Участие аминокислот в процессах катаболизма

Одним из путей катаболизма (деградации) аминокислот является их ферментативное декарбоксилирование (см.), приводящее к освобождению углекислого газа и образованию биогенных аминов, обладающих высокой биологической активностью, напр, гистамина

из гистидина; серотонина

из окситриптофана; γ-аминомасляной к-ты из глутаминовой к-ты:

H₂N-CH₂-CH₂-CH₂-COOH

тирамина из тирозина

Декарбоксилирование аминокислот катализируется декарбоксилазами (см.), коферментом к-рых обычно является пиридоксальфосфат, однако механизм декарбоксилирования аминокислот остается недостаточно выясненным. В декарбоксилазе гистидина коферментная функция принадлежит остатку пировиноградной к-ты, карбоксильная группа к-рой соединена с пептидной цепью белка-фермента кислотноамидной связью:

Образовавшиеся при декарбоксилировании аминокислот амины служат субстратами окисления для моноамино- и диаминооксидаз — ферментов, отличающихся друг от друга не только белковой частью, но и коферментами: митохондриалыше моноаминооксидазы (см.) принадлежат к флавопротеидам, их кофсрмент — флавинадениндинуклеотид. У диаминооксидаз коферментом служит пиридоксальфосфат. Образующиеся при дезаминированип монаминов аммиак и альдегиды претерпевают дальнейшие превращения: обезвреживание аммиака происходит преимущественно путем образования мочевины (см.), углеродный скелет аминов (в виде альдегидов) подвергается дальнейшему окислению.

Другим процессом деградации L-аминокислот является их окислительное дезаминирование (см.), идущее с образованием аммиака и кетокислот. Эта реакция протекает в организме высших животных и человека очень медленно (в противоположность окислительному образованию аммиака из D-аминокислот), однако может осуществляться быстрее косвенным путем: сначала при персаминировании образуется α-глутаминовая к-та, к-рая затем при дезаминировании является источником кетоглутаровой к-ты и аммиака. Следует, однако, учесть, что в реакции дезаминирования равновесие смещено в сторону восстановительного образования глутаминовой к-ты, т. е. слева направо:

Пути образования аммиака из аминокислот остаются недостаточно ясными.

В последнее время Г. X. Бунатяном и его сотрудниками большое значение в процессе образования аммиака (в частности, в ц. н. с. и в печени) приписывается отщеплению NH₂-группы аденина, находящегося в составе никотинамидадениндпнуклеотида (НАД). Продуктом этой реакции является дезамгшоникотинамид-адениндинуклеотид (деНАД):

Дезаминоникотинамидадениндинуклеотид (деНАД)

Последующее аминирование деНАД осуществляется при участии аспа-рагиновой к-ты, протекает с образованием промежуточного продукта (НАД-янтарной к-ты) и после отщепления фумаровой к-ты приводит к восстановлению первоначальной структуры НАД (рис. 4):

Рис. 4. Схема превращении дезамнноникотинамидадениндннуклеотида

Следовательно, по Г. X. Бунатяну, дезаминирование α-аминокислот с образованием аммиака протекает через образование аспарагиновой к-ты путем переаминирования, передачи аминогруппы на деНАД, образования НАД и отщепления аммиака от НАД.

В наст, время еще невозможно оценить, насколько широко этот процесс представлен в организме и каково его биологическое значение. ДеНАД приписывают высокую биологическую активность в качестве фактора, легко проникающего как в окисленной, так и в восстановленной форме через мембрану митохондрий и значительно повышающего энергетическую эффективность окислительного фосфорилирования.