Сложные белки, их классификация. Металлопротеины и их функция в организме

Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Классификация сложных белков по строению простетической группы.

1. Гликопротеины. Простетические группы представлены углеводами и их производными (1–30%), связанными с белковой частью ковалентно-гликозидной связью через ОН-группы (серин, треонин) или NH-группу (лизин, аспарагин, глутамин).

Состав простетической группы гликопротеинов: моносахариды (альдозы, кетозы); олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.); полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).

2. Липопротеины — содержат липиды нескольких классов в качестве простетической группы, связаны с липидами и холестерином за счет различных нековалентнвых сил.

3. Фосфопротеины — сложные белки. Простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина. Включают казеины — белки молока, вителлины — белки яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины — источник энергетического и пластического материала.

4. Хромопротеины (ХП) — сложные белки, простетическая группа которых придает им окраску. Гемопротеины — простетическая группа, имеет геминовую структуру. Флавопротеины — простетическая группа — ФАД или ФМН.

5. Металлопротеины — содержат ионы одного или нескольких металлов, соединенных координационными связями с функциональными группами белка. Часто являются ферментами.

Содержание металла в металлопротеинах: ферритин, трансферрин — Fe; алкогольдегидрогеназа — Zn; цитохромоксидаза — Cu; протеиназы — Mg, К; АТФ-аза — Na, К, Са, Мg.

Функции ионов металлов:

- являются активным центром фермента;

- служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;

- служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.

6. Нуклеопротеины — сложные белки, в которых небелковый компонент — нуклеиновые кислоты — ДНК или РНК связаны многочисленными ионными связями с белковыми компонентами положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина. Поэтому нуклеопротеины относятся к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.

Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеинами. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка и участвуют в поддержании его пространственной структуры. Металлопротеины часто являются ферментами.

Трансферрин– водорастворимый железопротеин, содержащийся в сыворотке крови в составе β-глобулинов. Молекула трансферрина содержит 2 иона Fe3+; этот белок служит переносчиком железа в организме.

Ферритин– внутриклеточный глобулярный белок, содержится главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме.

Гемосидерин, в отличие от ферритина и трансферрина, является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом. Он содержится главным образом в клетках печени и селезенки, накапливается при избытке железа в организме, например, при частых переливаниях крови.

Церулоплазмин – белок α2-глобулиновой фракции сыворотки крови, его молекула содержит 6 – 8 ионов меди. Обладает каталитической активностью, катализирует реакцию окисления Fe2+ в Fe3+. Это делает возможным связывание железа с трансферрином и его последующий транспорт в крови.