Фізико-хімічні властивості білків 2 страница

Подібно до колоїдів білки мають значну спорідненість з водою. У воді білки набрякають, утворюючи різної густини еластичні гелі. Особливістю гідрофільних колоїдів (золів) є здатність і при певних умовах утворювати гелі. Прикладом може бути система вода — желатина, де розчинник і білок утворюють гомогенну еластичну масу, що має сітчасту структуру — драглі. Ця система містить велику кількість води. У складі гелів є два види води — одна частина її зв'язана з білком іонними або полярними групами, утворюючи гідратні оболонки, інша частина води утримується між молекулами білка.

При певних умовах вода може відокремлюватися від гелю, тому явище, обернене до набрякання, називається синерезисом. Здатність білкових розчинів переходити із золю в гель має важливе значення в утворенні різних субклітинних структур та в забезпеченні і підтриманні процесів життєдіяльності. Висушений гель поглинає велику кількість води, при цьому він набрякає і збільшується в об'ємі. Наприклад, це явище спостерігається при замочуванні желатини, проростан-

ні зерна, випіканні хліба. При цьому важливе значення має рН середовища, концентрація солей (мінімально виявляються в ізоелектрич-ній точці).

Для розчинів білків характерні усі властивості колоїдних систем. Вони мають здатність розсіювати промені світла, що невластиве для істинних розчинів. Це явище можна спостерігати, якщо крізь розчини білка пропускати пучок світла, сконцентрований за допомогою лінзи. При цьому промені стають добре помітними (конус Тіндаля) внаслідок розсіювання світла молекулами й агрегатами молекул білка.

Для білків характерним є також те, що вони не проходять крізь напівпроникні оболонки, або мембрани,— целофан, пергамент, тканинні мембрани, тоді як низькомолекулярні сполуки досить легко проходять крізь них, тому що величина молекул цих речовин менша, ніж розміри пор в мембранах. Це явище використовують для очищення білків від низькомолекулярних домішок, одержання лікарських препаратів (імунних сироваток, у-глобуліну). Метод такої очистки білкових речовин називається діалізом. З явищами напів-проникності пов'язані важливі фізіологічні процеси в організмі людини і тварин.

Форма молекул білків

Дані щодо форми молекул білка було одержано на основі різних фізико-хімічних методів досліджень, зокрема таких, як рентгено-структурний аналіз, віскозометричний і дифузний методи, метод подвійного світлозаломлення і швидкості седиментації та ін. При визначенні форми молекул білка різними методами було виявлено, що вона буває різною — від кулеподібної до еліпсовидної і дуже витягнутої. У більшості випадків білки мають витягнуту форму, тобто побудовані асиметрично. Ступінь асиметрії — це відношення поздовжньої осі молекули (Ь) до її поперечної осі (а); для різних білків вона неоднакова. Білки переважно мають еліпсовидну, паличко- або ниткоподібну форму. Ступінь асиметрії відповідно змінюється від 3—6 до 80—200 (табл. 11).

Таблиця 11. ВідношенняЫа для різних білків'

Білок

Ыа

форма молекули

Зеїн кукурудзи 20,1 Ниткоподібна

Гліадин пшениці 11,1 Паличкоподібна

Фермент каталаза 5,8 Витягнута

Едесгнн конопель 4,3 Овальна

Залежно від ступеня асиметрії білки поділяють на глобулярні і фібрилярні. Глобулярні білки мають кулеподібну або витягнуту еліпсовидну форму. До глобулярних належить більшість білків рослинних і тваринних тканин, а також білки лімфи, плазми, сироватки крові, травних соків.

Фібрилярні білки мають ниткоподібну форму молекул. Сюди належать білки сполучної тканини, білки волосся, покривних тканин, білки м'язів, фіброїн шовку, фібрин крові та ін.

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

У природі існує велика кількість білків рослинного і тваринного походження, різних за хімічним складом і структурою, фізико-хіміч-ними та біологічними властивостями. Незважаючи на успішний розвиток хімії і біохімії білків, єдиної науково обгрунтованої систоли їх класифікації поки що немає. Не розроблено також єдиного критерію, на основі якого можна було б ділити білки на окремі групи. Тому їх часто класифікують за випадковими ознаками — джерелом виділення, формою молекул білка, розчинністю в певних розчинниках, локалізацією у відповідних органах і тканинах, амінокислотним складом та ін. Проте така класифікація недосконала, оскільки у багатьох випадках до однієї і тієї групи належать зовсім різні білки.

