Проверьте знания с помощью приводимых ниже тестов. Нуклеиновые кислоты состоят из .(1), соединенных .(2) связями
Нуклеиновые кислоты
Нуклеиновые кислоты состоят из ….(1), соединенных ….(2) связями. Каждый …(3), в свою очередь, состоит из ….(4) или ….(5) и ….(6). Сахар может быть представлен ….(7) или ….(8). Если сахар – ….(9), то нуклеиновая кислота называется ….(10), если сахар –….(11), то эта кислота называется ….(12). Молекула ДНК представляет собой ….(13), образованную двумя ….(14) цепями, закрученными друг относительно друга и вокруг общей оси. Первичная структура ДНК – это порядок чередования ….(15) в полинуклеотидной цепи. Мононуклеотиды связываются между собой ….(16). Полинуклеотидные цепи в двухцепочечной молекуле ДНК расположены ….(17) и удерживаются друг относительно друга за счет ….(18) связей между ….(19) азотистыми основаниями. Между основаниями двухцепочечной молекулы возникают ….(20) ….(21), стабилизирующие двойную спираль. Цепи ….(22), но не ….(23), состав цепей ….(24).
Каждая молекула ДНК упакована в отдельную хромосому. Хромосомы содержат разнообразные ….(25), связанные с определенными последовательностями ДНК. Все связанные с ДНК эукариотов ….(26) можно разделить на ….(27) группы: ….(28), ….(29) и ….(30). Гистоны – небольшие белки (мол. масса около 20000) с очень высоким содержанием ….(31) и ….(32). Хроматин содержит ….(33) типов гистонов: ….(34), ….(35), ….(36), ….(37) и ….(38). Фрагмент ДНК (….(39) пар нуклеотидов) взаимодействует с комплексом ….(40), образуя ….(41). Гистоны ….(42) связываются с ДНК в межнуклесомных участках и защищают эти участки от действия ….(43).
Негистоновые белки – это разные типы ….(44), связывающихся со специфическими последовательностями ДНК, а также ….(45), участвующие в матричных биосинтезах.
Первичная структура РНК – это ….(46), ….(47), ….(48) в полинуклеотидной цепи. Мононуклеотиды связываются между собой ….(49), ….(50). Различают несколько типов РНК: ….(51), ….(52) и ….(53). Все типы РНК имеют ….(54) ….(55) цепь. Отдельные участки цепей РНК образуют ….(56) ….(57), шпильки за счет ….(58) связей между ….(59), ….(60) основаниями.
Репликация
Репликация – это …(1) процесс. Во время репликации каждая из 2-х цепей ДНК служит …(2) для образования новой цепи.
Субстратами и источниками энергии для синтеза ДНК являются …(3), а именно – …(4), …(5), …(6) и …(7).
Ферменты, катализирующие процесс репликации, объединены в …(8) комплекс.
Репликация ДНК включает …(9) и …(10) цепей ДНК, …(11), взаимодействие с белками хромосом, …(12), …(13) ДНК. Репликация осуществляется …(14) способом путем роста …(15). Репликация происходит в …(16) …(17), причем копируется каждая цепь. Каждый копируемый участок называется …(18).
Расплетение инициируется соответствующим клеточным сигналом. Ферментативная система …(19) связывается со …(20) последовательностью нуклеотидов и расплетает прилегающие участки ДНК, формируя …(21) …(22).
Репликация начинается с синтеза в начальном участке репликации …(23) на обеих цепях расплетенной молекулы ДНК с помощью …(24). Полимераза начинает наращивать …(25) на …(26) конце. Процесс элонгации вдоль …(27) цепи …(28) происходит …(29). На …(30) цепи элонгация идет …(31) направлении. Репликация …(32) цепи происходит …(33). Этот процесс приводит к образованию фрагментов ДНК длинной …(34) …(35), называемых …(36) …(37). В ходе их образования комплекс белков, называемый …(38), присоединяется к комплексу РНК-ДНК и подготавливает …(39) для последующей работы …(40).
Транскрипция
Синтез РНК на ДНК-матрице называется …(1). Субстратами и источниками энергии для синтеза РНК являются …(2), …(3), …(4), …(5) и …(6). Катализируют синтез РНК ферменты …(7). В ядрах эукариотов обнаружены следующие полимеразы: …(8), синтезирующая прерРНК, …(9), ответственная за синтез премРНК, и …(10), синтезирующая претРНК.
Область связывания (специфическая последовательность ДНК) РНК-полимеразы с матрицей называется …(11). Завершается синтез тогда, когда РНК-полимераза достигает …(12) …(13). Участок ДНК, ограниченный …(14) и …(15) …(16), представляет собой единицу терминации – …(17). У эукариотов в состав …(18) входит только один …(19).
В процессе транскрипции различают …(20) стадии: …(21), …(22) и …(23).
Трансляция
Синтез белка отличается от других …(1) биосинтезов тем, что между …(2) и продуктом нет …(3) соответствия. Матрица построена из …(4), …(5), а продукт биосинтеза …(6), …(7) – из …(8), …(9).
Существует определенный закон шифрования из …(10) в …(11) последовательности матрицы, то есть …(12), …(13), …(14), …(15) – это способ записи информации об …(16) последовательности белков с помощью последовательности …(17) в …(18) или …(19). Он характеризуется следующими свойствами: …(20), …(21), …(22), …(23) и …(24).
Основными компонентами белоксинтезирующей системы являются …(25), …(26), …(27), …(28) и …(29), факторы …(30), …(31) и …(32), источники …(33) и кофакторы.
Синтез аминоацетил-тРНК (аа-тРНК) катализируют …(34), обладающие …(35) специфичностью к …(36) и относительной – …(37).
На рибосоме происходят следующие этапы: …(38), …(39) и …(40).
Инициация начинается с присоединения к …(41) субъединице рибосомы …(42) …(43), комплекса …(44) с ЦТФ и …(45) в области края кэпа и …(46) кодона …(47). После связывания антикодона …(48) с кодоном …(49) происходит присоединение …(50) рибосомы, сопровождающееся гидролизом …(51) и отделением …(52) …(53). Формируется …(54), у которой мет-тРНК находится в …(55), а …(56) центр свободный.
Этапы элонгации включают …(57) последовательные стадии, а именно: …(58), …(59), …(60), …(61) и …(62). В рибосому, у которой в …(63) центре находится …(64), в …(65) центр присоединяется первая …(66). Выбор …(67) определяется строением …(68) …(69). Связывание …(70) с …(71) происходит с использованием …(72) и при участии фактора …(73) …(74). Первая …(75) связь возникает за счет реакции …(76), в ходе которой …(77) от инициаторной …(78) переносятся на …(79) аа-тРНК в …(80) центре с образованием … (81) тРНК. Катализирует пептидилтрансферазную реакцию …(82) большой субъединицы рибосомы.
В ходе транслокации за счет энергии …(83) и при участии фактора …(84) …(85) рибосома перемещается на …(86) …(87) в направлении …(88) к …(89) концу мРНК. В результате дипептидил-тРНК и …(90) центра попадает в …(91) центр, а в …(92) центре оказывается следующий …(93). тРНК покидает …(94). Далее процесс …(95) по описанной схеме, повторяя стадии …(96), …(97) и …(98).
Терминация трансляции происходит после включения в …(99) центр одного из …(100), …(101), …(102), …(103), …(104). При участии специальных белков …(105), …(106), …(107), …(108), …(109), …(110) происходит гидролитическое отщепление синтезированного полипептида от тРНК.
XI. БИОХИМИЯ ВИТАМИНОВ
Витамины характеризуются следующими признаками: витамины относительно низкомолекулярные органические соединения; витамины биологически активны в малых количествах, они не являются пластическим материалом и не служат источником энергии; витамины необходимы для ускорения биохимических процессов в клетках; витамины не синтезируются клетками человека и животных или синтезируются в количествах недостаточных для осуществления биологических функций; при резко выраженной недостаточности витаминов в организме развивается специфический для каждого витамина симптомокомплекс.
