Характеристика амінокислот і 2 страница

Для одержання амінокислот широко застосовують методи хімічного синтезу. Серед них найбільш розповсюдженими є:

метод амінування галогенопохідних карбонових кислот

Крім того, розроблено методи хімічного синтезу окремих аміго кислот, зокрема синтез метіоніну з метилмеркаптану та акрилового альдегіду, синтез триптофану з індольного альдегіду і нітрооцтового ефіру, синтез глута мі нової кислоти з акрилонітрилу, синтез лізину з циклогексану або з 1-нітро-1,3-бутадієну і нітрооцтового ефіру та ін. Застосування різних хімічних методів дало можливість синтезувати майже всі амінокислоти. Зараз налагоджено синтез метіоніну і глутамінової кислоти в промислових умовах.

Основним недоліком хімічних методів синтезу амінокислот є утворення рацемічних форм амінокислот (за винятком гліцину), тоді як в організмах людини і тварин використовуються /.-амінокислоти. Винятком є тільки метіонін.

Вважають, що найбільш рентабельно та економічно вигідно добувати амінокислоти мікробіологічним способом, тому що цей спосіб не має недоліків хімічного синтезу (при цьому не утворюються рацема-ти амінокислот).

Світовий рівень виробництва амінокислот зараз становить сет іі тисяч тонн на рік. Більшу кількість таких амінокислот одержують за допомогою мікроорганізмів. Іноді хімічні способи синтезу поєднують з мікробіологічними.

Лізин. Для добування лізину застосовують комбінований метод — використання органічного синтезу і ферментів та мікробіологічний спосіб. Суть комбінованого методу добування лізину, який розроблений японською фірмою «Торей», полягає в тому, що вихідною речовиною для синтезу амінокислоти є циклогексан. В результаті хімічних реакцій з циклогексану одержують циклічний ангідрид лізину Р, /., а-аміно-є-капролактам. Розділення оптичних ізомерів цієї сполуки проводять за допомогою мікробних ферментів. При цьому відбувається асиметричний гідроліз за участю гідролази амінокапролактаму з утворенням /.-лізину. Процес одержання лізину можна показати такою схемою: циклогексан -> D, /.-а-аміно-є-рацемаза-капролактам ■*- /.-лізин -> D-a-аміно-к-капролактам.

Крім лізину в реакційній суміші міститься D-a-аміно-к-капролак-там, який для більшого виходу /.-лізину піддають рацемізації. Для високої ефективності процесу добування /.-лізину з циклогексану і;ею-хідпо, щоб одночасно з гідролазою L-a-аміно-є-капролактаму діяв фермент, рацемізуючий D-a-аміно-е-капролактам. Спільна дія цих двох ферментів забезпечує перетворення D, L-a-аміно-є-капролактаму на /.-лізин майже із 100 %-м виходом. Це досягається введенням у водний розчин D, /.-амінокапролактаму певної кількості біомаси або сухих .дріжджів, які мають гідролазну активність, а також бактерій з рацемазною активністю по відношенню до амінокапролактаму. Цей метод виробництва лізину цікавий ще й тим, що L-гідролазу і рацема-зу амінокапролактаму можна добувати в іммобілізованій формі, що має певну перевагу порівняно з використанням розчинних ферментів.

Мікробіологічний метод добування лізину грунтується на використанні ауксотрофних мутантів мікроорганізмів роду Micrococcus, Brevibacterium, Corunebacterium та ін. Як поживне середовище для вирощування мікроорганізмів і біосинтезу амінокислоти лізину використовують малясу, кукурудзяний екстракт або білкові гідролізати. Джерелом азоту можуть бути солі амонію або сечовина. У біосинтезі амінокислоти важливу роль відіграє концентрація в середовищі біотину і необхідних амінокислот — метіоніну, гомосерину і треоніну.