Для класифікації білків часто використовують функціональний принцип, тобто їх класифікують виходячи з основних функцій, які вони виконують під час метаболізму. За цим принципом білки поділяють на такі групи: каталітично-активні, білки-гормони, білки-регулятори активності геному, захисні, токсичні, транспортні, мембранні, скоротливі, рецепторні, білки-інгібітори ферментів, білки вірусних оболонок, білки з іншими функціями. Хоча функціональна класифікація теж має деякі недоліки, зокрема при класифікації бі-функціональних білків, проте вважають, що вона дає змогу глибше зрозуміти взаємозв'язок структури, властивості і функції молекул білка, закономірності їх еволюції та взаємодії з іншими речовинами.

Зараз усі білки класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом. За цими ознаками білки поділяють на дві групи — прості (протеїни) і складні (протеїди). Протеїни — це білки, до складу яких входять лише залишки амінокислот. Протеїди — складні білки, молекули яких крім залишків амінокислот містять ще й інші компоненти— простетичні групи. Протеїни і протеїди, в свою чергу, поділяють на ряд класів, які характеризуються різними фізико-хімічними властивостями.

Прості білки (протеїни)

Прості білки поділяють на такі класи: альбуміни, глобуліни, протаміни, гістони, проламіни, глутелінн і протеноїди.

Альбуміни. Ці білки дуже розповсюджені у тваринному і рослинному світі. Вони входять до складу цитоплазми клітин та різних рідин організму — сироватки крові, лімфи, ліквору. У вищих тварин альбуміни становлять основну частину плазми крові (>50 %). Альбуміни входять також до складу продуктів харчування рослинного і тваринного походження — молока, яєць, зерна злакових і бобових культур.

Залежно від локалізації альбумінів їх називають: молочний альбумін — лактоальбумін (lact — молоко), яєчний альбумін — овоаль-бумін, сероальбумін (serum — сироватка крові). Найбільш розповсюдженими рослинними альбумінами є лейкозин (виділений із зародків пшениці) і легумеліи (виділений із бобових). Певна частина альбумінів міститься також у вегетативних частинах рослин.

.Молекулярна маса альбумінів 35—70 тис. -Молекули їх мають еліпсовидну форму, яка більш компактна і симетрична, ніж у глобулінів. Альбуміни належать до гідрофільних білків, вони добре розчиняються у воді і розчинах солей. Для їх осадження необхідне 100 %-не насичення розчинів нейтральними солями.

За хімічним складом альбуміни характеризуються високим вмістом лейцину (15 %), а також значним вмістом сірковмісних амінокислот, лізину, аспарагінової і глутамінової кислот і незначним вмістом гліцину. Деякі альбуміни зовсім не містять цієї амінокислоти (альбумін сироватки крові). Одна з основних функцій альбумінів — регуляція осмотичних процесів. Вміст їх у плазмі крові становить 75— 80 %. Близько 40 % альбумінів входить до складу крові, решта — до складу позаклітинної рідини, м'язів, шкіри, кишок.

Альбуміни виконують важливу роль у транспорті різних речовин, зокрема тих, які погано розчинні у воді. При зниженні вмісту альбумінів (альбумінемії) порушується транспорт ліпідів, зокрема вільних жирних кислот з печінки в периферичні тканини. Альбуміни регулюють також вміст у плазмі іонів Са²+, стероїдних гормонів, "триптофану, деяких лікарських препаратів (дикумарину, пеніциліну, аспірину), утворюючи комплекси з цими речовинами.

Глобуліни, як і альбуміни, досить розповсюджені у складі тваринних і рослинних тканин. Особливо велика кількість їх входить до складу зерна злаків, насіння соняшника, льону, бавовнику та бобових рослин. Широко відомі, наприклад, такі глобуліни, як фазеолін квасолі, легумін гороху, гліцидин сої. У тваринних тканинах найбільш розповсюдженими є лактоглобулін молока, фібриноген крові тощо.

На відміну від альбумінів, глобуліни у концентрованих розчинах нейтральних солей не розчиняються. Із тваринних і рослинних тка-

нин їх виділяють при екстрагуванні 10 %-м розчином солей. При підвищенні концентрації солей розчинність глобулінів зменшується,— а у 50 %-му розчині вони випадають в осад.

Молекулярна маса глобулінів 0,9—1,5 млн. Вони більш грубодис-персні і менш гідрофільні, ніж альбуміни, що пояснюється меншою стійкістю їх розчинів. За хімічним складом глобуліни дещо відрізняються від альбумінів — містять більше гліцину (~5 %) і меншу кількість сірковмісних амінокислот. Співвідношення між альбумінами і глобулінами в організмі людини і тварин завжди є важливою характеристикою його фізіологічного стану; воно знаходиться у визначених межах і має назву альбумін-глобулінового коефіцієнта. Для здорового організму альбумін-глобуліновий коефіцієнт (А/Г-кое-фіцієнт) дорівнює 1,7—2,3.

При електрофорезі білки сироватки крові залежно від рухливості поділяють на ряд фракцій, серед яких фракція альбумінів становить 54—58 %, фракція глобуліну не однорідна і поділяється на с^-глобу-ліни (6—7 %), а₂-глобуліни (8—9 %), (^-глобуліни (13—14 %), у-глобуліни (11—12 %). За допомогою сучасних методів, зокрема диск-електрофорезу та імуноелектрофорезу, білки сироватки крові можна розділити на 16—19 фракцій, кожна з яких виконує певну роль у процесах метаболізму. До а- і {5-глобулінових фракцій належить основна маса глікопротеїдів — білків, які відіграють в організмах людини і тварин досить важливу роль. Так, до а₂-глобулінової фракції належить білок глікопротеїдної природи — церулоплазміп, який містить у своєму складі 0,34 % міді і є медіатором вмісту і транспорту даного елемента. р-Глобулінова фракція містить як основний компонент трансфернії, що забезпечує транспорт заліза в тканини (особливо в ретикулоендотеліальну систему), де він вивільняється без зміни структури білка (переносника). Отже, трансферті бере участь у регуляції вмісту вільного заліза в плазмі, запобігаючи надмірному нагромадженню його в тканинах і втраті з сечею. у-Глобулінові фракції містять більшу частину антитіл і відіграють важливу роль у процесах імунітету.

Протаміни. Це група простих білків з характерним складом амінокислот. Вони відзначаються високим вмістом діаміномонокарбоно-вих кислот, тому розчини їх мають лужні властивості. Ці білки добре розчиняються у воді і не осаджуються при кип'ятінні.

Значна кількість протамінів входить до складу паренхіматозних органів та залоз внутрішньої секреції, які містять велику кількість ядерної речовини. У ядрах протаміни утворюють нуклопротсїдні комплекси. До протамінів належить клумін, що міститься у спермі (молоках) оселедців. Його молекулярна маса 5000, він має різко виражені лужні властивості. Поліпептидний ланцюг цього білка містить ЗО залишків амінокислот, із них 21 залишок аргініну, решта припадає на аланін, валін, пролін, серин. Іншим представником протамінів є

сальмін, виділений із молоків семги. Він також містить у своєму складі в основному аргінін, пролін, валін, серин і не містить інших амінокислот.

Гістони, як і протаміни, містяться в паренхіматозних тканинах» багатих ядрами,— печінці, селезінці, нирках, зобній залозі. Значна кількість гістонів міститься також у рослинах. Уперше їх було виділено у 1910 р. А. Косселем. Гістони теж містять велику кількість діаміномонокарбонових кислот, хоча і значно менше, ніж протаміни. Так, до їх складу входить у середньому 26 % аргініну, 8—10 % лізину, що зумовлює лужний характер. Залежно від складу амінокислот (вмісту лізину і гістидину) гістони поділяють на п'ять фракцій.

Основна маса гістонів входить до складу хромосом ядер клітин, утворюючи комплексну сполуку з ДНК — нуклеогістон. Вважають, що гістони відіграють важливу роль у стабілізації структури ДНК. Певну роль дані білки відіграють також у процесах синтезу білків, оскільки вони входять до складу дезоксирибонуклеотидів ядра.