В медицинской литературе описаны заболевания, клинические симптомы которых сходны с проявлением тех или иных авитаминозов и которые развиваются, несмотря на нормальную обеспеченность больного соответствующими витаминами. Такие заболевания обнаруживаются, как правило, у детей и имеют врожденный характер. В ряде случаев болезнь удается полностью или частично корригировать путем введения соответствующего витамина в дозах, повышающих физиологическую потребность в 100 – 1000 раз. Подобные случаи получили название витаминзависимых состояний. В других случаях, получивших название витаминрезистентных, введение даже крайне высоких доз соответствующих витаминов не устраняет явлений их недостаточности и приводит к тяжелому нарушению здоровья, а иногда к летальному исходу.
В настоящее время хорошо известно, что ни один витамин не осуществляет своих функций в обмене веществ в том первоначальном виде, в котором он поступает с пищей. Для того чтобы реализовать свои функции, витамин должен пройти ряд определенных этапов обмена, которые осуществляются при участии специфических белков-переносчиков ферментов.
Выделяют следующие причины нарушения функции витаминов: нарушение всасывания в тонком кишечнике, нарушение транспорта кровью и через клеточные мембраны, нарушение биосинтеза витаминов, нарушение превращения витаминов в активные формы (коферменты), нарушение включения коферментов в активные центры фермента, нарушение структуры апофермента, усиление катаболизма витаминов, усиление выделения витаминов из организма, увеличение потребности организма в витаминах.
Биохимическая диагностика нарушения функций витаминов основана на определении содержания витаминов в крови, содержания активных форм витамина в клетке, активности витаминзависимых ферментов в клетках и возможности повышения активности при увеличении концентрации кофермента в среде. Косвенным признаком метаболического блока, обусловленного дефектом витаминзависимого фермента, является увеличение содержания в крови и (или) моче метаболита, предшествующего месту блока, и уменьшение содержания метаболита, являющегося продуктом ферментативной реакции.
Биохимическая коррекция нарушений функций витаминов основана на введении соответствующего витамина в мегадозе; ограничении в пищевом рационе веществ, метаболизм которых приводит к образованию продуктов, стоящих до блока; введении метаболитов, стоящих после блока.
11.1. Перечислите водо- и жирорастворимые витамины. Укажите их названия и буквенные обозначения.
11.2. Перечислите вещества, относящиеся в витаминоподобным соединениям. Укажите их названия.
11.3. Назовите известные Вам причины возникновения гиповитаминозов.
11.4. Перечислите этапы обмена витаминов, на которых возможно образование генетически обусловленных блоков. Нарисуйте схему, иллюстрирующую Ваш ответ.
11.5. Назовите биохимические признаки, характеризующие наличие генетических блоков на каждом из этапов обмена витаминов.
11.6. При лабораторном обследовании больного обнаружено: а) нормальное содержание витаминов в пищевых продуктах, снижение содержания витаминов в крови; б) нормальное содержание витамина в крови, сниженное содержание активной формы витамина в клетках; в) нормальное содержание активной формы витамина в клетках, сниженная активность витаминзависимого фермента в этих же клетках; г) константа Михаэлиса для субстрата повышена, а для активной формы витамина нормальная; д) константа Михаэлиса для субстрата нормальная, а для активной формы фермента повышена. Какие выводы сделаете Вы в каждомизэтих случаев? Предложите принципиальный способ лечения больного в каждом из вышеуказанных случаев.
11.7. Какой терапевтический подход - 1) диетотерапия, 2) диетотерапия в сочетании с введением витаминов, 3) витаминотерапия - оправдан в следующих ситуациях: а) апофермент нормальный, но нарушено его взаимодействие с коферментом; б) апофермент нормальный и не изменено его взаимодействие с коферментом, но содержание последнего в клетках недостаточно; в) апофермент отсутствует; г) апофермент сохраняет частичную активность, но последняя зависят от кофермента.
Примечание: укажите в каком случае лечение может ограничиться применением физиологических доз витаминов и в каком нужна мегавитаминотерапия.
11.8. При подозрении на дефицит или нарушение функции витаминов, определяют: а) содержание витамина в пищевом рационе, б) концентрацию витамина в крови, г) содержание активной формы витамина в клетках, г) активность витаминзависимого фермента в клетках, д) константу Михаэлиса фермента в отношении субстрата и активной формы витамина. Какие при этом могут быть получены результаты? Какой вывод Вы делаете на основании этих результатов? Предложите способ лечения в каждом конкретном случае.
11.9. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная форма тиамина. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
11.10. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функций тиамина.
