Стереохимической специфичностью обладает фермент, если он катализирует превращение
А. L-изомеров в D-изомеры
Б. α-гликозидов, но не β-гликозидов
В. цис-изомеров в транс-изомеры
Г. L-изомера, но не D-изомера
Д. цис-изомера, но не транс-изомера
50. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать:
А. концентрацию субстрата в среде до инкубации
Б. разведение биоматериала
В. концентрацию субстрата в среде после инкубации
Г. количество биоматериала, взятого на анализ
Д. время инкубации пробы
51. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает:
А. частичный протеолиз
Б. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента
В. изменение природы образующегося продукта реакции
Г. изменение конформации фермента
Д. изменение сродства активного центра к субстрату
52. В ходе превращения профермента в фермент происходит:
А. отщепление фрагмента полипептидной цепи;
Б. сближение радикалов аминокислот, формирующих активный центр;
В. отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы профермента;
Г. присоединение остатка фосфорной кислоты к молекуле профермента;
Д. изменение пространственной конформации молекулы
53. Наличие проферментных форм характерно для ферментов:
А. трипсина;
Б. химотрипсина;
В. энтерокиназы;
Г. эластазы;
Д. пируватдегидрогеназы
54. Для мультимолекулярных ферментных комплексов характерны:
А. определённый порядок расположения каталитических белков в пространстве;
Б. связывание ферментов в единый недиссоциирующий комплекс;
В. отсутствие диффузии промежуточных продуктов в окружающую среду;
Г. высокая скорость перемещения субстратов с одного активного центра на другой;
Д. одинаковая скорость реакции, катализируемой мультиферментным комплексом и его изолированными ферментами
55. Молекулярные формы лактатдегидрогеназы отличаются друг от друга:
А. молекулярной массой;
Б. электрофоретической подвижностью;
В. чувствительностью к аллостерическим эффекторам;
Г. сродством к субстратам и продуктам реакции;
Д. типом катализируемой химической реакции
56. Иммобилизованные на носителе ферменты отличаются от нативных ферментов:
А. меньшей устойчивостью к денатурирующим воздействиям;
Б. избирательным сродством к тканям;
В. более стабильной третичной структурой;
Г. большей устойчивостью к протеолитическим ферментам;
Д. более выраженными антигенными свойствами
57. Повышение активности ферментов в плазме крови при патологических состояниях происходит вследствие:
А. увеличения проницаемости мембран клеток повреждённых тканей;
Б. выхода фермента в кровь из разрушенных клеток;
В. снижения активности ферментов в повреждённых тканях;
Г. замедления синтеза ферментов в повреждённых тканях;
Д. денатурации ферментов
58. Активность ферментов в клинике оценивают по:
А. изменению концентрации субстрата;
Б. изменению концентрации продукта реакции;
В. изменению содержания восстановленных форм коферментов;
Г. количеству щёлочи, израсходованному на титрование кислот, образующихся в процессе реакции;
Д. количеству ферментативного белка в исследуемом материале
59. Для определения скорости ферментативной реакций, протекающих с изменением интенсивности поглощения световых и ультрафиолетовых волн, используются методы:
А. фотоколориметрические;
Б. спектрофотометрические;
В. титрометрические;
Г. гравиметрические;
Д. манометрические
60. Протеолитические ферменты, участвующие в переваривании белков, синтезируются
А. слизистой желудка
Б. слизистой тонкого кишечника
В. поджелудочной железы
Г. печени
Д. слизистой толстого кишечника
61. К эндопептидазам относятся
А. пепсин
Б. трипсин
В. карбоксипептидаза
Г. химотрипсин
Д. аминопептидаза
62. В виде неактивных предшественников синтезируются ферменты
А. аминопептидаза
Б. карбоксипептидаза
В. трипсин
Г. пепсин
Д. химотрипсин
63. В тонком кишечнике человека происходит гидролиз:
А. целлюлозы
Б. амилопектина
В. амилозы
Г. лактозы
Д. мальтозы
64. Желчные кислоты в кишечнике способствуют:
А. активации панкреатической липазы
Б. эмульгированию жиров
В. всасыванию жирных кислот
Г. образованию хиломикронов
Д. этерификации холестерола
65. Продуктами гидролиза фосфатидилхолина являются
А. жирные кислоты
Б. сфингозин
В. глицерин
Г. фосфат
Д. холин.
66. Выведение липидов с калом (стеаторея) может быть следствием патологических процессов в:
А. печени
Б. поджелудочной железе
В. тонком кишечнике
Г. желудке
Д. жировой ткани
67. Секрецию соляной кислоты стимулируют:
А. гастрин
Б. секретин
В. соматостатин
Г. химотрипсин
Д. гистамин
68. В реакциях переваривания дисахаридов в желудочно-кишечном тракте участвуют:
А. сахараза
Б. амилаза
В. лактаза
Г. декстриназа
Д. мальтаза
Установите соответствие
69.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. НАДФ+ | А. является производным витамина В1 |
| 2. Тиаминдифосфат | Б. участвует в реакциях переноса е— и Н+ |
| В. участвует в реакциях изомеризации | |
| Г. содержит реакционноспособную SH-группу | |
| Д. является коферментом гидролаз |
70.
| ВЕЩЕСТВА: | СВОЙСТВА: |
| 1. Ферменты | А. обладают высокой специфичностью действия |
| 2. Проферменты | Б. не содержат активного центра |
| В. не подвергаются гидролизу | |
| Г. имеют молекулярную массу от 50 до 200 Да | |
| Д. состоят из мононуклеотидов |
71.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. АТФ | А. содержит реакционноспособную SH-группу |
| 2. Тиаминдифосфат | Б. является донором фосфатных групп |
| В. является производным фолиевой кислоты | |
| Г. содержит реакционноспособную альдегидную группу | |
| Д. входит в состав декарбоксилаз a-кетокислот |
72.
| ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ: | СВОЙСТВА: |
| 1. как белков | А. действуют в узком интервале температур |
| 2. как катализаторов | Б. увеличивают скорость химической реакции |
| В. в процессе реакции расходуются | |
| Г. сдвигают равновесие химической реакции | |
| Д. увеличивают энергию активации химических веществ |
73.
| ВЕЩЕСТВА: | СВОЙСТВА: |
| 1. Изоферменты | А. являются неактивными предшественниками ферментов |
| 2. Мультиферменты | Б. катализируют последовательность реакций |
| В. представляют собой комплекс фермента с носителем | |
| Г. катализируют одну и ту же реакцию | |
| Д. катализируют реакции взаимопревращения изомеров |
74.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. НАД+ | А. содержит реакционноспособную SH-группу |
| 2. Пиридоксальфосфат | Б. участвует в реакциях переноса аминогрупп |
| В. является производным витамина РР | |
| Г. содержит изоаллоксазиновое кольцо | |
| Д. состоит из трех аминокислотных остатков |
75.
| ВЕЩЕСТВА: | СВОЙСТВА: |
| 1. Проферменты | А. катализируют одну и ту же реакцию |
| 2. Иммобилизованные | Б. не содержат активного центра |
| ферменты | В. представляют собой комплекс фермента с носителем |
| Г. имеют молекулярную массу от 50 до 200 Да | |
| Д. состоят из мононуклеотидов |
76.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Глутатион | А. является производным витамина В1 |
| 2. Пиридоксальфосфат | Б. содержит реакционноспособную SH-группу |
| В. участвует в реакциях переноса остатков жирных кислот | |
| Г. служит коферментом аминотрансфераз | |
| Д. входит в состав гидролаз |
77.
| ТИП КАТАЛИЗАТОРОВ: | СВОЙСТВА: |
| 1. Ферменты | А. обладают высокой специфичностью действия |
| 2. Неорганические | Б. в процессе реакции расходуются |
| катализаторы | В. повышают энергетический барьер реакции |
| Г. действуют при высокой температуре | |
| Д. сдвигают равновесие химической реакции |
78.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. ФАД | А. является производным витамина В1 |
| 2. ТГФК | Б. участвует в реакциях переноса е— и Н+ |
| В. содержит реакционноспособную альдегидную группу | |
| Г. является невитаминным коферментом | |
| Д. служит коферментом метилтрансфераз |
79.
| ВИТАМИН | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ |
| 1. ретинол | А. светоощущение |
| 2. нафтохинон | Б. мобилизация кальция из костей |
| В. регуляция свертывания крови | |
| Г. перенос одноуглеродных групп | |
| Д. синтез коллагена |
80.
| ВИТАМИН | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ |
| 1. кобаламин | А. светоощущение |
| 2. аскорбиновая кислота | Б. мобилизация кальция из костей |
| В. регуляция свертывания крови | |
| Г. перенос одноуглеродных групп | |
| Д. синтез коллагена |
81.
| ВИТАМИН | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ |
| 1. нафтохинон | А.природный антиоксидант |
| 2. ретинол | Б. мобилизация кальция из костей |
| В. регуляция свертывания крови | |
| Г. дифференцировка эпителиальных клеток | |
| Д. синтез коллагена |
82.
| ВИТАМИН | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ |
| 1. фолиевая кислота | А. светоощущение |
| 2. аскорбиновая кислота | Б. мобилизация кальция из костей |
| В. регуляция свертывания крови | |
| Г. перенос одноуглеродных групп | |
| Д. синтез коллагена |
83.
| ВИТАМИН | БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ |
| 1. токоферол | А. светоощущение |
| 2. холекальциферол | Б. мобилизация кальция из костей |
| В. регуляция свертывания крови | |
| Г. дифференцировка эпителиальных клеток | |
| Д. природный антиоксидант |
84.
| ФЕРМЕНТ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОГО ТРАКТА | КОМПОНЕНТ ПИЩИ |
| 1. амилаза | А. нуклеиновые кислоты |
| 2. пепсин | Б. белки |
| В. триацилглицеролы | |
| Г. сахароза | |
| Д. крахмал |
85.
| ФЕРМЕНТ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОГО ТРАКТА | КОМПОНЕНТ ПИЩИ |
| 1. липаза | А. нуклеиновые кислоты |
| 2. трипсин | Б. белки |
| В. триацилглицеролы | |
| Г. сахароза | |
| Д. крахмал |
86.
| ФЕРМЕНТ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОГО ТРАКТА | КОМПОНЕНТ ПИЩИ |
| 1. нуклеотидаза | А. нуклеиновые кислоты |
| 2. нуклеаза | Б. белки |
| В. триацилглицеролы | |
| Г. мононуклеотиды | |
| Д. крахмал |
87.
| ПРОЦЕСС ПЕРЕВАРИВАНИЯ | НЕОБХОДИМЫЕ УСЛОВИЯ |
| 1. белков | А. наличие желчных кислот |
| 2. крахмала | Б. наличие липазы |
| В. наличие колипазы | |
| Г. рН среды = 1,5-2,5 | |
| Д. наличие α-амилазы |
88.
| ПРОЦЕСС ПЕРЕВАРИВАНИЯ | НЕОБХОДИМЫЕ УСЛОВИЯ |
| 1. липидов | А. наличие α-амилазы |
| 2. лактозы | Б. наличие мальтазы |
| В. рН среды = 1,5-2,5 | |
| Г. наличие желчных кислот | |
| Д. наличие лактазы |
Раздел:ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН И ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА.