Проверьте знания с помощью приводимых ниже тестов. Продолжительность жизни эритроцитов составляет примерно (1) дней
Продолжительность жизни эритроцитов составляет примерно …(1) дней. Катаболизм эритроцитов происходит главным образом в …(2), …(3) и …(4). Распад эритроцитов в этих клетках начинается с распада гемоглобина …(5) и …(6) и последующего гидролиза ферментами лизосом белковой части гемоглобина.
Первая реакция катаболизма гема происходит при участии …(7) – зависимого ферментативного комплекса …(8), ферментативная система локализована в …(9) эритроцитов. В ходе реакции образуется линейный тетрапиррол – …(10), пигмент, имеющий …(11) цвет. Образовавшийся пигмент …(12) восстанавливается до …(13) НАДФН–зависимым ферментом …(14). Продукт восстановления плохо растворим в воде, по крови транспортируется в комплексе с белком плазмы крови …(15). Эту форму билирубина называют …(16) или …(17). Комплекс «альбумин-билирубин» с током крови поступает в …(18), где к билирубину присоединяется …(19) кислота и образуется хорошо растворимый в воде конъюгат – …(20). Эта форма билирубина называется …(21), или …(22) билирубином. Донором глюкуроновой кислоты служит …(23). Специфические ферменты …(24) катализируют образование моно– и диглюкуронидов билирубина.
Секреция конъюгированного билирубина в …(25) идёт по механизму активного транспорта.
В кишечнике поступившие билирубинглюкорониды гидролизуются с образованием …(26) и глюкуроновой кислоты. Под действием микрофлоры кишечника происходит восстановление …(27) до …(28), который выводится из кишечника. В подвздошной и толстой кишках небольшая часть последнего …(29) снова всасывается, попадает с кровью воротной вены в печень. Основная часть уробилиногена из печени в составе …(30) выводится в кишечник и выделяется с …(31) из организма, часть уробилиногена из печени поступает в …(32) и удаляется с …(33) в форме …(34). В норме небольшая часть уробилиногенов, образующихся в толстой кишке, под действием кишечной микрофлоры окисляется в прямой кишке до пигмента коричневого цвета …(35) и удаляется с фекалиями.
XVI. БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ
Плазма крови представляет собой динамическую систему, находящуюся в равновесии с окружающими тканями. Благодаря своему составу сыворотка крови принимает участие в питании тканей, в защите от возбудителей инфекционных заболеваний, в поддержании осмотического баланса и рН тканей, в транспорте соединений, регуляции клеточной активности и функции. Свои основные функции плазма выполняет за счет содержащихся в ней белков.
В плазме содержится большое количество белков, различающихся по составу, структуре и функциям. Фракционирование белков плазмы, а тем более идентификация и выделение индивидуальных белков представляет собой сложную задачу. Количество выявляемых фракций и их состав зависит от метода фракционирования, так как каждый метод характеризуется определенными возможностями. В силу этого фракции белков плазмы крови, выделенные различными методами, трудно сравнивать между собой.
Один из наиболее старых методов фракционирования белков плазмы–высаливание. Белки, осаждающиеся при 50-процентном насыщении сернокислым аммонием, называют глобулинами, а белки, остающиеся в надосадочной жидкости, – альбуминами. Высаливание – грубый метод фракционирования белков плазмы. В чистом виде путем высаливания можно получить только альбумин. В настоящее время высаливание применяют обычно для предварительной очистки белков, перед последующим более тонким фракционированием их другими методами.
Белки плазмы крови, за исключением некоторых липопротеидов, имеют удельный вес больше 1. Вследствие этого белки плазмы можно фракционировать методом ультрацентрифугирования, то есть создавая сильное гравитационное поле. Метод ультрацентрифугирования трудно использовать для выделения фракций белков плазмы.Он имеет в основном аналитическое значение и особенно ценен для определения молекулярной массы чистых белков, полученных другими методами.
В клинической практике большое распространение получило фракционирование белков плазмы методами электрофореза и иммуноэлектрофореза.
При электрофорезе в полиакриламидном геле белка сыворотки разделяются по трем параметрам: величине заряда, размеру и массе молекулы. Иммуноэлектрофорез позволяет фракционировать белки по параметру антигенной специфичности, определяемой особенностями третичной и четвертичной структур белковых молекул.