11.11. Назовите активную основную форму рибофлавина.
11.12. Напишите конкретные примеры 2-3 реакций, для катализа которых необходима активная форма рибофлавина. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
11.13. Назовите активную форму пантотеновой кислоты.
11.14. Напишите конкретные примеры 2-3 реакций, для катализа которых необходима активная форма пантотеновой кислоты. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
11.15.Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функции пантотеновой кислоты.
11.16. Назовите 2 активные формы никотинамида.
11.17. Напишите конкретные примеры 2–3 реакций, для катализа которых необходима активная форма никотинамида. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
11.18. Назовите вещество, из которого в организме человека синтезируется никотинамид. Какие причины приводят к нарушению биосинтеза никотинамида?
11.19. При дефиците или нарушении функции никотинамида нередко развивается гемолитическая анемия. Объясните механизм этого явления.
11.20. Назовите основную активную форму пиридоксина.
11.21. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная форма пиридоксина. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
11.22. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функции пиридоксина.
11.23.Назовите генетический дефект, который приводит к развитию гомоцистинурии. Напишите химические реакции, которые иллюстрируют Ваш ответ.
11.24. Назовите генетический дефект, который приводит к развитию цистатионинурии. Напишите химические реакции, иллюстрирующие Ваш ответ.
11.25. Нарисуйте схему обмена триптофана. Покажите на схеме пиридоксинзависимые этапы.
11.26. Ксантуренурия является наиболее ранним признаком развития недостаточности или нарушения функции пиридоксина. Объясните причину этого явления.
11.27. Описано заболевание, получившее название пиридоксинзависимый судорожный синдром. Объясните причину его возникновения. Напишите химическую реакцию, иллюстрирующую Ваш ответ.
11.28. Описано заболевание, называемое пиридоксинзависимая анемия. Объясните причину его возникновения. Напишите химическую реакцию, иллюстрирующую Ваш ответ.
11.29. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходим биотин. Как называются ферменты, катализирующие эти реакции?
11.30. Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функции биотина.
11.31. Назовите основную активную форму фолиевой кислоты.
11.32. Перечислите одноуглеродные радикалы, переносчиком которых является активная форма фолиевой кислоты.
11.33. Назовите биологически активные продукты, для биосинтеза которых необходимы одноуглеродные радикалы, переносимые активной формой фолиевой кислоты.
11.34. При недостаточности и нарушении функции фолиевой кислоты возникает мегалобластическая анемия. Объясните биохимический механизм ее возникновения.
11.35. Назовите три формы, в виде которых кобаламин присутствует в организме. Какие из этих форм являются коферментными?
11.36. Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходимы активные формы кобаламина.
11.37. Назовите биохимический признак, по которому можно распознать недостаточностькобаламина.
11.38. При недостаточности или нарушении кобаламина возникает мегалобластическая анемия. Высказывают предположение, что она обусловлена нарушением функций фолиевой кислоты. Объясните механизм взаимосвязи между функциями кобаламина и фолиевой кислоты.
11.39. Назовите коферменты, необходимые для превращения пирувата в ацетил-КоА.
11.40. Назовите коферменты, необходимые для функционирования дыхательной цепи.
11.41. Назовите коферменты, необходимые для превращения гомоцистеина в метионин.
11.42. Назовите кофермент, необходимый для превращения серина в глицин.
11.43. Назовите кофермент, необходимый для превращения метилмалонилкоэнзима А в сукцинилкоэнзим А.
11.44. Назовите кофермент, необходимый для превращения гомоцистеина в цистатионин.
11.45. Назовите кофермент, необходимый для превращения цистатионина в цистеин.
11.46. Назовите витамин, необходимыйдля превращения ацетилкоэнзима А в малонилкоэнзим А.
11.47. Назовите кофермент, необходимый для превращения пропионилкоэнзима А в метилмалонилкоэнзим А.
11.48. Назовите кофермент, необходимый для превращения глутаминовой кислоты в гамма-аминомасляную кислоту.
11.49. Назовите витамин, необходимый для превращения пировиноградной кислоты в щавелевоуксусную кислоту.
11.50. Назовите кофермент, необходимый для превращения триптофана в ксантуреновую кислоту.
11.51. Назовите кофермент, необходимый для ацетилирования лекарственных веществ в печени.