Проламіни. Ця група простих білків досить розповсюджена у рослинному світі. Вони входять до складу насіння злакових культур. Представниками їх є гліадин пшениці, орозеїн рису, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса тощо. Назва «проламіни» була запропонована в зв'язку з тим, що до їх складу входить значна кількість проліну. Крім проліну проламіни містять також глутамінову кислоту і незначну кількість інших амінокислот. Для проламінів характерним є те, що вони зовсім не містять лізину.

Компонентний склад проламінів (гліадину) генетично детермінований і визначає сорт рослин. Для виділення проламінів їх екстрагують із подрібнених тканин 70 %-м розчином спирту, який потім відганяють під вакуумом, а в'язку масу розчиняють у спирті і добавляють подвійний об'єм ацетону. Проламіни при цьому випадають в осад, який відокремлюють і висушують.

Глутеліни, як і проламіни,— білки рослинного походження, значна кількість їх міститься в зелених частинах рослин та насінні. Характерною особливістю білків є те, що до їх складу входить велика кількість глутамінової кислоти і лізину. Ці білки погано розчинні у воді і добре розчинні в розбавлених розчинах лугів. Молекулярна маса їх коливається в досить широких межах.

Протеїноїди. Ці білки входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну та опірну функції. Вони не розчиняються у воді, розчинах солей та розчинах кислот і лугів. Для цих білків характерним є високий вміст сірковмісних амінокислот. Протеїноїди входять до складу білків волосся, рогів, хрящів, покривних тканин. Усі вони відзначаються високою міцністю і еластичністю. Протеїноїди повільно розщеплюються ферментами травного каналу, тому погано засвоюються і сприяють процесам гниття у кишках.

До протеноїдів належать фіброїн шовку, кератин, колаген, еластин тощо.

Колаген — волокнистий фібрилярний білок. Він становить значну частину білків організму (~25 %) і виконує досить важливу структурну функцію. Він є основним компонентом хрящів, сухожилля, зв'язок, шкіри, кісток. При тривалому кип'ятінні у воді колаген гідролі-зує, утворюючи желатину, яка при охолодженні переходить у гель, що використовується у медицині і харчовій промисловості. Для колагену досить характерним є амінокислотний склад—він містить велику кількість проліну, гліцину, а також оксипроліну та оксилізи* ну, яких немає у складі інших білків, і<еовсім не містить сірковмісних амінокислот та метіоніну. Встановлено, що колаген утворюється із проколагену, причому цей процес проходить за участю вітаміну С. Молекули колагену мають витягнуту ниткоподібну форму.

Кератин входить до складу сполучної" і покривної тканин, волосся, пір'я, рогів. У складі його молекул міститься велика кількість поперечних дисульфідних зв'язків, що зумовлює його значну міцність і стійкість проти дії різних факторів. Зокрема, кератин не розчиняється у воді, кислотах і лугах, розчинах солей, органічних розчинах.

Якщо число дисульфідних зв'язків зменшується при відновленні (обробці сульфідами) або гідролізі, то розчинність кератину збільшується і він перетворюється на кератеїн. На цьому грунтується видалення волосяного покриву при обробці шкур. Цей процес має зворотний характер, оскільки сульфгідрильні групи легко перетворюються на дисульфідні. Крім міцних дисульфідних зв'язків у молекулі кератину містяться також водневі та іонні зв'язки, які легко руйнуються при нагріванні і молекула білка скорочується у поздовжньому напрямку, тобто відбувається згортання поліпептидних молекул у клубок.

Еластин входить до складу тканин, які виконують структурну функцію. З нього побудовано внутрішні оболонки судин — артерій і вен. До складу поліпептидного ланцюга еластину входить велика кількість гліцину, проліну, валіну і лейцину. Він не містить сірковмісних і ароматичних амінокислот, а також оксилізину і метіоніну. На відміну від колагену, еластин при кип'ятінні не утворює желатини. Після тривалої кулінарної обробки він може частково розщеплюватися гідролітичними ферментами і частково засвоюватися організмом. Еластин можна виділити із сполучної тканини при лужному гідролізі або нагріванні. Нативні витки еластину побудовано з відносно невеликих молекул, сполучених у волокнисті тяжі за допомогою жорстких поперечних зшивок.

