Способ присоединения углевода к белку

Функцией гликопротеинов являются:

1. Структурная– клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.

2. Защитная– например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).

Схема строения белка-рецептора

3. Рецепторная– присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.

4. Гормональная– гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.

5. Ферментативная– холинэстераза, нуклеаза.

6. Транспортная– перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na⁺,К⁺-АТФаза.

Протеогликаны

Другая группа гликоконъюгатов – протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.

Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды(т.к. имеют много кислотных групп),гликозаминогликаны(содержат аминогруппы). Основными представителями гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота,хондроитинсульфаты,кератансульфаты и дерматансульфаты,гепарин. Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.

Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата

Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.

Схема строения протеогликанов межклеточного вещества

По функциипротеогликаны особенно значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. При помощи электронной микроскопии выяснено, что они имеют древовидную структуру. Молекулы гликанов весьма гидрофильны, создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.

Хромопротеины придают тканям цвет

Хромопротеинысодержат окрашенные простетические группы. К этим белкам относят гемопротеины(содержат гем), ретинальпротеины(содержат витамин А), флавопротеины(содержат витамин В₂), кобамидпротеины(содержат витамин В₁₂).

Гемопротеины

Строение гема

Подразделяются на неферментативные(гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их являетсягем– структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe²⁺. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Цитохромы

Цитохромы отличаются аминокислотным составом пептидных цепей и числом цепей и разделяются на типы а, b, с, d. Все они неспособны связывать кислород, кроме цитохрома а₃, который содержит ионы меди. Цитохромы находятся в составе дыхательной цепи и цепи микросомального окисления.

Флавопротеины

Являются ферментами окислительно-восстановительных реакций, содержат производные витамина В₂флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД).

Переваривание белков