Широкое распространение получили хроматографические методы фракционирования белков плазмы, в частности гельхроматография на сефадексах. Они используются какдляаналитических, так и для препаративных целей.
16.1. Сопоставьте фракции белков сыворотки, выделяемые методом электрофореза на бумаге и в полиакриламидном геле. Какие фракции совпадают? Почему не совпадает большинство других фракций?
16.2. Охарактеризуйте принцип фракционирования белков плазмы на сефадексах.
16.3. Назовите белки, выделяющиеся в составе фракцийI,II и III при гельхроматографии на сефадексе G-200.
16.4. Белки фракции III, полученной при хроматографии на сефадексе G-200, подвергли разделению на сефадексе G-50. Какие при этом могут выделиться фракции? Назовите признаки, по которым их можно было бы охарактеризовать.
16.5. Охарактеризуйте альбумины кровипо следующим признакам:
а) клетки-продуценты,
б) основные функции,
в) молекулярная масса,
г) концентрация в крови,
д) причины снижения концентрации,
е) последствия снижения концентрации.
16.6. Охарактеризуйте альфа-фетопротеин по следующим признакам:
а) клетки-продуценты,
б) молекулярная масса,
в) изменение концентрации в крови в онтогенезе,
г) значение определения концентрации альфа-фетопротеина для диагностики заболеваний печени и прогнозирования акушерской патологии.
16.7. Охарактеризуйте альфа-1-антипротеазы кровипоследующим параметрам:
а) клетки-продуценты,
б) молекулярная масса,
в)заболевание, возникающее при отсутствии вкровиальфа-1-анти-
протеазы.
16.8. Охарактеризуйте альфа-2-макроглобулины крови по следующим признакам:
а) клетки-продуценты,
б) молекулярная масса,
в) особенности механизма антипротеолитического действия.
16.9. Охарактеризуйте гаптоглобины по следующим признакам:
а) клетки-продуценты,
б) молекулярная масса,
в) основная функция,
г) механизм реализации функции,
д) заболевание, возникающее при отсутствии в крови гаптоглобина.
16.10. Охарактеризуйте трансферрин по следующим признакам:
а) клетки-продуценты,
б) электрофоретическая подвижность,
в) молекулярная масса,
г) функции,
д) клиническое значение определения трансферрина.
16.11. Охарактеризуйте ферритин по следующим признакам:
а) клетки-продуценты,
б) молекулярная масса,
в) функции,
г) клиническое значение определения ферритина.
16.12.Охарактеризуйте хиломикроны (ХМ), липопротеиды очень низкой плотности (ЛОНП), низкой плотности (ЛНП) и высокой плотности (ЛВП) по следующим признакам:
а) процентное содержание триглицеридов,холестерина,фосфолипидови белка;
б) вид аполипопротеина;
в) функции, выполняемые аполипопротеинами различных видов;
г) функция липопротеидов;
д) клиническое значение определения концентрации в крови.
16.13. Перечислите белки, которые называют белками острой фазы. Какое клиническое значение имеет определение белков острой фазы в крови больных?
16.14. Комплементом называют многокомпонентную самособирающуюся систему белков крови, играющую ключевую роль в поддержании иммунного гомеостаза. Существует два пути активации комплемента – классический и альтернативный. Перечислите компоненты классического пути, альтернативного пути и общие для обоих путей. Назовите путь активации, для инициации которого необходимо наличие комплекса антиген-антитело.
16.15. Нарисуйте схемы классического и альтернативного путей активизации комплемента.
16.16. Перечислите и охарактеризуйте эффекторные функции комплемента.
16.17. Назовите и охарактеризуйте заболевания, молекулярной основой которых является дефицит комплемента или его ингибиторов. Обсудите механизм возникновения этих заболеваний.
16.18. Иммуноглобулины представляютсобой семейство сывороточных белков со сложной структурной организацией молекул, способных в качестве антител специфически взаимодействовать с антигеном. Назовите 5 основных классов иммуноглобулинов. Напишите молекулярные формулы иммуноглобулинов этих классов.
