Биоэнергетика. Обмен углеводов. 2 страница
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните классификацию аминокислот.
2. Вспомните, что такое изоэлектрическая точка аминокислот.
Задача № 1.28
Трипептид, выделенный из токсина змей, состоит из трех незаменимых аминокислот – серусодержащей, гетероциклической и гидроксилсодержащей. Напишите этот трипептид и определите его изоэлектрическую точку.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните классификацию аминокислот.
2. Какие аминокислоты называются незаменимыми?
3. Что такое изоэлектрическая точка?
Задача № 1.29
Дано три группы белков:
| Б1 | Б2 | Б3 | Б4 | ||
| А М.м. | рI | ||||
| Б М.м. | рI | ||||
| В М.м. | рI |
Как разделить белки соответствующей группы, используя только высаливание и центрифугирование (для удаления осадка). При прочих равных условиях растворимость белка зависит только от молекулярной массы.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните принцип центрифугирования.
2. Что такое высаливание?
3. Что такое изоэлектрическая точка?
Задача № 1.30
Чем объяснить возможное снижение растворимости белков при отщеплении от них пептидов (как в случае с фибриногеном)?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните, что такое изоэлектрическая точка белка, и как меняются свойства белков в изоэлектрической точке.
2. Что такое растворимость белков, чем она обусловлена?
Задача № 1.31
По данным количественного аминокислотного анализа в сывороточном альбумине содержится 0,58% триптофана, молекулярная масса которого равна 204. Рассчитайте минимальную молекулярную массу альбумина.
Для обоснования ответа и выполнения расчетов вспомните:
1. Вспомните, что такое альбумины.
2. К какой группе аминокислот относится триптофан?
Задача № 1.32
Олигопептид, выделенный из мозга животного, имеет последовательность глу-гис-три-сер-тир-гли-лей-арг-про-гли. Определите суммарный заряд молекулы при рН 3,0; 5,5; 11,0. В какой области рН лежит изоэлектрическая точка пептида?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Классификацию аминокислот.
2. Что такое олигопептиды?
3. К каким группам относятся перечисленные аминокислоты?
Задача № 1.33
Студент получил задание – охарактеризовать активный центр 3 ферментов Е1, Е2, Е3. Для этого он использовал вещества: диизопропилфторфосфат (ДФФ) и монойодуксусную кислоту, а также субстраты этих ферментов. Проведя свои опыты, студент сделал вывод, что Сер присутствует в активном центре ферментов Е1 и Е2, а в активном центре Е1, Е3 и Е2 он определил наличие аминокислотного остатка Цис. Оцените достоверность результатов, полученных студентом.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Почему в работе студент использовал ДФФ и монойодуксусную кислоту; представьте схемы, объясняющие механизм их взаимодействия с ферментом;
2. Как студент мог определить активность ферментов; укажите, в каких единицах измеряется активность ферментов.
Задача № 1.34
В 1935 г. немецкий врач Г. Домагк обнаружил противомикробное действие протонзила (красного стрептоцида), синтезированного в качестве красителя. Вскоре было установлено, что «действующим началом» красного стрептоцида служит образующийся при его метаболизме сульфаниламид (стрептоцид), от которого произошла большая группа сульфаниламидных препаратов.
Бактериостатическое действие сульфаниламидов связано с тем, что они замещают парааминобензойную кислоту (ПАБК) в активном центре фермента дигидроптеоратсинтазы в процессе синтеза бактериями фолиевой кислоты, необходимой для образования нуклеотидов, т.е. сульфаниламиды – псевдосубстраты. Нарушение синтеза нуклеотидов и, следовательно, нуклеиновых кислот вызывает изменения роста и развития микроорганизмов.
В организме человека фолиевая кислота не синтезируется, а поступает с пищей, как витамин.
Объясните механизм антибактериального действия сульфаниламидов.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Как называется такой тип ингибирования? Благодаря чему он возможен (сравните химические структуры сульфаниламидов и ПАБК)?
2. Как такие ингибиторы влияют на Км и Vmax-реакции?
