Стоматологический факультет
Стоматологический факультет
Модуль № 2.Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, аминокислот и его регуляция. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Тема занятия № 1. Техника безопасности. Белки. Структура и функции. Свойства белков. Методы изучения структуры белков. Методы количественного определения белков.
Лабораторная работа: Реакции осаждения белков.
Цель занятия:
1. Знакомство с кафедрой, ее историей, основными научными
достижениями.
2. Изучить основные направления биохимии.
3. Иметь представление о роли биохимии для медицины.
4. Ознакомиться с правилами техники безопасности в биохимической лаборатории.
5. Изучить основные принципы строения белков, их классификацию и функции.
6. Знать методы фракционирования белков и методы изучения их структуры.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Знать основные типы структурной организации белков и связи их стабилизирующие.
2. Изучить основные биологические функции белков.
3. Усвоить физико-химические свойства белков.
а) обратить внимание, что белки – гидрофильные колоиды.
б) рассмотреть механизм возникновения заряда белковой молекулы;
в) изучить денатурацию, высаливание белков и факторы, вызывающие эти явления.
4. При рассмотрении методов фракционирования белков необхо-
димо ориентироваться на их физико-химические свойства, лежащие в
основе методов.
5. При знакомстве с методами изучения структурной организма-
ции белков следует обратить внимание на методы изучения первичной
структуры и на рентгено-структурный анализ.
Вопросы для самоподготовки:
1. Строение белков:
а) аминокислоты – структурные элементы белков;
б) уровни структурной организации белковой молекулы, типы связей, обеспечивающие их формирование.
2. Физико-химические свойства белков (возникновение заряда, денатурация, высаливание).
3. Биологические функции белков.
4. Классификация белков.
5. Методы фракционирования белков:
а) высаливание;
б) электрофорез;
в) изоэлектрическое фокусирование;
г) хроматография;
д) ультрацентрифугирование.
6. Методы очистки белка.
7. Методы изучения первичной структуры белков.
8. Методы изучения глобулярной структуры белков (третичная, четвертичная).
Содержание занятия:
1. Изложение преподавателем основных теоретических вопросов занятия.
2. Изучение студентами правил техники безопасности.
3. Проведение тестового контроля исходного уровня знаний студентов.
Основная литература для студентов:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 34 – 43, 115 – 117.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биохимия, 1982, с. 12–112.
3. Николаев А. Я. Биохимия, 1985, с. 9–53.
4. Конспекты лекций.
5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии.
6. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям.2005 г. Работа 1, с. 10 - 12.
Дополнительная литература:
1. Ленинджер А. Биохимия, 1976, т. 1, с. 152–166.
Стоматологический факультет
Модуль № 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, аминокислот и его регуляция. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Тема занятия № 2. Ферменты. Строение и свойства. Механизм действия. Теории ферментативного действия.
Лабораторная работа: Доказательство белковой природы ферментов. Влияние температуры и рН на активность ферментов.
Цель занятия: 1.Изучить основы структуры ферментов и их свойства.
2. Изучить механизм действия ферментов.
3. Изучить влияние различных факторов на активность ферментов.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Усвоить основные положения ферментативного катализа. Для этого необходимо обратить внимание на то, что катализаторы:
а) увеличивают скорость химических реакций;
б) в процессе реакции не расходуются, поэтому действуют в малых количествах;
в) катализируют и прямую, и обратную реакции.
2. Усвоить, что ферменты – катализаторы белковой природы. Они имеют ряд особенностей:
а) высокую специфичность действия;
б) чувствительность к повышению температуры;
в) активны при определенном значении рН среды;
г) подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином);
д) подвергаются денатурации.
3. Необходимо знать особенности строения активного центра фермента и условия образования фермент-субстратного комплекса.
4. Нужно знать строение основных групп коферментов и их роль в катализе.
5. Классификация и номенклатура ферментов.
6. Знать теории ферментативного действия:
а) теорию Фишера;
б) теорию Кошленда.
7. Изучить механизм действия ферментов и зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Для этого необходимо:
а) показать графически как меняется скорость ферментативной реакции при изменении концентрации субстрата. Знать уравнение Михаэлиса-Ментен;
б) показать графически изменение скорости ферментативной реакции при изменении концентрации фермента;
в) знать единицы ферментативной активности.
8. Провести эксперимент по доказательству белковой природы ферментов (амилаза слюны).
9. Исследовать в эксперименте влияние температуры и рН на активность ферментов.
Вопросы для самоконтроля:
1. Ферменты. Их биологическая роль.
2. Строение ферментов. Классификация.
3. Ферменты – полицентрические системы.
4. Активный центр ферментов. Его формирование у простых и сложных ферментов.
5. Влияние различных факторов на скорость ферментативной реакции.
6. Теории ферментативного действия.
7. Кинетика ферментативных реакций.
8. Механизм действия ферментов.
Основная литература:
1. Губский Ю. И. Биологическая химия. 2009. с. 129 – 147, 115 – 117.
2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 114–129, 161–168.
3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 53–72.
4. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 4, с. 17; работа 5.1, с. 18 – 19, работа 6, с. 21 – 23.
Дополнительная литература:
1. Ленинджер А. Биохимия, т. 1, с. 129–273.
2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104–129.