Біосинтез лізину мікроорганізмами (діамінопімеліновий метод) починається з аспарагінової кислоти і проходить через діамінопіме-лінову кислоту. Один напрям біосинтетичних перетворень аспарагінової кислоти приводить до синтезу лЧзину, інший — до синтезу гомосерину. Гомосерии — проміжний продукт для одержання треоніну та ізолейцину, з одного боку, і метіоніну — з іншого. При порушенні біосинтезу цих амінокислот на стадії утворення гомосерину перетворення аспарагінової кислоти зміщується у напрямку утворення лізину.

Технологічна схема одержання лізину складається з двох основних стадій: культивування продуцентів амінокислоти і виділення кінцевого продукту. Зараз синтезують два види лізину: кристалічний лізин і кормовий концентрат лізину (ККЛ). Спочатку синтез обох видів лізину відбувається однаково. Мікроорганізми, які синтезують лізин, вирощують у ферментаторах на відповідному поживному сеоедовищі. За даних умов лізин синтезується мікроорганізмами і нагромаджується в культу рал ьн і й рідині.

Дальшу переробку культуральної рідини ведуть одним із двох способів. За першим способом рідину пропускають через іонообмінні колони. Адсорбований на іонній смолі лізин вимивають і кристалізують у вигляді монохлоргідрату. Z,-Лізин монохлоргідрат містить 97—98 % основної речовини, зольність його до 0,3 %, температура плавлення 210 °С. На жаль, собівартість кристалічного препарату лізину ще висока.

Значну частину лізину випускають як кормовий концентрат. Для цього культуральну рідину (за другим способом) не пропускають через іонообмінні колони, а випаровують, потім висушують з наповнювачами, наприклад з пшеничними висівками. Так добувають кормовий концентрат лізину у вигляді сірувато-коричневого порошку або гранул. Кормовий концентрат містить крім основної амінокислоти — лізину невелику кількість інших амінокислот, втому числі і незамінних, а також вітаміни, мінеральні речовини і мікроелементи.

Собівартість кормового концентрату лізину, порівняно з кристалічним, значно менша. Він містить до 20 % амінокислоти. Одержувати більш концентрований кормовий продукт даним способом важко. Без наповнювачів (пшеничних висівок, кісткового борошна, бентоніту тощо) утворюється дуже гігроскопічна маса, яку важко зберігати і використовувати.

Зараз розроблено технологію одержання більш концентрованих препаратів лізину, однак у промисловості вона широкого використання не знайшла.

Триптофан добувають двома способами. Перший з них грунтується па мікробному синтезі /.-триптофану за участю мутантів Б. Соїі і A. acrogenes, «дефіцитних» по тирозину і фенілаланіну. Основним проміжним продуктом даного процесу є шикімова кислота, з якої потім утворюється хорізмова кислота. Ця стадія при синтезі триптофану найбільш важлива.

Цей шлях мікробного синтезу L-триптофану — трансформація попередника амінокислоти — антранілової кислоти за участю ферментних систем мікроорганізмів до триптофану. Дріжджі Candida utilis, синтезуючії триптофан, захищають клітини від шкідливої дії антранілової кислоти. Вони перетворюють її спочатку на індол, а потім (за участю серину в присутності піридоксальфосфату) — на триптофан.

Із культуральпої рідини одержують два види препарату триптофану: кормовий концентрат триптофану та очищений препарат L-триптофану. З метою одержання очищеного препарату триптофану використовують фільтрат культуральпої рідини, а для кормових цілей одержують кормовий концентрат, до складу якого входить і мікробна біомаса.

У вітчизняній і зарубіжній практиці нагромаджено певний досвід щодо використання синтетичного триптофану для годівлі сільськоп с-подарських тварин. Введення в організм тварин з кормами триптофану поліпшує засвоєння білка, збільшує нагромадження азоту в органах і тканинах, позитивно впливає на ріст і розвиток молодих тварин.

Окремі амінокислоти широко використовуються як високоефективні і малотоксичні лікарські препарати для профілактики і лікування різних захворювань. Так, метіонін застосовується при захворюванні печінки, при недокрів'ї, опіках; гістидин — при виразковій хворобі Шлунка; триптофан -при пелагрі; гл у тамі нову кислоту використовують при захворюванні нервової системи тощо. Амінокислоти мають важливе значення в азотному обміні, вони є джерелом для утворення великої кількості біологічно активних речовин, необхідних для нормальної життєдіяльності організму.

БУДОВА БІЛКІВ

Вивчити будову білків дуже складно. Тому серед багатьох завдань і білкових сполук досить важливою і складною є проблема вивчення будови цих природних біополімерів. Вона охоплюг такі питання, як вивчення кількісного та якісного амінокислотного складу, порядку розміщення амінокислот у молекулах, дослідження конформації білкових молекул та локалізацій зв'язків, що стабілізують моле-

кули і забезпечують їхній нативний стан. Над розв'язанням кожного із цих питань протягом тривалого часу працювали вчені багатьох країн світу. Було висловлено багато гіпотез і припущень щодо складових компонентів та структури білкових молекул. З'ясувати будову білків намагались на основі дослідження продуктів гідролізу білкових молекул — пептонів, які певний час вважали основними компонентами структури білків.

Наприкінці XIX ст. російський учений О. Я. Данилевський висловив припущення, що молекули білків складаються з однотипних, подібних за будовою ланок. Досліджуючи білки та продукти неповного їх гідролізу, він помітив, що білки забарвлюються в сипьо-фіолетсвий колір при доливанні лужного розчину сульфату міді. Таке саме забарвлення виникало і при доливанні цього розчину до біурету — сполуки, що утворюється при нагріванні сечовини внаслідок відщеплення аміаку:

Оскільки О. Я. Данилевський вважав, що біуретова реакція зумовлена чергуванням груп —CO—NH-, то він зробив припущення, що подібне угруповання є в білках та продуктах неповного гідролізу.

Значний внесок щодо будови білків вніс німецький учений Е. Фі-шер. При проведенні кислотного і ферментативного гідролізу білків він встановив, що основними продуктами гідролізу білків є амінокислоти; при гідролізі білків руйнуються зв'язки між групами —CO—NH; утворення груп —СООН і —NH₂ відбуваються у співвідношенні 1:1; усі білки дають біуретову реакцію, що свідчить про наявність в їх складі —CO—NH-зв'язків. Ці зв'язки Е. Фішер назвав пептидними.

Характеристика зв'язків амінокислот у молекулах білка. Для на-тивних білків, що мають специфічні фізико-хімічні та біологічні властивості, характерним є наявність нижчих та вищих рівнів структури. Для кожного рівня структури характерні певні види зв'язків, за рахунок яких відбувається надійна стабілізація білкових молекул.

Припущення відносно сил, що забезпечують утворення стабільних структур, було висловлене Д. Л. Талмудом та С Є. Бреслером у 1944 р. Наступні дослідження дали змогу на основі цих припущень сформулювати загальні положення про сили, що стабілізують білкові молекули. Згідно з даними положеннями структура білків є резуль-

6Є

татом дії таких сил: пептидних зв'язків між CO—NH-групами амінокислот; дисульфідних зв'язків, які утворюються між залишками амінокислоти цистеїну; водневих зв'язків між киснем карбонільної і воднем імінної груп пептидних угруповань; гідрофобної взаємодії.

Отже, стабілізація структури білкової молекули забезпечується за рахунок ковалентних зв'язків та сил слабкої взаємодії. При цьому в стабілізації кожного виду структури вирішальна роль належить одному із зв'язків, а решта відіграють допоміжну роль. Так, ковалентні зв'язки (сили міцної взаємодії) забезпечують стабілізацію первинної і третинної структур (пептидний та дисульфідний зв'язки). Решта видів структури стабілізується за рахунок сил слабкої взаємодії водне-зих та іонних зв'язків, сил Ван-дер-Ваальса, гідрофобної взаємодії тощо.