3. Почему сульфаниламиды неэффективны в средах, где много ПАБК (например, там, где находится гной)?
4. Почему при лечении обычно назначают сразу «ударную» дозу сульфаниламидов?
5. Будут ли сульфаниламиды влиять на усвоение фолиевой кислоты человеком?
Задача № 1.35
Сукцинатдегидрогеназа катализирует превращение
НOOC-CH2-CH2-COOН + ФАД+ → НООС-СН=СН-СООН + ФАДН2
Малонат является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы. Диметиловый эфир малоната не ингибирует фермент. Каков результат взаимодействия субстрата и фермента?
Для обоснования ответа вспомните:
I. Структурные формулы сукцината, малоната и диметилового эфира малоната.
3. Какие участки молекулы сукцината и малоната вступают во взаимодействие с субстратным центром сукцинатдегидрогеназы?
4. За счет каких связей может осуществляться такое взаимодействие?
5. Могут ли возникнуть такие связи между субстратным центром фермента и диметиловым эфиром малоната?
Задача № 1.36
Трансаминаза катализирует реакцию переноса аминогруппы от глутамина на оксалоацетат. Коферментом этого каталитического процесса является фосфопирироксидаль. Рассчитайте величину Км для комплекса апофермент – фермент, исходя из приведенных ниже данных, полученный результат сравните как менялась, а все остальные условия, и в частности концентрация глутамата и оксалоацетата, оставались постоянными.
Скорость исчезновения глутамата 0,17 0,27 0,43 0,65 0,78 0,81
Количество ФП в смеси, мкМ 0,30 0,50 1,0 2,0 4,0 10,0
Для обоснования ответа вспомните:
1. Нарисуйте на миллиметровой бумаге прямоугольную систему координат и отложите на оси абсцисс величины обратные количеству ФП (I/ФЛ), а по оси ординат - величины обратные скорости исчезновения глутамата (I/V ).
2. Покажите на графике зависимость между I/ФП и I/V. Какую она имеет форму?
3. Чему численно равны отрезки, отсекаемые на осях абсцисс и ординат линией, выражающей зависимость между I/ФП и I/V ?
Задача № 1.37
Водно-солевой экстракт, полученный из гомогената сердца кролика окисляют малонат, мезотартрат и оксибутират. Окисление всех субстратов сопровождается восстановлением.
В результате этого были получены следующие данные:
при окислении малоната Кm – 0,3 мл, Vmax - 0,182 ед 0П/мин;
при окислении мсзотартрата Км -0,9 мМ, Vmax - 0,00182 ед OП/мин;
при окислении оксибутирата Km - 3 мМ, Vmax - 0,0118 ед OП/мин.
Для исследования одновременного окисления двух субстратов готовили четыре смеси. Состав смесей, а также скорость восстановления НАД 
(рассчитанная по уравнению Михаэлиса-Ментен и определенная в опыте) представлены в таблице:
| Малат, мМ | 0,1 | 0,2 | 0,1 | 0,2 |
| Мезотартрат, мМ | 2,0 | 1,0 | - | - |
| Оксибутират, мМ | - | - | 10,0 | 5,0 |
| V , рассчитанная | 0,046 | 0,074 | 0,054 | 0,080 |
| V , определенная | 0,019 | 0,046 | 0,054 | 0,080 |
Сколько дегидрогеназ экстракта участвует в окислении субстратов? Сопоставьте полученные данные со структурой использованных субстратов и сделайте вывод о специфичности действия ферментов экстракта.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Формулу уравнения Михаэлиса-Ментен.
2. В каком случае V окисления НАД+, определенная в опыте будет меньше V, рассчитанной по уравнению Михаэлиса-Ментен при конкуренции двух субстратов за фермент или при отсутствии такой конкуренции?
Задача № 1.38
Возможны 3 варианта соотношений Кm фермента и физиологической концентрации специфического для него субстрата (S) в клетке:
1. Km « (S),
2. Km = (S)
3. Km » (S)
Охарактеризуйте зависимость между концентрацией субстрата и скоростью его ферментативного превращения при каждом из этих вариантов.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Нарисуйте графики Михаэлиса-Ментен для каждого из этих вариантов, указав на них диапазон физиологических концентраций субстрата.
1. Покажите, на какую величину изменится скорость ферментативного процесса при изменении концентрации субстрата от минимальных до максимальных величин.
2.Каково насыщение фермента субстратом в каждом из указанных вариантов?
Задача № 1.39
Фосфорилирование глюкозы в печени катализируется двумя ферментами – гексокиназой с Km для глюкозы равной 10-5м и глюкокиназой с Km для глюкозы равной 2*10-2м. Какой из этих ферментов принимает участие в регуляции интенсивности фосфорилирования глюкозы в печени, если концентрация глюкозы в крови воротной вены после приема углеводной пищи равна примерно 10-2м? Обоснуйте ответ.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Как будет изменяться скорость реакции в случае увеличения
a) Km « (S),
b) Km = (S)
c) Km » (S)
2. Какую реакцию катализируют эти ферменты?
3. Что такое константа Михаэлиса?
4. В каких тканях работает глюкокиназа и гексокиназа?
Задача № 1.40
Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбоксилазой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмовидную форму. После обработки фермента солями ртути каталитическая активность увеличивается примерно в 4 раза, а кривая зависимости V=(S) приобретает форму гиперболы. Какие выводы о структурных и внутримолекулярных взаимодействиях фермента можно сделать?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Для каких ферментов характерна сигмовидную форма зависимости V=(S) ?
2. Нарисуйте кривые, иллюстрирующие приведенные данные.
Задача № 1.41
Глутаматдекарбоксилаза катализирует реакцию:
В6
Глутаминовая кислота → ГАМК + СО2
Для обоснования ответа вспомните:
1. По изменению концентрации каких веществ можно охарактеризовать активность фермента?
2. Как можно увеличить скорость данной реакции?
Задача № 1.42
Фермент трипсин способен расщеплять пептидные связи белков. Почему обработка трипсином приводит к инактивации многих ферментов?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое ферменты?
2. К какому классу ферментов относится трипсин?
Задача № 1.43
Ингибитор снижает активность фермента до 30% от исходного уровня. Повышение концентрации субстрата катализируемой реакции восстанавливает 80% активности фермента. К какому типу относится данный ингибитор?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните типы ингибирования.
2. Действие какого ингибитора зависит от концентрации субстрата?
Задача № 1.44
О чем может свидетельствовать резкое повышение в крови активности аспартатаминотрансферазы (АСТ), если известно, что этот фермент локализован преимущественно в сердце?
Для обоснования ответа вспомните:
1. К какому классу относится АСТ?
2. Почему при патологии в крови повышается активность внутриклеточных ферментов?
Задача № 1.45
Высокие концентрации субстрата могут ускорять собственную утилизацию. За счёт чего это происходит?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое субстрат?
2. Что такое ферментативные цепи?
3. Каковы основные принципы регуляции ферментативных цепей.
Задача № 1.46
Полипептиды трасилол (контрикал), гордокс используются как лекарственные препараты при панкреатите. На чем основано их действие?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое ингибиторы?
2. Какие типы ингибирования вам известны?
Задача № 1.47
Протеолитические ферменты и дезоксирибонуклеазы используют для лечения гнойных ран. На чем основано их применение?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Какие реакции катализируют эти ферменты?
2. Как изменится вязкость гнойного содержимого, если она зависит от концентрации макромолекул в его составе?
3. Можно ли в этих целях использовать пепсин, коллагеназу и гиалуронидазу?
Задача № 1.48
Фермент триглицеринлипаза в жировой ткани может находиться в двух формах с различной активностью: в виде простого белка и фосфопротеина.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Объясните, каким путем одна форма фермента переходит в другую?
2. Почему этот переход сопровождается изменением активности фермента?
Задача № 1.49
Оптимальными условиями действия амилазы – фермента, расщепляющего крахмал, являются рН=6,8; температура 37ºС.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Как изменится активность фермента при изменении условий реакции?
2. Укажите причину изменений.
