С учетом его химического состава

В состав сухого остатка входит, %: белковых веществ 16,0... 22,0, липидов 0,5...3,5, азотистых экстрактивных веществ 1,0...1,7, углеводных компонентов 0,7... 1,25, минеральных веществ 0,8...1,8.

Мышечные волокна слагаются в первичные мышечные пуч­ки, в которых они разделяются прослойками соединительной ткани (эндомизием), связанными с волокнами. Эндомизий об­разован тонкими и нежными коллогеновыми волокнами, сво­бодное пространство между которыми заполнено межуточным веществом. Прослойки эндомизия пронизаны кровеносными и лимфатическими сосудами и нервными волокнами.

Первичные мышечные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные и т. д. Пучки высшего порядка покрыты соеди­нительнотканной оболочкой - перимизием и в совокупности образуют мускул. Мускул также покрыт соединительной оболоч­кой - эпимизием (фасцией), более плотной по сравнению с сар­колеммой. В перимизии упитанный животных накапливаются жировые клетки, образующие в мышцах так называемую мраморность на поперечном разрезе мускула, которая характеризует его качество. Эндомизий и перимизий создают своеобразный каркас или строму мышцы, от прочности которой зависит жесткость мышечной ткани, поэтому их выделяют в особую катего­рию внутримышечной соединительной ткани. Перимизий и эпимизии построены из коллагеновых волокон различной струк­туры и прочности, образующих более или менее сложное сплете­ние, и содержат различное количество эластиновых волокон.

Цвет мышц неодинаков: он зависит от вида, пола, возра­ста, упитанности животных и от топографии. Например, мышцы молодых животных светлее, чем взрослых; у коровы светлее, чем у лошадей; на туловище светлее, чем на конечностях; у диких жи­вотных мышцы более темные, чем у домашних. Грудные мышцы сухопутной птицы светлые (белые), а ножные темные. Темные мышцы имеют более густую сеть кровеносных сосудов и богаче миоглобином.

Гладкая мышечная ткань располагается в стенках внутрен­них органов (желудок, кишечник и т. д.).

Сердечная мышечная ткань отличается от поперечнополо­сатой тем, что ее волокна связаны между собой, т. е. одно волок­но как бы переходит в другое. Вторая особенность заключается в том, что ее волокна содержат очень много саркоплазмы, богатой гликогеном, и мало фибрилл, расположенных пучками. Третья особенность состоит в том, что ядра в сердечном мышечном во­локне расположены в центре, а миофибриллы — на периферии.

Химический состав мышечной ткани

Более полное представление о химическом составе волокна и распределении важнейших составных частей между структурны­ми элементами дает рис. 11.5.

Белковые вещества мышечной ткани в первую очередь опре­деляют ее пищевую ценность и важнейшие свойства. Часть бел­ковых веществ образует структурный скелет волокна и его мор­фологические элементы; их называют структурными белками или стромой волокна. Одни из них нерастворимы (белки сарко­леммы), другие (белки фибрилл и структурного скелета ядер) требуют для перехода в раствор большой солевой концентрации и высокого рН. Часть белковых веществ находится в состоянии золей (основная масса белков саркоплазмы). Около 15 % белков волокна нерастворимы в слабых растворах щелочей. Их объеди­няют под общим названием «строматопротеины».

Биологическая ценность белковых веществ связана с их спо­собностью служить исходным материалом для построения важнейших элементов организма белкового происхождения — тка­ней, ферментов, гормонов.

Поскольку человеческий организм не способен синтезиро­вать некоторые аминокислоты в достаточном количестве, они должны поступать извне. К ним относят валин, триптофан, лей­цин, лизин, изолейцин, аргинин, гистидин, треонин, метионин, цистин, фенилаланин и тирозин.

Такие кислоты, как аргинин и гистидин, синтезируются час­тично в количестве, достаточном для удовлетворения потребно­сти взрослого человека, но недостаточном для растущего орга­низма. Тирозин может быть заменен фенилаланином, а цистин — метионином, поэтому они являются условно незаменимыми аминокислотами. Остальные аминокислоты относятся к непол­ноценным.

Аминокислотный состав белковых веществ зависит от вида, пола, возраста и даже от физиологического состояния животно­го перед убоем. Например, в мускулатуре самцов несколько больше аргинина и цистина, в глобулинах самок больше гистидина. Гистидина и лизина в мясе теленка больше, а аргинина меньше, чем в мясе взрослого быка.

Мышечную ткань продуктивных животных следует рассмат­ривать как основной источник белковых веществ и наиболее ценную составную часть мяса, так как в ней соотношение неза­менимых аминокислот приближается к оптимальному.

Биологическая ценность и роль в питании неполноценных белков (коллаген и эластин), в которых нет триптофана и очень мало метионина, определяются тем, что в определенных соотно­шениях с другими белками они могут компенсировать недостаю­щее количество незаменимых аминокислот из числа тех, кото­рые они содержат в достаточном количестве. Однако их количе­ство в пище должно быть ограничено, иначе резко нарушается благоприятный баланс аминокислот, так как усвояемость белко­вых веществ в реальных условиях питания зависит от многих факторов, в том числе от физико-химического состояния белка, его способности перевариваться (расщепляться пищеваритель­ными ферментами), состава смеси веществ, образующих пищу (в частности, содержания в ней жира), присутствия в пище ве­ществ, влияющих на усвоение, например вкусовых и ароматиче­ских, способа обработки пищи и др.

Пищевая ценность белковых веществ определяется степенью или коэффициентом их использования в анаболизме, т. е. в про­цессах их ассимиляции организмом. По имеющимся данным, коэффициент использования в анаболизме составляет, %: для те­лятины — 62, говядины — 69, свинины — 74, соединительной ткани — 25. Однако для удовлетворения потребностей организма необходимо примерно в 2 раза меньше животного белка, чем растительного.

Краткая характеристика мышечных белков

Миоген (в данном учебном пособии под миогеном подразу­мевается вся миогеновая фракция А, В и С) составляет прймеРН0 20 % всех белков волокна. Он представляет собой полноценный белок, растворимый в воде. Температура денатурации свободно­го от солей миогена 55...60 °С, изоэлектрическая точка в интер­вале рН, 6,0...6,5. По истечении определенного времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Миоальглобулины составляют примерно 1...2 % белко­вых веществ мышечного волокна. Растворимы в воде, нераство­римы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0...3,5; температура.их денатурации 45...47 С

Глобулин X составляет около 20 % общего количества мы­шечного волокна. Этот полноценный белок растворим в солевых растворах даже при низких концентрациях. Температура денату­рации 50 °С при рН 6,5 и около 80 °С при рН 7,0. Изоэлектриче­ская точка располагается в области рН 5,0.

Миоглобин - хромопротеид составляет примерно 0,6...1,0 % общего количества белков. Состоит из белковой и простетической группы — гема. Гем миоглобина идентичен гему гемоглобина, но на одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема; белковая часть отличается от белковой час­ти гемоглобина. В миоглобине отсутствует цистин. В воде миоглобин растворим. Температура денатурации около 60 ⁰С При денатурации происходит отщепление простетической группы. Миоглобин способен присоединять азота оксид, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. При присоединен кислорода образуется оксимиоглобин, который по истечении определенного времени переходит в метмиоглобин буро-ко­ричневого цвета, при этом железо отдает один электрон, под действием восстановителей метмиоглобин снова образует мио­глобин. Эти превращения сходны с превращениями гемогло­бина.

Интенсивность окраски мяса зависит от содержания мио­глобина, так как он окрашен в темно-коричневый цвет. При переходе более 50 % миоглобина в метмиоглобин окраска мяса становится коричневой.

Миопротеиды — сложные белки, температура денатура­ции высокая, около 100 °С. Содержание в мышечном волокне незначительно. К группе протеидов относятся также некоторые ферменты мышечного волокна.

Миозин — фибриллярный полноценный белок с асиммет­рией молекул 10:1, составляет примерно 40 % белков волокна. При центрифугировании разделяется на 4 фракции. В данном учебном пособии под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Чистый белок растворим в воде с образованием вязкого раствора, содержащего до 4 % белка, в солевых растворах повышенной концентрации (до 0,6 моль) также растворим. Мио­зин может взаимодействовать с актином, образуя актомиозин, и с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ), когда он выступает в качестве фермента. В этом случае образуются аденозиндифос-форная (АДФ) и ортофосфорная кислоты и выделяется энергия, которая расходуется на сокращение волокна.

Температура денатурации миозина 45...50 °С (у птицы около 51 °С). Изоэлектрическая точка при рН 5,4.

Актин — полноценный белок, переваривается пищевари­тельными ферментами, в волокне его содержится около 12... 15 %. Растворим в двумолярных растворах нейтральных солей при дли­тельном воздействии, осаждается солями кальция, денатурирует при температуре около 50 ⁰С. Под действием растворимых солей щелочных и щелочноземельных металлов (в определенных кон­центрациях) он переходит в фибриллярную форму в результате линейной агрегации молекул. При удалении этих солей снова превращается в глобулярный актин. Фибриллярный актин обра­зуется при замораживании мышечной ткани в результате увели­чения концентрации содержащихся в ней солей.

Актомиозин — комплексный белок. В нем содержится около 2/3 миозина и 1/3 актина. Образуется актомиозин в ре­зультате взаимодействия SH-групп миозина (при определенных условиях) с оксигруппами фибриллярного актина. Растворите­лями извлекается актомиозин, содержащий около 1/5 актина. В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актоми­озин частично или полностью диссоциирует на миозин и актин. Это изменение тесно связано с сокращением и посмертным око­ченением мышц. В составе мышечной ткани актомиозин (в зави­симости от условий) может находиться в ассоциированной или частично диссоциированной форме, содержащей неопределен­ное количество актина. Актомиозин растворим в солевых рас­творах достаточно высокой концентрации. При этом чем больше в нем актина, тем выше требуется концентрация солей. При раз­бавлении актин осаждается. Температура денатурации актомио-зина42...48 °С.

Тропомиозин — фибриллярный неполноценный белок с асимметрией молекулы 1:25. По свойствам и аминокислотному составу близок к миозину, но не содержит триптофан. Содержа­ние его в волокне около 0,5 %. В присутствии нейтральных солей образует вязкие растворы, в которых диспергируется солями на частицы различных размеров. Изоэлектрическая точка при рН 4,6.

Нуклеопротеиды — сложные белки, образованные ще­лочными белками — гистонами и нуклеиновой кислотой. Это полноценные белки; они составляют небольшую часть белков мышечного волокйа.

Примерно 6...7 % белков мышечного волокна составляют белки стромы, состоящие преимущественно из белков типа коллагена и эластина.

Большинство белковых веществ мышечного волокна облада­ет свойствами ферментов.

В состав мышечного волокна входят представители всех групп ферментов: ферменты расщепления с участием воды и ортофосфорной кислоты — гидролазы и фосфорилазы; окисли­тельно-восстановительные ферменты (переносчики электро­нов); десмолазы, катализирующие расщепление связей между атомами углерода; феразы, катализирующие перенос групп ато­мов между различными соединениями; изомеразы, катализиру­ющие внутримолекулярные переносы. В связи с этим в мышеч­ном волокне возможны самые разнообразные ферментативные превращения. Однако после убоя животного (птицы) в связи с прекращением поступления кислорода в клетки на первый план выступает разрушительная деятельность ферментов, преимуще­ственно гидролаз и фосфорилаз, которая приводит к существен­ным изменениям белковой, липидной и углеводной фракций и многих экстрактивных веществ.

Влияние окислительно-восстановительных ферментов в по­смертных превращениях мышечной ткани в достаточной мере еще не выяснено, хотя, несомненно, их действие имеет практи­ческое значение. Миоглобин обладает пероксидазными свойст­вами и способствует окислению жира. Каталаза, разрушающая перекись водорода, присутствует в доброкачественном мясе и не обнаруживается в недоброкачественном, что может быть ис­пользовано при оценке качества мяса.

Липиды мышечной ткани. В зависимости от вида и упитанности животных тщательно отпрепарированная мышечная ткань содержит разное количество липидов. Часть этих липидов, главным образом глицеридов, находится в тончайших прослойках соединительной ткани и легко извлекается органи­ческими растворителями. Другие липиды входят в состав волок­на и не полностью извлекаются растворителями.

Липиды, находящиеся в волокне, распределены в саркоплаз­ме и связаны с фибриллами. Среди них обнаружены глицериды и небольшое количество свободных жирных кислот. Состав глице­ридов волокна отличается от состава глицеридов жировой ткани большим содержанием высоконепредельных и летучих жирных кислот (табл. 11.4).

таб.11.4. Содержание непредельных жирных кислот в мышечной ткани

(% общего количества жирных кислот)

Вид скота	Линолевая	Линоленовая	Арахидоновая
Крупный рогатый скот Свиньи Овцы	2,4 5,0 2,4	0,8 1,1 1,0	0,6 1,0 0,5

В липидах мышечной ткани коровы летучие жирные кислоты (уксусная, пропионовая, бутиловая, валериановая, изовалериановая, гексоновая, октановая) составляют около 0,17 %.

Примерно 0,20...0,25 % липидов приходится на долю фосфатидов, преимущественно лецитина. В небольшом количестве в мышцах обнаружены стериды и холестерин (5O...6O мг% массы мышц). Часть липидов мышечного волокна и холестерина наря­ду с белками органически входит в его структуру; другая пред­ставляет собой промежуточные продукты обмена веществ.

Полиненасыщенные жирные кислоты, фосфолипиды и холе­стерин — необходимые компоненты пищи. По данным НИИ пи­тания РАМН, суточная потребность человека в полиненасыщен­ных кислотах в среднем составляет 3...6 г, фосфолипидах — 5 г, холестерине — 0,3...0,6 г.

Большинство прочих органических веществ извле­кается (экстрагируется) при обработке мяса водой, поэтому их называют экстрактивными. Многие из них претерпевают глубо­кие химические изменения с момента прекращения жизненных процессов в тканях с образованием других веществ. Поэтому со­став этой фракции мышечной ткани качественно и количествен­но непостоянен, что вызывает изменения и некоторых важных свойств мяса.

Прочие органические вещества мышечной ткани в соответст­вии с особенностями их состава и значением можно разделить на три группы: азотистые, безазотистые, витамины. В свою очередь, азотистые небелковые вещества подразделяются на азотистые основания, аминокислоты и прочие азотистые вещества.

Азотистые основания представлены основаниями группы карнозина (карнозин, ансерий), основаниями группы креатина (креатин, креатинин, Метилгуанидин), основаниями группы хо-лина (холин, карнитин, бетаин), а также пуриновыми и пирими-диновыми основаниями (аденин, гуанин, гипоксантин и др.).

Общее содержание свободных аминокислот в мышечной тка­ни не превышает 0,7 % ее массы. Их состав непостоянен и меня­ется с течением времени после прекращения жизни животного.

Из прочих азотистых небелковых веществ к наиболее важным относятся креатинфосфорная (КРФ), аденозинтрифосфорная (АТФ), аденозиндифосфорная (АДФ), аденозинмонофосфорная, или адениловая (АМФ), инозиновая кислоты, глутатион, глутамин, мочевина, аммонийные соли.

Несмотря на сравнительно небольшое относительное содер­жание азотистых экстрактивных веществ, их роль в питании значительна, так как они включают вкусовые, ароматические и биологически активные вещества. Сырое мясо обладает слабым кисловатым запахом и вкусом. Специфический аромат и вкус, присущие каждому виду мяса, появляются лишь после тепловой обработки. Таким образом, в сыром мясе содержатся компонен­ты, которые, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматиче­ские и вкусовые вещества.

Среди экстрактивных веществ присутствуют химические раз­дражители секреции желудочных желез. Как установил акад. И. П. Павлов, без них мясо остается в желудке долгое время, практически не перевариваясь. Мясной экстракт (или навар) он относит к лучшим возбудителям желудочного сока. Эти свойства мясного экстракта обусловлены некоторыми азотистыми осно­ваниями (метилгуанидином, карнозином, карнитином), содер­жащимися в мышцах.

Количество аммонийных солей в мышечной ткани колеблет­ся в больших пределах (3... 12 мг%). Аммонийный азот иногда об­наруживается даже непосредственно после убоя. Его количество зависит от физиологического состояния и увеличивается в мыш­цах больных и усталых животных. С течением времени после убоя оно возрастает в результате распада мочевины и дезаминирования глутамина и аспарагина. Содержание аммонийного азо­та может также возрастать и при порче мяса.