Пептидний зв'язок. Цей зв'язок утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою іншої амінокислоти. Сполуки, які при цьому утворюються, називаються пептидами. Схематично даний процес можна записати так:

NH,-CH-COOH + NHo-CH-COOH-NHj-CH-.'cO-NH'-.CH-COOH * Н,0

і І X '----------- і

сн, сн сн₃ „сн

н₃с сн₃ н₃с сн,

Аланін Валін Дипептид

(аланіл-валін)

₂-ch-Јo-nhJ-ch-cooh + nh,-ch-cooh ----------- ►

СН, СН СН,

Н3С СН3 SH

Дипептид Цистеїн

(аланіл-валін)

—— nh, - сн -!co"n~h1- сн - [со - nhJ- сн - соон + н_ао
сн₃ сн сн, *

н₃с ⁿch₃ sh

Трипептид

Аланіл-еаліл-чистеїні

Утворений трипептид може взаємодіяти з наступною амінокислотою, утворюючи тетрапептид, пентапептид і т. д.

Залежно від кількості залишків амінокислот, які беруть участь У реакції поліконденсації, утворені сполуки називаються ди-, три-, тетра- або поліпептидами. Назва пептидів утворюється з назв залишків амінокислот, які входять до їх складу, починаючи з N-кінцевої амінокислоти.У назві амінокислот, карбоксогрупи яких беруть участь в реакції конденсації „і руйнуються, утворюючи ацильні залишки,

З* 67

суфікс «н» змінюється на суфікс «л». Наприклад, названий вище три-пептид називається алаиіл-валіл-цистеїн.

Завдяки наполегливій праці вчених було з'ясовано характер зв'язку окремих елементарних ланок (амінокислот) у молекулі білка і створено пептидну теорію. Для підтвердження пептидної теорії білків Е. Фішер синтезував значну кількість поліпептидів. Найскладніший синтезований ним поліпептид складався з 18 залишків амінокислот. Порівняння властивостей даного поліпептиду з білками свідчить, що за такими показниками, як молекулярна маса, здатність осаджуватися при кип'ятінні, дії солей він відрізнявся від білків, а також не мав біологічних властивостей. Разом з тим д^ний поліпептид давав позитивну біуретову реакцію і легко розщеплювався протеолітичними ферментами. Це дало змогу дійти висновку, що молекули білків побудовані з певної кількості залишків амінокислот, тобто вони є гігантськими поліпептидами. Багато дослідників вважає, що сполуки, коефіцієнт поліконденсації яких знаходиться в межах 20, називаються олігопеп-тидами. Якщо до складу молекули входить 20—50 залишків амінокислот, то вони називаються поліпептидами. Поліпептиди, до складу яких входить понад 50 залишків амінокислот і мають молекулярну масу понад 6 тис, належать до білків.

Встановлено, що молекули білків можуть складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів — двох, чотирьох, шести і т. д., переважно з парної кількості. Поліпептидні ланцюги побудовані з великої кількості залишків амінокислот, наприклад, молекула білка інсуліну побудована з 51 залишку амінокислот, риболектуази — 124, трип-соногену — 234, гемоглобіну — 574 і т. д.

Оскільки у формуванні структури і функції білків важливу роль мають пептидні зв'язки, то необхідно розглянути деякі особливості їх будови. Встановлено, що довжина Зв'язку між вуглецем карбонільної групи та азотом іміногрупи (—С—N—) в пептидах значно менша,

II ІО Н

ніж в інших органічних сполуках, що вказує на деякі особливості пептидного зв'язку. Дослідженнями встановлено, що пептидний зв'язок є проміжним між подвійним і простим (одинарним) зв'язком. Так, відстань між атомами вуглецю і азоту (С—N) в пептидному зв'язку дорівнює 0,132 нм, тоді як довжина одинарного зв'язку між вуглецем і азотом становить 0,147, а подвійного — 0,125 нм. Ця особливість пептидного зв'язку зумовлює таутомеоне (кетоенольне) перетворення:

Необхідно зауважити, що обертання навколо пептидного зв'язку значною мірою загальмовано порівняно з іншими зв'язками (N--G»

Ь

і С—Се), які утворюють скелет полі-пептидиого ланцюга. Пептидиий зв'язок є досить жорстким і має ку трансконфігу-рацію (рис. 12). Він є основою утворення поліпептндних ланцюгів, з яких побудовано молекули білка.

