Свойства и биологическая роль белков в организме.

Основное свойство белков — возможность связывания с различными веществами при помощи активных центров, состоящих из аминокислот. Вещества, которые присоединяются к белкам (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты), — лиганды.

Физико-химические свойства белков:

1) высокий молекулярный вес 16 000–1 000 000;

2) заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную –NH и –СООН группы;

3) низкая скорость диффузии белков;

4) аномальная вязкость, так как за счет взаимодействия с ионогенными группами, находящимися в белковых молекулах, молекулы растворителя становятся структурированными, т.е. ориентированными определенным образом в пространстве, поэтому для их разрушения требуется большая сила.

Осмотические свойства белков — способность удерживать молекулы растворителя, обусловленная наличием зарядов белковых молекул.

Биологическая роль белков:

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная - белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная - выполняет белок коллаген

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная - её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная - её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая - её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая - участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Аминокислотный состав белков.

Ключ к пониманию структуры любого белка дает небольшая группа довольно простых молекул -аминокислот, играющих роль строительных блоков. Для построения всех белков используется один и тот же набор 20 различных, ковалентно связанных друг с другом в определенной, характерной только для данного белка последовательности. Каждая аминокислота благодаря особенностям ее боковой цепи наделена химической индивидуальностью, поэтому всю группу 20 аминокислот можно рассматривать как алфавит "языка" белковой структуры.

Все 20 аминокислот, встречающихся в белках, характеризуются общей структурной особенностью - наличием карбоксильной и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода. Различаются же аминокислоты боковыми цепями (R-группами).

Незаменимые аминокислоты:

1. Метионин

2. Валин

3. Лейцин

4. Изолейцин

5. Лизин

6. Триптофан

7. Фенилаланин

8. Треонин

Основные формы связей в белке.

В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи

Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при

взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α - аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи. Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи

Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи

Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α - спираль и β - складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.