Элементарные взаимодействия в белках: ковалентные, координационные связи в белках.

Белки – это высокомолекулярные орг-е в-ва, состоящие из альфа-аминокислот, соединенных в цепочку пептидной связью.

Ковалентные пептидные связи. Первичная структура представляет собой совокупность ковалентных (пептидных) связей. Они образуют энергетический остов молекулы белка и действуют вдоль пептидной цепи. Ковалентные связи характеризуются наибольшей электронной плотностью между двумя связывающими атомами, поэтому энергия связи велика. Пептидная связь образуется за счет СООН группы одной ам.к-ты и NH₂ группы соседней ам.к-ты. Жесткость этих связей и плоская форма пептидной группировки образуется за счет sp²гибридизации.

Ковалентные –s – s – связи: Они обусловливают изменение направления полипептидной цепи, скрепляют ее отдельные участки. Эти связи возникают между двумя молекулами цистеина, находящимися на различных участках цепи, за счет отрыва водорода от сульфгидрильных групп. Хотя под действием дисульфидных связей и уменьшается степень упорядоченности вторичной структуры, наличие этих связей укрепляет структуру оставшихся α-спиралей и β-складок и делает ее более стабильной к воздействию таких физико-химических факторов среды, как температура и рН.

Если цистеиновые фрагменты содержатся в различных полипептидных цепях, образующийся цистеиновый мостик связывает эти цепи.

Координационные связи (донорно-акцепторный мех-м) образуются м/у атомамиN, O, S–белков. Могут уч-ть атомы О, принадлеж. Н2О. С 2,3 валентными металлами обр-сякоорд. связь. Fe, Zn, Ca, Co, Mg. У них есть свободные орбитали. У N, O,S(доноры) есть свободные электронные пары. Образуется связь ничем не отличающаяся от ковалентной связи. В чистом виде есть доноры и акцепторы. Атом Ме: связывается одновременно с несколькими атомами, при этом крупные ат. доноры со всех сторон «прилепляются» к Ме. Чаще всего 6 атомов координируется вокруг Ме. Роль этих связей связана с работой белков.

25. Силы Ван-дер-Ваальса, характеристика, примеры на белковых молекулах.

Вандерваальсово взаимодействие (относится к слабым типам связей; межмолекулярные взаимодействия, не приводящие к образованию хим. соединений):

· Ориентационные силы:

Энергия диполь-дипольного взаимодействия равна:

W_дд = - p₁²p₂² / 6 πɛ₀ɛkTr⁶

где p₁ иp₂ - дипольные моменты взаимодействующих молекул;

r – расстояние между молекулами (диполями)

K – постоянная Больцмана;

T – температура;

ɛ₀ - = 8,85* 10^-12 Ф/м – электрическая постоянная

ɛ - относительная диэлектрическая проницаемость среды.

· Индукционное взаимодействие (наведенное):

Молекула, имеющая постонный дипольный момент, способна индуцировать его в соседней молекуле.

Энергия индукц. взаимодействия равна:W_инд= -αp² / 2πε₀εr6

где α - поляризуемость молекулы или атомной группы, p – дипольный момент

· Дисперсионные взаимодействия

W_дисп= - 2 I₁I₂ / 3 (I₁+I₂) * α₁ α₂ / r⁶

где I₁ и I₂ - потенциалы ионизации групп; α₁ и α₂ - поляризуемости групп.

Электрическая энергия растет с уменьшением расстояния r как 1/r.

Согласованное колебание электронов (квантовый эффект) понижает энергию системы.

*Вандерваальсовым взаимодействием (в числе прочих слабых взаимодействий) обусловлены вторичная и более высокого уровня структуры белка, в частности, четвертичная структура: объединение нескольких пептидных цепей в комплекс – примеры: гемоглобин, многие ферменты (фосфорилаза – отв. за перенос и деградацию гликогена в клетках).Наличие четвертичной структуру ферментных белков важно для их физиологической активности.

(*-не по лекциям)