а) рН инкубационной среды =5;
б) температура инкубации 70ºС;
в) при добавлении в инкубационную среду СuS04;
г) при увеличении концентрации крахмала в присутствии СuS04 в инкубационной среде.
Задача № 1.50
В среде находится аллостерический фермент и его ингибитор. В результате специфической обработки (не влияющей на третичную структуру) фермент диссоциирует на субъединицы. Изменится ли при этом его активность? Если да, то как?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что представляет собой третичная и четвертичная структуры белка?
2. Что такое аллостерический фермент?
3. Что такое аллостерический ингибитор?
Задача № 1.51
Сравните специфичность действия двух групп пептидаз – пищеварительного тракта и свертывающей системы крови. В каком случае специфичность выше?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое пептидазы, к какому классу они относятся?
2. Что такое специфичность фермента?
Задача № 1.52
При некоторых заболеваниях рекомендуется применять ингибиторы пептидаз. Почему при пониженной свертываемости крови это не рекомендуется?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое пептидазы?
2. Что такое ингибиторы?
Задача № 1.53
Раствор, содержащий высокомолекулярные вещества различной природы (полисахариды, белки, нуклеиновые кислоты), проявляет каталитическую активность по отношению к какой-либо определенной реакции. Природа катализатора неизвестна. Установлено, что он обладает следующими свойствами:
а) снижает энергию активации;
б) ускоряет прямую и обратную реакции;
в) обладает высокой специфичностью;
г) ускоряет момент достижения равновесия, не сдвигая его;
д) прекращает каталитическое действие после добавления в раствор вещества, разрушающего пептидные связи. Какие из свойств служат прямым доказательством белковой природы катализатора?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое фермент?
2. Чем отличаются действия органических и неорганических катализаторов?
Задача № 1.54
Зерна в свежесобранных початках кукурузы сладкие из-за большого содержания в них глюкозы. Чем дальше от момента сбора, тем менее сладкими становится зерна в связи с превращением глюкозы в крахмал. Для сохранения сладкого вкуса початки сразу же после сбора помещают на несколько минут в кипящую воду и потом охлаждают. Как объяснить смысл такой обработки?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Что такое фермент?
2. Как зависит активность ферментов от температуры?
Задача № 1.55
Чем можно объяснить, что АТФ и цАМФ не конкурируют между собой за центры связывания в протеинкиназе, так что с регуляторными субъединицами связывается только цАМФ, а с каталитическими – только АТФ?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните и напишите формулы АТФ и цАМФ, какая из них имеет отрицательный заряд?
2. Вспомните строение протеинкиназы, чем отличаются регуляторные субъединицы от каталитических?
Задача № 1.56
Фермер использовал инсектицид хлорофос для обработки картофельного поля. У него появились признаки отравления: головная боль, тошнота, галлюцинации. Известно, что хлорофос является фосфорорганическим соединением, которое действует на ацетилхолинэстеразу. Почему он токсичен?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Как действуют фосфорорганические соединения на ацетилхолинэстеразу?
2. В каком участке фермента присоединяются фосфорорганические соединения?
Задача № 1.57
В таблице приведена скорость ферментативной реакции при разных концентрациях субстрата без ингибитора (О) и в присутствии двух ингибиторов (I1 и I2).
| [S], мМ | ||||||||
| ν мкг/ мин | ||||||||
| I1 | ||||||||
| I2 | 27,5 | 32,5 |
Определите, какой из ингибиторов является конкурентным, а какой – аллостерическим?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Какие типы ингибирования вам известны?
2. Чем они отличаются друг от друга?
Задача № 1.58
В сыворотке крови человека содержится ферменты кислые фосфатазы, которые гидролизуют биологические фосфоэфиры в слабокислой среде (рН 5,0). Источники этих ферментов в сыворотке – эритроциты, печень, почки, предстательная железа. С медицинской точки зрения особенно важно определение фермента простаты, что связано с его использованием для диагностики рака предстательной железы. Кислые фосфатазы из других тканей не ингибируются тартрат-ионами, а фермент из простаты – ингибируется. Как можно это использовать для разработки метода специфического определения активности кислой фосфатазы из предстательной железы в сыворотке крови?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Какую реакцию катализируют кислые фосфатазы?
2. Что такое специфичность действия ферментов?
3. Что такое изоферменты, чем они отличаются друг от друга?
Задача № 1.59
Ферментами аденилатциклазной системы являются: аденилатциклаза, фосфодиэстераза, протеинкиназа, протеинфосфатаза. К какому классу относятся выше названные ферменты?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Вспомните классификацию ферментов.
2. Что лежит в основе классификации ферментов?
3. Какую реакцию катализирует каждый из названных ферментов?
Задача № 1.60
В скелетные мышцы глюкоза проникает медленно, и её концентрация в них низкая – около 0,01 – 0,1 мМ. Почему для активации глюкозы в этих условиях предпочтительней фермент гексокиназа, а не глюкокиназа?
Для обоснования ответа вспомните:
1. Какую реакцию катализируют эти ферменты?
2. Что такое константа Михаэлиса?
3. В каких тканях работает глюкокиназа?
Задача № 1.61
В клетках жировой ткани переключение метаболических процессов с анаболических на катаболические происходит в зависимости от ритма питания. Важное значение в регуляции этого переключения играют гормоны, регулирующие активность ключевых ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Дополните схему регуляции активности ключевого фермента распада жира, если известно, что этот фермент (ТАГ-липаза) активен в фосфорилированной форме, а неактивен в дефосфорилированной форме.
Рис. Регуляции активности ТАГ-липазы
Для обоснования ответа вспомните:
1. Перепишите схему в тетрадь и укажите названия ферментов, вызывающих фосфорилирование и дефосфорилирование белков (впишите их название в прямоугольники);
2. Назовите класс этих ферментов;
3. Запишите дополнительные субстраты и продукты, участвующие в этих реакциях (впишите их названия в квадраты);
4. Сделайте вывод о роли гормонов в регуляции метаболизма клетки.
Задача № 1.62
Аспарагиназа, катализирующая реакцию катаболизма аспарагина, нашла применение для лечения лейкозов. Предпосылкой антилейкемического действия аспарагиназы послужил факт выявления в лейкозных клетках дефектного фермента синтеза аспарагина - аспарагинсинтетазы. Обоснуйте лечебное действие аспарагиназы.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Напишите реакции, катализируемые ферментами аспарагинсинтетазой и аспарагиназой;
2. Укажите классы, к которым относятся эти ферменты;
3. Сделайте вывод о концентрации Асн в опухолевых клетках при использовании аспарагиназы;
4. Объясните, почему применение аспарагиназы снижает скорость роста опухолевой ткани.
Задача № 1.63
В клетках человека метаболический путь синтеза пуриновых нуклеотидов, необходимых для синтеза нуклеиновых кислот, начинается с молекулырибозо-5-фосфата. В процессе синтеза на определенном этапе этот процесс разветвляется и заканчивается образованием двух пуриновых нуклеотидов АМФ и ГМФ (рис.).
Рис. Схема образования в клетке пуриновых нуклеотидов.
Для образования эквимолярных соотношений этих нуклеотидов в клетке действует многоступенчатая регуляция нескольких ключевых ферментов по механизму отрицательной обратной связи. Так, при избытке образования АМФ замедляется образование аденилосукцината, а при избытке ГМФ — ксантозинмонофосфата. В то же время, если оба эти нуклеотида не расходуются, замедляется образование фосфорибозилдифосфата. Предположите, какие ферменты метаболического пути синтеза пуриновых нуклеотидов являются регуляторными.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Определения: «метаболический путь» и «ключевые ферменты метаболического пути»;
2. Предположите, какие из ферментов, представленных на рис., являются регуляторными;
3. Укажите механизм регуляции этих ферментов, их локализацию в метаболическом пути и особенности строения;
4. Назовите, какие соединения и для каких ферментов являются эффекторами;
5. Обоснуйте понятие регуляции «по механизму отрицательной обратной связи».
