информации в живых клетках (то есть синтез белка, кодируемого геном) осуществляется при помощи двух матричных процессов: транскрипции (то есть синтеза мРНК на матрице ДНК) и трансляции генетического кода в аминокислотную последовательность (синтез полипептидной цепи на мРНК). Для кодирования 20 аминокислот, а также сигнала «стоп», означающего конец белковой последовательности, достаточно трёх последовательных нуклеотидов. Набор из трёх нуклеотидов называется триплетом.

Свойства

Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).

Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.

Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со сдвигом рамки).

Однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у Euplotes crassus кодирует две аминокислоты — цистеин и селеноцистеин)[1]

Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.

Универсальность— генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, показанный в таблице раздела «Вариации стандартного генетического кода» ниже).

Помехоустойчивость — мутации замен нуклеотидов, не приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют консервативными; мутации замен нуклеотидов, приводящие к смене класса кодируемой аминокислоты, называют радикальными.

Вопрос 20. РНК– это полинуклеотиды, но состоят только из одной цепи, их мол.масса меньше, чем у ДНК. Кроме этого, они отличаются следующим: 1) количество РНК в клетке зависит от возраста, физиологического состояния, органной принадлежности клетки; 2) в мононуклеотидах РНК содержатся рибоза, вместо тимина урацил; 3) для РНК не характерны правила Чаргаффа; 4) в РНК больше минорных оснований, чем в ДНК, при этом в т-РНК количество минорных оснований приближается к 50. Все РНК синтезируются на ДНК, этот процесс называется транскрипцией.

В зависимости от локализации в клетке, функции различают 3 вида РНК: м-РНК (матричная, или информационная), транспортная – т-РНК, рибосомальная –р-РНК.

М-РНК

Открыта в 1961 году Жакобом и Мано. Она составляет всего 2-3% от общего количества РНК клетки. Эта РНК не имеет жесткой специфической структуры и ее полинуклеотидная цепь образует изогнутые петли. В нерабочем состоянии м-РНК собрана в складки, свернута в клубок, связана с белком; а во время функционирования цепь расправляется. Матричные РНК синтезируются на ДНК в ядре. Процесс называется транскрипция (списывание).

Роль м-РНК – она несет информацию об аминокислотной последовательности (т.е. о первичной структуре) синтезируемого белка. Место каждой аминокислоты в молекуле белка закодировано определенной последовательностью нуклеотидов в цепи м-РНК, т.е. в м-РНК имеются «кодовые слова» для каждой аминокислоты – триплеты, или кодоны, или генетические коды.

&nbs