У молекулах білка крім пептидного зв'яз-гакож інші зв'язки — водневий, ди-су іьфідний, іонний та гідрофобний. Вони мають важливе значення при утворенні відповідних структур білка.

Водневий зв'язок досить поширений в хімічних сполуках. Він утворюється між ковалентно зв'язаним атомом водню, який має частковий позитивний заряд, та іншими ковалентно зв'язаними атомами, що мають негативний заряд. У молекулах білка водневий зв'язок найчастіше утворюється при взаємодії атома водню імінної групи залишку однієї амінокислоти з атомами кисню карбонільної групи залишку іншої амінокислоти:

Водневий зв'язок у молекулі білка може бути внутрішньоланцю-говим (з'єднує окремі витки однієї спіралі) і міжланцюговим (з'єднує різні поліпептидні ланцюги). У пативних білках цей тип зв'язку може утворюватися не лише між воднем і киснем пептидних груп, а й між іншими функціональними групами полі пептидного ланцюга:

Водневий зв'язок, на відміну від інших зв'язків, досить слабкий. Енергія цього зв'язку дорівнює 6 кДж, тоді як, наприклад, енергія зв'язку між атомами вуглецю становить близько 250 кДж. Тому водневий зв'язок, легко утворюється і легко руйнується при звичайних умовах. Він відіграє важливу роль в утворенні вторинної, третинної і четвертинної структур білка.

Між воднем гідроксильної групи тирозину і киснем іонізованої карбоксильної групи

Між воднем іонізованої аміногрупи і киснем іонізованої

карбоксильної групи

Дисульфідний зв'язок.Відомо, що до складу переважної більшості білків входять залишки амінокислоти цистеїну. Цей досить міцний ковалентний зв'язок утворюється внаслідок відщеплення атомів водню від сульфгідрильних груп двох амінокислотних залишків цистеїну. Дисульфідний зв'язок, як і водневий, може бути внутрішньоланцю-говим (а) і міжланцюговим (б).

Схему утворення дисульфідного зв'язку можна показати так:

CO—CH—NH—.

Наприклад, дисульфідні зв'язки є в інсуліні. У його молекулі є три дисульфідних зв'язки, два з яких утворюються між поліпептид-ннми ланцюгами, а третій — між залишками цистеїну в одному з поліпептидних ланцюгів, що складається з 20 залишків амінокислот. Велика кількість дисульфідних зв'язків є також в білках сполучної і покривної тканин та в білках, які мають високу біологічну активність.

Дисульфідні зв'язки мають важливе значення в формуванні третинної структури білків. Руйнування цих зв'язків призводить до дестабілізації даного рівня структури і втрати білком його біологічної активності.

Іонний зв'язокутворюється при наявності у поліпептидних ланцюгах молекул білків залишків моноамінодикарбонових і діаміномоио-карбонових кислот. Вільні карбоксильні та амінні групи цих залишків амінокислот перебувають переважно в іонізованому стані, в результаті чого між ними виникає електростатична взаємодія:

Іонний зв'язок відіграє важливу роль при утворенні третинної і, можливо, четвертинної структур білків.

Гідрофобний зв'язокутворюється внаслідок міжмолекулярної взаємодії (сил Ван-дер-Ваальса) між гідрофобними (неполярними) радикалами таких амінокислот, як аланін, валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін тощо:

Гідрофобний зв'язок має зажлнве значення для стабілізації третинної і четвертинної структур білків.

СТРУКТУРА БІЛКІВ

Для повного уявлення будови білків важливе значення має не тільки вивчення їх кількісного та якісного амінокислотного складу і способів зв'язку амінокислот в їх молекулах, а й цілого ряду інших питань. Особливо важливим є дослідження послідовності розміщення залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах, тобто первинної структури білка. Остання визначає тривимірну структуру поліпептидних ланцюгів, яка називається конформацією білка. Це термодинамічний, найбільш стійкий стан поліпептидних ланцюгів.

