Гистидин – условно незаменимая аминокислота. Используется при лечении гепатитов, язв желудка и двенадцатиперстной кишки

Церебролизин – гидролизат вещества мозга свиньи, содержащий низкомолекулярные пептиды (15%) и аминокислоты (85%). Используется при нарушениях функций ЦНС, мозговых травмах, кровоизлияниях, вегетативных дистониях и т.п.

Препараты для парентерального питания: полиамин(набор 13 аминокислот), вамин(набор 18 аминокислот), ваминолакт(набор 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), гидролизин(гидролизат белков крови крупного рогатого скота), аминотроф(гидролизат казеина), фибриносол(гидролизат фибрина крови).

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа(NH₂),асимметричныйатом углерода и боковая цепь(радикал R). Именно строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга.

Классификация аминокислот

Из-за разнообразного строения и свойств классификация аминокислот может быть различной, в зависимости от выбранного качества аминокислот. Аминокислоты подразделяются:

1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С² (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH₂-группы.

6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

По строению бокового радикала

Выделяют алифатические(аланин,валин,лейцин, изолейцин,пролин,глицин), ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан), серусодержащие(цистеин, метионин), содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин), содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиноваяи глутаминоваякислоты) и дополнительную NH₂-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярныеаминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные(незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные(лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимыеаминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимымотносят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием соответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.