Фіброїн і серицин — білки натурального шовку, які виділяються гусеницями тутового і дубового шовкопрядів, залозами павуків та ін.

До їх складу входить лише чотири амінокислоти — гліцин, аланін, серии, тирозин. Особливо високий вміст гліцину (~44 %). Ці білки досить стійкі до гідролізу. Фіброїн — високомолекулярний білок, побудований з лінійних поліпептидних ланцюгів, які розміщуються вздовж осі волокна, щільно прилягаючи один до одного. Між ними утворюється велика кількість водневих зв'язків. У чистому вигляді фіброїн добувають нагріванням коконів шовкопряда з розчином соди або мила. Серицин за цих умов розчиняється.

Складні білки (протеїди)

Протеїди складаються з простого білка і сполуки небілкової природи — простетичної групи (від грец. prosteto — приєдную, додаю). Залежно від хімічної природи простетичної групи складні білки поділяють на нуклеопротеїди, хромопротеїди, металопротеїди, глікопро-теїди, фосфопротеїди і ліпопротеїди.

Нуклеопротеїди — це складні білки, простетичною групою яких є нуклеїнові кислоти. Вперше нуклеопротеїди було виділено більше ста років тому Е. Мішером з молок рейнського лосося. Тепер встановлено, що вони входять до складу всіх клітин організму.

Залежно від природи нуклеїнової кислоти нуклеопротеїди поділяють на рибонуклеопротеїди (РНП), якщо до їх складу входить рибонуклеїнова кислота — РНК, і дезоксирибонуклеопротеїди (ДРНП), якщо до їх складу входить дезоксирибонуклеїнова кислота — ДНК. Перша група нуклеопротеїдів міститься в основному в цитоплазмі, а друга — в ядрі клітин. У більшості організмів білкова частина нуклеопротеїдів представлена такими простими білками, як гістони або протаміни. Однак нуклеопротеїди, виділені із рослинних тканин, бактерій і вірусів, характеризуються певним вмістом білків — альбумінів і глобулінів.

Білкова частина з небілковою зв'язані, очевидно, іонним типом зв'язку, який утворюється між катіонними групами білків і аніонними групами нуклеїнових кислот. Найчастіше такі зв'язки виникають між іонізованими залишками фосфорної кислоти нуклеїнових кислот і гуанідиновими угрупованнями аргініну поліпептидного ланцюга білкової молекули (див. с 224).

Співвідношення між білковою і небілковою частинами коливається в досить широких межах. Вважають, що на білкову частину в нук-леопротеїдах припадає від ЗО до 50 %. Нуклеїнова кислота і білок у нуклеопротеїдах взаємно стабілізуються.

Молекулярна маса нуклеопротеїдів коливається від кількох десятків тисяч до мільйонів. Розчини їх мають високу в'язкість.

Нуклеопротеїди належать до складних білків, які виконують досить важливу роль в організмі. Так, з нуклеопротеїдами пов'язані процеси росту, розвитку, розмноження, передачі спадкових ознак,

12а

0 = Р-0" Н,\-С-\Н-1СН^_Л-СН

)o S_H Co-

Полінуклеотидний ланцюг Поліпептнлний ланцюг

біосинтезу білка тощо. Особливо важливе значення в цих процесах мають нуклеїнові кислоти.

Хромопротеїди. До цього класу належать складні білки, які побудовані з простого білка і забарвленої простетичної групи. Просте-тичною групою хромопротеїдів є похідні ізоалоксазипу (флавінові ферменти), каротину (родопсин), порфірину (гемоглобін, міоглобін, гемінові ферменти — каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза). Похідне порфірину, що містить магній, утворює зелений пігмент рослин — хлорофіл, який забезпечує процеси фотосинтезу у рослинах.

Досить важливим хромопротеїдом в організмі людини і вищих тварин є гемоглобін, який становить ~94 % сухої маси еритроцитів і забезпечує дихальну функцію крові — постачання тканин організму киснем, необхідним для протікання метаболічних процесів, і видалення вуглекислого газу. При підвищеному парціальному тиску (у легенях) кисень зв'язується з гемоглобіном, а при зниженні цього тиску (у тканинах) відбувається дисоціація комплексу і виділення кисню.

Гемоглобін — один із перших білків, який був добутий у кристалічному стані у 1840 р. Молекула гемоглобіну складається з білка глобіну і забарвленої небілкової частини — гему, який містить комплексно зв'язане залізо (Fe^), сполучене з протопорфіриновою групою (див. с 225).

Будова гему була встановлена у 1897 р. М. В. Ненцьким, а у 1927 p. E. Фішер здійснив синтез похідного гему — гематину. В усіх хребетних тварин будова гему однакова. Специфічність гемоглобіну для кожного виду тварин визначається білковою частиною — глобіном.

Молекулярна маса гемоглобіну 68 тис. Структура гемоглобіну була встановлена М. Перутцом на основі рентгеноструктурного аналізу. За дану роботу він був удостоєний Нобелівської премії. Було встановлено, що молекула гемоглобіну складається з двох однакових

блоків (молекулярна маса кожного блока 34 000). Блоки утримуються між собою силами міжмолекулярної взаємодії та утворюють структуру, близьку до сферичної. Блок, в свою чергу, складається з двох компонентів — а- і {5-субодишшь. Отже, у складі гему є чотири суб-одиниці, кожна з яких складається з небілкової частини (гему) і білка— глобіну, а- і р-субодиниці (поліпептиди! ланцюги) білка гемоглобіну відрізняються за кількістю амінокислотних залишків — 141 і 146 відповідно. Отже, в складі гемоглобіну (141 + 146) • 2 = = 574 залишки амінокислот. Просторову модель гемоглобіну показано на рис. 27, в.

Гем

Зв'язки між субодиницями гемоглобіну утворюються переважно між а- і р-ланцюгами, хоча є також зв'язки між а — а- і р — fi-ланцюгамн. Більшість зв'язків — це водневі зв'язки і зв'язки, які утворюються за рахунок гідрофобної та електростатичної взаємодії.

У молекулі гемоглобіну субодиниці розміщені так, що усі чотири геми перебувають на поверхні і можуть вільно зв'язуватися з киснем чи іншими газами. Залежно від того, з яким газом зв'язується гемоглобін, розрізняють різні його форми. Якщо гемоглобін не зв'язаний з киснем і містить ферроіон (Fe2+), то він називається дезок-сигемоглобіном, феррогемоглобіном або відновленим гемоглобіном і позначається НЬ. Якщо гемоглобін зв'язує кисень, то утворюється оксигемоглобін:

Гемоглобін після зв'язування кисню містить чотири молекули кисню на одну молекулу гемоглобіну:

Оксигемоглобін (Hh —0₂)

Оксигемоглобін має високу лабільність — при зниженні парціального тиску він легко розкладається на гемоглобін і кисень. Перетворення, які відбуваються в молекулі гемоглобіну в результаті приєднання кисню, характерні не лише для заліза, а й для всієї молекули гемоглобіну. Між субодиницями гемоглобіну існує тісна взаємодія. Приєднання кисню до однієї субодиниці підвищує спорідненість до нього інших субодиниць. При цьому змінюється конформація білка і навіть форма, в якій він кристалізується. Приєднання кисню змінює характер зв'язків — з іонних вони перетворюються на ковалентні. Крім того, відбувається переміщення субодиниць; контакти між а_х- і (^-субодиницями майже не змінюються, а зміна відбувається в області а₂- і р₂-контактів. Ці та інші зміни четвертинної структури, що відбуваються під час процесів оксигенування і дезоксигенування, мають вирішальне значення для нормального функціонування гемоглобіну.

Крім кисню гемоглобін може приєднувати також чотири молекули CO, утворюючи карбоксигемоглобін (НЬСО):

Б і

Кзрбоксигемоглобін

причому спорідненість гемоглобіну до CO значно вища, ніж його спорідненість до кисню. Оскільки зв'язок гемоглобіну з СО міцніший, ніж з киснем, і кисень не може витіснити оксид вуглецю (II) з комплексу його з гемоглобіном, то порушується перенесення кис-

• .1

^ різних органів і тканин. Це явище спостерігається при вди-людиною чадного газу (CO).

