М,С,Ф) Під час термічної обробки їжі спостерігають незворотні зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву
А. Денатурація
В. Гідратація
С. Ренатурація
D. Діаліз
Е. Висолювання
115. (М,С,Ф) До складу хроматину входять пістонові білки, що мають позитивний заряд. Яка з перелічених амінокислот у найбільшій кількості входить до складу гістонових білків і має позитивний заряд?
А. Лізин
В. Серин
С. Валін
D. Треонін
Е. Аланін
116. (М,С,Ф) Наявність у білках деяких амінокислот призводить до порушення структури білка. Вкажіть, яка з амінокислот призводить до згину поліпептидного ланцюга?
A. Пролін
B. Лейцин
C. Ізолейцин
D. Глутамінова кислота
Е. Валін
117. (М,С,Ф) У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді відмічаються набряки. Біохімічний аналіз крові вказує на гіпопротеїнемію. З порушенням вмісту якої фракції білків плазми крові найбільш вірогідно пов’язаний такий стан?
А. Зменшенням альбумінів
В. Зменшенням α1-глобулінів
С. Зменшенням α2-глобулінів
D. Зменшенням β-глобулінів
Е. Збільшення альбумінів
118. (М,С,Ф) Вміст яких незамінних амінокислот у їжі людини визначає повноцінність білків?
A. Ізолейцину, гістидину
B. Проліну, серину
C. Серину, валіну
D. Тирозину, аланіну
E. Цистеїну, гліцину
119. (М,С,Ф) Складний білок муцин є основою різних слизів (слини, шлунка, кишечника), виконує захисну функцію, забезпечує фізичний контакт між клітинами за хімічною природою є:
А. Глікопротеїном
В. Протеогліканом
С. Ліпопротеїном
D. Фосфопротеїном
Е. Фосфоліпідом
120. (М,С,Ф) Первинна структура білка – це
А. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
В. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
Е. Послідовність нуклеотидів
121. (М,С,Ф) Вторинна структура білка – це
А. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
С. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками
122. (М,С,Ф) Третинна структура білка – це
А. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками а
С. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
D. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками
123. (М,С,Ф) Четвертинна структура білка – це
А. Об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів
В. Послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних пептидними зв’язками
С. Ряд конформацій (α-спіраль або β- структура), утворення яких зумовлено водневими зв’язками
D. Спосіб укладки у трьохмірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою
Е. Послідовність моносахаридів, об’єднаних глікозидними зв’язками
124. (М,С,Ф) У стабілізації третинної структури білка приймають участь такі хімічні зв’язки...
А. Водневі, іонні, гідрофобні, дисульфідні
В. Глікозидні, пептидні
С. Пептидні, водневі
D. Пептидні, глікозидні
Е. Іонні, складноефірні
125. (М,С,Ф) У стабілізації первинної структури білка приймають участь такі хімічні зв’язки...
А. Пептидні
В. Глікозидні
С. Гідрофобні
D. Водневі
Е. Іонні
126. (М,С,Ф) За будовою білки поділяють на глобулярні та фібрилярні. До числа фібрилярних білків можна віднести...
А. Колаген, еластин, α- кератин
В. Альбуміни, глобуліни
С. Міоглобін, гемоглобін
D. Протаміни, гістони
Е. Проламіни, глутеліни
127. (М,С,Ф) До числа найважливіших фізико-хімічних властивостей білків відносять денатурацію, яка характеризується...
А. Втратою білковою молекулою її нативної конформації
В. Таким значенням рН, при якому білок є електронейтральний
С. Руйнуванням пептидних зв’язків
D. Утворенням дисульфідних зв’язків
Е. Всі перерахованим
128. (Ф) Метильні групи (СН3-) використовуються в організмі для синтезу таких важливих сполук як креатин, холін, адреналін та інші. Яка з незамінних амінокислот, є джерелом цих груп?
A. Метіонін
B. Ізолейцин
C. Валін
D. Лейцин
E. Триптофан
129. (М,С,Ф) У хворого швидко розвиваються набряки. Зниження вмісту яких білків сироватки крові призводить до їх появи?
A. Альбумінів
B. α1-Глобулінів
C. α 2-Гло6улінів
D. β-Глобулінів
E. Фібриногену
130. (Ф) В організмі людини є пептид, в утворенні якого бере участь γ-карбоксильна група глутамінової кислоти. Як називається цей пептид?
A. Глутатіон
B. Карнозин
C. Ансерин
D. Окситоцин
E. Вазопресин
131. (С) Яка речовина надає слині в’язкого, слизистого характеру, виконує захисну роль, запобігає механічному пошкодженню слизової оболонки ротової порожнини?
A. Муцин
B. Глюкоза
C. Калікреїн
D. Амілаза
E. Лізоцим
132. У пацієнта вміст загального білка в плазмі крові є в межах норми.
Які серед наведених показників вірогідні для цього випадку?
А. 65-85 г/л
В. 50-60 г/л
С. 55-70 г/л
D. 35-45 г/л
Е. 85-95 г/л
133. (М,С,Ф) Противірусні препарати інтерферони отримують методами генної інженерії. Яка хімічна структура інтерферонів, що дозволяє такий синтез?
А. Білки
В. Олігопептиди
С. Дезоксирибонуклеїнові кислоти
D. Рибонуклеїнові кислоти
Е. Олігонуклеотиди
134. (Ф) Препарат танін використовують у медичній практиці як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечника. В’яжуча дія таніну пов’язана з його здатністю...
А. Денатурувати білки
В. Гідролізувати білки
С. Ренатурувати білки
D. Висолювати білки
Е. Окиснювати білки
135. (Ф) Інактивація вітаміну РР і його коферментних форм здійснюється шляхом метилювання до N-метилнікотинаміду, який виводиться з сечею. Тому при тривалому призначенні вітаміну РР у великих дозах доцільною є наступна корекція дієти...
А. Збагатити дієту білками, багатими на метіонін
В. Збагатити дієту білками, багатими на триптофан
С. Збагатити дієту ненасиченими жирними кислотами
D. Збагатити дієту вуглеводами
Е. Різке обмеження вуглеводів