V1: Ферменты

I:

S: Ферменты – это:

+: биологические катализаторы белковой природы

-: биологические регуляторы метаболических процессов в организме

-: катализаторы химических реакций неорганической природы

-: биологически активные производные витаминов

I:

S: Величина константы Михаэлиса-Ментена отражает:

+: сродство фермента к субстрату

-: зависимость скорости реакции от рН среды

-: зависимость скорости реакции от температуры

-: влияние коферментов и кофакторов на ферменты

I:

S: Международная классификация разделяет ферменты на шесть классов в соответствии с:

-: структурой

-: субстратной специфичностью

-: активностью

+: типом катализируемой реакции

-: органной принадлежностью

I:

S: Механизмом активации ферментов не является:

-: ограниченный протеолиз

-: присоединение кофактора или кофермента

+: денатурация

-: фосфорилирование-дефосфорилирование

-: ассоциация-диссоциация субъединиц

I:
S: Скорость ферментативной реакции зависит от:

+: концентрации фермента

-: молекулярной массы фермента

-: молекулярной массы субстрата

-: молекулярной гетерогенности фермента

I:
S: Активный центр сложного фермента состоит из:

-: аминокислотных остатков

+: аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами

-: небелковых органических веществ

-: металлов

-: углеводов

I:
S: Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:

-: максимальной

+: 1/2 максимальной

-: 1/5 максимальой

-: 1/10 максимальной

I:
S: Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

-: металлы

+: вещества по структуре подобные субстрату

-: вещества по структуре подобные активному центру

-: полипептиды

-: витаминоподобные вещества

I:
S: Характер кривой зависимости скорости ферментативной реакции от рН определяется:

-: концентрацией фермента

-: концентрацией субстрата

-: ионизацией химических группировок субстрата

+: ионизацией функциональных групп активного центра фермента

I
S: Характер изменения скорости ферментативной реакции от температуры зависит от:

-: ионной силы раствора

-: значений рН

+: денатурации белковой части фермента

-: тепловой денатурации субстрата

I:

S: Конкурентные ингибиторы изменяют:

-: Vmax реакции

+: Km фермента

-: Km и Vmax.

-: специфичность взаимодействия фермента и субстрата

I:
S: Неконкурентные ингибиторы изменяют:

+: Vmax реакции

-: Km фермента

-: Km и Vmax

-: специфичность взаимодействия фермента и субстрата

I:

S: Особенность аллостерического фермента:

-: имеет каталитический и регуляторный центры в одном протомере

+: имеет каталитический и регуляторные центры в разных протомерах

-: присоединяет ингибитор в активный центр

-: присоединяет активатор в активный центр

I:

S: Необратимая потеря ферментативной активности вызывается:

+: денатурацией

-: конформационными изменениями

-: охлаждением раствора фермента

-: действием аллостерических ингибиторов

-: всеми перечисленными факторами

I:
S: Ферменты необратимо ингибируются под действием:

-: продуктов реакций

-: лекарственных препаратов

-: антивитаминов

+: ионов тяжелых металлов

I:
S: аллостерическими эффекторами ферментов являются:

+: продукты превращения субстрата

-: коферменты

-: дипептиды

-: углеводы

-: липиды

I:
S: Аллостерические ферменты могут иметь:

-: только один аллостерический центр

+: несколько аллостерических центров

-: в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров может меняться

I:
S: При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:

-: фермента

-: субстрата

+: фермента и субстрата

I:
S: Мультиферментные комплексы представляют собой:

-: совокупность ферментов одного класса

-: ферменты, катализирующие сходные реакции

+: полиферментные системы, выполняющие определенную функцию

-: ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной

I:
S: Активный центр простых ферментов формируется из:

-: одной аминокислоты

+: остатков нескольких аминокислот

-: остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

-: небелковых компонентов

I:
S: В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации ферментативной реакции:

+: уменьшается

-: не изменяется

-: увеличивается

I:
S: До начала взаимодействия фермента с субстратом пространственные структуры их:

-: полностью соответствуют друг другу

+: приблизительно соответствуют друг другу

-: не соответствуют друг другу

I:

S: Коферментом дегидрогеназ является:

+: никотинамидадениндинуклеотид

-: тетрагидрофолиевая кислота

-: кобаламин

-: ретиноевая кислота

I:

S: Ферменты, расщепляющие С-С связи негидролитическим способом:

+: лиазы

-: гидролазы

-: оксидоредуктазы

-: лигазы

-: трансферазы

-: изомеразы

I:
S: Установить соответствие между ферментом и катализируемой реакцией:

L₁:протеиназа
L₂: цитохром с
L₃: протеинкиназа
L₄: каталаза
L₅: α -амилаза
R₂: переносит электроны
R₄: расщепляет Н₂О₂
R₃: фосфорилирует белок
R₅: гидролизует 1,4-гликозидные связи

R₁: гидролизует пептидные связи

I:

S: Самая высокая активность гамма-глутамилтранспептидазы в:

-: селезенке

+: печени

-: почках

-: поджелудочной железе

-: легких

I:

S: Секретируемым в кровь ферментом является:

-: ЛДГ

+: холинэстераза

-: АСТ

-: АЛТ

-:креатинкиназа

-: ацетилхолинэстераза

I:

S: Формирование активного центра происходит в структуре белка:

-: первичной

-: вторичной

+: третичной

I:

S: Механизм интернализации гормона связан с:

+: погружением гормон - рецепторного комплекса в цитоплазму клетки

-: образованием Са²⁺-кальмодулинового комплекса

-: активацией фосфолипазы С

-: активацией аденилатциклазы

I:

S: Вторичный посредник образуется при действии на клетку:

-: метаболита

+: гормона

-: витамина

-: субстрата

I:

S: Вторичным посредником является:

+: цАМФ

-: ГДФ

-: ГТФ

-: аденилатциклаза

-: протеинкиназа

-: G – белок

I:

S: Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

L1: кофермент

L2: кофактор

L3: апофермент

R1: органические вещества небелковой природы

R2: ионы металлов

R3: белковая часть фермента

I:

S: Соответствие фермента и его места локализации:

L1: Внутриклеточный фермент

L2: Экскреторный фермент

L3: Секреторный фермент

R1: Лактатдегидрогеназа

R2: α-амилаза

R3: липопротеинлипаза

I:

S: При патологии печени активность секреторных ферментов в сыворотке крови:

-: увеличивается

-: не изменяется

+: снижается

I:

S: У больного в сыворотке крови повышены активности креатинкиназы (КК), ЛДГ₁ и ЛДГ₂. Cоответственно:

+: резко повысится активность АсТ

-: резко повысится активность АсТ, а АлТ снизится

-: резко повысится активность АлТ, а АсТ снизится

-: снизится активность Алт и АсТ.

I:

S: При разрушении гепатоцитов активность органоспецифичных ферментов в сыворотке крови:

+: увеличивается

-: не изменяется

-: уменьшается

I:

S: Установить соответствие:

L1: мембранный фермент

L2: митохондриальный фермент

L3: цитоплазматический фермент

R1: ГГТП (гамма-глутамилтранспептидаза)

R2: аспартатаминотрансфераза

R3: аланинаминотрансфераза

I:

S: Секреторные ферменты – это ферменты, синтезируемые:

+: паренхиматозным органом и работающие в плазме крови

-: экзокринной железой и работающие в полостях

-: специализированными клетками полого органа и работающие в полостях

-: клетками всех органов

I:

S: Изоферменты:

-: имеют изостерические регуляторы

-: катализируют разнотипные реакции

+: катализируют одну и ту же реакцию

-: принадлежат к классу изомераз

I:

S: Ретроингибирование – это ингибирование фермента:

-: субстратом

-: коферментом

-: посредником гормона

+: продуктом реакции

I:

S: В биологических жидкостях для оценки ферментативной деятельности определяют:

-: концентрацию фермента

+: активность фермента

-: специфичность фермента

-: чувствительность к регуляторам

I:

S: Повышение активности диастазы мочи наблюдается при патологии:

-: печени

-: миокарда

+: поджелудочной железы

-: желудка

-: почек

-: мочевого пузыря

I:

S: Методом электрофореза в полиакриламидном геле можно разделить белки по:

-: аминокислотному составу

-: заряду

-: молекулярной массе

+: заряду и молекулярной массе

I:

S: Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата:

-: прямолинейная

+: гиперболическая

-: S-образная

-: параболическая

I:

S: Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:

-: уменьшают скорость обратной реакции

-: изменяют состояние равновесия реакции

+: уменьшают энергию активации

-: избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции

I:

S: Субстрат – это:

-: вещество, которое образуется в ходе реакции

-: ингибитор фермента

-: белковая часть фермента

-: небелковая часть фермента

+: вещество, претерпевающее химическое превращение под действием фермента

I:

S: Кофермент это:

-: белковая часть фермента

-: аллостерический регулятор

+: небелковая часть фермента

-: конкурентный ингибитор

I:

S: Специфичность фермента обусловлена:

-: вторичной структурой апофермента

-: строением кофермента

+: строением активного центра фермента

-: строением аллостерического центра фермента

I:

S: При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента:

-: альдолазы

-: пепсина

+: липазы

-: реннина

I:
S: При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют:

-: коллагеназу

-: рибонуклеазу

+: трипсин

-: каталазу

I:
S: Для очищения гнойных ран и удаления некротизирующих тканей применяют фермент:

-: липазу

+: трипсин

-: амилазу

-: фосфопротеинфосфатазу

I:
S: Для определения глюкозы применяют фермент:

-: глюкозо-6-фосфатазу

-: глюкокиназу

-: гликозилтрансферазу

+: глюкозооксидазу

-: гдюкозо-6-фосфатдегидрогеназу

I:
S: При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента:

-: липопротеинлипазы

-: лактатдегидрогеназы

+: α-амилазы

-: креатинфосфокиназы

-: β-N-ацетилглюкозамидиназы

-: холинэстеразы

I:
S: При рахите повышается активность фермента:

-: холинэтеразы

+: щелочной фосфатазы

-: амилазы

-: креатинкиназы

I:

S: цАМФ-зависимая протеинкиназа активируется:

-: ограниченным протеолизом

-: ковалентной модификацией

+: диссоциацией протомеров

-: ассоциацией протомеров

I:

S: Превращения, катализируемые киназами:

-: перенос групп внутри молекулы

+: перенос фосфатной группы от донорской молекулы к акцепторной

-: образование пептидных связей

-: разрыв С-С связей

I:

S: Реакция, катализируемая трансферазой:

-: глюкозо-6-фосфат + Н₂О→ глюкоза + Н₃РО₄

-: Фен + НАДФН·Н⁺ + О₂ ®Тир + НАДФ⁺ + Н₂О

+: глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат + АДФ

-: фосфодиоксиацетон ↔ фосфоглицериновый альдегид

I:

S: Фермент осуществляющий реакцию трансаминирования глутамата с оксалоацетатом называется ###

+: аспартатаминотрансфераза

+: асп*ртатаминотрансфераза

+: асп*ртатаминотрансфер#$#

I:

S: Фермент осуществляющий реакцию трансаминирования глутамата с пируватом называется ###

+: аланинаминотрансфераза

+: ал*нинаминотрансфераза

+: ал*нинаминотрансфер#$#

I:

S: При патологии сердца в сыворотке крови не изменяется активность:

-: аланинаминотрансферазы

-: аспартатаминотрансферазы

-: лактатдегидрогеназы

-: креатинфосфокиназы

+: лецитинхолестеринацилтрансферазы

I:

S: При патологии печени в сыворотке крови не изменяется активность:

-: аланинаминотрансферазы

-: аспартатаминотрансферазы

-: лактатдегидрогеназы

+: креатинкиназы

-: алкогольдегидрогеназы

-: щелочной фосфатазы

-: гамма-глутамилтрансферазы

I:

S: При микросомальном окислении используется цитохром:

-: b

-: c₁

+: Р-450

-: a

-: а₃