11.52. Назовите витамин, необходимый для превращения триптофана в никотинамид.
11.53. Назовите витамин, необходимый для биосинтеза протромбина.
11.54. Назовите витамин, необходимый для гидроксилирования пролина.
11.55.Назовите витамины, необходимые для превращения триптофана в серотонин. Напишите этот процесс.
11.56. Назовите витамины, необходимые для превращения фенилаланина в адреналин. Напишите этотпроцесс.
11.57. Напишите уравнения последовательных реакций, иллюстрирующие синергизм функций: а) пиридоксина и кобаламина, б) фолиевой кислоты и кобаламина, в) рибофлавина, пантотеновой кислоты и никотинамида, д) тиамина, пантотеновой кислоты и никотинамида, е) тиамина, рибофлавина, пантотеновой кислоты, никотинамида, пиридоксаля и биотина.
11.58. Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище или нарушении функции: а) тиамина, б) пиридоксаля, в) фолиевой кислоты, г) кобаламина, д) аскорбиновой кислоты, е) биотина.
11.59. Назовите витамины, при нарушении функции которых у людей наблюдаются следующие биохимические нарушения: а) множественная недостаточность карбоксилаз, б) пропионатацидемия, в) метилмалоновая ацидурия, г) гомоцистинурия, д) гомометианинемия, е) аланинемия, ж) цистатионинурия, з) ксантуренурия, и) лактатацидоз, к) пируватацидемия. Напишите соответствующие биохимические процессы.
11.60. Назовите витамины, являющиеся физиологическими антиоксидантами.
11.61. Назовите витамины, при нарушении функции которых развивается анемия. Объясните механизм возникновения анемии в каждом случае.
11.62. Назовите коферменты, катализирующие следующие типы реакций: а) декарбоксилирование аминокислот, б) окислительное декарбоксилирование альфа-кетокислот, в) трансметилирование, д) трансформилирование, е) карбоксилирование.
11.63. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием ФАД-зависимых дегидрогеназ при окислении жирных кислот и в цикле трикарбоновых кислот.
11.64. Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием НАД+ – зависимых дегидрогеназ при окислении жирных кислот и в цикле трикарбоновых кислот,
11.65. Концентрация пировиноградной кислоты в плазме крови ребенка 2 мг/дл (норма – 0,6-1,0 мг/дл). Назовите витамины, дефицит или нарушение функции которых могут привести к такому явлению. Назовите другие вещества, концентрация которых может быть повышена в данном случае. Нарисуйте схему, иллюстрирующую ваш ответ. Как можно лечить таких больных?
11.66. После приема внутрь 10 мг триптофана с мочой выделяется 60 мг ксантуреновой кислоты (норма – 20 – 40 мг). О дефиците какого витамина можно думать? Какие биохимические анализы нужно провести для подтверждения Вашего предположения? Какие при этом могут быть получены результаты?
11.67. При определении активности аспарат- и аланинаминотрансфераз в пунктате печени обнаружено ее существенное снижение. О дефиците какого витамина можно думать? Какие биохимические анализы нужно сделать для решения вопроса о причине снижения активности ферментов? Какие результаты при этом могут быть получены?
11.68. При введении в организм определенной дозы сульфонамида или бензоата натрия наблюдается снижение скорости выведения с мочой ацетилированного сульфонамида или гиппуровой кислоты. Дефицитом какого витамина это может быть обусловлено? Обсудите другие возможные причины этого явления.
11.69. При определении содержания метилмалоновой кислоты в суточном количестве мочи получена величина 6 мг. В норме за сутки выделяется 14 мг этого продукта. Обсудите возможные причины метилмалонатацидурии.
11.70. Описано врожденное нарушение обмена веществ, характеризующееся тяжелыми неврологическими симптомами и ацидозом. В крови таких больных обнаруживается резкое увеличение концентрации пропионовой кислоты, в печени и мозге содержится много жирных кислот с 15 и 17 углеродными атомами. Обсудите возможные причины указанных клинических и биохимических симптомов. Как лечить таких больных?