Про білки, які мають нормальну конформацію, кажуть, що вони перебувають у нашивному (природному) стані. Від конформації білкової молекули залежить її біологічна функція. Фактори, які впливають на природну конформацію білка, призводять до порушення його функції, яку виконує той чи інший білок в організмі.

Отже, згідно з сучасними уявленнями, у білках розрізняють чотири рівні структури — первинну, вторинну, третинну і четвертинну.

Первинна структура білків

І Іервинна структура білків — важлива їх характеристика, яка визначає властивості, функції, біологічну роль та просторову конфігурацію нагквннх білків. Під первинною структурою розуміють порядок розміщення або чергування залишків амінокислот в одному або кількох поліпептидних ланцюгах. Вона характеризується такими ознаками: природою амінокислот, які входять до складу молекули; кількістю амінокислот; порядком розміщення залишків амінокислот у поліпеп-тндному ланцюгу.

Первинна структура білка стабілізується пептидними (ковалентними! зв'язками.

Поліпептидний ланцюг з характерною для нього первинною структурою має N- і С-кінцеві амінокислоти. N-Кінпсвою амінокислотою називається амінокислота поліпептидного ланцюга з вільною аміногрупою, а С-кінцевою амінокислотою — з вільною карбоксильною групою. Нумерацію залишків амінокислот починають з N-кінцевої амінокислоти і закінчують С-кінцевою амінокислотою. Схематично поліпептидний ланцюг записують так:

Властивості і функції білків залежать не лише від кількісного та якісного складу мономерних ланок — амінокислот, а й від порядку розміщення їх, причому заміна чи перегрупування амінокислот у пер-

винній структурі викликає втрату певних функцій і відповідних біологічних властивостей. Це характерно і для низькомолекулярних пептидів. Дипептид аланіл-валін відрізняється властивостями від дипептиду валіл-аланін. Оскільки до складу білків входить 20 протеїноген-них амінокислот, то кількість ізомерів; які можуть утворитись за рахунок різних їх комбінацій, може досягти значних величин:

Кількість амінокислот

у молекулі 23456 7 8 10 20

Можлива кількість ізо
мерів 2 6 24 120 720 5040 40 320 336 278 2-Ю¹⁴

Однак у білках, як правило, не реалізуються всі потенційно можливі комбінації амінокислот, що входять до їх складу. На основі дослідження порядку чергування амінокислот у складі поліпептидних ланцюгів білків були встановлені закономірності, характерні для первинної структури, які стосуються її будови та складу. Незважаючи на значну різноманітність білків, існує певна подібність їх в амінокислотному складі/ Для переважної більшості білків характерним є наявність у складі молекул великої кількості залишків гліцину, валіну, аспарагінової та глутамі нової кислот, незначної кількості залишків триптофану, гістидину, метіоніну, аргініну. Деякі білки (гі-стони, протаміни, протеїноїди) мають специфічний амінокислотний склад, в яких переважають певні амінокислоти (аргінін — у гістонах і гідрокси пролін — у протеїноїдах).

У білках відсутня певна загальна закономірність чергування залишків амінокислот, яка була б характерна для всіх білків. Вісімнадцять амінокислот і два аміди, що входять до складу білків, багаторазово повторюються в складі білкових молекул, причому в різних білках співвідношення між ними неоднакове. Проте встановлено, що в поліпептидних ланцюгах білків, а також на різних ділянках одього і того самого пол і пептидного ланцюга зустрічаються фрагменти (ди-, три-, тетра-пептиди) однакові або подібні за порядком чергування амінокислот, тобто для первинної структури білків характерним є принцип структурної подібності.