В число важнейших безазотистых органических компонентов мышечной ткани входят гликоген и продукты его фосфоролиза (гексозофосфорные эфиры, молочная кислота) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Их количество зависит от фи­зиологического состояния животных перед убоем и от глубины автолитических процессов после убоя, в ходе которых гликоген расщепляется до низкомолекулярных соединений.

Часть гликогена мышечного волокна связана с белками (мио­зином, миогеном), другая находится в свободном состоянии. Количество гликогена в парном мясе в среднем составляет 450... 900 мг%, но может превышать 1 %. В мышцах плохо откормлен­ных, истощенных и больных животных его в 2...3 раза меньше, чем в мышцах откормленных животных, находящихся в нор­мальном физиологическом состоянии. В разных мышцах содер­жание гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его почти в 1,5 раза больше, чем в мало работающих.

Соответственно количеству гликогена изменяется и содер­жание в мышцах продукта его распада, в том числе и молочной кислоты. Ее количество колеблется в пределах 150...700 мг% и наряду с некоторыми другими кислотами (фосфорной, пирови-ноградной, янтарной) определяет величину рН мышечной ткани. Количество моносахаридов в пересчете на глюкозу колеблется в пределах 0,6...0,09 мг%.

В состав мышечной ткани входят почти все водорастворимые витамины. Для различных видов животных и разного их со­стояния количество витаминов неодинакоао. Ниже приведено примерное содержание водорастворимых витаминов в мышеч­ной ткани животных, мг%.

Тиамин (витамин В₁) 0,10…0,30

Рибофлавин (витамин В₂) 0,13…0,36

Пиридоксин (витамин В₆) 0,30…0,60

Ниацин (витамин РР) 3,90…7,50

Пантотеновая кислота 0,60…2,0

Биотин (витамин Н) 3,40…5,50

Парааминобензойная кислота 0,06…0,08

Фолиевая кислота 0,010…0,026

Аскорбиновая кислота (витамин С) 2,0…4,0

Витамин В₁₂(антианемический) 0,09…0,25

К витаминам относится также холин, содержащийся в мыш­цах в количестве 80...ПО мг%. В липидной части мышц содер­жится некоторое количество витамина А (около 0,02 мг%).

Минеральные вещества. В составе мышечной ткани обнаружены металлы: калий, натрий, кальций, магний, железо, цинк. Эти металлы частично связаны с белковыми коллоидами мышечного волокна, заряженными в большинстве отрицатель­но, частично с неорганическими анионами пиро- и ортофосфорной, серной, соляной, угольной кислот, с которыми образуют электролиты. В белках мышц больше катионов, чем анионов, в мышечной жидкости — наоборот. Некоторые электролиты (соли угольной, фосфорной кислот) играют роль буферных систем мы­шечного волокна. Железо входит в состав миоглобина. Количе­ство минеральных фосфорных соединений колеблется в связи с распадом органических фосфорсодержащих составных частей мышечной ткани. В мышцах в незначительном количестве (при­мерно 0,06...0,08 мг%) содержатся микроэлементы: медь, марга­нец, никель, кобальт и другие, являющиеся компонентами фер­ментных систем.

В состав мышечной ткани кроме перечисленных минераль­ных составных частей входит сероводород. Количество серо­водорода незначительно и обычно не превышает 0,5 мг%. Но иногда оно может достигать 12...20 мг%, что обычно связано с особенностями технологической обработки мяса. При порче мя­са содержание сероводорода в нем резко возрастает.

Соединительная ткань

Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму, хотя известно пять их морфоло­гических вариантов; эластиновые волокна нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны (рис. 11.6).

В зависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфоло­гических элементов различают ее разновидности: плотную, рых­лую и эластическую. Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностной фасцией. На основе этой ткани развивается жи­ровая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые во­локна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов.

Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются пре­обладающим структурным элементом соединительной ткани. Они собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мел­кие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру — «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: их временное сопротивление разрыву достигает 200...640 МПа.

Рис.11.6 соединительная ткань: 1 – коллагеновые волокна,