Задача № 1.64
К психиатру обратились 2 пациента страдающих депрессивными расстройствами. Известно, что причиной возникновения депрессий у человека в ряде случаев является нехватка нейромедиаторов в синаптической щели. Также в мозге находятся ферменты группы моноаминооксидаз (МАО), которые разрушают медиаторы, выброшенные в синаптическую щель. Первому пациенту был назначен пирлиндол, который является структурным аналогом медиатора серотонина. Второму — ниаламид, который способен ковалентно связываться с активным центром МАО. Объясните механизмы действия этих препаратов и укажите, у какого пациента, скорее всего, более быстро проявится эффект от применения лекарства.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Охарактеризуйте влияние этих препаратов на МАО, укажите разницу в механизмах взаимодействия с этим ферментом;
2. Приведите схему ингибирования МАО пирлиндолом и ниаламидом;
3. Основываясь на механизме ингибирования этих препаратов, объясните какой из них будет иметь более длительное влияние на организм и почему.
Задача № 1.65
В последнее время участились случаи использования метанола для изготовления технических жидкостей, используемых в средствах по уходу за автотранспортом, в том числе в составе стеклоомывающих средств. Главная опасность метилового спирта, или метанола, — использование его в качестве суррогатного алкоголя, что приводит к летальному исходу. Так, по данным Научно-практического токсикологического центра Росздрава, доля больных, отравившихся метанолом, составляет от 0,1 до 0,5% всех госпитализированных. Объясните причину токсического действия метанола и способ оказания медицинской помощи, если известно, что метанол ингибирует активность фермента ацетальдегиддегидрогеназы, участвующего в катаболизме этанола, что вызывает накопление ацетальдегида.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Напишите реакции окисления этанола, учитывая, что окисление происходит в два этапа с образованием промежуточного соединения — ацетальдегида; конечным продуктом является уксусная кислота; коферментом обеих реакций является NAD+;
2. Напишите структурную формулу метанола и укажите механизм ингибирования активности фермента;
3. Предложите способ лечения в случаях отравления метанолом.
Задача № 1.66
В старину итальянские дамы закапывали сок красавки в глаза, при этом зрачки расширялись и глаза приобретали особый блеск. Сейчас известно, что подобный эффект вызван алкалоидом атропином, содержащимся во многих растениях: красавке, белене, дурмане. Объясните механизм действия атропина.
Для обоснования ответа вспомните:
1. Назовите рецепторы, ингибитором которых является атропин, укажите типы рецепторов и последовательность событий при попадании в глаза атропина;
2. Где в медицине используют атропин и лекарственные препараты с аналогичным действием;
3. Какие меры можно предпринять в случае передозировки атропина?
4. Обоснуйте возможные пути повышения концентрации ацетилхолина и объясните необходимость этого действия.
Задача № 1.67
Применение больших доз кофеина вызывает у людей симптомы, сходные с действием адреналина: увеличение частоты сердечных сокращений; расширение бронхов, возбуждение, изменение метаболизма в тканях, депонирующих энергоносители. Объясните механизм действия кофеина, имея в виду, что он является конкурентным ингибитором фермента фосфодиэстеразы (ФДЭ), ответственного за распад цАМФ:
Для обоснования ответа вспомните:
1. Концентрация какого вещества повысится в клетке при действии кофеина;
2. Объясните механизм регулирующего действия цАМФ в клетке; изобразите схематически структуру фермента, который активируется вследствие увеличения концентрации цАМФ в клетке;
3. Какие процессы в клетке будут активироваться в результате
применения кофеина? Напишите схему этих реакций;
4. Запомните, что аналогичный механизм действия наблюдается у препаратов, улучшающих реологические свойства крови (например,трентал), а также у препаратов, которые используются для расслабления бронхов и снятия бронхоспазма (например, теофиллина).
Задача № 1.68
Больной Л. поступил в больницу с подозрением на инфаркт миокарда. По словам больного, за 5 часов до приезда врача у него возникла одышка. Врач предположил инфаркт миокарда и госпитализировал больного. В больнице для подтверждения диагноза в течение нескольких дней делали биохимический анализ крови. Результаты анализов представлены в табл. Подтверждают ли полученные данные диагноз врача?