Особлива роль у реалізації даного принципу належить трипептид-ним угрупованням. Так, у 52 рибосомних білках тотожні трипептидні блоки повторюються 657 разів, тстрапептидні — 86, пентапептидні — 11 разів. Навіть у первинній структурі білків, що викопують різні біологічні функції в організмі, можуть зустрічатися невеликі ідентичні ділянки молекул. Наприклад, у молекулі гормону інсуліну і ферменту рибонуклеази на ділянках поліпептидних ланцюгів зустрічаються три однакових трипептиди і один тетрапептид (табл. 6). Первинна структура білків може мати до 50 % тотожних пептидних фрагментів.

У первинній структурі білків реалізується також принцип взасмо-замінності амінокислот. Взаємозамінними є амінокислоти, що містять

Таблиця 6. Структурна подібність інсуліну і рибонуклеази

		Інсулін
Угруповання пептидів	Ланцюг А			Ланцюг В	Рибонуклеаза

Ала — сер — вал Ала — сер — вал

8 910 122 123 124

Вал	— цис -	- сер			Вал-	- цис-	- сер
		Вал—	глу-	- ала	Вал-	- глу	— ала

Ідентичні тетрапеп- Аси —тир —дис — аси Аси—тир—цис—асн

тиди 18 19 20 21 24 25 20 27

радикали, подібні за структурою та властивостями, зокрема гліцин — серии, лейцин — ізолейцин, лейцин — валін, глутамінова кислота — аспарагінова кислота. Амінокислоти з полярними радикалами не можуть замінити в складі поліпептидного ланцюга амінокислот з неполярними радикалами, тобто без втрати білком характерних біологічних функцій.

Порядок розміщення амінокислот у білках та їхня просторова структура і біологічні властивості закріплені генетично і пристосовані до виконання певних функцій, тому виділені з різних організмів білки, що характеризуються однаковими функціями, мають подібність у первинній структурі. Наприклад, у цитохромі с послідовність амінокислот у поліпептидпому ланцюгу визначили для 38 видів організмів (від дріжджів до приматів). Було виявлено, що 35 залишків амінокислот з 104 в усіх видів однакові, причому 11 із 35 утворюють безперервний фрагмент, ідентичний в усіх молекулах, 23 залишки в молекулах із різних джерел — це заміна досить близькими амінокислотами як за будовою, так і за властивостями. Білки, що подібні за первинною структурою і виконують у різних видів організмів одні і ті самі функції, називаються гомологічними.

Дослідження первинної структури гомологічних білків, виділених з різних видів живих організмів, є важливим критерієм таксономії. Крім того, було встановлено, що ступінь подібності послідовностей амінокислот знаходиться у прямій залежності від філогенетичної спорідненості. Цитохроми вищих тварин і дріжджів відрізняються між собою AS амінокислотними залишками, а цитохром с людини і приматів — лише одним.

Відмінність у первинній структурі білків, що виконують однакові функції в різних видів живих організмів, називається видовою

Таблиця 7. Заміна амінокислот у поліпептидних ланцюгах А молекул інсуліну людини і тварин

Об'єкт	Послідовність залишків амінокислот в ланцюгу А	Об'єкт дослідження	Послідовність залишків амінокислот в ланцюгу А
дослідження

Людина	Тре	Сер	Іле	Сейвал	Ала	Сер	Тре
Бик	Ала	Сер	Вал	Собака	Тре	Сер	Іле
Баран	Ала	Глі	Вал	Кріль	Тре	Сер	Іле
Кінь	Тре	Глі	Іле	Свиня	Тре	Сер	Іле
Кашалот	Тре	Сер	Іле

специфічністю білків. Так, інсулін різних видів тварин і людини складається з 51 амінокислотного залишку. Ланцюг В в усіх видів тварин ідентичний, відмінність за амінокислотним складом характерна для ланцюга А і стосується залишків амінокислот, що знаходяться в положеннях 4, 8, 9, 10, 13, 14, 15, 18. Інші амінокислотні залишки ідентичні в усіх видів тварин. Залишки амінокислот, за якими відрізняються білки з однаковими функціями у різних видів тварин, називаються варіабельними (табл. 7).