кий же стійкий комплекс може утворюватися між гемоглобіном

екулами N0 з утворенням HbNO. При дії на гемоглобін деяких літів — ферроціанідів, хінонів, метиленової сині—двовалентне

і може окислюватися до тривалентного, утворюючи метгемо-%\ (MetHb)i

Зільшення в крові метгемоглобіну супроводжується зменшенням гнтрації оксигемоглобіну, що теж порушує перенесення кисню чанин організму.

скільки видова специфічність гемоглобіну визначається білко-

■іастиною, то послідовність залишків амінокислот в а- і fi-лан-

х закріплена генетично. Однак на первинну структуру гемо-

ту можуть впливати і деякі зовнішні та внутрішні фактори.

розрізняють три типи стуктурної гетерогенності гемоглобі-

- ембріональну, мінорну і генетичну, серед яких найбільш роз-

одженою є генетична. Про генетичну гетерогенність свідчить

|)акт, що при електрофоретичному дослідженні виявлено більше

різних видів гемоглобінів, так звані аномальні гемоглобіни. При-

jK) їх утворення є різні мутації в генах, які кодують синтез суб-

ниць гемоглобіну і заміну одного залишку амінокислоти іншим.

частіше спостерігається аномалія гемоглобіну, яка призводить

виникнення захворювання—серповидної анемії. Внаслідок такої

Іни у структурі гемоглобіну змінюються властивості, що призво-

. до зниження його розчинності. При цьому еритроцити набувають

овидної форми і не виконують повністю своїх функцій.

^ м'язах тварин міститься хромопротеїд—міоглобін. Як і ге-

тобіп, він приєднує кисень, отже, забезпечує м'язи киснем. У ви- ,

їді оксиміоглобіну (НЬО.,) міоглобін створює резерв кисню в м'я-

у стані спокою і більше використовує його при фізичному на-

аженні для забезпечення метаболічних процесів організму. Бу-

! міоглобіну подібна до будови субодиниці гемоглобіну — він

гься з білка глобіну і простетичної групи гему, однак до

ду міоглобіну входить лише одна молекула гему. Велика кіль-

, міоглобіну міститься в м'язах тварин, які живуть у воді (че-

.іхи, кити, тюлені, пінгвіни). Створення запасу кисню має для

Гл.

Гл.

Утворення комплексів білків з ліпідами — ліпопротеїдів — сприяє розчинності і стабілізації ліпідів та забезпечує їх транспорт до різних органів і тканин організму, причому в комплексі з білками ліпіди набувають нових властивостей. Так, на відміну від ліпідів, які не розчиняються у воді і розчиняються в органічних розчинниках, ліпопротеїди набувають здатності розчинятися у воді і втрачають здатність розчинятися в органічних розчинниках.

Зв'язок між білковою і ліпідною частинами в молекулах ліпопротеїдів залежить від наявності або відсутності в молекулі ліпідів іонізованих-груп атомів. Якщо до складу простетичиої групи ліпопротеїдів входять полярні ліпіди — фосфатиди, то між білком і ліпідним компонентом утворюються лабільні некозалентні зв'язки (за Ю. Б. Філіповичем):

Якщо до складу простетичиої групи ліпопротеїдів входять неполярні ліпіди, які не мають іонізованих груп (триаціпгліцериди) то білкова частина розміщується на поверхні, утворюючи зовнішню гідрофільну оболонку, всередині якої розміщені ліпіди, що утворюють центр міцели. Така будова ліпопротеїдів забезпечує виконання нимД важливої транспортної функції і зумовлює розчинність лілпп_00теі-_а',-3 у рідинах клітин.

Усі ліпопротеїди поділяють на кілька груп.

17. Дайте характеристику вторинної структури нуклеїнових кислот.

18. Назвіть основні параметри подвійної спіралі ДНК.

19. Охарактеризуйте такі форми ДНК: А, В, С, SBS і 2.

20. Охарактеризуйте вторинну структуру РНК.

21. Дайте характеристику структурної організації ДНК в хромосомах.

22. Охарактеризуйте фізико-хімічні властивості нуклеїнових кислот.

23. Дайте характеристику молекулярної маси нуклеїнових кислот.