16.19.Нарисуйте схемы структуры IgG, IgM и IgA. Покажите на этих схемах особенности состава полипептидных цепей различных классов иммуноглобулинов. Назовите классы иммуноглобулинов: а) способные связывать комплемент, б) обладающие гомоцитотропными свойствами, в) способные проникать через плаценту.
16.20. Назовите патологические состояния, развивающиеся: а) при снижении концентрации или отсутствии в крови различных классов, иммуноглобулинов, б) при отсутствии альфа-1-антопротеаз, в) при отсутствии в крови гаптоглобулина, г) при снижении концентрации ЛВП, г) при повышении концентрации ЛОНП и ЛНП, д) при снижении концентрации альбуминов.
16.21. Назовитебелки плазмы крови: а) при снижении концентрации которых возникают отеки, б) при отсутствии которых развивается эмфизема легких. Обсудите механизм взаимосвязи между биохимическими изменениями и возникновением патологических состояний.
16.22. Выраженность гиперферментемии при различных заболеваниях определяется: а) количеством ферментов в тканях, б) локализацией ферментов в субклеточных органеллах, в) скоростью высвобождения ферментов из поврежденных клеток и тканей, г) изменением проницаемости клеточных мембран, д) индукцией синтеза ферментов, е) скоростью активации и ингибирования ферментов в сосудистом русле, ж) скоростью исчезновения ферментов из сосудистого русла. Прокомментируйте каждое из этих положений. Приведите конкретные примеры.
16.23. В плазме крови больных определяют активность следующих ферментов, относящихся к классу гидролаз: липазы, холинэстеразы, щелочной фосфатазы, амилазы, трипсина. Охарактеризуйте их каталитическую специфичность. Назовите изоферменты щелочной фосфотазы. Нарисуйте схему их расположения на электрофореграмме. Какую информацию может дать определение указанных ферментов и изоферментов в плазме крови?
16.24. В плазме крови больных определяют активность следующих ферментов, относящихся к классу оксидоредуктаз: алкогольдегидрогеназы, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы. Охарактеризуйте их каталитическую специфичность. Назовите изоферменты лактатдегидрогеназы. Напишите их молекулярные формулы. Нарисуйте схему их расположения на электрофореграмме. Какую информацию может дать определение указанных ферментов и изоферментов в плазме крови?
16.25. В плазме крови больных определяют активность следующих ферментов, относящихся к классу трансфераз: аланин– и аспартатаминотрансферазы, фосфокреатинкиназы, орнитинкарбомоилтрансферазы. Охарактеризуйте их каталитическую специфичность. Назовите изоферменты фосфокреатинкиназы. Напишите их молекулярные формулы. Нарисуйте схему их расположения на электрофореграмме. Какую информацию может дать определение указанных ферментов и изоферментов в плазме крови?
16.26. Назовите основные причины изменения активности ферментов при патологических состояниях.
16.27. Назовите ферменты, повышение активности которых характерно для: а) ишемии миокарда,б) гепатитов, в) панкреатитов.
16.28. Выделяют три группы ферментов крови: секреционные (или плазмоспецифические), клеточные (или индикаторные) и экскреционные. Охарактеризуйте каждую из этих групп. Приведите конкретные примеры ферментов каждой группы.
16.29. При заболеваниях печени выделяют 6 синдромов – цитолитический, синдром холестаза, гепатодепрессивный, синдром шунтирования печени, мезенхимально-воспалительный, синдром регенерации и опухолевого роста. Охарактеризуйте каждый из этих синдромов. Выберите биохимические признаки, являющиеся индикаторами для каждого из перечисленных синдромов:
а) повышение активности аминотрансфераз,
б) снижение протромбинового индекса,
в) повышение концентрации иммуноглобулинов,
г) повышение концентрации щелочной фосфатазы,
д) появление в крови альфа-фетопротеина,
е) повышение концентрации свободныхфенолов,
ж) повышение концентрации желчных кислот,
з) положительная тимоловая и сулемовая пробы,
и) снижение концентрации холестерина,
к) снижение активности холинэстеразы,
л) повышение активности лактатдегидрогеназы,
м) повышение концентрации общего и конъюгированного билирубина,
н) повышение концентрации аминокислот,
о) снижение концентрации альбумина,
п) повышение активности глутаматдегидрогеназы,
р) повышение концентрации аммиака.