Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям.
Все гормоны классифицируют по химическому строению, биологическим функциям и механизму действия.
Классификация гормонов по химическому строению
По химическому строению гормоны делят на 3 группы: пептидные (или белковые), стероидные и непептидные производные аминокислот.
Классификация гормонов по химическому строению
| Пептидные гормоны | Стероиды | Производные аминокислот |
| Адренокортикотропный гормон (кортикотропин, АКТГ) | Альдостерон | Адреналин |
| Гормон роста (соматотропин, ГР, СТГ) | Кортизол | Норадреналин |
| Тиреотропный гормон (тиреотропин, ТТГ) | Кальцитриол | Трийодтиронин (Т3) |
| Лактогенный гормон (пролактин, ЛТГ) | Тестостерон | Тироксин (Т4) |
| Лютеинизирующий гормон (лютропин, ЛГ) | Эстрадиол | |
| Фолликулостимулирующий гормон (ФСГ) | Прогестерон | |
| Меланоцитстимулирующий гормон (МСГ) | ||
| Хорионический гонадотропин (ХГ) | ||
| Антидиуретический гормон (вазопрессин, АДГ) | ||
| Окситоцин | ||
| Паратиреоидный гормон (паратгормон, ПТГ) | ||
| Кальцитонин | ||
| Инсулин | ||
| Глюкагон |
Классификация гормонов по биологическим функциям
По биологическим функциям гормоны можно разделить на несколько групп. Эта классификация условна, поскольку одни и те же гормоны могут выполнять разные функции. Например, адреналин участвует в регуляции обмена жиров и углеводов и, кроме этого, регулирует частоту сердечных сокращений, АД, сокращение гладких мышц. Кортизол не только стимулирует глюконеогенез, но и вызывает задержку NaCl.
Классификация гормонов по биологическим функциям
| Регулируемые процессы | Гормоны |
| Обмен углеводов, липйдов, аминокислот | Инсулин, глюкагон, адреналин, кортизол, тироксин, соматотропин |
| Водно-солевой обмен | Альдостерон, антидиуретический гормон |
| Обмен кальция и фосфатов | Паратгормон, кальцитонин, кальцитриол |
| Репродуктивная функция | Эстрадиол, тестостерон, прогестерон, гонадотропные гормоны |
| Синтез и секреция гормонов эндокринных желёз | Тропные гормоны гипофиза, либерины и статины гипоталамуса |
| Изменение метаболизма в клетках, синтезирующих гормон | Эйкозаноиды, гистамин, секретин, гастрин, соматостатин, вазоактивный интестинальный пептид (ВИП), цитокины |
Б.27
1.Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформациипротомеров. Возможность регуляции биологической функции олигомерных белков аллостерическими лигандами.
Многие белки содержат в своём составе только одну полипептидную цепь. Такие белки называют мономерами. К мономерным относят и белки, состоящие из нескольких цепей, но соединённых ковалентно, например дисульфидными связями (поэтому инсулин следует рассматривать как мономерный белок).
В то же время существуют белки, состоящие из двух и более полипептидных цепей. После формирования трёхмерной структуры каждой полипептидной цепи они объединяются с помощью тех же слабых взаимодействий, которые участвовали в образовании третичной структуры: гидрофобных, ионных, водородных.
Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют "четвертичная структура белков". Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц. Белок, содержащий в своём составе несколько протомеров, называют олигомерным.
В состав олигомерных белков может входить от двух до нескольких десятков протомеров, хотя наиболее часто встречают белки, содержащие от двух до четырёх полипептидных цепей (димерные, тетрамерные белки).
Некоторые олигомерные белки содержат идентичные протомеры (например, гексокиназа), другие состоят из разных протомеров. Так, в составе гемоглобина присутствуют 2 α- и 2 β-протомера.
Олигомерные белки имеют большую молекулярную массу. Белки с молекулярной массой более 50 000 Д практически всегда содержат несколько мономерных полипептидных цепей. По сравнению с индивидуальными мономерными белками олигомеры выполняют более сложные функции.
Под четвертичной структурой понимают объединение отдельных полипептидных цепей с третичной структурой в функционально активную молекулу белка. Каждая отдельная полипептидная цепь называется протомером и чаще не обладает биологической активностью.Олигомерные белки содержат от 2(гексокиназа)до 312(пируватдегидрогеназа)пртомеров.Специфичность связывания протомеров за счет зависит от совокупности радикалов третичной структуры и определяется комплементарностью протомеров.
Комплементарность-пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.
В молекуле белка может быть несколько протомеров, которые при объединении образуют олигомер или мультимер.
Для белков с четвертичной структурой характерно понятие субъединицы.
Субъединица – это функционально активная часть молекулы белка.
Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, состоящий из 4 протомеров: 2 α и 2 β - цепей.
Взаимодействие полипептидных цепей при формировании олигомера происходит за счет полярных групп аминокислотных остатков. Между полярными группами образуется ионная, водородные связи, гидрофобные взаимодействия.
Активные центры возникают при образовании четвертичной структуры.
В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.
Альфа спирали в протомере обозначают латинскими буквами от A до H,начиная с Nконца