Колинеарность гена и продукта
У прокариотов обнаружено линейное соответствие последовательности кодонов гена и последовательности аминокислот в белковом продукте, или, как говорят, существует колинеарность гена и продукта.
Таблица 4-4. Генетический код
Первое основание | Второе основание | |||
U | С | А | G | |
U | UUU Фен | UCU Cep | UAU Тир | UGU Цис |
UUС Фен | UCC Сер | иАСТир | UGC Цис | |
UUА Лей | UCA Cep | UAA* | UGA* | |
UUG Лей | UCG Сер | UAG* | UGG Apr | |
С | CUU Лей | CCU Про | CAU Гис | CGU Apr |
CUC Лей | ССС Про | САС Гис | CGC Apr | |
CUA Лей | ССА Про | САА Глн | CGA Apr | |
CUG Лей | CCG Про | CAG Глн | CGG Apr | |
А | AUU Иле | ACU Tpe | AAU Асн | AGU Сер |
AUC Иле | АСС Тре | ААС Асн | AGG Сер | |
AUA Мет | АСА Тре | ААА Лиз | AGA Apr | |
AUG Мет | ACG Тре | AAG Лиз | AGG Apr | |
G | GUU Ban | GCU Ала | GAU Асп | GGU Гли |
GUC Вал | GCC Ала | GAC Асп | GGC Гли | |
GUА Вал | GСА Ала | GАА Глу | GGA Гли | |
GUG Вал | GСG Ала | GAG Глу | GGG Гли |
Примечания:U - урацил; С - цитозин; А - аденин; G - гуанин; * - терминирующий кодон.
У эукариотов последовательности оснований в гене, колинеарные аминокислотной последовательности в белке, прерываются нитронами. Поэтому в эукариотических клетках аминокислотная последовательность белка колинеарна последовательности экзонов в гене или зрелой мРНК после посттранскригщионного удаления интронов.
Б. - Основные компоненты белоксинтезирующей системы
Как видно из табл. 4-3, для синтеза полипептидной цепи необходимо большое количество компонентов, совместное и согласованное взаимодействие которых приводит к образованию белка.
Аминокислоты
Все 20 аминокислот, входящих в структуру белков организма человека, должны присутствовать в достаточном количестве. Это требование прежде всего относится к незаменимым (т.е. не синтезирующимся в организме) аминокислотам, так как недостаточное снабжение клетки хотя бы одной незаменимой аминокислотой приводит к снижению, а иногда и полной остановке синтеза белка на кодоне, требующем включения этой аминокислоты в белок.
мРНК.Содержит информацию о структуре синтезируемого белка и используется в качестве матрицы.
тРНК.У человека около 50 различных тРНК обеспечивают включение аминокислот в белок. тРНК называют " адапторные молекулы",так как к акцепторному концу этих молекул может быть присоединена определённая аминокислота, а с помощью антикодона они узнают специфический кодон на мРНК. В процессе синтеза белка на рибосоме связывание антикодонов тРНК с кодонами мРНК происходит по принципу комплементарности и антипараллельности.
Антикодон тРНКАрг | (3')-G-С-С-(5') |
Кодоны Apr: | (5')-C-G-G-(3') |
Однако оказалось, что число тРНК для каждой аминокислоты не совпадает с числом кодирующих её кодонов в мРНК, и, следовательно, некоторые тРНК способны связываться больше чем с одним кодоном.
Исследование этого вопроса позволило установить следующее:
- первые два основания кодона и последние два основания антикодона образуют обычные прочные пары (гуанинцитозин и аденинурацил) и вносят наибольший вклад в специфичность декодирования;
- связывание третьего основания кодона с первым основанием антикодона происходит слабее, чем с первыми двумя, и это позволяет некоторым тРНК прочитывать больше чем один кодон.
Гипотеза, объясняющая характер кодонан-тикодонового взаимодействия, получила название"гипотезы качания"(т.е. третье основание большинства кодонов имеет определённую степень свободы при образовании пары с соответствующим антикодоном и как бы "качается").
Так, например, одна из аргининовых тРНК имеет антикодон 5'-I-C-G-3', который может узнавать 3 разных аргининовых кодона: