L-аминокислоты организма
Незаменимые аминокислоты обозначены звездочкой*
 Общая формула α-L-аминокислот в проекции Фишера |
Алифатические аминокислоты
 Глицин |  Аланин |
 Валин* |  Лейцин* |
 Изолейцин* |
Кислые аминокислоты
 Аспарагиновая кислота |  Глутаминовая кислота |
Основные аминокислоты
 Аргинин |  Лизин* |
 Орнитин |
Аминокислоты, содержащие амидную группу
 Глутамин |  Аспарагин |
Серусодержащие аминокислоты
 Цистеин |  Метионин* |
Гидроксиаминокислоты
 Серин |  Треонин* |
Карбоциклические ароматические аминокислоты
 Фенилаланин* |  Тирозин |
Гетероциклические ароматические аминокислоты
 Триптофан* |  Гистидин |
Циклические аминокислоты
 Пролин |  4-гидроксипролин |
Для полного усвоения темы надо знать формулы биогенных аминов( ГАМК, ß- аланин, аминоэтанол, 2-аминоэтантиол, гистамин) и амидов- глутамина и аспарагина.
Кислотно-основные свойства аминокислот
| аминокислота | рКа( СООН) | рКа( NH2) | { a }D(в воде) |
| аланин | 2,35 | 9,87 | + 8,5 |
| 4-аминомасляная кислота | 4.03 | 10.56 | |
| аргинин | 1,82 | 8,99 | + 12,5 |
| аспарагин | 2,14 | 8,72 | + 28.0 |
| аспарагиновая кислота | 1,99; 3,80 | 9,90 | + 25 |
| валин | 2,29 | 9,74 | +28,3 |
| глицин | 2,35 | 9,78 | |
| глутаминовая кислота | 2,10; 4, 07 | 9,47 | +12,0 |
| глутамин | 2,17 | 9,13 | +6,3 |
| лейцин | 2,33 | 9,74 | - 11,0 |
| лизин | 2,16 | 9,06; 10,54( а) | +13,5 |
| пролин | 1,95 | 10,64 | -86,2 |
| серин | 2,19 | 9,21 | -7,5 |
| тирозин | 2,20; 10,41(ОН) | 9,21 | |
| треонин | 2,09 | 9,10 | |
| триптофан | 2,46 | 9,41 | -33,7 |
| фенилаланин | 2,20 | 9,31 | -34,5 |
| цистеамин(меркамин) | 8.35( SH ) | 10,81 | |
| цистеин | 1,92; 8,37( SH ) | 10,70 | -16,5 |
- Сравните кислотные свойства( по первой группе) аспарагиновой и глутаминовой кислот.
- Сравните основные свойства а- и ω- аминогрупп лизина. Подтверждают ли эти
данные схему образования цвиттер- иона?
ЛЕКЦИЯ 8
ПОЛИПЕПТИДЫ. БЕЛКИ
Содержание лекции
8.1. Определения « пептид», «белок»
Биологические функции пептидов и белков.
8.2.Классификация белков
8.3. Строение пептидов и белков
8.3.1.Пептиды. Образование пептидной связи, ее электронное строение (делокализация, NН кислотный центр, таутомерия);
8.3.2.Вторичная структура белка. Белки глобулярные и фибрилярные. Характер
внутри- и межмолекулярных взаимодействий;
8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка. Стабилизация глобулярных белков
(ионные, ковалентные, дисперсионные связи). Гидрофильные и гидрофобные
участки; Роль SH групп пептидов и белков в биологических процессах.
8.4. Физико-химические свойства белка ( амфотерные свойства, изоэлектрическая точка, способность к диализу, электрофорез белков) . Денатурация белков.
8.5. Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах
8.6. Приложение . История развития химии белков.
Исходный уровень знаний для усвоения темы:
Теория Бренстеда-Лоури кислотно-основных свойств биоорганических соединений, классификация аминокислот, амфотерные свойства аминокислот, реакция нуклеофильного замещения - образование , гидролиз амидов, понятия «водородная связь», «изоэлектрическая точка», определение интервала значений рI аминокислот, химические свойства тиольных групп.
Ключевые слова к теме
C- концевая аминокислота, N- концевая аминокислота, белок( глобулярный, фибриллярный), денатурация, качественные реакции,, пептид, пептидная связь, а – спираль, структура белка( первичная, вторичная, третичная, четвертичная), фермент, электрофорез.
8.1. Определения « пептид» «белок»