11.71. Введение физиологических доз биотина ребенку с врожденной пропионатацидемией не оказывало влияния на содержание пропионовой кислоты в крови. Введение же повышенных доз витамина приводило к значительному снижению концентрации пропионата в крови. Обсудите возможные причины метаболического блока у ребенка. Какие биохимические исследования могут подтвердить Ваше предположение?
11.72. Определение активности пропионил-КоА-карбоксилазы в культуре фибробластов ребенка с врожденной пропионатацидемией выявило резкое снижение активности этого фермента. Добавление биотина к культуре фибробластов не увеличивало активности пропионил-КоА-карбоксилазы. Периодическое назначение больному повышенных доз биотина влияло на уровень пропионата в крови. Обсудите возможные причины метаболического блока у ребенка и способы коррекции его последствий.
11.73. Описано несколько форм заболеваний, основным биохимическим симптомом которых является гомоцистинурия. Перечислите витамины, недостаточное поступление или нарушение обмена которых может привести к развитию этого заболевания. Какие биохимические показатели позволят решить вопрос о причине развития гомоцистинурии? Обсудите возможные способы коррекции такого нарушения обменных процессов.
11.74. Описано тяжелое врожденное заболевание нарушения обмена веществ – болезнь «моча с запахом кленового сиропа». Метаболический дефект при этом заболевании состоит в нарушении окислительного декарбоксилирования альфа-кетокислот с разветвленной цепью, являющихся продуктами дезаминирования валина, лейцина и изолейцина. Изучение содержания коферментов, входящих в состав мультиферментных комплексов, осуществляющих окислительное декарбоксилирование альфа-кетокислот (ТДФ, ЛК, НАД+, ФАД, КоА) не выявило каких-либо отклонений от нормы. В то же время активность ферментных систем окислительного декарбоксилирования разветвленных кетокислот в лейкоцитах больных значительно снижена. Обсудите возможные причины нарушения декарбоксилирования альфа-кетокислот при болезни «моча с запахом кленового сиропа» и пути коррекции метаболического дефекта при этом заболевании.
11.75. При введении людям с болезнью «моча с запахом кленового сиропа» (см. № 11.74) витаминов или коферментов, входящих в состав мультиферментного комплекса, катализирующего окисление и декарбоксилирование альфа-кетокислот, коррекции метаболического блока не наблюдалось. Лейкоциты больных окисляли лейцин при концентрации последнего 0,1 ммоль со скоростью, равной 40% скорости окисления в клетках здорового человека. При увеличении концентрации лейцина до 5 ммоль скорость его окисления лейкоцитами достигала нормальных величин. Обсудите вопрос о характере нарушения структуры фермента при болезни «моча с запахом кленового сиропа». Как лечить таких больных?
11.76. Недостаток никотиновой кислоты в пище приводит к возникновению пеллагры. Суточная потребность взрослого человека в никотиновой кислоте, составляющая 7,5 мг, уменьшается, если в пище содержится большое количество триптофана. Что можно сказать о взаимосвязи между никотиновой кислотой и триптофаном на основе этого наблюдения? Назовите компонент пищевого рациона, недостаток которого препятствует реализации эффекта триптофана.
11.77. Бактерии фекального стрептококка, обитающие в толстом кишечнике, нуждаются в фолиевой кислоте. Если в питательной среде содержится аденин и тимин, то бактерии могут хорошо расти и при отсутствии фолиевой кислоты. Исследование бактерий, выращенных в таких условиях, показало, что они не содержат фолиевой кислоты. Почему при наличии в среде аденина и тимина бактерии могут хорошо расти при отсутствии фолиевой кислоты?
11.78. Штамм молочнокислых бактерий растет на культуральной среде, содержащей рибофлавин, пиридоксин и четыре аминокислоты. Если в культуральную среду добавить полный набор аминокислот и рибофлавин, то количество пиридоксина, необходимого для оптимального роста бактерий, сократится на 90%. Объясните, почему это происходит.
11.79. У крупного рогатого скота, метаболизм которых в большей степени, чем у людей, основан на использовании ацетата, часто наблюдается самопроизвольное развитие кетоза. Стандартный способ предупреждения кетоза у крупного рогатого скота – введение больших доз пропионата. Пропионат оказывается эффективным только при достаточном поступлении с кормом солей кобальта. Обсудите механизм влияния пропионата на жировой обмен у крупного рогатого скот.