Наружная и внутренняя митохондриальные мембраны

Митохондрия, окруженная двойной мембраной, имеет две полости и четыре мембранные поверх­ности. Наружная мембранасодержит значитель­ное количество белка, порина.Этот белок форми­рует поры с диаметром, позволяющим молекулам размером до 5000 дальтон свободно проходить в первую полость. Таким образом, ионы, аминокис­лоты, сахара и другие цитозольные компоненты беспрепятственно проходят в первое, межмембранное пространство.Группа ферментов, локали­зованная в этом пространстве, фосфорилирует нуклеотиды и сахара нуклеотидов.

Внутренняя мембранамитохондрий формирует гораздо более плотный барьер, она значительно больше наружной мембраны и образует множество смежных складок - крист.Эти складки значитель­но увеличивают площадь поверхности митохонд­рий. Многие ферментативные реакции происходят более эффективно, если ферменты связаны с мито­хондриальной поверхностью, что и обеспечивают кристы (см. рис. 5-1).

Митохондриальный матрикс

Митохондриальный матрикс играет важную роль. Матриксная поверхность внутренней мем­браны включает в себя белковые комплексы, уча­ствующие в синтезе АТФ. Огромное количество метаболических ферментоврасполагается в ми­тохондриальном матриксе,включая ферменты, участвующие в окислении липидов, окислении уг­леводов, в цикле трикарбоновых кислот, или цик­ле Кребса. Кроме них, в матриксе локализуются митохондриальный геном, а также рибосомы, тРНК ферменты, необходимые для транскрипции митохондриальной ДНК и экспрессии соответст­вующих генов. Число этих генов относительно мало, по сравнению с генами, расположенными в ядре.

Механизм транспорта

Митохондриальных белков

Митохондрии служат метаболическим центром клетки; эти органеллы - место синтеза АТФ, про­цесса, требующего участия многочисленных фер­ментов, большинство из которых поступает из ци­тозоля (рис. 3-8).

Почти все белки, предназначен­ные для транспорта в митохондрии, синтезируются на полирибосомах, локализованных в цитозоле.

Белки, предназначенные для транспорта в мито­хондрии, имеют сигнальный пептид,локализован­ный на N-конце. Сигнальные пептиды варьируют в размере от 12 до 80 остатков. Этот участок белка также формирует амфифильный завиток:заря­женные остатки сгруппированы на одной стороне альфа-спирали, а неполярные остатки локализова­ны на другой стороне. Амфифильный завиток со­единяется с участком связывания митохондриаль­ного распознающего рецептора,локализованного на наружной мембране.

Процесс транспорта достаточно сложен и вклю­чает несколько элементов (табл. 3-4).

Таблица 3-4. Основные элементы системы транспорта белка в митохондрию

Элементы	Роль
Рибосомы	Почти все импортируемые белки производятся на по­лирибосомах в цитозоле
Сигнальный пептид	Белки, предназначенные для мтохондрий, имеют сиг­нальные пептиды, локализованные на N-конце
Амфифильный завиток	Сигнальные пептиды формируют амфифильный зави­ток. Заряженные остатки сгруппированы на одной стороне завитка, а неполяр­ные остатки локализованы на другой стороне
Митохондриальный распознающий рецептор	Амфифильный завиток взаимодействует со связывающим доменом митохондриального рецептора распо­знавания, локализованного на наружноймембране
Шапероны	Вновь синтезированные для митохондрий белковые цепи связаны с шаперонными белками, которые способст­вуют определению правиль­ной укладки и функциониро­вания импортированных белков

Митохондриальные шапероны

Вновь синтезированные белки, предназначенные для митохондрий, при подготовке к импорту связываются с другим классом цитозольных бел­ков. Существует несколько типов этих белков, на­зываемых шаперонами. Они обнаруживаются поч­ти во всех клеточных органеллах и в цитоплазме. Кроме других функций, шапероны обеспечивают правильное сворачивание (фолдинг) и оконча­тельную конформацию других белков, и поэтому необходимы для здоровья клетки и организма.

Шапероны найдены во всех организмах от бактерий до млекопитающих. В некоторых случаях эти белки имеют другое название. Одно из се­мейств шаперонов называется белками теплового шока (hsp) (рис. 3-9).

Их обнаружили случайно: исследователи открыли, что определенные белки синтезируются в клетках плодовой мушки при уве­личении температуры всего на несколько градусов. Белки теплового шока имеют большую внутриви­довую устойчивость и интенсивно экспрессируются во всех клетках даже в нормальных для роста условиях. Их транскрипция и трансляция значи­тельно возрастают при чрезвычайных условиях внешней среды. Предполагают, что шапероны необходимы для правильного сворачивания белков в условиях теплового стресса.